Астбэри

Рентгеноструктурные исследования, оказавшие огромное влияние на развитие кристаллографии белков, принадлежат У. Астбэри. Выбрав в качестве критерия структурный признак, он по наблюдаемым дифракционным картинам разделил фибриллярные белки на две группы. В первую (группа к.т.е. .) вошли кератин, миозин, эпидермин, фибриноген, а во вторую (группа коллагена) - белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. У. Астбэри обнаружил, что белки группы к.т.е.Г, имея [c.68]

В 1950 г. публикуется исследование Л. Брэгга, Дж. Кендрью и М. Пе-рутца, в котором сообщаются не только вновь полученные авторами данные рентгеноструктурного анализа миоглобина и гемоглобина, но анализируется сложившаяся в кристаллографии белков общая ситуация. Авторы подводят итог предшествующим исследованиям в этой области и в заключении формулируют важную гипотезу о родственном пространственном строении белков, которая представляет собой дальнейшее, подкрепленное новыми наблюдениями развитие взглядов Астбэри и Хаггинса на структурное единство белковых молекул. [c.70]

После опубликования работ Полинга и Кори стремительное развитие получило изучение пространственного строения синтетических полипептидов, начатое незадолго до этого Астбэри, Амброзе, Бэмфордом, Эллиоттом и др. Возникла надежда, граничащая с уверенностью, что изучение гомополипептидов различных аминокислот сможет существенно помочь в установлении принципов пространственной организации белков. Казалось, что оптимизм вполне оправдан, так как было показано, что синтетические полипептиды реализуются, хотя бы частично, в тех же [c.71]

Поиски решения проблемы структурной самоорганизации белковых молекул, начатые еще в 1920-х годах К. Мейером и Г. Марком и продолженные У. Астбэри, М. Хаггинсом, Л Бреггом, Дж. Берналом, Л. Полингом и другими выдающимися исследователями, велись на протяжении почти всего текущего столетия История этих поисков изложена в предыдущем томе данного издания. Настоящая книга посвящена теоретическим аспектам проблемы и анализу работ последних двух десятилетий. Теоретические разработки последнего периода можно разбить на две большие группы, каждая из которых, в свою очередь, подразделяется на множетво вариантов. Во всех случаях главным препятствием на пути к познанию механизма свертывания белковой цепи в нативную конформацию считается проблема идентификации глобального минимума среди практически бесконечного количества локальных минимумов потенциальной поверхности белка. [c.520]

Как и в случае вытянутой цепи и сетки по Астбэри и Стриту, полипептидные цепи соединены водородными связями, расположенными под прямыми углами к оси цепи. Такое расположение согласуется с экспериментальными данными об инфракрасном дихроизме (Эмброз, Эллиотт). Однако сама полипептидная цепь обладает несколько изогнутой конфигурацией, удовлетворяющей тем не менее условию плоской формы амидной группы. [c.316]

Астбэри и Дикинсону (Astbury, Di kinson, 1940) удалось показать, что миозин (фибриллярный белок мышц) также вызывает диффракцию рентгеновых лучей, будучи приготовлен в виде ориентированной пленки. Полученная при этом картина во многих отношениях подобна наблюдаемой у кератина шерсти названные авторы предположили, что полипептидная цепь миозина свернута так же, как у кератина. Инфракрасный дихроизм у миозина также подобен обнаруживаемому у свернутых синтетических полипептидов и а-кератина. [c.318]

Вторичная структура ДНК — молекулярная архитектура ДНК. На основании рентгеноструктурных исследований Астбэри, Франклин и Гослинга и особенно Уилкинса, а также данных о химическом строении ДНК Уотсон и Крик в 1953 г. выдвинули гипотезу о том, что молекула ДНК построена из двух полинуклеотидных цепей, закрученных вправо вокруг оДной и той же оси в двойную спираль, удерживаемую водородными связями между комплементарными парами азотистых оснований. Анализ всевозможных вариантов возникновения водородных связей между парами азотистых оснований показал наибольшую вероятность образования комплементарных пар [c.41]