Гетеродимер

Две дополнительных субъединицы (Н и цитохром) сильно увеличивают эффективность фотосинтетической реакции, катализируемой, в общем-то, гетеродимером L-M цитохром снабжает гетеро димер электронами, а субъединица Н предположительно объединяет реакционный центр со множеством белков. Гетеродимер L-M эволюционно оказался очень консервативным белком, по-видимому, пара тесно связанных между собой белков образует ядро одного из фотосинтезирующих реакционных центров в зеленых растениях. [c.372]

Р и с. 1.13. Ленточная схема трехмерной структуры а,3-гетеродимера HLA—DR1 класса 11 (а) и области контактов субъединиц димера (б) [316] [c.76]

Молекулярные механизмы, с помощью которых описанные элементы промотора регулируют транскрипцию, еще не выяснены, но несомненно, что активность промоторных элементов обусловлена связыванием с определенными белковыми факторами, обеспечивающими точную и эффективную транскрипцию генов РНК-полимеразой П. Выделены разные белки, взаимодействующие с разными участками промотора, содержащими ТАТА, ССААТ или G -мотивг. По-видимому, существует несколько белков, способных связываться с мотивом ССААТ , среди них — гетеродимер, состоящий из разных субъединиц. Белок, узнающий G -мотив , связывается с участком ДНК, включающим 18—20 п. н., в центре которого находится G -элемент. Эффективность промотора, по крайней мере частично, определяется эффективностью отдельного элемента ( мотива ) в составе промотора, числом этих элементов и их взаимным расположением. Эти элементы, вероятно, функционируют в зависимости от ближайшего нуклеотидного окружения. Замены близлежащих нуклеотидов могут сильно сказываться на эффективности действия элемента. Так, например, замены выделенных жирным шрифтом нуклеотидов в окружении G -мотива (GGGG GGGG ) могут снижать активность промотора, тогда как замена первого G на Т вполне допустима. Если область промотора содержит как G , так и СААТ-элементы, то разные белковые факторы транскрипции, взаимодействующие с ними, могут согласованно активировать транскрипцию. [c.199]

Наиболее вероятной в настоящее время представляется мембранная локализация первичного действия почти всех белковых гормонов, включая инсулин. Получены доказательства существования специфического рецептора инсулина на внешней плазматической мембране почти всех клеток организма, а также образования инсулинрецепторного комплекса. Рецептор синтезируется в виде предшественника — полипептида (1382 аминокислотных остатка, мол. масса 190000), который далее расщепляется на а-и -субъединицы, т.е. на гетеродимер (в формуле со,— ,), связанные дисульфидными связями. Оказалось, что если а-субъединицы (мол. масса 135000) почти целиком располагаются на внешней стороне биомембраны, выполняя функцию связывания инсулина клетки, то -субъединицы (мол. масса 95000) представляют собой трансмембранный белок, выполняющий функцию преобразования сигнала (рис. 8.1). Концентрация рецепторов инсулина на поверхности достигает 20000 на клетку, и период их полужизни составляет 7—12 ч. [c.270]

Некоторые ценные в коммерческом отнощении белки в активной форме состоят из разных полипептидных цепей. Например, тиреотроп-ный гормон человека - это гетеродимер, а гемоглобин - тетрамер, состоящий из двух субъединиц, по две копии каждая Чтобы получить активный мультимерный белок, можно попытаться клонировать ген или кДНК каждой из субъединиц, синтезировать и очистить [c.151]

Рецепторы Т-клеток. На поверхности Т-лимфоцита экспрессирован рецептор, распознающий антиген чужеродной клетки. Он представляет собой гликозилированный гетеродимер, состоящий из двух неравнозначных цепей (а и р). Каждая цепь содержит два домена, один из которых имеет константную, а другой — вариабельную структуру По своему строению рецепторы Т-клеток имеют много общего с иммуноглобулинами. В связи с антигеном участвуют обе а- и р-цепи рецептора. Кроме того, у всех активированных Т-клеток рецептор нековалентно связан с белком ТЗ, состоящим из трех полипептидных цепей (у, 5 и е). Этот белок участвует в передаче сигнала от анти-ген-рецепторного комплекса внутрь клетки (рис. 30.3). [c.478]

Для расчета чередования мономерных звеньев в сополимерах была создана математическая модель [149] с использованием результатов определения изомеров димера, тримера и мономеров, при этом основную информацию получали на основе гетеродимеров и гетеротримеров. Предложенная математическая модель проверена на сополимерах стирола с метилме-такрилатом [149] и стирола с акрилонитрилом [134]. [c.192]

Кор-комплекс ФС I представляет собой гетеродимер, образованный большими белковыми субъединицами с М.м. 82,5 и 83,2 кДа, в состав которых входят как компоненты РЦ ФС I, так и антенные пигменты (около 100 молекул хл. а и 12-16 молекул р-каротина). Антенные пигменты кор-комплекса ФС I формируют по крайней мере два кластера — коротковолновый (Хпогл < 700 нм) и длинноволновый (так [c.288]

Субъединицы РваА и РваВ формируют гетеродимер и содержат по 11 трансмембранных а-спиралей и еще четыре спирали, параллельные плоскости мембраны. Эти субъединицы связывают около 100 молекул хлорофилла а, 12-16 молекул Р-каротина, две молекулы филлохинона и один 4Ге, 48 кластер Рх, расположенный в месте контакта субъединиц. Периферическая небольшая субъединица РваС (М.м. 8,9 кДа), расположенная со стромальной стороны, несет в своем составе два терминальных 4Ге, 48 кластера Ра и Рв)- Функции всех других белков, не несущих в своем составе пигментов, еще полностью не расшифрованы, однако известно, что белки Р-заО и РзаР необходимы для взаимодействия с ферредоксином и пласто-цианином, соответственно, РзаЬ играет важную роль при образовании тримеров ФС I (см. рис. ХХУП.22). [c.322]

С несколько иной целью метод направленного мутагенеза был применен при исследовании структуры первичного донора в бактериальном фотосинтетическом реакционном центре. Известно, что аксиальными лигандами атомов Mg в димере бактериохлорофилла служат остатки Гис 173 и Гис 200. Нри замене Гис 200 на Phe или Leu происходит выпадение Mg и феофитинизация одной из молекул бактериохлорофилла в димере. Такая модификация реакционного центра и образование гетеродимера не ингибирует фотохимической активности, но изменяет кинетические и спектральные характеристики процессов переноса электрона. Так, величина квантового выхода первичного разделения зарядов у мутанта уменьшена в 2 раза по сравнению с контролем, а константа скорости этой реакции упала до f = 1/30 пс по сравнению с f = 1/4 пс у интактных центров. [c.338]

Рис. 6-25. Молекулы спектрина из эритроцитов человека. А. Схематическое изображение. Б. Электронная микрофотография. Каждый гетеродимер состоит из двух антииараллельных слегка перекрученных друг с другом, гибких полипептидиых цепей, которые пековалептпо взаимодействуют во множестве точек, включая оба конца Фосфорилированная головка - место, где объединяются два димера, образуя тетрамер, расположепа слева.

В гл. 3 шла речь о том, что различные полипептиды ассоциируют, образуя большие мультиферментные комплексы, которые с высокой эффективностью катализируют сложные реакции благодаря кооперативной работе субъединиц. Аналогичные комплексы белков обнаружены и в мембранах. Наиболее изучен среди них бактериальный фотосинтезирующий реакционный центр. Этот белковый комплекс находится в плазматической мембране пурпурных фотосинтезирующих бактерий Rhodopseudomonas viridis. Он использует поглощенную энергию света для создания электрона с высокой энергией, позволяющей ему пересекать мембрану быстрее чем за наносекунду. Затем электрон переходит к другим переносчикам электронов, находящимся в мембране, которые используют часть энергии, высвобождаемой в процессе электронного транспорта для синтеза АТР в цитозоле. Реакционный центр построен из четырех различных полипептидов L, М, Н и цитохрома. Для изучения трехмерной пространственной структуры этот комплекс был солюбилизирован в растворе детергента, закристаллизован в виде комплекса белков с детергентом и изучен методом рентгеноструктурного анализа. Как оказалось, реакционный центр содержит четыре молекулы хлорофилла и восемь других коферментов, переносящих электроны. В гл. 7 мы будем говорить о том, что для понимания фотосинтеза очень важным оказалось установление точного положения каждого из коферментов в комплексе. Не мепее значимым (в большой степени относящимся к теме данной главы) событием стало выяснение организации четырех белковых субъединиц в трансмембранном комплексе. Субъединицы L и М гомологичны и состоят каждая из пяти а-спиралей, пронизывающих липидный бислой плазматической мембраны (рис. 6-32). Эти две субъединицы образуют гетеродимер, представляющий собой ядро реак- [c.371]

Микротрубочки состоят из молекул тубулина, каждая из которых представляет собой гетеродимер, образованный двумя прочно связанными глобулярными субъединицами. Эти субъединицы - родственные белки (около 450 аминокислот в каждом), получившие название а- и Р-тубули нов. Хотя тубулин присутствует практически во всех клетках эукариот, главным источником его для биохимических исследований служит головной мозг позвоночных 10-20% растворимого белка, экстрагируемого из мозга большинством методов, составляет тубулин и это неудивительно, так как отражает высокое содержание микротрубочек в длинных аксонах и в дендритах нервных клеток. [c.294]

Рецептор фибронектина на фибробластах млекопитающих - один из наиболее изученных рецепторов для компонентов матрикса. Первоначально он был идентифицирован как гликопротеин плазматической мембраны который связывается в колонке с фибронектином и может быть элюирован с помощью небольшого белка, содержащего прикрепляющуюся к клетке последовательность КОВ (разд. 14.2.13). Рецептор представляет собой нековалентно связанный комплекс из двух различных высокомолекулярных нолинентидных ценей, называемых а- и Р-цепями. Оп работает как трансмембрапный линкер, осуществляя взаимодействие между актином цитоскелета внутри клетки и фибронектином во внеклеточном матриксе (рис. 14-52). Позднее мы увидим, что такие взаимодействия через плазматическую мембрану могут поляризовать и клетку и матрикс. Было охарактеризовано много других репепторов для матрикса, в гом числе таких, которые связывают коллаген и ламинин. и показано, что они родственны рецептору фибронектина на фибробластах. Называемые интегринами, все они являются гетеродимерами с а- и (3-цепями, гомологичными цепям рецептора для фибронектина. Вероятно, большинство из них узнаёт носледовательности КОВ в компонентах матрикса, с которыми они связываются. [c.510]

Т-клеточные рецепторы представляют собой антителоподобные гетеродимеры [32] [c.261]

Недавно были обнаружены Т-клеточные рецепторы второго типа-гетеродимеры, состоящие из у- и 5-цепей. Эти рецепторы экспрессируются на субпопуляциях клеток с иеизвеетиыми функциями в тимусе, эпидермисе и кищечиом эпителии. [c.262]

Существуют два основных класса молекул МНС-класс I и класс 11, каждый из которых представляет собой набор гликопротеипов клеточной поверхности, кодируемых двумя сцеплеииыми группами генов, вместе составляющих главный комплекс гистосовместимости (рис. 18-48). Г ликопротеипы обоих классов - гетеродимеры с гомологичной общей структурой. Их N-концевые домены предназначены, по-видимому, для связывания антигена и его представления Т-клеткам. [c.265]

D8 Т8 у человека, Lyt2 и Lyt3 у мыши 60000 (гомодимер) 70 ООО (гетеродимер) На цитотоксических Т-клетках Стимулирует адгезию к клеткам-мишеням, инфицированным вирусами, вероятно путем связывания с молекулами МНС класса I [c.277]

Рецептор Т-клеток представляет собой антителоподобный гетеродимер, кодируемый генами, которые собираются из нескольких генных сегментов в процессе развития Т-клеток в тимусе. Активация Т-клеток происходит, когда эти рецепторы связываются с фрагментами чужеродных антигенов, ассоциированными с гликопротеинами МНС на поверхности других клеток собственного организма. Такой процесс совместного узнавания МНС гарантирует, что Т-клетки узнают чужеродный антиген только в том случае, если он связан с соответствующей клеткой-мишенью Существуют два основных класса молекул МНС 1) молекулы класса I, имеющиеся на поверхности почти всех соматических клеток с ядрами, - они представляют фрагменты вирусных белков цитотоксическим Т-клеткам 2) молекулы класса II, имеющиеся на поверхности В-клеток и специализированных антиген-представляющих клеток, - они представляют фрагменты чужеродных антигенов Т-хелперам. Тот факт, что определенные аллельные формы молекул МНС классов I и II неспособны представлять Т-клеткам определенные антигенные детерминанты, позволяет объяснить, почему эти молекулы столь полиморфны [c.283]

Растворимые ГЦ представляют собой гетеродимер из а- и -субъединиц (S hmidt et аГ, 1993). Мол. масса растворимой ГЦ из разных тканей составляет около 150 кДа. Растворимая ГЦ активируется новым внутриклеточным и межклеточным мессенджером - короткоживущей мембранопроницаемой молекулой окиси азота (NO). [c.75]

Инсулиновый рецептор подробно исследован с помощью биохимических методов и технологии рекомбинантных ДНК. Он представляет собой гетеродимер, состоящий из двух субъединиц (а и р) в конфигурации а -Р , связанных между собой дисульфидными мостиками (рис. 51.15). Обе субъединицы содержат много гликозильных остатков. Удаление сиаловой кислоты и галактозы снижает как способность связывать инсулин, так и активность этого гормона. Каждая из гликопротеиновых субъединиц обладает особой структурой и определенной функцией. а-Субъединица (мол. масса 135000) целиком расположена вне клетки, и связывание инсулина, вероятно, осуществляется с помощью богатого цисти-ном домена. Р-Субъединица (мол. масса 95000)— трансмембранный белок, выполняющий вторую важную функцию рецептора (гл. 44), т. е. преобразова- [c.259]

Структура внеклеточного фрагмента корецептора D8 Т-лимфо-цитов. Белок D8 обнаружен на поверхности Т-клеток в виде двух форм дисульфидсвязанных гомодимера аг и гетеродимера ар [266]. Обе формы имеют N-концевые внеклеточные домены, которые по аминокислотным последовательностям и структурным особенностям подобны вариабельным доменам иммуноглобулина Ig-V [291, 292]. Схематически гомодимер аг DS представлен на рис. 1.10 [293]. Внеклеточная область DS включает 162 остатка, из которых 114 образуют N-концевой иммуноглобулиновый домен, соединенный с трансмемб- [c.70]

Гонадотропин (нативный и 5е-Ме1) Человечески й эмбрион 28 Гетеродимер 2,6 19,9 Синхротронное излучение аномальная дифрмция на четырех длинах волн 5е (МАД) температура 277, 293 и ПО К. [514] [c.147]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология