Трипсин ацетилирование

Полученные этим приемом ацетилированные производные гемоглобина и трипсина сохраняли неизменной свою биологическую активность. Сывороточный альбумин также не претерпевал денатурации, что было доказано определением числа экранированных 5Н-групп. [c.69]

Ацетилирование серина, кроме того, подтверждается спектральными данными, полученными для ацетил-химо-трипсина при pH 3 при этом значении pH не наблюдается характерного абсорбционного максимума N-ацетилимидазола при 245 M i [400]. Сообщалось, что при деацетилировании ацетил-химотрипсина удается наблю- [c.146]

ДО полного изменения в расположении пептидных цепей. Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. Это было впервые установлено для реакций на сульфгидрильные группы цистеина и на дисульфидные группы цистина [136]. Реакция с нитропуссидом, титрование железосинеродистым калием [39], ацетилирование [137] и полярография [138] — все эти методы определения сульфгидрильных и дисульфидных групп показали, что число этих групп в денатурированных белках больше, чем в тех же белках, находящихся в нативном состоянии. Денатурированные белки дают также более интенсивные цветные реакции на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой [139, 140] и с диазореактивом [141], а на аргинин с реактивом Сакагуши [142] и присоединяют большие количества иода [143]. В то время как в нативном лакто-глобулине только 12 -аминогрупп лизина реагируют с динитрофторбензолом, в денатурированном лактоглобулине эту реакцию дает 31 е-аминогруппа, т. е. все содержащиеся в нем е-аминогруппы [144]. Таким образом, все приведенные данные подтверждают ту точку зрения, что при денатурации в связи с развертыванием пептидных цепей становятся доступными те активные группы, которые в нативных белках недоступны для соответствующих реактивов. Подобным же образом можно объяснить меньшую устойчивость ряда денатурированных белков по отношению к действию трипсина. Как известно, многие денатурированные белки гораздо легче расщепляются трипсином, чем те же самые белки в нативном состоянии. Это можно рассматривать как следствие того, что при денатурации разрываются связи, тесно удерживающие пептидные цепи друг около друга, и обнажаются те пункты, на которые может воздействовать фермент [146, 147]. Можно полагать, что трипсин, гидролизуя (хотя и медленно) нативные белки, гидролизует, в сущности, содержащиеся в них следы денатурированных белков. При этом процессе должно происходить непрерывное нарушение равновесия в системе нативный белок—денатурированный белок и смещение этого равновесия в правую сторону. [c.149]

До сих пор эфирная связь установлена только в фосфопротеидах [18]. Однако известно, что 0-ацетилированные белки отщепляют уксусную кислоту под действием панкреаса [19]. На модельных опытах показано, что эфиры ацилированных аминокислот расщепляются трипсином [20]. Известна лабильность эфиров N-ацилированных оксиаминокислот [21 ]. Ацил легко переходит с атома азота на атом кислорода. Реакция эта обратима. Л. Т. Соловьев [22], а затем Денюэль и Казаль [23] нашли, что при кислотном гидролизе скорость отщепления оксиаминокислот больше, чем остальных аминокислот, и авторы также объясняют этот факт образованием эфирной связи [c.332]

Ацетилирование трипсина также привело к повыщению активности фермента, несмотря на то, что в этом случае критическим процессом было О-ацетилирование экспонируемого тирозинового остатка [48]. Причиной повышения активности трипсина, по мнению авторов [48], является увеличение скорости образования ацилфер-мента при гидролизе сложных эфиров и амидов. [c.108]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология