Оксилизин содержание в белках

При изучении химического состава тонких соединительных нитей в них неожиданно обнаружили высокое содержание оксипролина и оксилизина. Каждая нить состоит из трех цепей и имеет, по-видимому, коллагеновую структуру (гл. 2, разд. Б.З.в). Глобулярные же концы имеют, вероятно, более типичную белковую структуру. Таким образом, белок lq представляет собой еще одну молекулярную машину , секреты которой предстоит раскрыть. Связываясь с антителами, антигены активируют их участки, связывающие комплемент. Активированные антитела связываются белком lq зто связывание каким-то образом его активирует, и он в свою очередь активирует С1г. Считают, что последний связывается с центральной частью lq, тогда как антитела связываются с наружными концами этой сложной молекулы. Возникает вопрос каким же образом информация об активации переносится с наружных частей на центральную часть молекулы [c.388]

Перед тем как относить весь выделяющийся формальдегид за счет серина, доказывать отсутствие оксилизина и углеводов. Если в белке (как, например, в желатине и коллагене) присутствует оксилизин, то в установленное содержание серина необходимо внести соответствующую поправку (ср. [3] и [2]), [c.216]

Оксилизин — а,е-диамино-б-оксикапроновая кислота — обнаружена в 1938 г. в гидролизате коллагена и желатины. Содержание его в белках очень незначительно. [c.24]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

Оксилизпн. Ранние сообщения по выделению основания этого типа сделаны Данном [4]. Впоследствии Ваи-Сляйк и сотрудники [34—36] изолировали из гидролизатов желатины основание, которое монсет иметь такой состав, хотя его углеродный скелет пока не идентифицирован. Была определена его константа диссоциации и установлено, что в результате обработки перйодатом половина его азота выделяется в виде аммиака вместе с одной молекулой формальдегида. Ван-Сляйк с сотрудниками установили, что это или а, В-диамино-г-оксика-проновая кислота, или 8-оксилизин. Они определили его количественно в гидролизатах ряда белков [37]. Содержание этой аминокислоты мало даже в наиболее богатом ее источнике — желатине. Мы изолировали [38] сходное по свойствам вещество из лизиновой фракции гидролизата желатины при помощи экстракции растворителем в виде М,М-диацетил-о-бензоил-производного. [c.50]

Аминокислотный состав коллагена высокоспецифичен и резко отличается от аминокислотного состава других белков. Полипептвд-ная цепь молекулы коллагена состоит из 19 аминокислот. Его аминокислотный состав хорошо изучен. Для коллагена характерно, что каждая третья аминокислота в его молекуле является глицином в его составе имеются аминокислоты, не клречаюшиеся в других белках (пролин, оксипролин, оксилизин). Их содержание составляет 23% всего аминокислотного состава. В коллагене отсутствуют триптофан, цдстин и отмечается крайне низкое содержание тирозина и метионина. [c.266]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология