Вазотоцин

РЬе -Пеи Ьуз -Вазопрессин (дезокси-Ьуз -вазотоцин РЬе -Ьуз вазо- то цин) [c.444]

У нек-рых животных Arg заменен на Lys (лизнн-вазо-прессин мол. м. 1056). В. близок по хим. строению окси-тоцину. У низших позвоночных (птицы, амфибии и рыбы) в гипофизе обнаружен прир. аналог В.-вазотоцин (арги-нин-вазотоцин), у к-рого в положении 3 находится Пе (как у окситоцина) и к-рый обладает биол. активностью как В., так и окситоцина. При разрыве цикла и отсутствии Arg или Lys В. теряет биол. активность. [c.342]

С филогенетической стороны интересен вазотоцин, объединяющий в себе физиологическое действие как окситоцина, так и вазопрессина и могущий быть названным по этой причине гормоном-предшествеиником нейрогипофизарных гормонов [c.249]

Вазотоцин Ile Gin Atg Птицы, рептилии, ам мбии, рыбы [c.249]

Исследования нейропептидов на новом уровне начались с выделения из нервной ткани и установления последовательности нескольких эндогенных пептидов, стереоспецифически связывающихся с опиатными рецепторами или вызывающих активацию определенной цепи внутриклеточных событий и соответствующий ответ клетки-мишени (т.е. агонистов) или уменьшающих и устраняющих такой ответ (антагонистов). В 1924 г. Р. Абелем в ткани мозга были обнаружены два активных пептида -окситоцин и вазопрессин, ответственных, как выяснилось значительно позднее, за антидиуретический, вазопрессорный и некоторые другие эффекты. В 1953 г. В. Дю Виньо впервые осуществил их химический синтез, а таюке вазотоцина и мезотоцина. Выделению эндогенных нейропептидов непосредственно предшествовало открытие в начале 1970-х годов в нервной ткани рецепторов, избирательно связывающих морфин, кодеин и другие экзогенные опиаты [115-117]. Следовательно, дальнейший поиск велся целенаправленно в его основе лежала идея о необходи- [c.336]

В этом разделе рассматриваются генеалогические связи пептидных гормонов вазотоцина (ВТ),окситоцина (ОТ), бычьего вазопресси-на (БВ) и свиного вазопрессина (СВ). Вазотоцин участвует в восстановлении и регуляции водно-солевого баланса многих позвоночных, окситоцин (млекопитающих) выполняет только первую, а вазо-прессин — только вторую функцию. Эти гормоны, аминокислотная последовательность которых была определена в 1953 г. группой дю Виньё, представляют первый изученный пример дифференциации пептидов [145, 526]. Кроме того, их небольшая величина позволяет проследить основные этапы построения филогенетического дерева гомологичных (поли)пептидов. [c.212]

Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцина и в положении 8—аргинин вместо лейцина. Указанная последовательность 9 аминокислот характерна для вазопрессина человека, обезьяны, лошади, крупного рогатого скота, овцы и собаки. В молекуле вазопрессина из гипофиза свиньи вместо аргинина в положении 8 содержится лизин, отсюда название лизин-вазопрессин . У всех позвоночных, за исключением млекопитающих, идентифицирован, кроме того, вазотоцин. Этот гормон, состоящий из кольца с S—S мостиком окситоцина и боковой цепью вазопрессина, был синтезирован химически В. дю Виньо задолго до выделения природного гормона. Высказано предположение, что эволю-ционно все нейрогипофизарные гормоны произошли от одного общего предшественника, а именно аргинин-вазотоцина, из которого путем одиночных мутаций триплетов генов образовались модифицированные гормоны. [c.257]

Вазотоцин — вазопрессорный гормон задней доли гипофиза у всех позвоночныя ва исключением млекопитающих. Этот гормон синтезирсшан Катсояннис и Дю-Виньо в 1958 г. до изучения структуры природного гормона. Авторами синтезиротан нона-пептид, состоящий из кольца с —S — S — мостиком окситоцина и боковой цепн вазопрессина. Полученный препарат обладает активностью вазопрессина и окситоцина, которая в четыре-пять раз слабее. Вазотоцин — естественный гормон у птиц, рептилий, амфибий и рыб. Изучение его физиологического действия показало, что он обладает различным действием у представителей разных классов позвоночных. У наземных животных он проявляет антидиуретический эффект, т. е. вызывает задержку воды в организме, у рыб — стимулирует диурез и увеличивает выделение воды во внешнюю среду. Эти отличия могут быть связаны с характером среды обитания, так как в обоих случаях его действие направлено на поддержание гомеостаза. [c.270]

Питуитрин (адиурекрин) — экстракт нейрогипо иза, содержащий смесь вазопрессина, окситоцина, вазотоцина и различных балластных веществ. [c.284]

Экстракты задней доли гипофиза оказывают антидиурети-ческое действие, повышают кровяное давление, а также стимулируют сокращение матки и лактацию. У млекопитающих за эти эффекты ответственны пептидные гормоны — окситоцин и вазопрессин, которые образуются в ядрах гипоталамуса и через ножку гипофиза попадают в его заднюю долю, где депонируются. Оба гормона выделяются одновременно, но в разных количествах. Вазотоцин, структурно и фармакологически близко родственный окситоцину и вазопрессину, найден в гипофизе низших позвоночных. Недавно з гипофизов различных видов рыб выделен еще один гормон — изотоцин, а из гипофиза лягушек — мезотоцин. Строение окситоцина и вазопрессина установлено более 10 лет назад последующие синтезы позволили подробно изучить зависимость между строением и биологическим действием этих гормонов, что в значительной мере способствовало исследованию физиологии нейрогипофиза. [c.362]

Огп -Окситоцин (Огп -вазотоцин). Хегенин и Буассона [1081] (ср. [1606]) осуществили синтез этого аналога, вводя в реакцию bo-Glu (NHa)-Asp (NHs)- ys (Bzl)-Нз и H-Pro-Orn(Tos)-Gly-NH2. Затем избирательно отщепляли карбобензоксигруппу, образовавшийся гексапептид конденсировали с bo- ys (Bzl)-Туг-Пеи-0PhN02 и после удаления защитных групп свободный пептид окисляли при pH 7 раствором Кз[Ее(СЫ)б]. Образовавшийся циклический дисульфид обессоливали фильтрованием через амберлит IR -50 (ХЕ-64) и амберлит IRA-410 (в ацетатной форме для удаления ферроцианид-ионов), очищали противоточным распределением (егор-бутанол/вода/трифторуксусная кислота, 120 160 1 /(=0,26) и вновь обрабатывали амберлитом IRA-410. Огп -Окситоцин выделяли в виде моногидрата диацетата. Исследование биологических свойств показало следующую активность сокращение матки крысы — 42 5 М. Е./жг, кровяное давление у птиц — 90 3 М. Е./жг, стимулирование выделения молока у кроликов — 95 6 М. Е./жг, повышение кровяного давления у кроликов — 103 10 М. Е./мг. [c.411]

Arg -вазотоцин) сопровождается 10-кратным повышением утеротонической активности (на матке крысы) и 5-кратным повышением депрессорной активности, в то время как вазопрессорная активность снижается при этом лишь на 50% в случае оксипрессина такая замена приводит к более резкому изменению активности. Замена остатка Пеи окситоцина на фенилаланин снижает окситотическое действие в 10—20 раз, но вазопрессорная активность при этом не изменяется (лишь антидиуретическая активность увеличивается в пять раз). Из этого сравнения вытекает также, что остаток Arg более важен для проявления вазопрессорной активности, чем Leu — для окситотической. Сопоставление Arg - и Lys -Basonpe HHOB показывает сравнительно высокую депрессорную активность последнего и эффективное стимулирование выделения молока наряду с весьма низкой антидиуретической активностью. [c.419]

Огп -Окситоцин [Огп -вазотоцин (XXXVIa)] [1606, 1081] стимулирует сокращение матки крысы в 10 раз слабее, чем окситоцин, а снижение кровяного давления у птиц и выделение молока у кроликов — в 5 раз. Прессорная и антидиуретическая [c.423]

XI 3 Пеи -Агд -Вазо-прессин (Arg -вазотоцин) Н-Ср-Туг-Пеи-01и- Asp p-Pro-Aгg-GIy-NH [c.442]

Изменения в положении 3. Ser -Lys -Вазопрессин, Тгу -Lys -вазопрессин и Tyr -Lys -вазопрессин. Буассона и сотр. [288, 896] наряду с Arg -вазотоцином и Lys -вазотоцином описали также получение аналогов Lys -вазопрессина, у которых остаток Phe заменен на остатки серина, триптофана или тирозина синтез Tyr -Lys -вазопрессина осуществлен также Бейерманом и Бонтекое [226]. Все перечисленные аналоги проявляли весьма низкую окситотическую и вазопрессорную активность (<0,1 М. Е./дгг). Лишь Туг -Ьуз -вазопрессин обладал некоторой прессорной активностью на крысах и кошках (1,6 и 2,6 М. Е./лег соответственно). [c.454]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.249 , c.250 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.333 , c.334 , c.335 , c.385 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.212 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.288 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.257 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.212 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.270 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.362 , c.459 , c.462 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.64 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.333 , c.334 , c.335 , c.385 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология