Внутриклеточные белки

Все эти примеры служат иллюстрацией пассивного, но стереоселективного переноса, когда органические модельные системы осуществляют асимметричное узнавание. Однако можно провести аналогию между этими результатами и процессом опосредованного переноса через биологические мембраны. Все липидные мембраны практически непроницаемы для внутриклеточных белков и высокозаряженных органических и неорганических ионов, находящихся с обеих сторон мембраны. Диффузия Na+ через клеточную мембрану из клетки и К+ в клетку происходит в направлении отрицательного градиента химического потенциала и называется пассивным переносом. Пассивный перенос ионов через мембраны может быть вызван ионофорами [см. разд. 5.1.3]. К счастью, концентрации катионов по обе стороны мембраны различные, и такое состояние поддерживается активным переносом, который зависит от метаболической энергии. Механизм этого процесса известен под названием натриевый насос, функция которого сводится к поддержанию высокой внутриклеточной концентрации К+ и низкой концентрации Na+. Кальций, по-внднмому, также активно выводится из клеток. В этих случаях энергия для переноса обеспечивается за счет гидролиза АТР. Однако диффузия сахаров и аминокислот к важнейшим клеточным объектам — пример простого опосредованного пассивного переноса. [c.282]

Типы связей между функциональными доменами (ковалентная, невалентная), так же как и их отсутствие, можно коррелировать с физиологической средой, в которой существует белок. Большинство внутриклеточных белков олигомерны, белки плазмы крови — крупные мономеры, состоящие из нескольких функциональных доменов, а белки, действующие вне организма, представляют собой небольшие мономеры. Попытаемся пояснить некоторые аспекты такого распределения. [c.63]

Очевидно, что важную роль в ко-трансляционном сворачивании белка может играть образование дисульфидных связей между цистеиновыми остатками. Дисульфидные связи, скрепляющие третичную структуру, особенно распространены у секреторных белков эукариот. Наоборот, внутриклеточные белки чаще характеризуются свободными сульфгидрильными группами цистеиновых остатков. Действительно, условия внеклеточной среды, по сравнению с внутриклеточной, являются более окислительными. Дисульфидные связи, по-видимому, могут завязываться между цистеиновыми остатками растущей полипептидной цепи уже по мере ее прохода через мембрану в межмембранный просвет. Такие связи могут возникать спонтанно при достаточно окислительных условиях среды. Однако, во-первых, скорость спонтанного образования дисульфидных связей в белке, по сравнению со скоростью его синтеза и сворачивания, не велика во-вторых, в процессе сворачивания всегда существует вероятность образования дисульфидных связей между не теми остатками цистеина, которые должны образовать мостики в законченной свернутой белковой молекуле. Более 20 лет назад [c.286]

Роль мостиков S—S во внеклеточных и внутриклеточных белках [c.68]

О развитии автолитических процессов часто судят по падению оптической плотности клеточных суспензий. Однако более корректно характеризовать автолиз по биохимическим показателям с одной стороны, высвобождению в инкубационную среду продуктов деградации клеточных биополимеров, липидов, с другой, — снижению их содержания в клетке. Чаще всего об автолизе судят по падению содержания внутриклеточного белка, параллельно с нарастанием в среде продуктов его гидролиза (рис. 4.3). [c.78]

Необратимые последствия наблюдаются при обработке избыточного активного ила в режиме достаточно глубокого кислотного гидролиза. При этом разрушаются не только клеточные оболочки микроорганизмов активного ила, но и макромолекулы внутриклеточных белков до амино- [c.77]

Гормоны коры надпочечников растворяются в липидах и легко проходят через клеточные мембраны тканей-мишеней в цитоплазму, где они соединяются со специфическими внутриклеточными белками-рецепторами. Образовавшиеся гор-мон-рецепторные комплексы, которые можно рассматривать в качестве внутри- [c.802]

Механизм обратимого включения аминокислотных остатков в тканевые белки неизвестен очевидно, этот процесс тесно связан с процессом биосинтеза белка. Отражает ли динамическое состояние тканей динамическое состояние молекул внутриклеточных белков, также окончательно не установлено. Эти вопросы обсуждаются ниже (см. стр. 272, 274). [c.179]

Часто высказывалось предположение, что все внутриклеточные и внеклеточные белки животных тканей подвергаются непрерывному распаду и синтезу. Однако фактически не получено однозначных данных, показывающих, что все внутриклеточные белки обновляются. Описанные явления включения меченых аминокислот и обновления белка можно истолковать и как результат распада клеток и секреции белков клетками. Опыты с применением меченых аминокислот показали, что, как правило, в тканях, у которых скорость смены клеток и скорость секреции белков невелики (например, в мышцах), оборот белка происходит относительно медленно, тогда как ткани, которым свойственны быстрая смена клеток и активная секреция белка (например, ткани печени и слизистой кишечника), характеризуются высокой скоростью обновления. Возможно, что молекулы внутриклеточных белков остаются стабильными до тех пор, пока они не секретируются клеткой или пока клетка не разрушается. Включение изотопа во внутриклеточный блок, согласно этой концепции, происходит лишь в связи с синтезом молекулы белка. Такой синтез может происходить во время активного роста ткани или представлять функцию процесса изнашивания ткани. [c.275]

Если белок содержится в межклеточной жидкости, то иногда достаточно механического отжимания тканевого сока . Однако внутриклеточные белки могут быть получены с хорошим выходом лишь после измельчения ткани. Во многих случаях [c.14]

По-видимому, даже незначительное изменение pH вызывает изменение структуры внутриклеточных белков и их функциональной активности, в связи с чем наблюдаются резкие сдвиги уровня метаболизма и функциональной активности клетки. [c.19]

Из приведенных трех случаев распределения электролита следует, что при соприкосновении клетки с раствором электролита, имеющего общий ион с внутриклеточным белком, во всех случаях некоторое количество электролита перейдет в клетку, поэтому осмотическое давление в ней всегда будет несколько выше, чем в окружающем растворе. Это обстоятельство способствует поддержанию тургора клеток даже в изотонических растворах. В то же время дополняются, представления о процессах осмоса в гипертонических [c.251]

Усиление лизосомального распада белков наблюдается при многих функциональных и патологических изменениях обмена веществ. Так, при различных физических нагрузках активируется лизосомальный протеолиз белков в скелетных мышцах, печени и других тканях, особенно в нетренированном организме, что связано с адаптивной перестройкой метаболизма в этих тканях. В тренированном организме физические нагрузки вызывают менее значительные разрушения внутриклеточных белков. Распад белков в лизосомах активируется при голодании, а также при заболевании диабетом, ревматоидным артритом и др., что приводит к дистрофическому состоянию. [c.255]

I. Повышение концентрации белков в плазме крови. Это происходит по двум причинам. Во-первых, усиленное потоотделение приводит к уменьшению содержания воды в плазме крови и, следовательно, к ее сгущению, в результате чего возрастают концентрации всех компонентов плазмы, в том числе белков. Во-вторых, вследствие повреждения клеточных мембран наблюдается выход внутриклеточных белков в плазму крови. Однако при очень продолжительной работе возможно снижение концентрации белков плазмы. В этом случае часть белков из кровяного русла переходит в мочу, а другая часть используется в качестве источников энергии. [c.160]

При пониженном поступлении углеводов с пищей в организме ускоряется использование жиров и белков в качестве источников энергии. Усиленный распад внутриклеточных белков может привести к снижению их содержания в клетках и появлению симптомов белкового голодания (см. выше). Кроме того, окисление белков сопровождается повышенным выделением аммиака. При окислении жиров в качестве промежуточных продуктов образуются кетоновые тела, накопление которых вызывает ацидоз - смещение кислотно-щелочного равновесия в кислую сторону. [c.230]

Ионам Са принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са в цитозоле не превышает 10 М, и основными источниками его являются эндоплазмати-ческий ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са (до 10 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций—мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са -кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са -связывающий белок кальмодулин (мол. масса 17000). При повышении концентрации Са в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов —мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы Ь, активируемой ионами Са , как и КО-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са -свя-зывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са -связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название). [c.296]

В то время как некоторые протеиназы, расщепляющие внутриклеточные белки, по всей вероятности, находятся в цитоплазме, катепсины, имеющие оптимум pH в кислой области, располагаются в лизосомах [31, 32], а в пероксисомах обнаружена нейтральная протеиназа. Катеп- [c.94]

ЛИПИДПЕРЕНОСЯЩИЕ БЕ. 1КЙ (липид-обменивающие белки), р-римые внутриклеточные белки, способные переносить липиды и обменивать их между мембранами. Содержатся в малых KO.i-вах в цитоплазме клеток животных, растений, дрожжей и нек-рых бактерий. По субстратной специфичности делятся на моноспецифичные, переносящие липидные молекулы только одного типа, песпецифичные (универсальные), способные переносить и обменивать широкий круг разл. липидов, и белки со смешанной специфичностью, к-рые переносят липиды двух или трех типов, хотя и с разными скоростями. Как правило, Л, б. не проявляют особой избирательности по отношению к к.-л. определенному типу мембран они могут обменивать липиды между мембранами прир. происхождения (целые клетки или субклеточные частицы), искусств, мембранами (напр,, липосомы), а также между мембранами и липо-протеинами плазмы крови. [c.598]

К каиб. распространенным модификациям внутриклеточных белков относятся фосфорилирование и дефосфорилиро-вание по группе ОН остатков серина, тирозина и треонина, к-рые осуществляются с участием ферментов протеинкиназ и фосфатаз по схеме [c.103]

Внутриклеточные белки, как правило, — олигомеры. Рассмотрим теперь внутриклеточные белки, которые представляют собой ире-имущественно олигомеры. Небольшие мономерные белки, как, например, изоферменты аденилаткиназы М = 22 ООО) [83, 84], встречаются в клетках редко. Олигомеры в этом случае имеют ряд преимуществ перед крупными одиночными полииептидными цепями (разд. 4.1). В отличие от плазмы крови в клетках олигомеры весьма эффективны, поскольку клеточная мембрана непроницаема даже для небольших белков, так что потери олигомеров в форме их субъединиц исключены. [c.64]

По первому принципу все белки разделяются на растворимые — глобулярные и нерастворимые — фибриллярные белки. К глобулярным относятся внутриклеточные белки, к фибриллярным — белки внешних покровов (шерсти, волос и др.). Далее белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и сложные белки, или-яротеыды. -Шследние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вацества, например фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д. [c.296]

Многие усилители взаимодействуют также с внутриклеточными белками, воздействуя на денатурацию альфа-кератина. Исключением является олеиновая тсислота, однако она более эффективна при добавлении полярного сорастворителя пропиленгликоля, который сам взаимодействует с белками. Липидный барьер ослабевает, содержащие белок клетки могут создавать дополнительное диффузионное сопротив-летгае. Таким образом, усилители, действующие и на липидные, и на белковые области, являются более эффективными. Межклеточный транспорт ЛВ может быть повышен в результате растворяющего действия усилителей на белковые спирали. [c.354]

Внутриклеточные белки синтезируются на свободных рибосомах. Они не имеют сигнальных последовательностей, однако в больщинстве своем синтезируются в виде пробелков. Некоторые из них после соответствующего процессинга функционируют в цитоплазме, другие импортируют во внутриклеточные органеллы. Кроме адресной модификации, существуют многообразные химические модификации и локальный протеолиз белков, необходимые для их полноценного функционирования. Такими модификациями могут быть фосфорилирование по гидроксильным группам аминокислот, метилирование, гидроксилирование, присоединение карбоксильных, сульфо- и ацетильных групп и др. [c.470]

Цистеин заслуживает особого упоминания по другой причине. Он может присутствовать в белках в двух формах-либо в форме собственно цистеина, либо в форме цистина, молекула которого представляет собой две молекулы цистеина, ковалентно связанные друг с другом при помощи дисульфид-ного мостика, образующегося при окислении обеих тиоловых групп (рис. 5-7). Цистин играет важную роль в формировании некоторых белков, например гормона инсулина и иммуноглобулинов (антител). В этих белках две половины молекулы цистина служат строительными блоками двух разных полипептидных цепей, и благодаря дисульфид-ной связи они оказьшаются поперечно связанными между собой (разд. 6.8). Такие поперечные связи обычно отсутствуют во внутриклеточных белках, но широко представлены в белках, секрети-руемых во внеклеточную жидкость, в которой они выполняют свои функции. [c.117]

Найдено, что скорости включения меченых аминокислот в различные белки мышц кролика не одинаковы [608]. Эти данные можно объяснить либо различиями в скорости оборота белков, либо различной скоростью их синтеза. Поэтому такие опыты не позволяют решить вопрос о наличии внутриклеточного оборота белков. Результаты недавних исследований на животных объектах подтверждают гипотезу о динамическом состоянии внутриклеточных белков. Так, например, при инкубировании клеток асцитного рака Эрлиха, меченных in vivo С -аланином, лизином или глицином, наблюдался выход аминокислот из клеток без сопутствующей общей убыли белка [711, 712]. [c.276]

Интересные наблюдения имеются в отношении изменения содержания компонентов микробной клетки на протяжении начального периода роста популяции. При постоянстве содержания ДНК в микробной клетке и, естественно, при отсутствии их деления, сразу же после пересева инокулята в новую питательную среду наблюдается резкое увеличение числа рибосом, которое в конце начального периода достигает максимального значения (почти 10-кратное увеличение их по сравненнию с содержанием в клетках в стационарной фазе роста). При этом образование РНК в лаг-фазе идет опережающими темпами по сравнению с синтезом белка. Однако согласно ряду данных это обусловлено не столько увеличением скорости синтеза РНК, сколько распадом внутриклеточного белка, продукты которого становятся субстратами энергетических и пластических процессов. Вообще при рассмотрении процессов роста популяции, а также биосинтетических процессов, происходящих в клетках, надо иметь в виду тот факт, что одновременно с образованием новых структур происходит и распад старых. При установившемся определенном [c.35]

Вода иммобильная — вода, содержащаяся между молекулами внутриклеточных белков и в составе клеточных мембран. [c.488]

Несколько позже методом меченых атомов на фоне характерного для постнатального онтогенеза постепенного снижения интенсивности обновления суммарных белков мозга нами (Палладии 1957) была обнаружена у кролика повышенная скорость включения меченой аминокислоты во фракцию быстро обмениваюш,ихся белков на И—12-й день после рождения, т. е. в период морфологического, функционального и биохимического становления структур нервной ткани, ответственных за специфическую (зрительную) функцию. Эта интересная закономерность затем была подтверждена Шрайером (S hreier, 1962). В дальнейших наших исследованиях (Велик и др., 1967 Белик, 1970) было показано, что интенсификация процессов обновления суммарных белков мозга в момент появления зрительной функции обусловлена повышением скорости обновления метаболически более активных внутриклеточных белков. [c.21]

Остатки Д-аминокислот, содержащиеся в некоторых антибиотиках, придают им повышенную устойчивость по отношению к пептидазам — ферментам, катализирующим расщепление пептидных связей. Интересно отметить, что глутаминовая кислота, входящая в состав внутриклеточных белков Ba illus mesenteri us subtilis, имеет -конфигурацию, тогда как глутаминовая кислота, выделенная из клеточных капсул этого микроорганизма, является /)-изомером. [c.32]

Внутри каждой клетки под адгезионным поясом лежит сократимый пучок актиновых филаментов, расположенных параллельно плазматической мембране к адгеэионному поясу этот пучок прикреплен с помощью комплекса внутриклеточных белков, содержащего винкулин (разд. 11.2.8). Таким образом, актиновые пучки посредством трансмембранных гликопротеипов организуются в плотную межклеточную сеть (рис. [c.479]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология