Протеолиз белок ReA

Для использования микроорганизмами аминокислот в качестве источника углерода и энергии требуются ферменты, катализирующие протеолиз белков, пептидов и дезаминирование аминокислот. [c.428]

Использование в качестве источника углерода и энергии аминокислот требует от организмов соответствующего набора ферментов, катализирующих протеолиз белков и пептидов и дезаминирование всего набора аминокислот. Для аммонификаторов вообще характерно использование широкого круга органических соединений, в том числе сахаров, органических кислот, которые, как правило, они предпочитают белкам. Форм, приспособленных к использованию только белков, немного. [c.402]

Анионогенные гликозаминогликаны выделяют из ткани путем неспецифического протеолиза белков с помощью фермента папаина (Е.С.3.4.4.10). Вываривание обычно выполняется при 65 °С в течение 3 ч [1]. [c.136]

К недостаткам метода А. П. Каланча (1974) относит затруднения в учете результатов в более поздние сроки (после 5—7 ч), так как в это время отмечается частичное или полное восстановление первоначальной красной окраски вследствие сдвига pH в щелочную сторону за счет протеолиза белков. Автор рекомендует использовать бо- [c.202]

При использовании молочнокислых бактерий наблюдается явление протеолиза белков осахаренной массы за счет ферментов солода, так как при развитии бактерий поддерживается благоприятная для протеолитических ферментов солода температура 50° и в начальной стадии подкисления — благоприятная кислотность. [c.237]

Источники и пути расходования аминокислот. Основные источники аминокислот 1) переваривание белков и всасывание аминокислот 2) внутриклеточный протеолиз белков (катепсины) 3) образование заменимых аминокислот. Пути потребления аминокислот 1) синтез пептидов и белков (основной путь) 2) синтез небелковых азотсодержащих соединений (пуринов, пиримидинов, НАД, фолиевой кислоты, КоА), тканевых биорегуляторов (гистамин, серотонин), медиаторов (норадреналин, ацетилхолин) 3) синтез углеводов (глюконеогенез) с использованием углеродных скелетов аминокислот 4) синтез липидов с использованием ацетильных остатков углеродных скелетов аминокислот 5) окисление до конечных продуктов с выделением энергии. [c.243]

Усиление лизосомального распада белков наблюдается при многих функциональных и патологических изменениях обмена веществ. Так, при различных физических нагрузках активируется лизосомальный протеолиз белков в скелетных мышцах, печени и других тканях, особенно в нетренированном организме, что связано с адаптивной перестройкой метаболизма в этих тканях. В тренированном организме физические нагрузки вызывают менее значительные разрушения внутриклеточных белков. Распад белков в лизосомах активируется при голодании, а также при заболевании диабетом, ревматоидным артритом и др., что приводит к дистрофическому состоянию. [c.255]

А достигает 11,6-10 М о. Некоторые данные о скорости ограниченного протеолиза белков приведены в табл.42. [c.172]

При созревании сыров роль дрожжей неоднозначна. Одни виды стимулируют молочное брожение, способствуют усилению протеолиза белков и увеличению содержания карбонильных соединений, влияющих на вкусовые качества сыра. Другие виды вызывают вспучивание сыров, появление вкусовых дефектов и цветных пятен. [c.436]

Существенную роль в создании вкуса и аромата хлеба, особенно ржаного, а также его усвояемости играют различные виды гомо- и гетероферментативных молочнокислых бактерий. В результате сбраживания сахаров в тесте они образуют углекислый газ, молочную и уксусную кислоты, а также этиловый спирт. Гомо- и гетероферментативные лактобациллы осуществляют, кроме того, протеолиз белков муки, способствуя накоплению в заквасках и тесте азотсодержащих водорастворимых веществ, играющих определенную роль и в создании аромата хлеба. Образуемые молочнокислыми бактериями кислоты, не влияя на дрожжи, подавляют гнилостные, маслянокислые, уксуснокислые бактерии и представителей энтеробактерий. [c.453]

Продукты протеолиза белков водородных бактерий исследовались качественно и количественно гелевой хроматографией на сефадексе и аминокислотном а тализаторе. Установлено, что продукты пепсинового протеолиза представляют гетерогенную смесь белков, пептидов и свободных аминокислот, где основного массу составляют белки с молекулярным весом (МБ) больше 30 ООО и крупные полипептиды с MB 8000. Общее содержание аминокислот составляет 0,4—0,5% от сухого веса биомассы. [c.81]

У организмов должна быть способность к протеолизу белка, , позволяюш ая им нормально развиваться в молоке, [c.76]

Частичный протеолиз белков в ходе посттрансляционной достройки. При превращении проферментов и предшественников других белков в функционально активные белки отщепляемая часть пептидной цепи гидролизуется до аминокислот. [c.335]

Гидролиз растительных белков может приводить к высвобождению эндогенных токсических веществ. Например, Фельдман и Винникова [39] показали, что протеолиз белков сои сопровождается распадом конденсированных полифенолов и высвобождением фенольных кислот, особенно кумариновой кислоты Группа чехословацких ученых [35, 115] также обнаружила наличие различных токсичных хлоргидринов в гидроли- [c.618]

При протеолизе белков образуются вещества, влияющие органолептические свойства рыбы. Летучие азотистые соед ния (аммиак, триметиламин, холин) и летучие жирные кис/ (валериановая, масляная и др.) придают мясу рыбы специф ские, а в больших количествах — неприятные вкус и за Так,при повышенном содержании триметиламина запах станс ся весьма неприятным. [c.176]

Процессы, происходящие при созревании соленой рыбы, в принципе, весьма близки к тем, которые происходят при хранении замороженной рыбы, которые рассматривались выше. Однако есть свои особенности. Соль ускоряет денатурацию и протеолиз белков, окислительный распад липидов, но тормозит гидро-,1нз липидов. Кроме того, соль обладает бактериостатическим действием и поэтому микробиологические процессы происходят млее замедленно. В качестве примера гидролитического распа-1а липидов с образованием свободных жирных кислот приведем рис, 16, из которого видно, что при увеличении концентрации соли происходит подавление активности липолитических ферментов и образование свободных жирных кислот замедляется. При ранении соленой сельди увеличиваются перекисные числа (по чоду) и альдегидное число (мг % коричного альдегида) 1рис, 17 и 18), что свидетельствует об окислительных превращениях липидного комплекса рыб. Продукты окисления липидов Главным образом карбонильные соединения), взаимодействуя Продуктами гидролитического распада белка, образуют новые Ароматические и вкусовые компоненты, придающие мясу рыбы высокоценные органолептические свойства. Таким образом, в от- Ичие от хранения мороженой рыбы продукты окисления ИпидоБ при хранении соленой рыбы играют положительную ль. [c.179]

Внутриклеточные белки синтезируются на свободных рибосомах. Они не имеют сигнальных последовательностей, однако в больщинстве своем синтезируются в виде пробелков. Некоторые из них после соответствующего процессинга функционируют в цитоплазме, другие импортируют во внутриклеточные органеллы. Кроме адресной модификации, существуют многообразные химические модификации и локальный протеолиз белков, необходимые для их полноценного функционирования. Такими модификациями могут быть фосфорилирование по гидроксильным группам аминокислот, метилирование, гидроксилирование, присоединение карбоксильных, сульфо- и ацетильных групп и др. [c.470]

С помощью протеолитических ферментов получают различные белковые гидролизаты молока, расщепляя в нем белки папаином, бромелином, протеиназами грибов или бактерий. Вырабатывают, например, легко усвояемые молочные продукты для больных или детей. Коровье или козье молоко гидролизуют, нагревая с препаратами протеаз при 50—60°С, прибавляя лимоннокислые и фосфорнокислые соли ( "а+ или К+), заменяя на натрий или калий часть содержащегося кальция. Белковые гидролизаты, необходимые для приправ, специальных диет и кормов, получают, проводя глубокий ферментативный протеолиз белков мяса, рыбы или молока. Как и в случае карбогидраз, ферментативное расщепление имеет преимущества перед кислотным или щелочным. Оно технически проще и не вызывает разрушения или рацемизации аминокислот. Действием протеаз, кроме того, можно предупреждать запах окисления в молоке (панкреатином) и стабилизировать сгущенное молоко (протеолитическими ферментами различного происхождения). [c.244]

Если протеолиз белков в тесте проведен правильно, то возникает ряд технологических преимуществ, облегчающих и ускоряющих производство ускоряется тестоведение введение большего или меньшего количества протеаз позволяет произвольно изменять продолжите Ц>ность замеса теста (зависит от свойств каждой отдельной партии муки, количества и качества клейковины, количества и активности протеаз в самой муке) облегчается машинная обработка теста, хлеб получают с хорошей структурой мякиша. Протеолитические ферменты иногда вносят в виде солода, но лучше их вводить в виде грибных препаратов. [c.245]

Несмотря на наличие протеолитических ферментов у самих молочнокислых бактерий, по данным О. М. Силищенской, в осахаренной массе без ферментов солода протеолиза белков при подкислении ее с помощью молочнокислых бактерий ие наблюдается. [c.237]

Кумыс готовится из молока кобылиц. Оно содержит меньше жира и казеина и больше лактозы и альбумина, чем коровье. Биохимическое разложение составных частей -5того молока идет по тому же пути, что и в кефире, т. е. происходят образование молочной кислоты и этилового спирта из лактозы и протеолиз белков. Отличие кумысного брожения от кефирного заключается в том, что брожение в кумысе ведут при более высокой температуре (22—25°). В зависимости от длительности брожения различают кумыс трех видов слабый, средний и крепкий. В крепком кумысе содержание спирта может дойти до 2,5 и даже 3%, молочной кислоты до 1% и несколько выше. [c.436]

Осп. направления исследований — структурно-функциональная организация пептидов и белков, механизмы переноса информации на молекулярном уровне, иммунорегуляция. Разработал теорию сигнатур и создал принципиально новый класс циклических аналогов линейных пептидов, обладающих высокой активностью и селективностью действия. Разработал модель третьей системы биорегуляции организма посредством олигопептидов — продуктов ограниченного протеолиза белков. Описал ряд новых пептидных иммунорегуляторов, Организовал первый в СССР пром, выпуск лекарств, препаратов на базе пептидов. [c.491]

Николов С. X., Михаленко В. С., Селихова Л. Н. Протеолиз белков коровьего молока и куриных яиц, подвергшихся обработке ультразвуком.— Прикладная биохим. п микробиол., 1970, вып. 2, с. 196—200. [c.141]

АМ.2, Малеилирование [5]. С помощью частичного малеилирования устойчивому к протеолизу белку можно придать чувствительность к действию трипсина. Реакцию проводят при 10-кратном избытке малеинового ангидрида (на каждую аминогруппу) при pH 8,0 в течение 5 ч. Затем доводят pH смеси до 7,0 и инкубируют модифицированный белок с трипсином при 37 °С и при соотношении фермент субстрат= 1 33. Реакцию останавливают путем подкисления до pH 3,0. Снятие защитных групп проводят при pH 3,5, 37 °С в течение 48 ч [7]. Смесь пептидов может быть подвергнута дальнейшему гидролизу трипсином или другими протеазами. [c.172]

Получение штамма-сверхпродуцента чужеродного белка обычно не заканчивается конструированием плазмид, в которых чужеродный ген снабжен эффективными сайтами инициации транскрипции и трансляции. Для получения высокого выхода белка важно обеспечить стабильность мРНК и подавить протеолиз белков. [c.158]

При антигенном анализе продуктов протеолиза белков желательно использовать антисыворотки от нескольких животных, полученные в различные сроки после иммунизации. Так, в случае изучения антигенной структуры белка вируса табачной мозаики было установлено, что индивидуальные антисыворотки кроликов реагируют, как правило, с С-концевым декапептидом, но часть антисывороток соде ржит антитела против N-концевого декапептида. Антитела к С-концевому декапептиду от некоторых кроликов взаимодействуют с пептидом, от которого отщеплен С-концевой аргинин, в то время как антитела от других кроликов распознают детерминанту только [c.28]

Отсутствие метахромазии или других окрасок не означает, что ГАГ не содержится в неокрашенных структурах, так как биохимическими методами они, как правило, выявляются в соединительной ткани. Причиной несоответствия может служить слишком низкая для гистохимических методов концентрация этих веществ или (чаще) блокада их реакционноспособных групп белками, с которыми они связываются в протеин-поли-сахаридных комплексах. В специально проведенном нами исследовании обработка протеазами — трипсином, химотрипсином, папаином — в небольшой концентрации приводила к появлению или усилению метахромазии и окраски альциановым синим основного вещества в пленочных препаратах соединительной ткани [Шехтер А. Б., 1964, 1966]. Подобный эффект, вероятно, объясняется частичным протеолизом белков и диссоциацией белково-полисахаридных комплексов с деблокированием реакционных групп ГАГ. [c.81]

Был проведен неполный протеолиз белка TFIIIA и определена активность его укороченных форм разной длины. Оказалось, что область, отвечающая за активацию транскрипции генов 5S-pPHK, состоит [c.98]

К подобному принципу регуляции относится также ограниченный протеолиз белков. Многие ферменты синтезируются в виде проферментов, которые переходят в каталитически активное состояние только после отщепления от них фрагмента полипептидной цепи. Это может позволять клетке быстро и без дополнительного усиления процессов транскрипции или трансляции увеличивать концентрацию активного белка в ответ на поступивший регуляторный сигнал. Существует также точка зрения, согласно которой синтез белка большего молекулярного веса необходим для формирования определенной третичной структуры. После образования водородных и сульфгидрильных связей, закрепляющих эту структуру, часть полипептидной цепи становится ненулшой и она выщепляется протеазами. [c.50]

Ограниченный протеолиз белков в клетке — необратимый регуляторный процесс. Он играет важную роль в секреции белков или дифференцпровке клеток, так как память о прошедшей модификации сохраняется на все время жизни данного белка (несколько часов, дней или даже месяцев). Малообратимые процессы химической модификации белков (метилирование, гидро- ксилирование и др.) могут нести информацию о продолжительности жизни белка (новый или.старый), определять его локализацию в клетке, влиять на взаимодей--ствие с другими белками или нуклеиновыми кислотами [c.50]

Среди немолочнокиолых микроорганизмов молока и молочных продуктов способностью к протеолизу белков молока обладают следующие (табл. 42). - [c.78]

Наибольшую роль в порче домашнего сыра при хранении игра-психротрофные бактерии, плесневые грибы и дрожжи. Они вы-1вают протеолиз белка, ослизнение зерна, изменения жира. [c.255]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология