Пробелки

Сигнальные последовательности в пробелках [c.77]

Наращивание с -конца цепи, по-видимому, используется в качестве метки. Многие только что синтезированные белки выводятся посредством секреторного аппарата клетки другие белки действуют внутри клетки в цитозоле, в мембранах или в окружаю-ш,ей их среде. Назначение полипептида может быть закодировано в его последовательности, по крайней мере это представляется вероятным для выводящихся из клетки белков. Согласно сигнальной гипотезе [149], секреторный белок синтезируется в виде пробелка , который представляет собой предшественник с короткоживу-щим фрагментом, присоединенным к Ы-концу. [c.77]

Продолжительность центрифугирования после пробелки т = 1 мин 10 сек 2 — т = = 2 мин 47 сек 3 X = 2 мин 58 сек [c.181]

Сиропы II и III рафинадного и I продуктового утфелей получают из первых оттеков от центрифугирования утфелей предыдущих ступеней кристаллизации, собственных вторых оттеков, сахаров последующих кристаллизаций, промоев из адсорберов I группы. Сироп утфеля II продукта получают из первого оттека утфеля I продукта и густого промоя адсорберов II группы. Сироп утфеля III продукта готовят из первого оттека утфеля II продукта. Сахар-песок I рафинада высушивают, фасуют, упаковывают. При пробелке его клерсом можно получать рафинадную кашку и направлять ее на прессование. Сахар II и III рафинадов смешивают, просеивают и прессуют. Рафинадную патоку разбавляют горячей водой, промоями из адсорберов II группы до 40— [c.76]

При описании биосинтеза кортикотропина и -липотропина уже упоминалось, что МСГ образуется в составе общего предшественника проошю-меланокортина. Кроме известных ранее а- и /3-МСГ Наканиси и сотр. [601] нашли в составе этого пробелка третью последовательность меланотропи- [c.246]

К началу третьего периода на поверхности кристаллов и в местах их соприкосновения остается межкристальная патока, удерживаемая капиллярными и молекулярными силами. Этот период характеризуется стекаиием патоки по незаполненным порам с поверхности кристаллов до тех пор, пока силы молекулярного сцепления оставшейся пленки патоки на кристаллах уравновешиваются центробежными силами. Чтобы удалить оставшийся на поверхности кристаллов раствор, их промывают водой и сушат паром (пробелка). [c.514]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Помимо указанного процесса протеолитического удаления сигнального пептида, во многих белках отщепляется начальный N-концевой метионин. Оказалось, что в прокариотических клетках имеются особые ферменты, модифицирующие N-концевые остатки, в частности деформилаза, катализирующая отщепление формильной группы от N-концевого метионина, а также аминопептидазы, катализирующие отщепление не только N-koh-цевого формилметионина (или метионина у эукариот), но, возможно, и других остатков аминокислот с N-конца пептида. Аналогичному так называемому ограниченному постсинтетическому протеолизу подвергаются некоторые пробелки, или проферменты (например, трипсиноген, химотрипсиноген и др.), и предшественники гормонов (например, препроинсулин, пре- 3-липотропин и др.). В ряде случаев наблюдается и С-концевая модификация синтезированного белка. [c.532]

Внутриклеточные белки синтезируются на свободных рибосомах. Они не имеют сигнальных последовательностей, однако в больщинстве своем синтезируются в виде пробелков. Некоторые из них после соответствующего процессинга функционируют в цитоплазме, другие импортируют во внутриклеточные органеллы. Кроме адресной модификации, существуют многообразные химические модификации и локальный протеолиз белков, необходимые для их полноценного функционирования. Такими модификациями могут быть фосфорилирование по гидроксильным группам аминокислот, метилирование, гидроксилирование, присоединение карбоксильных, сульфо- и ацетильных групп и др. [c.470]

Abde ken п 1, нанесение защитного слоя (при частичном гальванопокрытии) 2. л. к. покрытие, выкрывание 3. снятие (покрытия) 4. экранирование 5. пробелка (жёлтого сахара) [c.11]

De kemail п покрывная эмаль De ken п 1. покрытие (краской) 2. покрывание (кристаллов) 3. промывка (кристаллов) 4. пробелка (жёлтого сахара) [c.143]

Для управления пробелкой сахара водой и пропаркой служат электромагнитные вентили, а загрузочным шибером и сегрегато-ром — пневматическое устройство. Загрузка ротора ведется при [c.329]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология