Трансмембранные белки

Рис. 12-25. Размеры и локализация каталитических доменов некоторых протеинкиназ, рассмотренных в этой главе. Во всех случаях каталитический домен (выделен цветом) состоит примерно из 250 аминокислотных остатков и имеет сходную аминокислотную последовательность это позволяет предполагать происхождение их всех от общего предшественника. Три представленные здесь тирозин-специфические киназы-трансмембранные белки-рецепторы, которые при связывании специфического внеклеточного лиганда активируются и фосфорилируют ряд белков внутри клетки (в том числе и самих себя) по остаткам тирозина. Обе цепи рецептора инсулина кодируются одним геном, продукт которого - белок-предшественник - расщепляется на две цепи, связанные дисульфидными мостиками. Внеклеточная часть рецептора PDGF, по-видимому, сложена в пять иммуноглобулиноподобных доменов - возможно, этот белок относится к суперсемейств> иммуноглобулинов (разд. 18.6.20). Регуляторные субъединицы А-киназы (см. рис. 12-27) и киназы фосфорилазы (см. рис. 12-31), в норме

Рис. 7-49. Расположение переносчиков электронов в фотохимическом реакционном центре бактерий, установленное путем рентгеноструктурного анализа. Изображенные молекулы пигмента удерживаются внутри трансмембранного белка и окружены липидным бислоем. От хлорофилла антенного комплекса возбуждение передается электрону специальной пары молекул хлорофилла с помощью резонансного механизма (процесс 2 на рис. 7-47), а затем происходит перенос возбужденного электрона от специальной пары молекул хлорофилла на хинон (через ряд промежуточных

Таким образом, последовательность событий может быть представлена следующим образом (рис. 129). Синтез белка, предназначенного для секреции или для трансмембранной установки, начинается на сво-свободных рибосомах. В процессе наращивания первых 30-40 аминокислотных остатков пептид еще не высовывается из рибосом. Далее, в случае секретируемых или трансмембранных белков, из рибосомы начинает показываться гидрофобная сигнальная последовательность. Когда сигнальная последовательность, торчащая из рибосомы, достигает длины 15—30 аминокислотных остатков, т. е. когда растущий пептид в целом достигает длины около [c.284]

Рис. 9.1. Модели рецепторов, а — модели функционирования рецепторов рецепторы типа I (слева) имеют собственные эффекторные системы (так, например, в ионном канале она является жестко сцепленным интегральным компонентом трансмембранного белка) рецепторы типа II (справа) могут связываться с эффектором временно или косвенно они состоят из нескольких белков, которые можно разделить биохимически б — предсказанные трансмембранные изгибы полипептидной цепи рецепторы типа I имеют, вероятно, четыре трансмембранные последовательности, а рецепторы типа II — семь. Рецепторы типа II проявляют свою функциональную активность посредством О-бел-

Все мембранные транспортные белки, изученные настолько детально, что их расположение в мембране точно установлено, оказались трансмембранными белками, полипептидная цепь которых пересекает липидный бислой несколько раз. Эти белки обеспечивают перенос специфических веществ через мембран без непосредственного контакта с гидрофобной внутренностью липидного бислоя, формируя в нем сквозные проходы. [c.381]

Трансмембранные белки могут в виде нескольких а-спиралей или одиночной а-спирали пересекать мембрану. При этом большая (гидрофильная) [c.305]

ОС -Спираль образуется при закручивании полипептидной цепи вокруг себя с образованием жесткого цилиндра, в котором каждая пептидная группа связывается водородными связями с ближайшими пептидными группами цепи. Многие глобулярные белки содержат короткие участки таких СС -спиралей (рис. 3-26) участки трансмембранного белка, который проходит сквозь липидный бислой, также почти всегда являются СС -спиралями в силу сжатия, испытываемого им со стороны гидрофобного липидного окружения (см. разд. 6.2.1). В водной среде изолированная СС -спираль обычно неустойчива. Однако две одинаковые СС -спирали, имеющие повторяющиеся участки неполярных групп цепей, могут последовательно обвиваться вокруг друг друга с образованием чрезвычайно устойчивой структуры. Такие длинные стержневидные структуры обнаружены во многих фибриллярных белках, в частности во внутри- [c.140]

Липидный бислой определяет основные структурные особенности биологических мембран, тогда как белки ответственны за большинство мембранных функций. Они выступают в качестве специфических рецепторов и ферментов, осуществляют транспорт через мембрану различных веществ и т. д. Большинство мембранных белков пронизывает бислой в виде одиночной а-спирали но есть и такие, которые пересекают бислой несколько раз в виде серии а-спиралей. Следующая группа белков ассоциирует с мембраной, не пересекая бислой, а прикрепляясь к той или другой стороне мембраны. Многие из этих белков связаны нековалентными взаимодействиями с трансмембранными белками, есть и такие, которые [c.376]

Общую конформацию трансмембранного белка можно предсказать по положению его гидрофобных аминокислот [40] [c.49]

Различные пространственные структуры трансмембранных белков могут определяться комбинациями пептидов, детерминирующих начало и конец переноса [39] [c.46]

Для трансмембранных белков, пересекающих мембрану один раз. [c.47]

Пептидаза, отщепляющая сигнальный пептид, не обнаруживается на цитоплазматической стороне мембраны фермент локализован на противоположной стороне мембраны (со стороны мембранного просвета в случае эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток). Похоже, что сигнальная пептидаза вступает в действие на поздних стадиях элонгации, когда пептид прошивает мембрану и оказывается в контакте с ее противоположной (нецитоплазматической) поверхностью. Кажется вероятным, что отщепление сигнального пептида нужно для высовывания N-концевой части белковой молекулы в водную фазу и соответствующей реорганизации сворачивания в глобулярный наружный внецитоплазматический домен (в случае трансмембранных белков) или в глобулярную структуру в целом (в случае секреторных белков). [c.284]

Отщепление сигнальной последовательности у люминальной стороны мембраны, обращенной в межмембранный просвет эндоплазматического ретикулума, по-видимому, приводит к тому, что гидрофобность растущего пептида уменьшается, и его пребывание в липидном бислое становится менее выгодным, чем переход в водную фазу межмембранного просвета. Соответственно, в зависимости от аминокислотного состава и последовательности, в водную фазу будут вытолкнуты либо лишь его водорастворимая часть (скажем, N-концевая часть), как в случае многих трансмембранных белков, либо весь белок по завершении его синтеза, как в случае секретируемых белков. Естественно, переход в водную фазу должен сопровождаться перестройкой пространственной структуры, приобретающей глобулярную конформацию (гидрофобные остатки обращаются внутрь глобулы или глобулярного домена, в то время как гидрофильные экспонируются наружу). [c.285]

Выше уже говорилось о ко-трансляционном протеолитическом отщеплении сигнальной гидрофобной последовательности ряда секреторных и трансмембранных белков эукариот. Сигнальная пептидаза локализована в мембране на ее стороне, обращенной от цитоплазмы (т. е. на люминальной стороне мембраны эндоплазматического ретикулума эукариотической клетки). По типу действия она оказалась эндопептидазой. Характерным местом расщепления полипептидной цепи сигнальной пептидазой. является пептидная связь у малого остатка, такого как С1у или Ala, реже Ser или ys, с его С-стороны (часто, но далеко не всегда, за ним следует заряженный остаток, такой как Arg, Lys, His, Asp). Кроме того, район расщепления должен быть как-то отмечен более открытой конформацией пептида в этом месте. Отщепление сигнального пептида — необходимая предпосылка для последующего выхода растущего пептида в водное замембранное пространство и его ко-трансляционного сворачивания там. [c.286]

Функция наружной мембраны. Наружная мембрана грамотрицательных бактерий выполняет не только механические, но и важные физиологические функции. В ее двойной липидный слой, состоящий из липида А, полисахаридов и фосфолипидов, встроены белки, пронизывающие этот слой насквозь. Вероятно, эти трансмембранные белки представляют собой заполненные водой каналы — гидрофильные поры в лйпофильной мембране поэтому их называют норинами. Существует несколько различных поринов. Они пропускают через мембрану гидрофильные низкомолекулярные вещества (вплоть до молекулярной массы порядка 6000). [c.17]

В данном случае индуктор, находящийся вне клетки, связывается не с реирессором, а с дополнительным регуляторным компонентом - трансмембранным белком, который после взаимодействия с индуктором приобретает способность связывать и инактивировать репрессор, запуская траскрипцию [c.68]

Функция наружной мембраны. Наружная мембрана грам-отрицательных бактерий выполняет не только механические, но и важные физиологические функции. В ее двойной липидный слой, состояищй из липида А, полисахаридов и фосфолипидов, встроены белки, пронизываю-пще этот слой насквозь. Вероятно, эти трансмембранные белки представляют собой заполненные водой каналы-гидрофильные поры в липофильной мембране поэтому их называют поринами. Существует [c.59]

Трансплантационные антигены представляют собой трансмембранные белки, состоящие из двух цепей. Одна из них представлена 32-микроглобулвном, белком с мол. массой 12000 (он кодируется единственным геном, расположенным на другой хромосоме). Этот компонент нужен для того, чтобы димерный белок расположился на клеточной поверхности. Трансмембранный компонент представлен полипептидной цепью в 45000 дальтон, кодируемой локусом гистосовместимости. У белка имеются три наружных домена (примерно по 90 аминокислот каждый один из этих доменов взаимодействует с 132-микроглобулином), трансмембранная область из 40 аминокислотных остатков и короткий цитоплазматический домен из 30 остатков, который располагается внутри клетки. [c.516]

На рис. XXI.11 (Хилле, 1993) приведена структурно-функциональная схема канала, где воротное устройство открывается о помощью управляющего сенсора, чувствительного к внешнему электрическому полю. Тело канала состоит из трансмембранного белка, погруженного в липидный бислой. Как будет показано ниже, макромолекула включает 1900-4000 аминокислотных остатков, уложенных в одну или несколько полипептидных цепей, а также несколько сот сахарных остатков, ковалентно связанных с аминокислотами во внешнем пространстве. Внутренняя поверхность поры включает в основном гидрофильные аминокислоты. Для открытия и закрытия ворот канала требуется обратимое изменение конформации [c.129]

Метод урезонансной спектроскопии позволяет регистрировать высокочастотные движения (т < 10 с) с амплитудами 0,02 нм в фотосинтетических мембранах и РЦ. Измерение параметров флуоресценции и фосфоресценции хромофорных меток (см. 2 гл. X) в тех же температурных областях позволило оценить подвижность молекул среды в диапазоне времен Тс от 1 до 10 с. Оказалось, что, как и в случае применения методов ЯГР и ЭПР, температурная зависимость для эффективности прямого переноса электрона в системе Qa Qв — звена электронтранспортной цепи, локализованного вблизи поверхности трансмембранного белка РЦ — лучше коррелирует с быстрыми движениями в поверхностных слоях препаратов с характерными временами Тс 10 с. В то же время изменения скорости обратной реакции — рекомбинация Р+ и (P+Q PQa) процесса, протекающего во внутренних структурах РЦ, лучше коррелирует с появлением в образцах при размораживании низкочастотных движений с Тс 10 с. В температурном интервале 130-190 К во внутренних частях мембранных белков также наблюдаются движения с временами Тс 1 с, которые регистрируются по сдвигу спектров собственной фосфоресценции ароматических аминокислот. [c.376]

Рпс. 6-14. Пять способов ассоциации мембранных белков с липидным бислоем Трансмембранные белки пронизывают бислой в виде одиночной а-спирали (1) или нескольких а-спиралей (2). Некоторые из таких белков (1 и 2) имеют присоедипеппую ковалентно цепь жирной кислоты, погруженную в цитоплазматический монослой (1). Другие мембранные белки ассоциируют с бислоем только за счет ковалентно присоединенного к ним липида - либо цепи жирной кислоты, погружеппой в цитоплазматический монослой (3), либо, гораздо реже, через фосфолипид фосфатидилипозитол, погруженный во внешний монослой и соединенный с белком через олигосахарид (4). Наконец, многие белки ассоциируют с мембраной только благодаря нековалентным взаимодействиям с другими мембранными белками (5). Детали обсуждаются в гл. 8. [c.360]

О белке полосы 3 известно (в отличие от гликофорина), что он играет важную роль в функционировании клетки. Этот белок называется полосой 3, поскольку при электрофорезе в ПААГ в присутствии ДСН он занимает соответствующее положепие относительно других белков (см. рис. 6-24). Как и гликофорин, полоса 3 является трансмембранным белком. Однако в отличие от него этот белок имеет глобулярную конформацию, а его полипептидная цепь (длиной около 930 аминокислотных остатков) пересекает бислой по крайней мере 10 раз. Каждый эритроцит содержит около 10 молекул белка полосы 3, которые, по-видимому, образуют в мембране димеры и, возможно, тетрамеры. [c.368]

В плазматических мембранах всех эукариотических клеток большинство белков, расположенных на поверхности клетки, а также некоторые липидные молекулы наружного липидного монослоя ковалентно связаны с олигосахаридными цепями. Некоторые плазматические мембраны содержат молекулы интегральных нротеогликанов, в которых несколько полисахаридных цепей ковалентно сшиты с трансмембранным белком или связанным с липидами коровым белком. Хотя функция углеводов клеточной поверхности пока непонятна, представляется вероятным, что по крайней мере некоторые из них принимают участие в процессах межклеточного узнавания и узнавания между клеткой и матриксом. [c.379]

Перенос электронов по дыхательной цепи начинается с отнятия гидрид-иона (П ) от NADH при этом регенерируется NAD , а гидрид-ион превращается в протон и два электрона (П П + 2е). Эти электроны переходят на первый из более чем 15 различных переносчиков электронов в дыхательной цепи. В этот момент электроны обладают очень большой энергией, запас которой постепенно уменьшается по мере прохождения их по цепи. Чаще всего электроны переходят от одного атома металла к другому, причем каждый из этих атомов прочно связан с белковой молекулой, которая влияет на его сродство к электрону. Разнообразные типы переносчиков электронов в дыхательной цепи будут подробно рассмотрены позднее (разд. 7.2.5). Важно отметить, что все белки - переносчики электронов - группируются в три больших комплекса дыхательных ферментов, каждый из которых содержит трансмембранные белки, прочно закрепляющие комплекс во внутренней мембране митохондрии (см. разд. 12.Ь). Каждый последующий комплекс обладает большим сродством к электронам, чем предыдущий. Электроны последовательно переходят с одного комплекса на другой, пока наконец не перейдут на кислород, имеющий наибольшее сродство к электрону. [c.441]

Рис. 7-50. Перенос электронов, происходящий в фотохимическом реакционном центре пурпурных бактерий. Полагают, что сходная цепь реакций осуществляется и в эволюционно близкой фотосистеме И у растений. Вверху справа схематично представлены молекулы, переносящие электроны, те, что изображены на рис. 7-49, и, кроме того, обмениваемый хинон (Ов) и подвижный хинон О, растворенный в липидном бислое. Переносчики электронов 7-5 определенным образом связаны с трансмембранным белком, который состоит из 596 аминокислотных остатков, образующих две отдельные субъединицы (см. рис. 6-32). После возбуждения световым фотоном богатый энергией электрон переходит с одной молекулы пигмента на другую, и это ведет к разделению зарядов, что показано на рисунке внизу (стадии В-Д молекулы пигмента, несущие высокоэнергетические электроны, вьщелены цветом.) Перейдя в липвдный бислой, хинон с двумя электронами захватывает два протона и утрачивает свой заряд (см. рис.

После того, как белки, предназначенные для межмембранного пространства, встроятся во внутреннюю мембрану, они отрезаются протеазой в межмембранном пространстве (рис. 8-30, Б . Многие из этих зрелых растворимых белков в конце концов присоединяются к внешней поверхности внутренней мембраны, где они образуют субъединицы комплексов, содержащих также и трансмембранные белки. [c.32]

Все эукариотические клетки имеют Эндоплазматический ретикулум (ЭР). Его чрезвычайно извилистая мембрана обычно составляет более половины общего количества клеточных мембран (см. габл. 8-2). Полагают, что хотя мембрана ЭР имеет многочисленные складки и изгибы, пронизывающие всю цитоплазму, она образует непрерывную поверхность, ограничивающую единое внутреннее пространство. Это внутреннее пространство, называемое полостью ЭР, часто занимает более 10% общего объема клетки (см. табл. 8-1). Полость ЭР отделяется от цитозоля одиночной мембраной (мембраной ЭР), служащей связующим звеном между этими двумя комиартментами. Наоборот полости ЭР и каждой цистерны аппарата Г ольджи отделены друг от друга двумя мембранами и цитозолем, поэтому транспорт макромолекул между этими органеллами осуществляется при помощи транспортных пузырьков (рис. 8-36), ЭР играет важнейшую роль в клеточных биосинтезах. На мембранах ЭР начинается синтез трансмембранных белков и липидов ЭР, аппарата Гольджи, лизосом и плазматической мембраны. Здесь же производится большинство липидов для мембран митохондрий и пероксисом (см. разд. 8.6.14). Кроме того, все вновь синтезированные белки, независимо от их места назначения (полость ЭР, аппарат Гольджи, лизосомы или внеклеточное пространство), сначала поступают в полость ЭР. Так как ЭР служит отправной точкой для синтеза всех секретируемых белков, он также является местом, где начинается формирование внеклеточного матрикса. [c.38]

Полагают, что неудаленные сигнальные пептиды играют важную роль в реализации различных способов встраивания в мембрану, обнаруженных у трансмембранных белков. Все эти способы можно рассматривать как варианты той последовательности событий, в результате которой растворимый белок переносится в полость ЭР. В соответствии с современными представлениями, гидрофобный сигнальный пептид растворимого белка, кроме прочих функций, служит сигналом начала переноса и остается погруженным в мембрану все то время, пока остальная часть молекулы белка протаскивается сквозь нее в виде большой петли (рис. 8-45, А). Когда через мембрану проходит карбоксильный конец молекулы, белок остается связанным с ней только сигнальным пептидом. Следовательно, если этот пептид отрезается, белок высвобождается в полость ЭР. [c.47]

У некоторых трансмембранных белков вскоре после их поступления в ЭР С-концевой трансмембрапный участок обменивается на ковалентно связанный фосфолипид инозитол [44] [c.53]

Рис. 8-64. Ориентация трансмембранного белка в мембране ЭР сохраняется при транспорте его к другим мембранам Черные кружки на конце каждой молекулы гликопротеина обозначают К-связанный олигоеахарид, который присоедиияется к белкам в просвете (полости) ЭР. Обратите внимание, что эти остатки Сахаров находятся только в просвете внутренних органелл, а после того, как транспортный пузырек сольется с

Каталитические рецепторы при активации лигандом начинают работать как ферменты. Большинство известных каталитических рецепторов - трансмембранные белки с цитоплазматическим доменом, обладающим тирозин-снецифической нротеинкиназной активностью. [c.354]

Раскрытие молекулярных механизмов бактериального хемотаксиса стало возможным в основном благодаря вьшелению и анализу мутантов с различными нарушениями этого процесса. Таким путем было показано, что хемотаксические реакции на ряд веществ зависят от небольшого семейства близко родственных трансмембранных белков-рецепторов, ответственных за передачу сигналов через плазматическую мембрану. Эти хемотаксические рецепторы метилируются во время адаптации (см. ниже), и поэтому их часто называют метил-акцептируюгцими белками хемотаксиса (рис. 12-45). [c.387]

Рис. 13-37. Умозрительная модель, поясняющая, как могли бы происходить быстрые изменения клеточной адгезии при стимуляции клеток к делению фактором PDGF. Связывание PDGF с его рецептором приводит (пока не известным путем) к фосфорилированию белка -sr . В результате эта протеинкиназа, связанная с плазматической мембраной, активируется и в свою очередь фосфорилирует тирозиновые остатки соседних трансмембранных белков клеточной адгезии, в том числе рецептор фибронектина. Это приводит к тому, что фокальные контакты и другие участки клеточной адгезии частично разрушаются и связанные с ними актиновые филаменты теряют связь с мембраной. Частично эта модель основана на наблюдениях над клетками, трансформированными вирусом саркомы Рауса, которые содержат постоянно активный

Наше обсуждение контроля нормальной пролиферации клеток позвоночных приводит к парадоксу. С одной стороны, ясно чтобы выйти из состояния Со и начать делиться, нормальные клетки должны формировать адгезивные контакты с субстратом (адгезия между клетками и матриксом). Это наводит на мысль, что трансмембранные белки, связывающие клетки с внеклеточным матриксом (включая рецептор фибронектина и другие белки группы интегринов), создают некий [c.433]

Коннексоны щелевого контакта являются олигомерами трансмембранного белка, несколько раз пронизывающего мембрану [6J [c.482]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.277 , c.280 , c.281 , c.284 , c.285 , c.287 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.45 , c.46 , c.47 , c.48 , c.49 , c.360 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.223 , c.230 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.45 , c.46 , c.47 , c.48 , c.49 , c.360 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология