Детерминанты секвенциальные

Определить размер детерминант секвенциального типа значительно проще, используя, например, технику ингибирования реакции между исследуемым антигеном и антителами к нему с помощью различных по размеру [c.36]

Антигенные детерминанты белков бывают двух типов — секвенциальные, т. е. представляющие из себя последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, и конформационные, образованные аминокислотными остатками из различных частей белковой цепи, но сближенные в пространственной конфигурации белковой глобулы. Оба типа антигенных детерминант-имеют важное значение для характеристики иммунного. портрета белков. Во многих случаях единичная замена аминокислоты в структуре антигенной детерминанты или изменение конформации белковой глобулы являются достаточными для изменения антигенной специфичности макромолекулы. [c.12]

Таблица 2. Размер секвенциальных детерминант

Одним из основных доказательств принадлежности антигенной детерминанты белка к секвенциальному типу служит наличие иммунодоминантной группы в виде концевого аминокислотного остатка. Имхмунизируя кролика Fab-фрагментом аутологичного иммуноглобулина u (см. гл. 3), можно получить антитела, реагирующие только с этим фрагментом, но не с целой молекулой иммуноглобулина. Антитела практически полностью утрачивают способность реагировать с фрагментом после обработки последнего карбоксипептидазой (Л. Бартова, Г. Маргулис, 1985). В использованных для протеолиза условиях от одной из пептидных цепей Fab-фрагмента отщепляется только С-концевои лейцин. Последний служит иммунодоминантной группой детерминанты секвенциального типа, находящейся в С-концевой части фрагмента. [c.33]

Как отмечалось в предыдущем разделе, конъюгированные антигены, имеющие в качестве детерминантных групп пептиды, например пептиды из D-аланина, индуцируют образование антител, реагирующих с тетра- и даже триаланином. Подобные пептиды не имеют устойчивой конформации. Следовательно, антитела в этом случае распознают лишь определенную аминокислотную последовательность. Такого типа детерминанты, получившие название секвенциальных, по-видимому, крайне редко встречаются в глобулярных белках. Даже короткие отрезки пептидных цепей глобулярных белков, с которыми [c.32]

Важным подтверждением существования антител против конформационных и секвенциальных детерминант нос тужили эксперименты с синтетическими полипептидами, выполненные в лаборатории М. Села (М. Sela, 1968). Были использованы два типа пептидов, каждый из которых имел в своем составе трипептид Туг — Ala — Glu (TAG). Один пептид обладал разветвленной структурой, будучи образован сополимером аланина и лизина (—А—L—), к е-аминогруппам которого апериодически были присоединены указанные трипептиды —TAG. Второй пептид представлял собой периодический полимер в форме а-спирали с формулой (TAG) Как видно из рис. 7, при различной структуре оба полипептида имели в своем составе блоки TAG они характеризовались сходными молекулярными массами. [c.33]

Отсутствие связи между пространственной конформацией белков и способностью Т-хелперов специфически распознать пх доказано в опытах с денатурированными различными способами лизоцимом, мономерной формой флагеллина, коллагеном, р-цепью инсулина. Эти данные, а также некоторые факгы, указывающие на возможность распознавания Т-хелперами коротких пептидов, изолированных из глобулярных белков, позволяют предположить, что детерминанты для Т-хелнеров подобны секвенциальным. Проблему нельзя считать решенной. [c.51]

Детерминанта антигенная, секвенциального типа — детерминанта, структура которой определяется тотько [c.274]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология