Изостерический субстрат

Изостерические эффекты обусловлены непосредственным взаимодействием между двумя молекулами субстрата или ингибитора или участками фермента аллостерические эффекты связаны с взаимным влиянием пространственно-разобщенных центров фермента, расположенных на разных субьединицах. [c.549]

Изостерическая регуляция активности ферментов осуществляется на уровне их каталитических центров. Реакционная способность и направленность работы каталитического центра прежде всего зависят от количества субстрата (закон действия масс). Интенсивность работы фермента определяется также наличием коферментов (для двухкомпонентных энзимов), кофакторов (специфически действующих катионов) и активаторов или ингибиторов, действующих на уровне каталитического центра. Активность тех или других ферментов может быть связана с конкуренцией за общие субстраты и коферменты, что является одним из способов взаимодействия различных метаболических циклов. [c.32]

В отношении субстрата, так и ингибитора, имеющих обычно совершенно различные трехмерные структуры и, таким образом, шллостеричных- [152]. Последнее непременно предполагает невозможность для ингибитора связываться в активном центре, подобно классическим (изостерическим) ингибиторам. Большое число данных, включая рентгеноструктурные, подтверждают предположение, что в регуляторных ферментах имеются отличающиеся друг от друга каталитические (субстрат-связывающие) и ал-лостерические (ингибитор-связывающие) центры. Эффект связывания ингибитора в аллостерическом центре передается через белок — посредством ряда конформационных изменений (часто путем легко регистрируемого взаимодействия между субъединицами) и в конечном счете влияет на активный центр. Таким путем не участвующие в реакции, катализируемой определенным ферментом, метаболиты могут регулировать его активность, модифицируя либо связывание субстрата, либо каталитическую функцию, либо, наконец, оба этих процесса [147, 148]. [c.538]

Выведение общих правил на основании данных, приведенных в табл. 15.4, представляется несколько опасным. Частично это объясняется заметной величиной поправок на существование множественных путей реакции, а кроме того, известным фактом влияния таких переменных, как ионная сила, на кинетические параметры для пептидов. Тем не менее можно отметить некоторые закономерности. Увеличение субстрата в определенных пределах уменьшает величину Кш, что указывает на усиление взаимодействия с ферментом (ср. ацетилфенилаланин, БГФ и БГГФ). Изучение эффекта заместителей для ряда пептидов на основе аланина подтверждает это общее заключение [31]. Аномальная кинетика чаще наблюдается для малых субстратов. Например, ацилирование трипептидов упрощает кинетические закономерности [31, 76]. Кроме того, аномалии обычно связаны с присутствием ароматических остатков в защитных группах [2]. Из сравнения изостерических соединений ГФЛ и БГФ ранее был сделан вывод о том, что эфиры связываются ферментом значительно прочнее соответствующих пептидов. Однако для других субстратов это правило не всегда сохраняется. Если малая величина Ки для эфиров типа ГФЛ и [c.532]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология