Белки комплекс с ДСН

Рис. 8-27. Сигнальный пептид для импорта белков в митохондрии. Цитохромоксидаза - это большой, состоящий из многих белков комплекс, расположенный во внутренней митохондриальной мембране, где он функционирует как терминальный фермент в цепи переноса электронов. А.

Ионы металлов играют заметную роль в биохимических процессах, обусловленную отчасти их способностью связываться как с большими, так и с малыми молекулами. Большие молекулы — это нуклеиновые кислоты и белки. Комплексы ионов металлов с белками подразделяются на две основные группы. В комплексах первой группы ионы металла являются составной частью структуры белковых молекул и не могут быть выделены из белка без разрушения этой структуры. Такие белки называют металло-протеидами. Помимо них известно большое число комплексов, для которых характерно обратимое взаимодействие ионов металла с белком. Образование комплексов, принадлежащих этой второй группе, обычно стабилизирует определенную конформацию белковой части комплекса. Ярким примером важности взаимодействия между ионами металлов и малыми органическими молекулами может служить связывание АТФ с ионами металлов, абсолютно необходимое для того, чтобы молекулы АТФ могли принимать участив в ферментативных реакциях, зависящих от АТФ. [c.22]

Содержимое пробирки делят на две части, отлив часть раствора во вторую пробирку. В одну из этих пробирок добавляют 10 капель альбумина, в другую — столько же воды. Билирубин образует с белком комплекс типа непрямого альбумина плазмы крови. [c.215]

Как уже указывалось, липиды в нервной ткани образуют с белками комплексы. [c.562]

Собственно рецепторный белок — R-белок — представляет собой крупный полипептид, состоящий из 400-2 ООО аминокислотных остатков, N-конец пептида выстоит над поверхностью клетки, С-конец направлен внутрь клетки. Пептидная цепь семь раз пересекает клеточную мембрану, образуя соответственно по три петли над и под поверхностью мембраны. N-концевая последовательность нередко гликозилирована. Те части пептида, которые пронизывают фосфолипидную мембрану, состоят в значительной мере из неполярных аминокислот и как бы плавают в липидном слое. Медиатор, вступая во взаимодействие с внешними участками полипептида, меняет их конформацию и, в свою очередь, меняет положение плавающих внутри мембраны участков пептида. В конечном счете это ведет и к изменению конформации участков пептида, находящихся под мембраной. В этой конформации они приобретают способность контактировать со следующим белком комплекса — G-белком. Заметим, что активированный медиатором R-белок способен контактировать последовательно с многими десятками и сотня- [c.274]

Окрашивание белков комплексами серебра [c.305]

Чувствительность метода 0,045 мкг белка в полосе геля. См. также в работе [380] окрашивание белков комплексами серебра в агарозных гелях. [c.309]

Каждая молекула ДНК упакована в отдельную хромосому. Хромосомы содержат разнообразные белки, связанные с определенными последовательностями ДНК. Все связывающиеся с ДНК эукариотов белки можно разделить на 2 группы гистоны и негистоновые белки. Комплекс белков с ядерной ДНК клеток называют хроматином. [c.61]

Синтезирующийся из Р-каротина витамин А очень важен для процессов зрения образует с белком комплекс в виде 11-г ыс-изомера ретиналя, а затем под действием света цис-шзомер переходит в транс-изомер, при этом расщепляются липопротеиновые комплексы в мембране и генерируются электрические потенциалы, активирующие нервную систему и приводящие к восприятию света. [c.116]

Известно, что эффект стероидных гормонов реализуется через генетический аппарат путем изменения экспрессии генов. Гормон после доставки с белками крови в клетку проникает (путем диффузии) через плазматическую мембрану и далее через ядерную мембрану и связывается с внутриядерным рецептором-белком. Комплекс стероид-белок затем связывается с регуляторной областью ДНК, с так называемыми гормончувствительны-ми элементами, способствуя транскрипции соответствующих структурных генов, индукции синтеза белка de novo (см. главу 14) и изменению метаболизма клетки в ответ на гормональный сигнал. [c.297]

Впервые окрашивание комплексами серебра разделенных в электрофоретических гелях белков было применепо в 1972 [197], по потенциальные возмож1ЮСти этого метода были открыты позднее [359]. Методы окрашивания белков комплексами серебра в 100—200 раз более чувствительны, чем основанные на применении кумасси бриллиантового голубого. Из шести предложенных методик с этим реагентом наилучшие характеризовались пределом обнаружения 0,5 нг белка/мм поверхности ПААГ [282]. Чувствительность окрашивания комплексами серебра несколько варьирует в зависимости от свойств и природы белка, как показано в сравнительном исследовании четырех различных методик применительно к белкам секрета околоушной железы человека, причем выбор оптимального варианта [c.302]

Экстракцией 6%-ным раствором гидроксида калия из измельченных стеблей сильфии 49] выделен белково-полисахаридный комплекс, не разделяющийся в условиях гель-фильтрации и электрофореза. Оп содержал 71 %i полисахарида и более 20% белка. Для оценки взаимосвязи между полисахаридом и белком комплекс фракционировали на ДЭАЭ-целлюлозе и сефадексах G-100 и G-200. В отдельных пробах определяли содержание белка и углеводов. Белковая составляющая не отделялась от полисахаридной, но максимумы их не совпадали, что свидетельствует об отсутствии прочной химической связи между этими полимерами. Аналогичные результаты были получены при попытке расфракциониро-вать этот комплекс методом электрофореза. Количественная ха- [c.117]

Этот полисахарид распространен весьма широко. Он присутствует в соединительных тканях животных, а также в стекловидном теле глаза и в синовиальной жидкости. Кроме того, он синтезируется также различными штаммами бактерий. Обычно гиалуроновая кислота бывает связана с белками комплексы гиалуроновая кислота — белок выделены из природных источников. Предполагают, что фунищия гиалуроновой кислоты заключается в том, чтобы связывать воду в интерстициальных пространствах и удерживать клетки вместе в желеподобном матриксе. Кроме того, она придает синовиальной жидкости смазочные свойства и способность смягчать удары. [c.236]

В ткани мозга содержатся нейтральные жиры, фосфатиды (лецитин, кефалин, сфингофосфатид и др.), стериды и гликолипиды цереброзиды и ганглиозиды, причем в белом веществе в большем количестве, чем в сером. Почти весь холестерин находится в мозгу в свободном состоянии, а не в виде эфиров с жирными кислотами. Часть холестерина образует с белками комплексы — липопротеиды, играющие важную роль в жизнедеятельности нервных клеток. В мозгу содержится много липозитола- Это сложное вещество имеет в своем составе инозит, фосфорную кислоту, жирные кислоты, сахар, оксикислоты и азотистые основания (холин, коламин и др.). [c.243]

Мы рассмотрим сначала особенности строения активных групп биокатализаторов с точки зрения их электронной структуры, а затем приведем некоторые данные, относящиеся к белкам логической нитью, по-прежнему, будет служить стремление выяснить характерные особенности биологически активных веществ, которым эти вещества связаны своей исключительной ролью. К числу самых прочных соединений, входящих в состав ферментов, относятся комплексы металлов с порфирином. Ме-таллопорфирины щироко распространены в природе и, по-видимому, определенные биологические функции выполняются и свободными (т. е. не связанными с белком) комплексами. Эти соединения не являются ко-ферментами в обычном смысле слова и возможно, что появление их в тканях организмов связано с процессами их синтеза или распада. [c.65]

Витамин В], называемый тиамином, в животных продуктах находится главным образом в виде тиаминпирофосфата. Тиамин-пирофосфат связан с белком комплекс тиаминфосфат — белок содержит также и некоторое количество ионов магния. [c.128]

Органические полупроводники представляют собой широкий класс веществ, обладающих электронной проводимостью. Сюда входят молекулярные кристаллы многих ароматических веществ (нафталин, антрацен, коронен и др.), некоторые красители (фта-лоцианины), белки, комплексы с переносом заряда и ряд синтетических полимеров. Их электропроводность охватывает широкий интервал значений —от свойственных диэлектрикам до характерных для металлов. Носителями тока могут быть как электроны, так и дырки. [c.191]

Содержание общего белка в сыворотке крови практически здоровых людей составляет у взрослых — 65-85 г/л, у детей до 6 лет — 56-85 г/л, у новорожденных— 53-89 г/л. Из колориметрических методов количественного определения белка особого внимания заслуживает биуретовый метод, основанный на биуретовой реакции. В щелочной среде ионы меди образуют с белками комплексы фиолетового цвета. Интенсивность окрашивания в определенных пределах пропорциональна концентрации белка. Содержание белка устанавливается по интенсивности светопоглощения при 540-560 нм фотометрически. Для расчета количества белка в исследуемом растворе необходимо пользоваться калибровочным графиком, построенным по стандартным растворам белка. [c.42]

Прочных свободных от белка комплексов меди с молекулярным кислородом до сих пор получено не было однако участие их в катализируемых медью реакциях аутоокисления постоянно обсуждается. Эти комплексы могут быть представлены в следующем виде Си+—Ог—Си+, Си +—O2 —Си+, Си+—О2— u2+, u +—Ог — u2+ (Orgel, 1958). Возможен переход одной структуры в другую, поэтому атом меди может приобретать различную валентность. Подобная структура соответствует комплексам с переносом заряда. Тот случай, когда комплекс находится в возбужденном состоянии и имеет место неполный переход электрона от молекулы донора к молекуле акцептора, но типу А+ В (Ингрэм, 1964). Вероятность образования и участия таких медных комплексов в переносе кислорода доказывается рядом косвенных методов. [c.149]

Сопрягающий фактор АТФазы (фактор Fi для митохондрий или Fi для хлоропластов) представляет собой полифункциональный белок, имеющий сложную четвертичную структуру. Он построен из трех типов крупных субъединиц (а, Р, у с молекулярной массой 30000-60000) и двух типов минорных субъединиц 8, s с молекулярной массой 11000-20000). Стехиометрия комплекса (азРзу8е- Разложение его на отдельные субъединицы ведет к потере ферментативной активности. Шляпка высотой 80 А и шириной 100 А (Walker J., 1994) грибовидного выроста Н+-АТФазы соответствует фактору F, частично погруженному в мембрану, а основание — гидрофобным белкам комплекса Fq, который включает три типа полипептидов (а, Ь, с) с молекулярными массами от 6500 до 30 ООО и обеспечивает связывание фактора Fi с мембраной и перенос протонов при работе фермента. На каждую пару а-р-субъединиц приходится по одному полипептиду а, по два белка и по 9-12 копий с-белка водорастворимого комплекса. Субъединицы а и р гомологичны, они уложены в белковые глобулы, которые образуют единый ансамбль, в котором а- и р-субъединицы расположены поочередно вокруг у-субъединицы, имеющей вид слегка изогнутого стержня длиной 90 А. Существуют кинетические и структурные доказательства наличия 3-х взаимодействующих гидролитических мест, по одному на каждой р-субъединице, отделенных друг от друга на 120 градусов, у-субъединица как бы выступает из глобулы Fi, играя роль связующего звена между мембранами Fi и водорастворимыми Fg фрагментами АТФазы. [c.222]

Фотосистемами называют состоящие из множества белков комплексы, которые катализируют преобразование энергии света через энергию возбужденных молекул хлорофилла в биологически полезные формы. Фотосистема содержит два гесно связанных компонента фотохимический реакционный центр и антенный комплекс (рис. 7-48). [c.468]

Следовательно, нервный импульс, дойдя до цели, до конца нервного волокна, должен вызвать образование специфического. химического регулятора сокращения мышцы (что и происходит на самом деле). Сейчас мы знаем, что роль такого медиатора играют ионы кальция. Освобождение ионов из связанного состояния (в структурах саркоплазматического ретикулума) и соединение его с белками комплекса актомиозин — тропомиозин — тропонин — условие начала сокращения миофибриллы, начала движения нитей актина и миозина навстречу друг другу. Связывание кальция служит причиной прекращения ферментативного расщепления АТФ, прекращения энергетического обеспечения сокращения миофибрилл, т. е. условием расслабления, сопровождающегося при нагрузке растяжения миофибриллы, например, при действии эластических сил коллагеновых волокон или груза, или же под действием реципрокных (тянущих в противоположную сторону), мышц. Однако количество ионов кальция, непосредственно поступающих в протоплазму в результате прихода нервного импульса, очень невелико, и поэтому на нервных окончаниях действует механизм химического усиления, т. е. увеличения количества кальция, происходящего пооредством медиаторов. Под влиянием нервного импульса выделяется химический медиатор — ацетилхолин (обеспечивающий регуляцию быстрых мыщц) или адреналин (регулирующий относительно длительный тонус специализированных мышц в стенках кровеносных сосудов). Эти медиаторы запускают процессы, приводящие к появлению больших количеств кальция в иннервируемом органе. [c.208]

Стадия собственно синтеза белка. Комплекс аминоацил-тРНК переносится на рибосомы, где и происходит синтез белка. Сборка полипептидных цепей (образование амидных связей) катализируется 50 S субъединицей рибосомы, выступающей как р и -б о 3 и м. Этот процесс происходит довольно быстро связывается до 17 аминокислотных остатков за секунду. Конечная стадия биосинтеза молекулы белка завершается на рибосоме. Синтезированный белок затем распределяется по всей клетке. [c.433]

Главный комплекс гистосовместимости генетическая организация и осношые белки комплекса [c.85]

Биологическое действие ИЛ-б на клетки реализуется через взаимодействие с рецептором, который представляет собой мономер, включающий 468 аминокислотных остатков. Он имеет участок из 90 аминокислот, последовательность которых гомологична определенным доменам иммуноглобулинов. Это обстоятельство позволяет отнести весь рецептор к суперсемейству иммуноглобулинов. Б отличие от рецепторов к другим цитокинам рецептор к ИЛ-6 обладает значительным цитоплазматическим хвостом, включающим 82 аминокислотных остатка. Однако этот цитоплазматический домен не участвует в передаче сигнала внутрь клетки после взаимодействия с соответствующим лигандом, так как в его составе отсутствуют места связывания тирозинкиназ. Вероятно, имеется дополнительный полипептид (или полипептиды), образующий с основным рецепторным белком комплекс, который и при-офетает трансмиссивную функцию. Взаимодействие ИЛ-6 со своим рецептором характеризуется высоким сродством КО равна 3-10 . Число рецепторов, экспрессирующихся на клеточной поверхности, варьирует в зависимости от типа клеток. В среднем оно составляет около 1,5 тыс. молекул на одну клетку. [c.120]

Каков же механизм клеточного узнавания В настоящее время наиболее привлекательно такое объяснение. Развиваясь в различных участках многоклеточного организма, клетки синтезируют специфические белки клеточной поверхности. Специфические елки узпают друг друга и образуют комплексы только между собой, а не с другими белками. Комплексы между белками клеточной поверхности и, следовательно, слипание клеток возможны только в присутствии ионов кальция и магния. Как вы уже, вероятно, догадались, проблема клеточного узнавания и рассортировки клеток тесно связана с проблемой ракового роста. Клетки многих раковых опухолей не узнают ткани, из которых они произошли. Выселение раковых клеток из опухоли и их проникновение в другие части тела (так называемые метастазы) часто превращают операбельные опухоли в безнадежные. Раскрытие молекулярных основ клеточного узнавания может помоч ь контролировать развитие опухоли. [c.196]

Мутаторную и анти-мутаторную активность проявляют и аллели других генов, контролирующих репликацию гены, кодирующие ДНК-лигазу, ДНК-связывающие белки и другие белки комплекса реплисомы (см. гл. 6). [c.311]

Оказалось, однако, как это след ет из результатов, приведенных на рис 19, что активирующей способностью обладают и многие другие дв хвалентные катионы, причем степень активации фермента со многими из них была лищь незначительно ниже, чем с магнием, а с марганцем даже несколько выше По ст пени активации, при оптимальной их концентрации в среде, металлы-активаторы располагались в таком порядке марганец>маг-ний>железо, никель, цинк>кальций, кобальт>кадмий, т е. более сильное повышенпе активности транскетолазы вызывают катионы, которые образуют с белками комплексы наименыпей стабильности [c.97]

Сравнение нескольких репликаторов показало, что их структура высоко консервативна в области связывания с белками комплекса OR , но варьирует в 3 направлении от сайта узнавания OR и в областях, прилегающих к A S (Newlon, Theis, 1993 Gilbert, 1998). [c.67]

Пока остается нерешенным главный вопрос каков механизм влияния кислых доменов активации на транскрипцию Поскольку уже упоминавшиеся домены активации функционируют в самых разных гетерологичных системах (например, в клетках Drosophila, растений, дрожжей и млекопитающих), они, по-видимому, взаимодействуют с каким-то одним компонентом комплекса транскрипции. Так, активация могла бы происходить в результате связывания кислых доменов с основными гистонами в нуклеосомах, которое влияет на поведение кислых доменов при их взаимодействии с промоторами. Не исключено также, что домены активации контактируют с основным доменом РНК-полимеразы II или одного из белков комплекса транскрипции и стимулируют сборку этого комплекса или повышают его активность. Полученный с помощью ДНКазы I отпечаток транскрипционного комплекса в области ТАТА-блока изменяется, когда по соседству связываются факторы транскрипции млекопитающих. Аналогичные изменения в отпечатке наблюдаются в том случае, когда рядом с ТАТА-блоком находится последовательность UASgal а ДНК-связывающий домен GAL4 присоединяется к встроенному в ДНК синтетическому сегменту. [c.135]

Оксиэтильная группа, находясь на уровне окисленности аце-тальдегида и будучи все еще связанной на поверхности того же фермента, реагирует с дисульфидной формой липоевой кислоты последняя присоединена ко второму ферментному белку комплекса путем образования амидной связи с е-аминогруппой его лизиново-го остатка. В этой реакции дисульфидная группа липоевой кислоты восстанавливается до двух сульфгидрильных групп, одна из которых образует эфир с ацетатом, возникшим в результате окисления Сг-фрагмента пирувата [c.402]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология