Белки транспорт, выделение

Сложный процесс синтеза и транспорта таких энзимов, естественно, разобщает во времени сопровождающий рост общий биосинтез белков и выделение и накопление гидролаз в культуральной среде. Именно с этим связано наблюдаемое у грибов резкое различие в длительности жизни информационной РНК, кодирующей биосинтез секреторных гидролаз, по сравнению с кодирующей внутриклеточные энзимы, что, вероятно, зависит от течения формирования секреторных энзимов в мембрано-связанном состоянии. [c.145]

До настоящего времени структура и механизм функционирования транспортных белков изучены недостаточно, что в значительной степени связано с трудностью их выделения в солюбилизированной форме. По-видимому, наиболее распространенным путем трансмембранного переноса веществ по механизму облегченной диффузии является транспорт с помощью каналообразующих веществ. [c.310]

Попадая в почки, продукты биотрансформации путем клубочковой фильтрации или при помощи канального транспорта выводятся в мочеточник. Скорость выделения чужеродных веществ с мочой зависит от связывания их с белками крови. Многие токсиканты после биотрансформации в печени, транспортируются в желчь, и с калом выводятся из организма. Выделение ксенобиотиков и их метаболитов из организма может быть и с выдыхаемым воздухом, а также с потом, слюной, молоком. [c.399]

Помимо очистки ряда ферментов, их ингибиторов или субстратов, которые можно попеременно фиксировать на матрице, аффинная хроматография позволяет выделять антитела и антигены, белки, осуществляющие транспорт гормонов и связывание витаминов. К аффинной хроматографии близко примыкает метод выделения ЗН-содержащих белков на ртутьорганических производных агарозы. Явление фиксации антител на производных агарозы открывает широкие возможности. В отличие от [c.453]

ВЫДЕЛЕНИЕ РЕЦЕПТОРОВ. СВЯЗЫВАНИЕ И ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ [c.122]

Несмотря на то что каждому типу мембран присущи определенные липидные и белковые компоненты, основные структурные и функциональные особенности, обсуждаемые в этой главе, характерны как для внутриклеточных, так и для плазматических мембран. Прежде всего нам хотелось бы рассмотреть структуру и организацию главных компонентов всех биологических мембран - липидов, белков и углеводов. Затем мы обсудим механизмы, используемые клетками для транспорта малых молекул через плазматическую мембрану, а также способы поглощения и выделения клетками макромолекул и крупных частиц. В последующих главах будут проанализированы некоторые дополнительные функции плазматической мембраны роль в клеточной адгезии (гл. 14) и в сигнальных функциях (гл. 12). [c.349]

Анализ различными физическими методами выделенных из клеток фосфолипидов, клеточных мембран, а также целых клеток показал, что температуры, соответствующие резкому изменению скорости трансмембранного переноса, лежат вблизи температур фазового перехода. кристалл — жидкий кр,металл для соответствующих препаратов фосфолипидов (в основном— фосфатидилэтаноламина) [422]. При температурах, меньщих температуры перехода, мембраны состоят из молекул липидов, упакованных в гексагональную кристаллическую решетку. В такие мембраны утоплены молекулы белков-переносчиков, и транспорт через пих весьма затруднителен. При температуре фазового перехода происходит резкое увеличение подвижности углеводородных цепей, мембрана становится жидкой, трансмембранная диффузия и активный перенос веществ оказываются облегченными (см. в частности [143]). [c.216]

Кроме выделения, накопления и транспорта веществ и удаления секреторных продуктов, в зоне аппарата Гольджи могут осуществляться многие метаболические процессы. Так, под действием аппарата Гольджи могут происходить модификация различных белков, фосфорилирование, ацилирование аминокислот. В растительных клетках удалось проследить участие аппарата Гольджи в образовании срединной пластинки и росте клеточных [c.40]

Кроме того, Муром из мозга был выделен кислый нейрональный белок, названный автором белок 14-3-3 . Для него характерен более медленный транспорт по аксональному току, чем для белка 14-3-2. В настоящее время окончательно не решен вопрос, являются ли эти два белка самостоятельными или это один белок. [c.151]

Для выделения хлоропластов используются различные водные и неводные среды. При необходимости исследовать компоненты углеводных циклов, локализацию минеральных элементов и ряда белков обычно используются такие неводные растворители, как петролейный эфир или смесь гек-сана с четыреххлористым углеродом и др. Однако полученные таким образом хлоропласты не могут осуществлять некоторых важнейших светоиндуцируемых процессов фотосинтеза. К их числу относятся транспорт электронов по редокс-цепям хлоропластов и сопряженный с ним перенос ионов, а также реакции синтеза и гидролиза АТФ. Это происходит в результате экстракции неводными растворителями гидрофобных компонентов фотосинтетических мембран, [c.166]

При выделении в водной среде из хлоропластов вымывается большая часть водорастворимых компонентов например, белки, участвующие в углеводных циклах. Поэтому такие органоиды практически не способны к реакциям восстановления СО2. В то же время в хлоропластах сохраняется функционирующая система фотосинтетических мембран. Это позволяет изучать в суспензиях изолированных хлоропластов процессы транспорта электронов, неорганических ионов, реакции фотофосфорилирования и конформационные превращения органоидов. [c.167]

Образование синаптических структур функционирование синапсов Синтез специфических белков, липо- и гликопротеидньк комплексов синтез и метаболизм нейромедиаторов, транспорт, выделение, обратный захват кейромедиаторов [c.185]

Т.г. в организме контролирует развитие и функционирование щитовидной железы. Он стимулирует синтез и выделение щитовидной железой тироксина и трииодтиронина. После связывания Т.г. специфич. рецепторами клеточной мембраны в щитовидной железе стимулируется активность аденилатциклазы, что приводит к повышению содержания в клетке циклич. аденозинмонофосфата, ускорению транспорта иода и связыванию его белком усиливается синтез тиреоглобулина, его протеолиз и высвобождение тироксина и трииодтиронина. Под влиянием Т.г. ускоряется ряд др. метаболич. процессов в железе. [c.589]

Связывающие белки подошли бы на роль подвижных переносчиков в процессе облегченной диффузии, однако большая часть выделенных белков принадлежит, по-видимому, к системам активного транспорта, и их функция в процессах переноса до сих пор окончательно не установлена. Согласно одному из предположений, связывающий белок обладает сильным сродством к транспортируемому веществу (субстрату) и прочно связывается с ним на наружной поверхности летки. Образовавшийся комплекс белок—субстрат далее диффундирует к внутренней i TopOHe мембраны. Здесь в результате процесса, сопряженного с самопроизвольно протекающей экзергонической реакцией, например с гидролизом АТР, конформация бел1ка меняется таким образом, что его сродство к субстрату уменьшается. В результате транспортируемое вещество переходит в клетку, а связывающий белок диффундирует обратно к наружной поверхности. Там его конформация возвращается к исходной, вероятно, под влиянием химических воздействий. [c.359]

Еще одна трудность выделения натриевых каналов связана с их сравнительной нестабильностью вне мембраны. Пока известны лишь следующие биохимические характеристики канала ТТХ-связывающий компонент мембраны аксона с 230 ООО (по данным метода инактивации радиацией) или 260 000 (определено биохимическими методами), коэффициент седимента-. ции 9,2 этот компонент инактивируется протеазами, при нагревании и при обработке ионными детергентами (додецилсуль-фатом натрия). Часть натриевого канала, ответственная за связывание ТТХ или STX, построена, по крайней мере частично, из белка СИ]- Молекулярная масса натриевого канала синаптосом мозга равна в целом 320 ООО, что обусловлено присутствием двух небольших полипептидных цепей (37 ООО и 39 ООО) и одной большой (260 000). Однако нельзя исключить, что другие молекулы, липиды или углеводы частично или полностью не участвуют в транспорте ионов Na+. [c.142]

I и И1 предсказана на основании нуклеотидной последовательности соответствующих структурных генов митохондриальной ДНК (Ф. Сейгер и др.). Молекула цитохромоксидазы содержит, по-видимому, по одной копии большинства субъединиц. Биосинтез трех больших субъединиц (I—111) происходит в митохондриях, остальные субъединицы синтезируиугся в цитоплазме в виде предшественников с N-концевыми сигнальными последовательностями (от 2 ООО до 6 ООО), необходимыми для транспорта через мембрану. Детали процесса самосборки активного комплекса из отдельных субъединиц пока не выяснены. Считается общепризнанным, что субъединицы 1 и II участвуют в связывании простетических групп (гемов и ионов меди) и образовании 4 окислительно-восстановительных центров. Точная локализация простетических групп в апобелках затруднена, так как они ие связаны ковалентно с аминокислотными остатками этих белков и легко теряются при выделении субъединиц. [c.617]

Ограниченные запасы витаминов и гормонов в- животных привели к развитию механизмов адсорбции, транспорта и консервации этих веществ в следовых количествах. В таких процессах важную роль играют специфические транспортные или связывающие белки, предотвращающие быстрое выведение витаминов и гормонов с мочой, которое происходило бы, если витамины и гормоны не были бы связаны в плазме в соответствующих комплексах. Связывающие белки присутствуют в очень низких концентрациях. Например, белки, прочно связывающие витамин В12, траноко баламины I и И, находятся в плазме крови человека в концентрациях соответственно 80 и 20 мг на 1000 л. Однако они обычно имеют высокое сродство к комплементарным витаминам и гормонам. Константы диссоциации этих комплексов находятся в интервале от 10 до 10 моль/л [35]. Из-за низких концентраций эти белки нельзя выделить классическими методами очистки наличие специфических взаимодействий с высоким сродством позволяет использовать аффинную хроматографию, которая допускает работу с большими объемами исходного материала. Как и для взаимодействий антитело — антиген, трудности заключаются в последующем выделении белка из комплекса с аффинными сорбентами. [c.124]

Как уже говорилось выше, ио данным электронной микроскопии, внутренняя область клетки отделена от внешней среды с помощью поверхностного слоя цитоплазмы, имеющего характер мембраны (50—70А толщиной), и все заполняющие клетку органеллы — ядро, митохондрии, рибосомы и др. — отделены друг от друга и от заполняющей клетку эндоплазмы. В некоторых случаях органеллы имеют специальные мембраны (например, ядро в клетках высших организмов), в других случаях разделительной перегородкой является само вещество частицы (например, у митохондрий и рибосом). Структурные элементы клетки содержат значительный процент белков и чаще всего липиды, т. е. группу водонераствори.мых жирорастворимых веществ. Смысл подобной структуры клеток — в пространственном разделении химических реакций в клетке. Сквозь все мембраны, как внешние, так и внутреннпе, непрерывно идут процессы переноса. Процессы переноса в клетке бывают двоякие. Биологически важным является активный транспорт, т. е. перенос ионов и молекул разных веществ против градиента концентращга пз области, где концентрация низка, туда, где концентрация выше. Этот процесс лежит в основе питания и секреторной функции клетки, т. е. поглощения ею из внешней среды необходимых веществ и выделения в среду веществ, используемых другими клетками и тканями. Этот же процесс внутри клетки направляет одни вещества в ядро, дрз гие в митохондрии, третьи в рибосомы и т. д. [c.176]

Специфическая роль кональбумина и лактоферрина в транспорте железа не доказана. Кональбумин защищает яйцо от микробной инфекции [6], соединяясь с железом и препятствуя росту микроорганизмов. В этом может заключаться одна из его биологических функций. Повсеместное распространение лактоферрина в выделениях дыхательных, пищеварительных, мочевых и слезных трактов, возможно, связано с бактериостатической активностью этого белка [15]. При насыщении железом антимикробные свойства кональбумина и лактоферрина исчезают [6]. [c.357]

Металлопротеиды. Из плазмы крови выделен кристаллический глобулин, способный связывать железо, медь и цинк. Содержание этого белка составляет около 3% от общего содернсания белков плазмы крови. Он пе связан с липидами и включает углеводы (1,8%). Молекулярный вес его около 90 ООО. Каждая молекула способна связать два атома железа. Связь с железом непрочна и при рН-7 железо отделяется от белка. Физиологическая роль металлопротеида заключается в транспорте железа. [c.511]

Однако увеличение прочности и числа водородных связей может проявиться в еще большей степени в их влиянии на скорость релаксационных процессов в белках РЦ и сопряженного с ними переноса электрона. Данный эффект будет обусловлен снижением внутримолекулярной подвижности белковой матрицы по выделенным колебательным степеням свободы и замедлением транспорта электрона вследствие участия неотрелаксированных состояний переносчиков. [c.363]

Многие компоненты циклазной системы, в том числе каталитическую субъединицу, удалось получить в очищенном виде, и сейчас уже ясно, что существует целое семейство G-белков. Так, очень близки к G-белку аденилатциклазы трансдуцин (белок, участвующий в сопряжении света с фотоактивацией сетчатки глаза) и продукты rai-онкогенов из ткани головного мозга выделен уникальный белок G,, другие, пока еще мало изученные белки этого ряда, по-видимому, участвуют в транспорте ионов кальция и калия или же метаболизме фосфоинозитидов. [c.163]

Роль сократительных белков в регулировании транспорта воды заслуживает особого внимания, особенно в аспекте всеобщего распространения этих белков цитоскелета. Вероятно, их функционирование связано с короткопериодными автоколебаниями транспорта воды, включая ритмические микроколебания потенциала давления паренхимных клеток, т. е. их пульсации, или же попеременное открывание и закрывание специальных каналов в симпласте. Согласно [266, 308], восходящий водный ток в растениях невозможен без пульсаций паренхимных клеток (речь идет, разумеется, о микропульсациях). О сокращении клеток при выделении из них воды свидетельствовали приведенные выше данные [261]. [c.133]

Также было показано, что добавление хроматографически выделенного транспортного белка стимулировало транспорт в нормальных клетках, а нетрансформированных (Lipmann, Lee, 1978). В клетках, растущих при низких концентрациях глюкозы или фруктозы, фактор стимулировал поглощение глюкозы в 7—10 раз, а в некоторых случаях — до уровня трансформированных клеток. Кроме того, добавление транспортного белка индуцировало формирование ( Ч )-де-зоксиглюкозо-6 фосфата в такой же степени, в какой оно стимулировало транспорт ( С)-дезоксиглюкозы. Этот очищенный связывающий белок представлял собой фракцию с молекулярной массой 73 ООО Д с примесью предполагаемых его мономеров (18 ООО Д). [c.162]

О липопротеидах первого класса известно относительно мало, но свойства липопротеидов остальных трех классов отчасти установлены в табл. 4.6 суммированы все известные по этому поводу данные. Основная функция липопротеидов плазмы — это транспорт липидов, в частности ЛНП являются главными переносчиками холестерина. Липопротеиды, выделенные от человека и из других организмов, — это крупные глобулярные частицы, несколько различающиеся по содержанию белков и липидов. Липопротеиды всех классов содержат небольшое число главных белковых компонентов, причем аминокислотные последовательности большинства из них в ЛОНП и ЛВП известны. Для белков этих двух классов характерен необыкновенно высокий процент а-спиральности эта структура стабилизируется благодаря присутствию липидов, так как у очищенных апо-протеидов процент а-спиральности ниже, чем у природных липопротеидов. [c.231]

Иа схеме не обозначено участие белков в процессах репликации, тряпскрипции, трансляции, транспорта и выделения Beuie TB [c.71]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология