Метгемоглобины цианид

Миоглобин и гемоглобин представляют собой высокоспиновые комплексы ферро-иона с имидазольной группой гистидина в пятом положении и молекулой воды в шестом. При замещении молекулы воды у атома железа кислородом или окисью углерода ферро-ион становится низкоспиновым, а парамагнитная молекула кислорода, имеющая два неспаренных спина, перестает быть парамагнитной (спины спариваются). Полный магнитный мо.мент молекулы оксигемоглобина становится равным нулю. Комплекс ферро-иона со спаренными спинами дает темно-красную окраску благодаря поглощению, связанному в основном с порфириновым кольцом. Окисление этих двух белков кислородом протекает сравнительно медленно, несмотря на то, что термодинамически это выгодно. Частично это связано с тем, что каждый такой процесс происходит с изменением спинового числа. При использовании других окисляющих агентов получаются высокоспиновые комплексы ферри-иона с белками, называемые метмиоглобином или метгемоглобином. Замещение молекул воды в шестом координационном положении атома железа в метгемоглобине на азид Мз или цианид СН дает низкоспиновый комплекс ферри-иона. [c.421]

Метгемоглобин соединяется с цианидами, фторидами, сульфидами и перекисями, с образованием сложных комплексов, имеющих типичные спектры поглощения и полученных в кристаллическом виде [173, 174]. Нормальная кровь человека содержит около 0,1% метгемоглобина [175]. [c.250]

Смешивание З -орбиталей железа и разрыхляющих я-орбиталей молекулы N0 настолько велико, что не имеет смысла приписывать иону железа какое-либо определенное двух- или трехвалентное состояние. Аналогичная ситуация возникает и в оксигемоглобине. Магнитная сверхтонкая структура мессбауэровского спектра отмечена во всех соединениях гемоглобина, содержащих окисленный ион железа. Помимо рассмотренных соединений, в работе [33] были получены и интерпретированы мессбауэровские спектры метгемоглобина и цианида гемоглобина. [c.424]

После того как метиленовый синий переводит часть гемоглобина в мет-гемоглобин, цианиды получают возможность связываться не с цитохромом 03 клеток, а с метгемоглобином в эритроцитах, который содержит необходимый для связывания Fe . Это уменьшает воздействие цианидов на ЦПЭ. Посколь в крови много гемоглобина, транспорт кислорода к тканям серьезно не страдает. [c.126]

Исследование гемоглобина. Из кристаллических гемопротеинов, изученных методами рентгеноструктурного анализа, наиболее точно стереохимия железопорфириновой группы определена в цианидном комплексе метгемоглобина морской миноги [15]. Как следует из табл. 5, это соединение является низкоспиновым комплексом гемового Ре(П1) и соответствует соединению Imid2TPPX ХРе(1П), описанному в табл. 6. Структура белка установлена с разрешением 20 пм и уточнена по методу Даймонда [61 ]. На рис. 9 показана часть модельной атомной структуры, соответствующая гемовому окружению и железопорфириновой группе. Гем ковалентно связан с глобином за счет образования связи между атомом железа и атомом N3 гистидина-104. Цианид-ион занимает шестое координационное место. Положение атома железа в цианиде метгемоглобина морской миноги было количественно определено с [c.44]

К тому же исследование карт электронной плотности дезок-сигемоглобина лошади при разрешении 280 пм показало [103], что в пентакоординационном комплексе катион Ре(И) отстоит на 75 пм от плоскости порфирина. Таким образом, эти результаты подтверждают справедливость предсказаний Хорда относительно изменений положения атома железа по отношению к плоскости порфирина. Однако для установления строгих количественных структурных соотношений в этих железопорфириновых производных необходимы дальнейшие исследования, уточняющие структуру, как это было сделано для цианида метгемоглобина [15]. Расположение железа относительно плоскости порфирина в гемопротеинах, близкое к таковому в модельных железопорфириновых комплексах, является веским подтверждением того, что геометрия порфирино- [c.46]

В клинических лабораториях. Так как ни гемоглобин, ни оксигемоглобин не являются стойкими соединениями, они не могут быть использованы в качестве стандартов. Часто в качестве стандарта применяют раствор кислого гематина, имеющий коричневую окраску. Исследуемая кровь при этом методе предварительно смешивается с разведенной соляной кислотой. Необходимо, однако, отметить, что указанный метод дает часто ошибочные данные в связи с помутнением растворов вследствие постепенной флокуляции пигмента. Это помутнение означает, что падающий на раствор свет не только поглощается, но и рассеивается [209]. Помутнение растворов может быть обусловлено также липидами крови [210] или флокуляцией белков плазмы [211]. Более надежные результаты получаются при колориметри-ровании щелочных растворов, наилучшим же методом является колориметрическое или фотометрическое определение цианида метгемоглобина [212], образующегося при прибавлении к крови соляной кислоты и цианистого калия [213]. Этот метод был испытан в различных лабораториях, и полученные результаты оказались очень хорошими [214]. Большим преимуществом этого метода является также то, что можно использовать в качестве стандарта циангематин, который имеет такую же окраску и такой же спектр поглощения, как и цианид метгемоглобина. Хорошие результаты при определении гемоглобина дает также газовый метод Ван-Слайка. Содержание гемоглобина в крови нормальных людей при определении указанными методами оказалось равным 15,7—16,1% [215]. Метгемоглобин в присутствии гемоглобина может быть определен путем насыщения крови кислородом или окисью углерода до и после восстановления крови дитионитом (Ыа23204) [216]. Эта соль является одним из немногих восстановителей, которые могут быть использованы для превращения оксигемоглобина или метгемоглобина в гемоглобин, так как большинство других восстановителей одновременно необратимо денатурируют глобин. Однако некоторым недочетом этого метода является то, что небольшие количества неактивного пигмента , не способного присоединять кислород, также превращаются при действии N328204 в гемоглобин [217]. Очень малые количества кислорода и оксигемоглобина могут быть определены полярографическим методом [218]. Карбоксигемоглобин и метгемоглобин можно определять также путем спектрофотометрии в инфракрасном свете [219]. Спектрофотометрические методы применяются и тогда, когда необходимо определить какое-либо производное гемоглобина, находящееся в смеси с другими его производными [171, 220]. [c.255]

Отношение количества окисленной аскорбиновой кислоты к количеству образующегося холеглобина составляет около 10 1. Применяя вместо оксигемоглобина метгемоглобин, указанные авторы нашли, что скорость образования холеглобина была такой же. Как установил Холден, это сопряженное окисление может замедляться цианидом [38], и это доктзывает, что метгемоглобин реагирует как истинное промежуточное соединение. Подробного кинетического исследования этой [c.202]

Принцип метода заключается в том, что при помощи красной кровяной соли гемоглобин окисляется до метгемоглобина, который превращается после прибавления цианида калия в цианметГемогло-бин, обладающий устойчивой окраской. [c.446]

Принцип. Метгемоглобин (MetHb) в кислом растворе дает характерную полосу поглощения света при 630 ммк цианметгемоглобин ( NMetHb), в который МеШЬ легко превращается, в означенном месте спектра не имеет полосы поглощения, поэтому уменьшение оптической плотности, наступающее после обработки гемолизата крови цианидами, пропорционально количеству MetHb [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология