Стереохимия железопорфиринового комплекса в белках

Стереохимия железопорфиринового комплекса в белках [c.44]

Хотя функции этих гемопротеинов сильно различаются несмотря на наличие общей простетической группы — железопрото-порфирина IX, мы не сможем здесь достаточно подробно обсудить взаимосвязь между структурой молекул, электронной структурой гема и функциональными особенностями всех этих белков. Подробно эти вопросы будут рассмотрены на примере гемоглобина и миоглобина, поскольку для установления взаимосвязи между стереохимией, электронными свойствами и функциональными особенностями этих двух белков можно привлечь не только информацию о структуре, полученную, при высоком разрешении, но и спектроскопические данные об электронной структуре железопорфириновой группы. На этой основе будет подробно рассмотрено взаимодействие простетической группы с белковым окружением. В результате этого обсуждения станет очевидной взаимосвязь между стереохимией железопорфиринового комплекса и функциональным поведением остальных гемопротеинов. Обсуждение гемоглобина и миоглобина будет проведено совместно, поскольку их структурные свойства и биологическая функция сходны. [c.32]

Структурные правила, основанные на стереохимии модельных металлопорфиринов и особенно железопорфириновых комплексов, представленных в табл. 6, оказались очень полезными при определении геометрии железопорфиринов, соответствующей спиновым состояниям гемопротеиновых комплексов. Однако данные по стереохимии и геометрии этих комплексов не могут быть прямо применены для рассмотрения конфигурации гема в белках без некоторого видоизменения. В частности, как указывалось ранее Хордом и сотр. [120], модельные низкоспиновые ферри-комплексы — пентакоор-динационные, тогда как высокоспиновые ферри-комплексы гемопротеинов содержат шесть лигандов. В связи с этим могут несколько измениться длины связей металл — лиганд и смещения металла из плоскости порфиринового кольца (разд. 2.1.3). Кроме того, расстояние С1...К, равное 201 пм, в высокоспиновом пентакоор-динационном комплексе, возможно, определено не точно. В действительности величина С1... М, вероятно, завышена. Следует подчеркнуть, что величины длин связей в табл. 6 определяют лишь общие принципы структуры, согласно которым происходит изменение стереохимии железопорфирина при изменении спинового состояния в гемопротеинах. Тем не менее, как будет указано в разд. 2.1.3, правила Хорда [115—117] и длины связей в табл. 6 дают возможность точно предсказывать стереохимию центральной железопорфириновой группы гемопротеина для каждого из обычных состояний окисления гемового железа в гемоглобине. [c.44]

Исследование гемоглобина. Из кристаллических гемопротеинов, изученных методами рентгеноструктурного анализа, наиболее точно стереохимия железопорфириновой группы определена в цианидном комплексе метгемоглобина морской миноги [15]. Как следует из табл. 5, это соединение является низкоспиновым комплексом гемового Ре(П1) и соответствует соединению Imid2TPPX ХРе(1П), описанному в табл. 6. Структура белка установлена с разрешением 20 пм и уточнена по методу Даймонда [61 ]. На рис. 9 показана часть модельной атомной структуры, соответствующая гемовому окружению и железопорфириновой группе. Гем ковалентно связан с глобином за счет образования связи между атомом железа и атомом N3 гистидина-104. Цианид-ион занимает шестое координационное место. Положение атома железа в цианиде метгемоглобина морской миноги было количественно определено с [c.44]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология