Нуклеоплазмин

Эти признаки еще не были воспроизведены полностью во фракционированной системе реконструкции, но некоторый успех в идентификации отдельных компонентов был достигнут. Из ооцитов Xenopus выделен белок сборки. Это пентамер, содержащий идентичные субъединицы по 29000 дальтон. Это белок, преобладающий в ооцитах, и локализован он в нуклеоплазме. Антитела, полученные против этого белка, реагируют с белками нуклеоплазмы многих эукариот. Следовательно, можно предположить, что этот белок соответствует эволюционно какой-то универсальной функции, закрепленной в процессе эволюции. Он был назван нуклеоплазмином. [c.372]

В присутствии нуклеоплазмина гистоны могут связываться с ДНК, образуя в физиологических условиях (низкая концентрация соли) частицы. При расщеплении этих частиц нуклеазой микрококков образуются полосы ДНК размером в 146 и 165 п.н. Отсюда следует, что некоторые из образованных минимальных нуклеосом содержат дополнительную ДНК, протяженность которой недостаточ- [c.372]

Какова функция нуклеоплазмина Это кислый белок, который не связывается ни со свободной ДНК, ни с интактными нуклеосомами, но при этом он связывается со всеми индивидуальными гистонами. Реакция насыщается на уровне, равном одному пентамеру нуклеоплазмина на октамер гистона. Нуклеоплазмин, возможно, играет роль молекулярного сопровождающего , связываясь с гистонами и передавая их ДНК более регулируемым образом, чем было бы возможно без такого конкурента. В пользу этого предположения говорит тот факт, что кислая поли-глутаминовая кислота, а также РНК могут действовать сходным образом в качестве факторов сборки. [c.372]

Из этого следует, что в процессе сборки нуклеосомы должны выполняться по крайней мере две функции, не свойственные самим компонентам нуклеосом. Первая из них касается контроля сродства гистонов к ДНК это функция нуклеоплазмина. Второй связан с установлением длины ДНК, которая содержится в нуклеосоме эту функцию еще предстоит выяснить. [c.372]

Если из ядра экстрагировать белки, а затем с помощью микроинъекции ввести их в цитоплазму, то даже очень крупные белки вновь будут накапливаться в ядре. Одним из наиболее хорошо изученных примеров является мажорный ядерный белок нуклеоплазмин, который можно протеолитически расщепить на голову и хвост . В экспериментах с микроинъекциями хвостовая часть проникает в ядро, а головная -нет (рис, 8-23). Если хвосты связать с частицами коллоидного золота диаметром 20 нм (что гораздо больше внутреннего диаметра находящейся в покое ядерной поры), то частицы золота накапливаются в ядре, их можно видеть в ядерных порах и в процессе транспорта (рис. 8-23 и 8-24). Следовательно, ядерная пора может открываться и пропускать такой большой и чужеродный объект, как частица золота. Похоже, что пора работает подобно клапану, который открывается в ответ на сигнал от достаточно крупного белка. Как все это происходит на молекулярном уровне -остается загадкой. [c.26]

Белки, подобные нуклеоплазмину, активно транспортируются через поры, возможно даже оставаясь при этом в свернутом состоянии. Эксперименты по воссозданию активного ядерного гранспорта in vitro подтверждают, что необходимую для этого процесса энергию клетка получает в результате гидролиза АТР. [c.26]

Рис. 8-4. Локализация в клетке введенных в нее нуклеоплазмина и его компонентов (задача 8-11). На схематически изображенных радиоавтографах показаны цитоплазма и ядро. Локализация нуклеоплазмина отмечена серым цветом.

В одном из экспериментов, проведенном для разрешения этой проблемы, использовали радиоактивный нуклеоплазмин-крупный пентамерный белок, участвующий в сборке хроматина, а также составляющие его элементы. В разных вариантах опыта в цитоплазму или в ядро ооцита лягушки были инъецированы нативный белок, головки молекулы, хвосты молекулы и головки плюс один хвост (рис. 8-4). Все элементы молекулы нуклеоплазмина, кроме головок, накапливались в ядре, если были введены в цитоплазму, и все они оставались в ядре, если были введены в него. [c.105]

А. Какая часть молекулы нуклеоплазмина ответственна за его локализацию в ядре [c.105]

А. Часть молекулы нуклеоплазмина, ответственная за его вхождение в ядро, должна находиться в хвостовой части молекулы. Действительно, головки нуклеоплазмина не попадают в ядро при микроинъекции их в цитоплазму, а это единственный инъецированный фрагмент, не содержащий хвостовой части молекулы. [c.366]

Б. Результаты этих опытов позволяют предполагать, что хвостовая часть молекулы нуклеоплазмина несет сигнал для импорта в ядро и что накопление в ядре не обусловлено пассивной диффузией. Данные, полученные в тех вариантах опыта, где были инъецированы целые молекулы нуклеоплазмина или его фрагменты, содержащие хвостовой пептид, не позволяют сказать, какая из двух моделей верна они указывают лишь на то, что хвост является важной частью молекулы нуклеоплазмина, т. е. что он несет сигнал для импорта или участок связывания. Решающие наблюдения, свидетельствующие против механизма пассивной диффузии, относятся к опытам с головками нуклеоплазмина. То, что они не накапливаются в ядре после инъекции в цитоплазму, можно было бы объяснить (в случае механизма пассивной диффузии) отсутствием участка связывания с неким ядерным компонентом. Если, однако, головка не содержит участка связывания, то она не могла бы оставаться в ядре и после введения непосредственно в него. Поскольку головка остается в ядре, можно было бы предположить, что ее размер слишком велик для прохождения через ядерную пору. Однако более крупные фрагменты нуклеоплазмина проходят через ядерные поры, поэтому возможность пассивной диффузии этого белка следует, по-видимому, исключить. [c.366]

Особый интерес вызывает механизм экспорта новых субъединиц рибосом. Эти частицы слишком велики (около 15 нм в диаметре), чтобы проникать через 9-нанометровые каналы. Более вероятно, что они проникают сквозь ядерные поры, используя систему активного транспорта. Полагают, что и молекулы информационной РНК в составе рибонуклеопротеиновьк частиц (в комплексе со специальными белками) переносятся из ядра в цитоплазму активно. Если частицы коллоидного золота диаметром 20 нм, подобные тем, что были использованы в экспериментах с нуклеоплазмином (см. рис. 8-24), связать с молекулами малых РНК (тРНК или 58-РНК) и затем инъецировать в ядро ооцита лягушки, то они быстро переносятся чфез ядерные поры в цитоплазму. С другой стороны, если их ввести в цитоплазму ооцита, они останутся там. Видимо, помимо рецепторов, узнающих сигналы ядерного импорта, поры содержат один или более рецепторов, распознающих молекулы РНК (или связанные с ними белки), предназначенные для цитозоля когда эти рецепторы связаны, пора катализирует активный транспорт наружу вместо транспорта внутрь ядра. Заметим, что хотя некоторые белки ядерных пор (включая мажорный мембранный белок с мол. массой 190 кДа) недавно были выделены, до сих пор неизвестно, как именно работает ядерная пора. [c.28]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.255 , c.258 ]

Гены (1987) -- [ c.372 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.26 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.66 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.420 , c.421 , c.423 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.66 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.121 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.105 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.26 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология