Эпидермин

Эпидермин — полипептидный антибиотик, недавно выделенный [c.182]

Рнс. 8.6. Структура эпидермина, обладающего четырьмя циклическими фрагментами, образованными дисульфидными связями. [c.183]

Наконец, расстояние 1,5 А было обнаружено у ряда природных фибриллярных белков, таких, как миозин, тропомиозин, эпидермин, фибрин, и в природных белковых волокнах, таких, как волос, мышечные фибриллы и жгутики бактерий [c.438]

Прежде чем рассмотреть исследования Астбери, кратко остановимся на предложенной им классификации белков, в основу которой был положен структурный признак [11, 12]. По этому признаку все белки делятся на два больших класса фибриллярных и глобулярных белков. Первые имеют вытянутую, волокнистую структуру вторые -форму глобулы (во времена Астбери они назывались корпускулярными белками). Такое разделение отчасти согласуется со спецификой функционирования белков и растворимостью их в воде. Фибриллярные белки входят в состав кожи, соединительных тканей, хрящей, скелета, волос, рогов и т.д. Как правило, в обычных условиях они химически инертны, не растворяются в воде и выполняют структурную или защитную функцию. Глобулярные белки играют активную роль в метаболизме, участвуя во всех процессах жизнедеятельности организма. Многие глобулярные белки растворимы в воде. Четкой структурной или функциональной границы между двумя классами белков, однако, провести нельзя. Например, миозин (белок мышц), хотя и имеет волокнистое строение, тем не менее химически не инертен. Функция миозина связана с превращением химической энергии в механическую работу. Несмотря на значительную условность, предложенная Астбери и сохранившаяся до сих пор классификация белков по структурному признаку остается все еще целесообразной. Сама идея разделения белков в зависимости от топологии структуры хорошо согласуется с одной из задач молекулярной биологии, а именно с установлением связи между строением (в том числе пространственным) и функцией биологических молекул. У. Астбери были изучены структуры разнообразных фибриллярных белков [13, 14]. Оказалось, что эти белки по структурному признаку могут быть разделены на две конформационные группы. Первая группа, названная по начальным буквам входящих в нее белков группой к.т.е.Г., включает такие белки, как кератин (белок волос, шерсти, ногтей и т.д.), миозин (белок мышц), эпидермин (белок кожи) и фибриноген (белок плазмы крови). Во вторую группу фибриллярных белков (группа коллагена) входят белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. Белки каждой группы имеют близкие картины рентгеновской дифракции, что указывает на их конформационную аналогию. [c.11]

Фибрин, подобно миозину, кератину и эпидермину, состоит из [c.178]

Рентгеноструктурные исследования, оказавшие огромное влияние на развитие кристаллографии белков, принадлежат У. Астбэри. Выбрав в качестве критерия структурный признак, он по наблюдаемым дифракционным картинам разделил фибриллярные белки на две группы. В первую (группа к.т.е. .) вошли кератин, миозин, эпидермин, фибриноген, а во вторую (группа коллагена) - белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. У. Астбэри обнаружил, что белки группы к.т.е.Г, имея [c.68]

Многочисленные рентгенографические исследования фибриллярных белков, проведенные в 1930—1940 гг. Астбери, показывают, что фибриллярные белки можно разбить на две группы. К первой группе, называемой группой кератина-миозина-эпидер-мина-фибриногена (к-т-е- -группа), относятся кератины волос и рога, миозин мышц, эпидермин кожи, фибриноген крови, фиброин шелка, белки жгутиков бактерий и игл дикобраза. Значительно позднее было показано, что многие синтетические по--липептпды, т кне -налрлме-Рт-ка --лшти--1 -алан гн и - [c.240]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология