Белки мажорные

В семейство включены одетые вирусы со спиральной симметрией, геном которых образует линейная несегментированная молекула РНК, связанная с мажорным (КР) белком средний размер вириона 100—800 нм. [c.126]

Мажорные белки растворимых клеточных экстрактов можно очищать с помощью колоночной хроматографии в зависимости от типа матрикса в колонках биологически активные белки можно разделять по их молекулярной массе, гидрофобности, характерному заряду либо сродству с иными молекулами. В ходе очистки, как правило, образец пропускают через несколько колонок - обогащенные фракции, полученные [c.220]

Фосфолипидный слой имеет внешний и внутренний "листки", из которых внешний содержит значительную долю липополисахаридных молекул В целом этот слой имеет жидкостно-мозаичную структуру, содержащую набор из 3 — 4 мажорных белков, погруженных в фосфолипидный матрикс, и на долю которых приходится до 70% всех белков наружного слоя, а также набор из 10 — 20 минорных белков С фосфолипидным слоем (его внутренним листком) нековалентно связан липопротеин из третьего слоя [c.93]

Белки, входящие в состав пластичного слоя, подразделяют ( в зависимости от выполняемых функций) на основные ( мажорные) и второстепенные (минорные). К мажорным белкам относят пори-ны, образующие трансмембранные каналы, вовлеченные в транспорт ионов и гидрофильных соединений из внешней среды в периплазму. Они пропускают вещества с молекулярной массой порядка 6000 Да. Минорные белки также могут участвовать в транспорте веществ через пластичный слой (путем облегченной диффузии или активного транспорта молекул). Некоторые белки играют роль рецепторов для вирусов бактерий и бактериоцинов, а также для донорских пилей при конъюгации. [c.17]

Это вирусы сферической формы со спиральным типом симметрии. Средний размер вириона 100—800 нм. Имеют суперкапсид-ную оболочку с шиповидными отростками. Геном представлен линейной несегментированной молекулой РНК. РНК связана с мажорным (МР) белком. [c.120]

До недавнего времени изучение клеточных белков было ограничено лищь мажорными фракциями, т.е. белками, содержащимися в клетках в относительно больщом числе. С помощью обычных методов хроматографии и электрофореза из нескольких сот граммов клеточной массы можно получить примерно 0,1 г (100 мг) одного из мажорных белков, составляющих 1% или более от всего количества клеточных белков. Этой массы белка вполне достаточно для изучения его аминокислотной последовательности, детального анализа биологической или ферментативной (если таковая имеется) активности и получения антител, которые могут быть использованы для локализации белков в клетках. Более того, когда удается вырастить подходящие кристаллы, то с помощью рентгеноструктурного анализа можно установить трехмерную структуру молекулы. Именно таким образом была определена структура и функция многих распространенных белков, в том числе гемоглобина, трипсина, иммуноглобулина и лизоцима. [c.243]

На электронных микрофотографиях образцов, полученных методом быстрого замораживания и глубокого травления, поверхность окаймленных ямок и пузырьков имеет вид сетки из многоугольников (рис. 6-73). Из чего же построена кайма и каковы ее функции После того как окаймлённые пузырьки, образующиеся из окаймленных ямок, были вьщелены, обнаружилось, что их мембраны содержат несколько мажорных белков. Из них лучше всего охарактеризован клатрин - белковый комплекс, весьма консервативный в эволюции. Он состоит из трех длинных и трех коротких полипептидных цепей, образующих трехвалентный белковый комплекс (трискелион). Трискелионы формируют на цитоплазматической поверхности мембраны корзиноподобные сетчатые структуры из шестиугольников и пятиугольников (рис. 6-74). Остальные белки, более тесно связанные с мембраной окаймленных пузырьков, необходимы для связывания клатриновой оболочки с пузырьком и для улавливания различных рецепторов плазматической мембраны (см. ниже). [c.412]

Если из ядра экстрагировать белки, а затем с помощью микроинъекции ввести их в цитоплазму, то даже очень крупные белки вновь будут накапливаться в ядре. Одним из наиболее хорошо изученных примеров является мажорный ядерный белок нуклеоплазмин, который можно протеолитически расщепить на голову и хвост . В экспериментах с микроинъекциями хвостовая часть проникает в ядро, а головная -нет (рис, 8-23). Если хвосты связать с частицами коллоидного золота диаметром 20 нм (что гораздо больше внутреннего диаметра находящейся в покое ядерной поры), то частицы золота накапливаются в ядре, их можно видеть в ядерных порах и в процессе транспорта (рис. 8-23 и 8-24). Следовательно, ядерная пора может открываться и пропускать такой большой и чужеродный объект, как частица золота. Похоже, что пора работает подобно клапану, который открывается в ответ на сигнал от достаточно крупного белка. Как все это происходит на молекулярном уровне -остается загадкой. [c.26]

Рпс. 5,3. Два примера аномального поведения гибридных белков. Фрагмент кДНК Antennapedia был встроен в вектор Xgtll в двух разных рамках считывания. Самый большой по размеру из мажорных продуктов (дорожка 1) синтезируется при считывании с неправильной рамкой, но вследствие чрезвычайно высокого содержания G в ДНК и пролина в белке образующийся продукт обладает такой же подвижностью, как продукт, кодируемый правильной рамкой считывания черная стрелка, дорожка 1). Вторая рамка считывания (дорожка 2) правильная, и размер ее мажорного продукта (дорожка 2, черная стрелка) также соответствует заранее рассчитанному. Однако этот белок не является полноразмерным гибридным белком. Минорный продукт большего размера (дорожка 2, светлая стрелка) выявляется при окрашивании с использованием антител к -галактозидазе (данные не представлены) и антител к С-концевому участку белка (данные не приведены). Высокое содержание пролина в гибридном белке приводит к увеличению кажущейся молекулярной массы на 10—15 кДа. Этим объясняется ошибочный вывод о том, что обладающий низкой подвижностью продукт деградации является полноразмерным белком. [c.146]

Клетки упаковывающих линий содержат провирусную ДНК хелперного вируса с делетированным сигналом упаковки. Поэтому собственные вирусные РНК-транскрипты не могут упаковываться в вирусные частицы. Однако этот дефект является только цис-действующим, так что хелперный ировирус производит все необходимые вирусные белки, способные обеспечить упаковку соответствующих РНК-геномов в вирионы по транс-схеме. Таким образом, когда рекомбинантный провирус вводится в упаковывающие клетки, его транскрипты формируют мажорный класс способных к упаковке молекул и клетки продуцирую вирусные частицы, содержащие почти исключительно рекомбинантные РНК-геномы. Такие вирусные препараты считаются свободными от хелперных элементов, хотя на практике они иногда содержат в небольшом количестве репликационно-компетентные хелперы [32]. [c.287]

Таким образом, используя многокопийный молекулярный вектор с регулируемым сильным промотором, синтетический ген-эквивалент чужеродного белка, состоящий из мажорных дрожжевых кодонов и состьшованный на 5 -конце в правильной рамке трансляции с кодирующей последовательностью убиквитина, а также 3 -концевой некодирующий район како-го-либо дрожжевого гена, можно сконструировать гибридную плазмиду, которая в клетках S. erevisiae будет направлять сверхсинтез целе- [c.318]

Особый интерес вызывает механизм экспорта новых субъединиц рибосом. Эти частицы слишком велики (около 15 нм в диаметре), чтобы проникать через 9-нанометровые каналы. Более вероятно, что они проникают сквозь ядерные поры, используя систему активного транспорта. Полагают, что и молекулы информационной РНК в составе рибонуклеопротеиновьк частиц (в комплексе со специальными белками) переносятся из ядра в цитоплазму активно. Если частицы коллоидного золота диаметром 20 нм, подобные тем, что были использованы в экспериментах с нуклеоплазмином (см. рис. 8-24), связать с молекулами малых РНК (тРНК или 58-РНК) и затем инъецировать в ядро ооцита лягушки, то они быстро переносятся чфез ядерные поры в цитоплазму. С другой стороны, если их ввести в цитоплазму ооцита, они останутся там. Видимо, помимо рецепторов, узнающих сигналы ядерного импорта, поры содержат один или более рецепторов, распознающих молекулы РНК (или связанные с ними белки), предназначенные для цитозоля когда эти рецепторы связаны, пора катализирует активный транспорт наружу вместо транспорта внутрь ядра. Заметим, что хотя некоторые белки ядерных пор (включая мажорный мембранный белок с мол. массой 190 кДа) недавно были выделены, до сих пор неизвестно, как именно работает ядерная пора. [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология