Белки, аминокислотный состав жирными кислотами

Биологические мембраны построены в основном из белков, липидов и углеводов. В состав молекулы природных липидов входят полярная заряженная фосфатная головка и длинные углеводородные цепочки, принадлежащие жирным кислотам. В природных фосфолипидах жирные кислоты могут иметь ненасыщенные двойные связи в основном во втором положении глицеринового остатка. Белки могут пронизывать мембрану насквозь, а могут быть частично или целиком погружены в липидный слой. Взаимодействие с гидрофобными липидами осуществляется в основном неполярными аминокислотными остатками. Белки плавают в липидном слое мембраны в виде отдельных глобулярных частиц и обладают определенной подвижностью. Активность мембранных белков зависит от фазового состояния липидов и вязкости мембраны. На рис. 13.1 дана общая схема строения мембраны, состоящей из двойного липидного слоя с погруженными в него молекулами белка. Толщина биологических мембран обычно не превышает 100 А. [c.131]

В справочнике впервые подробно представлен химический состав 411 наиболее важных пищевых продуктов отечественного производства. Включены показатели по следующим компонентам влажность, белки, аминокислотный состав белков, липиды (триглицериды, фосфолипиды, стерины), состав отдельных жирных кислот липидов, 14 витаминов, 8 майро- и 22 микроэлементов, отдельные органические кислоты, углеводы. [c.2]

Линейные антибиотики-полипептиды. Актиномицеты являются также основными, хотя не единственными продуцентами таких линейных антибиотиков-полипептидов, как, например, алазопептин, дуазо-мицин, альбомицин и др. В настоящее время известно более 50 линейных антибиотиков-полипептидов, которые широко различаются между собой как по химическим, так и по биологическим свойствам. Прежде всего необходимо отметить их структурную разнообразность. Известны миниантибиотики, содержащие всего 2-3 аминокислотных остатка, антибиотики со средней мол. массой (10-30 аминокислотных остатков) и макроантибиотики — белки, в состав которых входит до 100-120 аминокислот. Кроме того, многие из них содержат фрагменты непептидной природы — остатки жирных кислот, углеводов, нуклеиновых оснований и т. п., которые чаще всего находятся либо в начале, либо в конце полипептидной цепи. Структуры некоторых антибиотиков приведены на рис. 3.12 и 3.13. [c.182]

OM С мембраной. В ходе синтеза белковой молекулы N-концевая область G-белка проникает через мембрану и оказывается в просвете ЭР, где первые 16 аминокислотных остатков удаляются протеолитическим расщеплением. В процессе трансляции синтезируемый полипептид постоянно продвигается через мембрану в просвет ЭР. Гликозилирование происходит тогда, когда в просвет выходят соответствующие сайты — два аспарги-новых остатка в 178-м и 335-м положениях, на которые с липидного носителя переносятся уже готовые сложные олигосахаридные цепи. После завершения трансляции G-белок ориентирован несимметрично его основная часть находится в просвете ЭР, следующие 20 аминокислотных остатков заякорены в мембране, а 29 С-концевых остатков находятся в цитоплазме. Далее гликопротеин переносится в аппарат Гольджи, где происходит его дальнейший процессинг, в частности созревание сложных олигосахаридов одни концевые сахара удаляются, а другие — обычно нейраминовые кислоты — присоединяются. Поскольку отдельные стадии гликозилирования осуществляются клеточными трансферазами, состав концевых сахаров в разных клетках варьирует. Когда G-белок VSV-Индиана уже находится в аппарате Гольджи, к нему вблизи карбоксильного конца ковалентно присоединяются 1—2 молекулы жирных кислот [3, 40]. Роль этих кислот не ясна, т. к. у G-белка VSV-Нью-Джерси они отсутствуют. В конце концов G-белок переносится в клеточную мембрану, где и накапливается. При этом основная часть белковой молекулы располагается на внешней поверхности, а карбоксильный конец находится в цитоплазме. Точный механизм, направляющий перенос G-белка из одного компарт-мента в другой, неизвестен. Известно лишь, что его транспорт из ЭР в аппарат Гольджи и далее в плазматическую мембрану осуществляется в составе небольших окаймленных клатрином везикул [36]. В клетках MD K специфичность транспорта еще более высокая. Здесь гликопротеин VSV транспортируется только на базолатеральную мембрану, а гликопротеин вируса гриппа — на апикальную поверхность. [c.437]

Уже к 1820 г. было установлено, что белки гидролизуются, и Бра-конно выделил из гидролизата простейшую а-аминокислоту — а-ами-ноуксусную (за свой сладкий вкус и происхождение из желатина, т. е. из белкового клея костей, она была названа гликоколом, а позднее — глицином). Далее из гидролизатов белков были выделены и другие аминокислоты, и вплоть до середины XX века продолжалось открытие более экзотических аминокислот. В 90-х годах прошлого века Э. Фишер разработал свой метод исследования аминокислотного состава гидролизатов белков. Метод Фишера состоит в том, что смесь аминокислот, полученную в результате гидролиза с помощью концентрированной соляной кислоты, превращают этерификацией посредством этанола и НС1 в сложные эфиры аминокислот, освобождают их от солеобразно связанной НС1 путем добавления щелочи и разделяют эфиры фракционной перегонкой в вакууме. Такой препаративный метод, несмотря на то что он далек от совершенства (потеря от /з ДО /г всей массы аминокислот), был большим шагом вперед. Вскоре было выяснено, что в состав подавляющего большинства исследованных белков входят -а-аминокислоты из числа помещенных в табл. 88, и лишь редкие белки содержат какие-либо аминокислоты сверх этих. В таблице выделены жирным шрифтом незаменимые в пище человека и животных аминокислоты, потребление которых должно составлять в сумме 21—31 г в сутки. Остальные аминокислоты организм способен синтезировать сам, если ему доставляется с пищей источник азота (например, в виде глутаминовой кислоты). Эти аминокислоты требуются в количестве [c.654]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология