Антигенные детерминанты, типы

Рис. 17-30. Типы комплексов антиген-антитело, образующихся при разном числе антигенных детерминант у антигена. Здесь показано связывание антитела одного вида (моноклонального антитела) с антигенами, имеющими одну, две илн три одинаковые антигенные детерминанты.

Иммунная система вырабатывалась в процессе эволюции позвоночных для защиты от инфекций. Она состоит из миллионов клонов лимфоцитов. Лимфоциты каждого клона несут на своей поверхности рецептор, позволяющий им связывать ту или иную антигенную детерминанту -определенную группировку атомов в молекуле антигена. Существуют два класса лимфоцитов В-клетки, вырабатывающие антитела, и Т-клетки. которые осуществляют иммунные реакции клеточного типа. [c.228]

Антигенные детерминанты белков бывают двух типов — секвенциальные, т. е. представляющие из себя последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, и конформационные, образованные аминокислотными остатками из различных частей белковой цепи, но сближенные в пространственной конфигурации белковой глобулы. Оба типа антигенных детерминант-имеют важное значение для характеристики иммунного. портрета белков. Во многих случаях единичная замена аминокислоты в структуре антигенной детерминанты или изменение конформации белковой глобулы являются достаточными для изменения антигенной специфичности макромолекулы. [c.12]

Сложность иммунного ответа связана отчасти с тем, что другие клетки, в особенности Т-лимфоциты и макрофаги, изменяют реакцию В-клеток на антиген. В отсутствие активирующего действия антигена процесс деления большей части лимфоцитов заторможен. Т-клетки, а они представлены по меньшей мере тремя типами, могут либо стимулировать клеточное деление после связывания антигена, либо продолжать подавлять его. Видимо, торможение имеет место в том случае, когда иммунная система узнает о наличии в антигене детерминанты, присутствующей также на поверхностях собственных клеток организма. Совершенно очевидно, что различение своих и чужих антигенов чрезвычайно важно для иммунной системы. Аналогично тому как нервная система находится обычно в заторможенном состоянии и только иногда по ней осуществляется проведение потока импульсов, так и иммунная система в основном ингибирована и лишь в определенных случаях развивается клон плазматических клеток. Торможение иммунологической активности обусловлено отчасти синтезом антител против других антител, а именно против антител, функционирующих в качестве рецепторов на поверхности В-клеток. [c.366]

По антигенной специфичности токсины делятся на ряд типов, к каждому можно получить гомологические антитела, однако в сыворотке можно обнаружить и гетерологичные антитела, которые свидетельствуют об общности некоторых антигенных детерминант у энтеротоксинов различных серотипов. По сравнению с другими белковыми токсинами стафилококковые энтеротоксины являются слабыми антигенами. [c.362]

Макрофаги захватывают антиген, внутри клетки он претерпевает процессинг — расщепление гидролитическими ферментами с вычленением сравнительно небольших фрагментов, несущих отдельные антигенные детерминанты. Заключительный этап этого процесса — экспрессия (обратный транспорт) фрагментов антигена на поверхность макрофага, где они оказываются в комплексе с собственными антигенами гистосовместимости II класса (которые тоже можно рассматривать как своего рода рецепторы). После этого запускается дальнейшая цепь иммунологических реакций, в которой участвуют лимфоциты различных типов. [c.169]

Различают два типа детерминант — конформацион-ную и последовательную. Однако деление детерминант-ных групп на конформационные и последовательные, на наш взгляд, является условным, поскольку высшие структуры белков и их конформации в стандартных условиях обусловлены первичной структурой белка, т. е. аминокислотной последовательностью. При этом в структуру антигенной детерминанты, конформация которой распознается как чужеродная, могут входить аминокислотные остатки, формально находящиеся в различных участках молекулы, или аминокислотные остатки, следующие один за другим, т. е. последовательная детерминанта. [c.31]

Расширяющееся в настоящее время применение вакцин в ветеринарной медицине делает их производство важной сферой применения методов генетической инженерии. Однако их использование осложняется тем, что условием иммуногенной активности антигенных детерминант любого типа является экспонирование, определяющееся их поверхностным расположением и степенью доступности для взаимодействия с антителами. Иными словами, иммуногенные и антигенные свойства вирусных белков сильно зависят от их вторичной, третичной и четвертичной структур. Именно этот факт является причиной значительно более низкой иммуногенной активности субъединиц, в которых локализованы главные антигенные детерминанты. [c.252]

Рис. 18-13. Поскольку антитела имеют два идентичных антиген-связывающих участка, они могут сшивать антигены. Типы образующихся комплексов антиген-антитело зависят от числа антигенных детерминант у антигена. Здесь показано связывание антитела одного вида (моноклонального антитела) с антигенами, имеющими одну, две или три одинаковые антигенные детерминанты. Антигены с двумя детерминантами могут образовывать с антителами небольшие циклические комплексы или линейные цепи, а антигены с тремя или большим числом детерминант могут формировать обширные трехмерные сети, легко выпадающие в осадок.

Таким образом, структура полисахаридных антигенных детерминант представляет собой олигосахаридные цепи длиной 4—6 остатков, специфичность которых определяется химическим составом, типом гликозидных связей и остатками, находящимися в ближайшем окружении. [c.15]

Второй тип методов известен как сандвич -анализ. Методы этого типа применяются сравнительно недавно для определения веществ с молекулярной массой более 1000, имеющих как минимум две антигенные детерминанты (эпитопы). В этих методах избыток связывающих антител прямо или опосредованно связывают с твердой фазой. Вторые меченые антитела против другого эпитопа добавляют или одновременно при связывании с антителами первого типа (одностадийный метод), или после завершения стадий связывания и отмывки (двухстадийный метод). После завершения иммунологической реакции количество связавшегося с твердой фазой вещества непосредственно зависит от количества определяемого вещества в пробе. Уровень фона (неспецифического сигнала) наиболее сильно влияет при низких концентрациях определяемого вещества. В данном случае хорошо подобранная аналитическая система позволяет определять соединения в диапазоне концентраций, составляющем четыре-пять порядков с коэффициентом вариации менее 5%. Чувствительность методики зависит от ошибок при отборе проб, уровня фона и констант связывания антигена с антителами. [c.9]

Многие сложные вопросы в этой области все еще остаются нерешенными, однако в результате проведенных последований удалось установить как структуру антигенных детерминант, так и генетическую основу групп крови системы ABO. Молекулы антигенных детерминант имеют невосстанавливающие концы двух типов (1 и 2), которые отличаются друг от друга характером связи с последующим остатком сахара эти связи могут быть либо 1—>-3, либо 1—у4 (см. приведенную ниже схему). У людей с группой крови А цепи обоих типов оканчиваются остатками а,Ы-ацетилгалактозам1ина, а у людей группы В — остатками галактозы. Для людей группы О характерен антиген Н, у которого отсутствует этот концевой остаток моносахарида, и его цепи, следовательно, на один остаток короче, чем цепи в антигенах, принадлежащих группам А и В. Люди с группами крови АВ гетерозиготны и содержат антигены, свойственные как группе А, так и группе В. [c.376]

Она характеризует свойство антигенов реагировать на антитела и связана с определенными элементами структуры антигена. Эти структурные элементы называются антигенными детерминантами, или эпитопами они расположены на поверхности белков и представлены небольшим числом аминокислот. Понятие последовательностных и конформационных детерминантов [99, 100] ввели и уточнили Атассии и Смит [2]. Они различают детерминанты непрерывные и прерывистые . Первые образуются последовательностью аминокислот, соседствующих в первичной структуре белка, и имеют особую конформацию благодаря всей совокупности структуры белка. Антигенные детерминанты прерывистого типа образуются посредством последовательного сочетания аминокислот, не рядом расположенных в первичной структуре белка. Иммунизация нативными белками, по всей видимости, вызывает в основном образование антител, специфич- [c.90]

С помощью иммунологических реакций гормональных гликопротеинов показано значительное сходство этих соединений. Например, антисыворотка к фолликулостимулирующему гормону перекрестно реагирует с лютеинизирующим гормоном, хорионическим гонадотропином человека и тироидстимулирующим гормоном, что указывает на наличие в молекулах этих гормонов ряда общих антигенных групп наряду с их специфическими антигенными детерминантами. Показано, что такие гормоны состоят из субъединиц [195, 196], которые могут высвобождаться при действии трипсина, растворов пропионовой кислоты (I М), мочевины (8 М) или доде-цилсульфата натрия. Хотя таким образом были испытаны не все гликопротеины человека, однако в настоящее время полагают, что Р-субъединицы ответственны за специфичность гормона, тогда как а-субъединицы являются взаимозаменяемыми. Такой вывод согласуется со сходством аминокислотных последовательностей в а-субъединицах и уникальным характером р-субъединиц. При совместной инкубации а- и р-субъединиц в физиологических условиях возможна их рекомбинация, причем конечная биологическая активность выше суммарной активности отдельных субъединиц. Найдено также, что субъединицы гормонов из разных источников взаимозаменяемы. Более важен, однако, тот факт, что путем комбинации субъединиц из различных гликопротеиновых гормонов могут быть получены гибридные молекулы [196, 197], причем тип гормональной активности гибридного гликопротеина определяется первоначальной активностью р-субъединицы. [c.266]

Для выяснения полного строения гликопротеина нужно решить три основные задачи 1) установить сбщий тип построения гликопротеина (архитектонику гликопротеина) 2) установить природу связи между пептидными и полисахаридными цепями 3) установить мономерную последовательность в пептидных и полисахаридных цепях. Решение каждой из этих проблем требует особых подходов, хотя, естественно, эти проблемы неотделимы и часто решаются одновременно. Для изучения связи биологической функции гликопротеина с его строением особенно важно выяснение структуры тех фрагментов биополимера, которые ответственны за его специфичность. Эти группировки являются чаще всего олигосахаридными цепями. Для гликопротеинов, обладающих иммунологическими свойствами, они носят обычно название иммунологических или антигенных детерминантов. [c.568]

С-Область легкой цепи также представлена одним доменом (С ), тогда как у тяжелых цепей оиа заметно длиннее и состоит из 3 - 4 линейно расположенных доменов (С I — С З), структурно гомологичных С-области легкой цепи. Каждый домен упаковывается в отдельную относительно независимую глобулу, причем основной тип вторичной структуры глобулы — антипараллельная р-складча-тая (рис. 118). Между глобулами находятся открытые участки полипептидной цепи, особенно чувствительные к действию протеолитических ферментов. Весьма вероятно, что именно эти участки цепи обеспечивают значительную гибкость всей структуры, позво-1яющей молекуле антитела приспособиться к конфигурации антигена или взаимодействовать с двумя антигенными детерминантами, расстояние между которыми может варьировать. [c.214]

Сходные эксперименты с различными инбредными линиями мышей (т.е. линиями, в которых все мыши генетически однотипны) дали результаты, близкие к полученным ранее на морских свинках при иммунизации простым синтетическим полимером некоторые жнии давали сильный иммунный ответ Т-клеточного типа, тогда как другие линии совсем не реагировали. На специально выведенных линиях мышей, различавшихся только ограниченным участками генома (так называемых конгенных линиях), были проведены исследования по картированию геиов 1г, и оказалось, что эти гены расположены в пределах генного комплекса Н-2 в области между Н-2К и Н-20, впоследствии названной 1-областью. Сейчас у мышей описан уже ряд различных генов 1г, контролирующих зависимые от Т-клеток ответы на разные антигенные детерминанты, и определена их локализация в нескольких субобластях 1-области (рис. 17-64). В большинстве таких локусов способность отвечать на антигенную детерминанту определяется доминантным аллелем, однако в отдельных случаях доминирует неспособность к ответу. В этих случаях можно показать, что наследственная неспособность к иммунному ответу обусловлена активностью Т-клеток-супрессоров, и гены, контролирующие ответ этих клеток на специфическую детерминанту, называют ие /г-генами, а генами иммунной супрессии (1з). [c.60]

Аналогичным образом, должны также существовать аллельные формы гликопротеинов класса I, вжяющие на ответы цитотоксическнх Т-клеток по отношению к определенным антигенным детерминантам так же, как обычные гены /г влияют на ответы Т-хелперов. Должны существовать и аллели МНС, особенно эффективные в представленнн специфических антигенных детерминант определенным Т-супрессорам эти аллели будут проявлять себя как гены иммунной супрессии (/х). И действительно, удается выявить все больше и больше аллелей как одного, так и другого типа. [c.64]

Специфичные для отдельных типов пневмококков антисыворотки представля]от собой набор реагентов, активность которых соответствует разнообразным структурным деталям, являющимся антигенными детер-минантными группами пневмококковых полисахаридов. Хотя информация о тонкой структуре антигенных детерминант этих полисахаридов нее еще отрывочна, о специфичности антисывороток против низших типов пневмококковых полисахаридов накоплено достаточно сведений, чтобы применять их в качестве таких реагентов. Обширные исследования перекрестных реакций многих полисахаридов известного строения с анти-пневмококковыми сыворотками, проведенные Хейдельбергером [12, 13а[, дали сведения об иммунохимической специфичности этих сывороток и одновременно — ключи к структуре тип-специфичных полисахаридов. [c.432]

Однако при иммунизации животных участками, изолированными из консервативной зоны полипептида, в организме образуются антитела и против этих малоизменчивых участков белка. Этого не наблюдается при иммунизации цельным вирусом или изолированным белком, содержащим антигенные детерминанты. Механизм этого феномена остается пока неизвестным. Он может быть использован при создании вакцин широкого спектра действия. Антитела против консервативных участков белка оболочки вируса гриппа А и В вызывают нейтрализацию всех этих серотипов. Реализация такого подхода означала бы создание нового типа противовирусных вакцин широкого спектра действия. [c.253]

В опытах по иммунодиффузии раствор исследуемого препарата отделен от антисыворотки зоной геля, в который и препарат, и антисыворотка могут диффундировать (двойная диффузия). По другому способу раствор антигена диффундирует в гель, в котором уже находятся антитела (одиночная диффузия). С течением времени концентрация реагентов становится достаточно высокой для специфической преципитации, и в том месте, где это произошло, линия или полоса преципитации становится видимой. В общем случае каждая система антиген — антитело образует отдельную полосу. Для решения специфических вопросов преципитации разработано большое число различных экспериментальных приспособлений двойную диффузию обычно проводят в чашках Петри или (в меньших масштабах) в тонкой пленке геля на предметном стекле. Полосы можно сделать более заметными путем окрашивания. Одиночную диффузию удобнее проводить в маленьких вертикальных трубочках. Недавно Охтерлони [68] опубликовал обзор с исчерпывающей библиографией, охватывающей все аспекты иммунодиффузионного анализа. Очищенный препарат следует проверить в опытах по одномерной или двумерной диффузии при возможно большем числе концентраций препарата [69]. Появление одиночной полосы с обеими антисыворотками является доказательством гомогенности препарата. Однако гомогенный препарат не обязательно должен давать одиночную полосу. Имеется несколько причин, которые могут вызвать образование двойной полосы и в случае гомогенного антигена. Это может объясняться недостаточным контролем температуры или осаждением, напоминающим кольца Лизеганга, при использовании определенных типов антител, если применяется очень сильная неразбавленная антисыворотка. Более того, установлено, что гомогенный антиген, имеющий несколько антигенных детерминантов, может дать несколько полос преципитации. Эти вопросы обсуждены Кроуле [70] и Фингером [71]. Тем не менее гетерогенность является наиболее обычной причиной двойных или множественных полос нрецииитации. Следует иметь в виду, что неантигенные компоненты нельзя определить этим методом, и нужно также отметить, что примеси, дающие перекрестную реакцию, не будут найдены, если их скорость диффузии меньше, чем у гомологичного антигена [72]. Это обычно не вызывает осложнений, за исключением случаев, когда компонент, дающий перекрестную реакцию, сам является довольно сильным антигеном и может порождать свое собственное антитело, [c.53]

В настоящее время данные, касающиеся связи между структурой двух минорных иммуноглобулинов ИгА и ИгМ и ИгГ, основываются главным образом на их антигенных свойствах. Большая часть работ в этом направлении проводилась на иммуноглобулинах человека. Уже давно известно, что все три типа имеют общие антигенные детерминанты и, кроме того, каждый из них имеет свои, отличные от других антигенные детерминанты [37, 38]. На этом основании считали, что их структура в какой-то мере идентична. Это предположение было позднее подтверждено исследованием аллотипиче-ских антигенных детерминант иммуноглобулина человека. Аллотипические детерминанты контролируются двумя независимыми локусами Gm и Inv. Фактор Gm найден только для ИгГ, а фактор Inv — для ИгГ, ИгМ и ИгА [39, 40]. Основываясь на общепринятой теории, можно было бы считать, что в иммуноглобулинах человека существует но меньшей мере две различные полипептидные цепи, одна из которых общая для всех трех типов. Было показано, что папаиновый гидролизат фрагментов S содержит фактор Inv, а гидролизат F содержит фактор Gm [39, 40]. На этом основании было принято, что локусы Inv могут находиться на цепи Б (L-цепь Эдельмана), а Gm — на цепи А (Н-цепь Эдельмана [36]). Для доказательства этого предположения Лоулер и Коэн [17] получили цепи А и Б, используя особые условия мягкого восстановления и диссоциации уксусной кислотой, при которых цепи сохраняли свои антигенные свойства. Также было показано. [c.106]

Шим и Бирн [198] исследовали гаптоглобиновый полиморфизм с иммунологической точки зрения. Чтобы показать, что антигенные детерминанты молекулы гаптоглобина находятся как в а-, так и в р-ценях, были использованы антитела к очищенному гаптоглобулину сыворотки человека типа 1-1. [c.256]

Рис. 18-41. А. Необычная структура lq. Это большой белок (мол. масса около 450000). состоящий из шести идентичных субъединиц, каждая из которых в свою очередь построена из трех разных полипептидных цепей. С-концевые половины всех трех цепей каждой субъединицы образуют глобулярную структуру N-концевые половины имеют аминокислотную последовательность, типичную для коллагена, и скручены в тройную спираль коллагенового типа (см. разд. 14.2.6). Все шесть субъединиц сшиты друг с другом дисульфидными связями между трехспиральными хвостами и образуют структуру, напоминающую пучок тюльпанов. К глобулярным головкам этой структуры могут присоединяться антитела IgG или IgM. Гаким образом, каждая молекула lq имеет шесть участков связывания антител. Б. Связывание С1 с двумя молекулами IgG, присоединенными к группе антигенных детерминант на поверхности клетки-мишени. Каждый комплекс С1 состоит из одной молекулы lq, непрочно связанной с тетрамером, который составлен из двух молекул lr и двух молекул is (тетрамер показан схематично)

Все антигенные детерминанты иммуноглобулинов подразделяют на четыре типа. Одни из них характерны для изотипа иммуноглобулина. Они отражают в своем строении классоснецифические особсиности иммуноглобулина данного биологического вида. Другие зависят от особенностей строения тех у частков молекулы иммуноглобулина данного класса (подкласса), которыми этот белок от одного индивидуума данного биологического вида отличается от белка, синтезируемого другим индивидуумом того же вида. Тем самым эти антигенные детерминанты характеризуют а.ьлотип иммуноглобулина. [c.75]

Однако известно, что антигенность многих спонтанных опухолей весьма слаба. В рамках изложенного подхода это не удивительно. В самом деле, среди многочисленных мыслимых способов нарушения целостности каркаса всегда найдутся такие, которые обеспечивают неизменность антигенных детерминант (АГД). Например, если для данного типа клеток главным механизмом трансформации является упрош,ение гликолипидов, т. е. увеличение доли гликолипидов с меньшим числом карбогидратных остатков [31], то произойдет распад каркаса на отдельные куски, целостность потеряется, но АГД могут сохранить свою геометрию. Аналогичные рассуждения имеют место и в случае, если главной причиной трансформации является повышение протеазной активности в микроокружении клетки. В этих и многих других случаях можно рассчитывать самое большее на упрощение спектра антигенов (АГ), что наблюдается экспериментально. [c.156]

На специфичность олигосахаридных антигенных детерминант в структуре белков оказывает влияние ближайшее окружение по-липептидиой цепи белка-носителя и тип связи между сахарами. [c.15]

Однако чувствительность одностадийной схемы ниже чем двухстадийной, а контакт фермента с анализируемой средой может неблагоприятно отражаться на результатах анализа. Данная схема налагает также дополнительные требования на соотношение концентраций меченых и иммобилизованных антител с целью исключения их конкуренции за связывание с ограниченным числом антигенных детерминант на молекуле антигена. В этой связи целесообразным является использование в-анализе моноклональных антител, специфичных к различным антигенным детерминантам на мдлекуле антигена. Следует подчеркнуть, что данный метод анализа не может быть отнесен к конкурентному типу, так как формирование комплекса антигена с мечеными иди иммобилизованными антителами не [c.88]

Одним из основных доказательств принадлежности антигенной детерминанты белка к секвенциальному типу служит наличие иммунодоминантной группы в виде концевого аминокислотного остатка. Имхмунизируя кролика Fab-фрагментом аутологичного иммуноглобулина u (см. гл. 3), можно получить антитела, реагирующие только с этим фрагментом, но не с целой молекулой иммуноглобулина. Антитела практически полностью утрачивают способность реагировать с фрагментом после обработки последнего карбоксипептидазой (Л. Бартова, Г. Маргулис, 1985). В использованных для протеолиза условиях от одной из пептидных цепей Fab-фрагмента отщепляется только С-концевои лейцин. Последний служит иммунодоминантной группой детерминанты секвенциального типа, находящейся в С-концевой части фрагмента. [c.33]

Идиотипические детерминанты. Термин идиотип, впервые введенный Ж. Уденом 3. Ои(11п, 1966), обозначает индивидуальную антигенную специфичность антител, миеломных белков и белков Бенс-Джонса. Антигенные детерминанты этого типа (идиотипические детерминанты) могут быть выявлены с помощью гетерологичных, гомологичных и пзологпчных (аутологичных) антител. Приведем в качестве примера способ получения гетеро-логичных антител. [c.87]

Продуцируемые Т-супрессорами факторы неоднородны и по структуре, и по функции. Так, очищенные с помощью иммуносорбции факторы, взаимодействующие с азофеииларсаниловой кислотой и подавляющие иммунный ответ на эту детерминанту, можно разделить на два основных типа. Один из них рестриктирован в отношении генов основного комплекса гистосовместимости (активен при совпадении клеток по 1-району), другой действует в обход барьера гистосовместимости. Наконец, есть супрессорный фактор, который распознает не антигенную детерминанту, а идиотипическую детерминанту антигенсвязывающпх рецепторов В-клеток (возможно, и Т-хелперов). [c.221]

С помощью иммуносорбента для антигена могут решаться задачи, имеющие существенное значение для молекулярной биологии. Приведем в качестве примера выделение на иммуносорбенте типа сэндвич полирибосом, синтезирующих легкие полипептидные цепи (Е. Сидорова и др., 1978). Сорбент был нагружен антителами против легких цепей иммуноглобулинов мыши. Выделенные из клеток мышиной плазмацитомы полирибосомы для легких цепей (использовали технику градиентного центрифугирования) содержали растущие легкие цепи. Как следует из этой и других работ, растущие полипептидные цепи уже имеют, ио крайней мере, часть антигенных детерминант, характерных для данной полипептидной цепи, поэтому растущая цепь избирательно связывается с иммобилизованными антителами против этой цепи, а вместе с ней связываются с иммуносорбентом полирибосомы, содержащие мРНК для легких цепей. Теперь остается промыть иммуносорбент, путем фенольной экстракции выделить РИК и очистить мРНК общепринятым способом. Описанный принцип или аналогичные методы извлечения мРНК позволяют получить препараты определенной информационной нуклеиновой кислоты свыше 90% чистоты. [c.243]

Вариотип — структура инвариантных аминокислотных последовательностей в пределах вариабельных районов легкой и тяжелой цепей. Антигенные детерминанты этого типа называют также framework. [c.274]

Детерминанта антигенная, секвенциального типа — детерминанта, структура которой определяется тотько [c.274]

Этн результаты свидетельствуют в пользу варианта А как наилучшей модели экспериментальной системы. С этим вариантом хорошо согласуется н то, что величины /С, полученные в опытах с различными клетками, были очень сходны (рис. 7). Согласно модели Б, величина /Сэксп дov жпa быть пропорциональной концентрации 5о антигенных детерминант на клеточной поверхности, тогда как в модели Л она независима от 5о (рис. 9). Хотя с помощью измерений можно определить общее число антигенных участков (л) на клетке, но ие их плотность 5о, все же следует ожидать, что между некоторыми типами клеток, представленными на рис. 7, существуют заметные различия в 5о. [c.36]

В описываемом методе лимфоциты, примированиые в СКЛ, используются в качестве источника отвечающих клеток (называемых примироваиными отвечающими клетками — ПОК). При этом можно изучать способность таких клеток к вторичному ответу на стимулирующие клетки самых различных типов и таким образом анализировать реактивность и специфичность аллоиммунных лимфоцитов. Вероятно, этот метод позволит глубже исследовать природу антигенных детерминант, стимулирующих СКЛ, и рецепторов Т-клеток, распознающих эти детерминанты. [c.249]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология