НАДН-цитохром Р редуктаз

Большинство изотопных эффектов, которые были изучены до настоящего времени в ферментативных реакциях, является ненормальными и трудно интерпретируемыми. Необычно нормальный и прямой результат был получен при изучении цитохром редуктазы — флавинового фермента, который катализирует восстановление цитохрома и других акцепторов электрона под действием НАДНа [73]. Реакция [схемы (28) и (29)] включает промежуточное восстановление фермента, при котором существует изотопный эффект [c.218]

НАДН-оксидаза НАДН-цитохром с редуктаза Цитохром Р-450 [c.174]

Интересная. проблема — перенос электронов вдоль мембран. Этот процесс локализован, по-видимому, в эндоплазматическом ретикулуме и внешней митохондриальной мембране, где он обеспечивается НАДН-цитохром Ьъ-редуктазой (флавопротеином Фпб) и цитохромом Ьъ. Названная система найдена в печени, почках, мозге и некоторых других тканях. Как Фпб, так и цитохром Ьъ состоят из двух неравных частей большей гидрофильной, содержащей флавин или гем, и меньшей гидрофобной, требующейся для заякоривания белка в мембране. Подобно челноку, Фпб и цитохром Ьъ могут перемещаться по поверхности мембраны, встречая сравнительно небольшое сопротивление. [c.207]

НАДН-убихинон редуктаза и убихинон-цитохром с редуктаза, имеющие убихинон в качестве общего главного компонента, генерируют Ог со скоростью, на два порядка превышающей эффективность его образования сукцинатдегидрогеназой [109, 111]. В случае НАДН-убихинон редуктазы продукция подавляется ротеноном [124]. [c.177]

Впечатляющий прогресс был достигнут при изучении систем свободного окисления, ответственных за детоксикацию ксенобиотиков. В мембране эндоплазматического ретикулума клеток печени были обнаружены особые дыхательные цепи, включающие ци-тохром Р-450 в качестве конечной оксидазы и НАДФН-цитохром P-450-редуктазу или НАДН-цитохром Ьь-редуктазу и цитохром Ьъ. Эти цепи участвуют в окислении множества ксенобиотиков. Образующие их ферменты находятся в клетке в большом количестве. Например, концентрация цитохрома Р-450 в определенных условиях может превышать таковую любого другого цитохрома в печени. [c.190]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Другим местом модификации может быть N-концевая аминокислота полипептидной цепи. Так, N-концевой остаток глицина в молекуле НАДН-цитохром >5-редуктазы ацилирован миристино-вой кислотой СНз (СНг) 12—СООН. Это дополнительно увеличивает сродство липиду N-концевой последовательности фермента, образуемой гидрофобными аминокислотами. Муреиновый липопро-теин, прикрепленный к внешней мембране Е. oli, модифицирован пальмитатом, присоединенным по МНг-группе к N-концевому остатку цистеина. Еще одна молекула фосфолипида соединена с тем же остатком цистеина через глицерин посредством тиоэфирной связи. [c.30]

Существует очень мало данных о встраивании во внутреннюю мембрану тех белков, которые синтезируются в матриксе. К белкам этого типа относится небольшое количество очень гидрофобных полипептидов, принадлежащих следующим комплексам НАДН-/ oQ-редуктазе (несколько полипептидов неизвестной функции), / oQ 2-UHToxpOM с-редуктазе (цитохром Ь), цитохромоксидазе (субъединицы /—III) и Н+-АТФ-синтазе (субъединица 9, или протеолипид). Все они образуются сразу в зрелой форме. Вопрос о том, нужна ли энергия для их встраивания в мембрану, остается открытым. [c.166]

Комплекс / - НАДН-дегидрогеназа (убихинон) К.Ф. 1.6.5.3 комплекс II - сукцинатдегидрогеназа К.Ф. 1.3.5.1 комплекс III - убихинол-цитохром с-редуктаза К.Ф. 1.10.2.2 комплекс IV - цитохром с-оксидаза К.Ф. 1.9..3.1 комплекс V - Н -транспортирующая АТФ-синтаза К.Ф. 3.6. .34. [c.173]

Печень. Митохондрии печени отличаются от митохондрий быстрых скелетных мышц и бурого жира, в частности тем, что в их внешней мембране существует очень активный путь свободного окисления НАДН — цитохром Ьъ. Процесс катализируется флави-новой НАДН-цитохром Ьб-редуктазой (синонимы флавопротеин-5 Ръ). [c.186]

П. Ог-зависимая десатурация ацетил КоА-производных жирных кислот происходит с помощью изолированного недавно железосодержащего белка (так называемого цианидчувствительного фактора), который работает в кооперации с цитохромом bj. Последний восстанавливается флавопротеидом НАДН—цитохром Ь редуктазой (фпг) или НАДФН-зависимым флавопротеидом фп, (НАДФН—цитохром Р-450 редуктазой). [c.120]

Не только кислород, но и другие окислители могут окислять гемоглобин в метгемоглобин. Метгемоглобин не присоединяет кислород и поэтому не может обеспечить дыхание тканей. Образование метгемоглобина происходит постоянно ежедневно около 0,5 % всего гемоглобина превращается в метгемоглобин. Метгемоглобин снова восстанавливается в гемоглобин специальным ферментом, использующим НАДН — метгемоглобинредуктазой (НАДН-цитохром Р -редуктаза). Поэтому концентрация метгемоглобина в крови в норме невелика — меньше 1 г/дл. Однако она может значительно повышаться при попадании в организм ряда веществ. К веществам, вызывающим метгемоглобинемию, относятся нитраты, нит риты, анилин, нитробензол, некоторые лекарства или их метаболиты. При семейной метгемоглобинемии снижена активность метгемоглобинредуктазы в эритроцитах в результате содержание метгемоглобина в крови может достигать 40 % от всего гемоглобина, что приводит к резкому нарушению снабжения тканей кислородом. [c.495]

Дыхательное фосфорилирование было открыто в начале тридцатых годов В. А. Энгельгардтом. Позднее были обнаружены дыхательные цепи. Было показано, что существуют дыхательные цепи, сопряженные и несопряженные с трансформацией энергии. В этом разделе мы рассмотрим дыхательную цепь, сопряженную с трансформацией энергии. В клетках эукариотов дыхательная цепь расположена во внутренней мембране митохондрий у дышащих бактерий — в цитоплазматической мембране и в специализированных мембранных структурах — мезосомах или тилакоидах. Дыхательная цепь включает четыре ферментных комплекса, катализирующих окисление НАДН кислородом НАДН-СоР-редукта-зу (комплекс I), сукцинат-СоР-редуктазу (комплекс П), СоРНг-цитохром-с-редуктазу (комплекс Ьс , или комплекс П1) и цито-хромоксидазу (комплекс IV) (рис. 46). [c.127]

Перенос восстановительных эквивалентов от НАДН к фумара-ту катализируется НАДН-дегидрогеназой, родохиноном (аналогом KoQ с более отрицательным потенциалом), особым цитохромом 558, отличным ОТ тзкового В комплсксе Ьс, и фумарат-редуктаз-ным флавопротеином. Подобный цитохром Ь участвует в восстановлении фумарата посредством НАДН в митохондриях других животных. [c.98]

В какой-то мере сходный эффект был описан при изучении паркинсонизма, вызванного деградацией допамин-образующих нейронов (черной субстанции) под действием 1-метил-4-фенил-метил-1, 2, 3, 6-тетрагидропиридина. Действующим началом оказался один из продуктов окисления названного вещества 4-фенил-Ы-метилпириди-ний-катион (МРР+), электрофоретически накапливающийся в митохондриях и блокирующий дыхательную цепь между НАДН-дегидрогеназой и KoQ. Можно задаться вопросом, почему страдает именно черная субстанция. В данном конкретном случае ответ известен именно в этой ткани мозга происходит энзиматическое образование МРР+ из предшественника. Во многих аналогичных ситуациях достаточной информации не существует. Так, пока неизвестно, почему введение в куриное яйцо антимицина А, специфического ингибитора /Со Нг-цитохром с-редуктазы, блокирует формирование сердца, в то время как другие органы эмбриона продолжают свое развитие. [c.244]

Кофермент Q при участии НАДН-дегидрогеназы (комплекс I) присоединяет электроны (а также протоны) от компонентов дыхательной цепи с матриксной стороны мембраны, а освобождаются электроны и протоны на противоположной стороне мембраны, причем электроны акцептируются очередным компонентом дыхательной цепи, а протоны уходят в межмембранное пространство. Такой механизм называют Q-циклом. Сходным образом действует и цитохром-с-редуктаза (комплекс III). В области цитохромоксидазы (комплекс IV) в перекачке протонов, возможно, участвуют ионы Си ". [c.232]

Комплекс I (НАДН-дегидрогеназа) обеспечивает перенос электронов от НАДН на убихинон (Q). Комплекс II называется сукцинатдегадрогеназой и транспортирует электроны от сукцината к убихинону. Комплекс III (цитохром с редуктаза) осуществляет перенос электронов от убихинона к цитохрому с. Комплекс IV (цитохром с оксидоредуктаза) является терминальным комплексом в цепи переноса электронов. Электроны, пройдя цепь переносчиков, теряют значительное количество свободной энергаи, этого количества энергии достаточно для синтеза трех молекул АТФ. В дыхательной цепи есть три участка, где выделяемая свободная энергия используется для синтеза АТФ. Эти участки являются пунктами энергетического сопряжения между переносом электронов и синтезом АТФ. Первый участок от НАДН до убихинона, второй - от убихинона до цитохрома С/, третий - от цитохрома с до кислорода (Рис. 2). [c.7]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология