Как делается белок

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Все высокомолекулярные соединения делятся на две группы природные (натуральный каучук, естественные смолы, целлюлоза, белки, крахмал, камеди) и искусственные (искусственные смолы, различные пластические массы, производные целлюлозы, синтетические каучуки). Иногда высокомолекулярные вещества подразделяются не на две, а на три группы природные, искусственные и синтетические, В группу синтетических соединений входят все полимеры, полученные путем синтеза низкомолекулярных веществ (капрон, найлон, полиэтилен). К числу искусственных высокомолекулярных веществ относятся соединения, получаемые в результате химической обработки природных высокополимерных соединений (в большинстве случаев это производные целлюлозы). [c.327]

Следующий шаг состоял в том, чтобы подкрепить этот труд реальным синтезом заданной молекулы белка. В 1954 г. американец Винсент Дю-Виньо (1901—1978) положил начало такому синтезу. Он получил окситоцин — пептид, состоящий всего лишь из восьми аминокислотных остатков. Однако с более сложными молекулами дело пошло быстрее, и вскоре были синтезированы цепи, содержащие несколько десятков аминокислот. К 1963 г. в лабораторных условиях были получены полипептидные цепи инсулина. [c.130]

По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины — это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, а протеиды — более сложные белковые образования, в состав которых кроме белковых веществ входят еще и остатки небелковых соединений. [c.226]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Теория мембранного равновесия Доннана позволяет объяснить седлообразную форму кривой, характеризующей зависимость осмотического давления раствора белка от pH среды. В самом деле, в изоэлектрической точке амфолита число ионизированных ионогенных групп минимально. Это и обусловит минимальное давление, Прн добавлении кислоты, например НС1, содержание анионов (хлорид-ионов) в растворе сначала растет быстрее, чем содержание ионов водорода (последние [c.475]

Повышенное содержание лизина, метионина и триптофана делает белки из листьев перспективным дополнением к муке из зерновых и зернобобовых для кормления животных. В настоящее время используются только препараты зеленых белков, в основном из-за наличия в них ксантофиллов и (3-каротина [28, 33]. [c.259]

Переваримость белков может понижаться также из-за образования сетчатой поверхности за счет реакций с радика. ами или через посредство альдегидов. Эти реакции полимеризации, по существу, делают белки нерастворимыми и создают стерические помехи действию протеаз. [c.317]

Наиболее важный класс глобулярных белков образуют биологические катализаторы, ферменты. Они характеризуются каталитическим механизмом, позволяющим им ускорять достижение конкретной реакцией состояния термодинамического равновесия, а также специфичность к субстрату, благодаря которой они способны делать выбор между потенциальными молекулами субстратов, воздействуя на одни из них и отказываясь воздействовать на другие. Участок поверхности фермента, на котором происходит катализ, называется активным центром. Механизм катализа может осуществляться при помощи заряженных групп, доноров и акцепторов электрона или протона, а также при помощи атомов металла в активном центре фермента. Избирательность ферментов обусловливается формой их поверхности и характером взаимодействия с субстратом, например водородной связью, электростатическим взаимодействием или гидрофобным притяжением. Фермент и его субстрат соответствуют друг другу по форме и размеру, как ключ и замок. [c.339]

В самом деле, белки представляют собой макромолекуляр-ную группу, совокупность аминокислот, объединенных между собой пептидными связями, которые образуют цепи, соединенные водородными, дисульфидными, ионными, Ван-дер-Ваальса и прочими связями. Нередко в образовании связи участвует и небелковая группа она может быть по своей природе углеводной, липидной, фосфорной и т. п. [c.415]

То, что молекулярный вес белков был на самом деле гораздо более высоким, чем это предполагал Э. Фишер, требовало вывода о том, что в первичную полипептидную цепь входит значительно большее число аминокислотных остатков. Этот вывод, казалось, неизбежно должен быть связан с нитеобразной формой белковых частиц (по аналогии с полисахаридами, структура которых была расшифрована незадолго до этого). На самом же деле белки в растворах вели себя как компактные тела с формой, близкой шарообразной. Иногда они казались вытянутыми цилиндрами с соотношением длины к диаметру, колеблющимся от 1 2 до 1 20. Дальнейшее увеличение этого соотношения до [c.94]

Обмен белков и аминокислот играет важнейшую и незаменимую роль в жизни организмов. Изучение обмена белков позволяет детально понять глубокий смысл, заложенный в биологическом постулате, гласящем, что организмы делаются белками . В этом постулате заключена та чрезвычайная биологическая значимость, которая присуща исключительно белковым соединениям (биологические функции белков рассматриваются в главе 1). Кроме того, для животных и человека аминокислоты — строительные блоки белковых молекул — являются главными источниками органического азота, который используется в первую очередь для синтеза специфических для организма белков и пептидов (рис. 12.1), а из них — азотсодержащих веществ небелковой природы (пуриновые и пиримидиновые основания, порфирины, гормоны и др.). При необходимости аминокислоты могут служить источником энергии для организма главным образом за счет окисления их углеродного скелета. [c.360]

Следовательно, вполне логично было предположить, что, в то время как крахмал и белки, скорее всего, построены из большого числа простых остатков молекул, с жирами дело обстоит иначе. До середины XIX в. считалось, что жиры, вероятно, построены из остатков только четырех молекул молекулы глицерина и трех молекул жирных кислот. [c.72]

Важную роль при снятии диэлектрических изотерм играет точность диэлектрических измерений. Так, повышение точности измерения приращения электроемкости конденсатора АС по мере увлажнения находящегося в нем образца позволило провести более детальный, чем это делалось ранее, анализ диэлектрических изотерм сорбции воды на белках [659]. Полученные зависимости АС(а) имеют вид ломаных линий (рис. 15.1, кривая 4), причем первая точка излома находится в области заполнения активных центров сорбента молекулами воды. Основываясь на данных ЯМР, можно предположить, что первому участку диэлектрической изотермы соответствует сорбция молекул на двух активных центрах с помощью двух водородных связей, второму, с большим наклоном ДС/а, — сорбция молекул с помощью одной Н-связи и третьему участку, с еще большим значением АС/а, — сорбция молекул воды на ранее сорбированных молекулах. [c.245]

Углеводы в форме крахмала являются важнейшими источниками энергии в пище. Для получения этой энергии мы либо употребляем в пищу зерна, в которых накапливается крахмал, либо скармливаем эти зерна животным, которые синтезируют мясные белки, а затем съедаем их. В любом случае потребляемая нами энергия в конце концов поставляется крахмалом, полимерным продуктом фотосинтеза. Целлюлоза входит в состав хлопка и льна, а также искусственных продуктов - ацетата целлюлозы и вискозного волокна. Дерево, из которого сделана наша мебель, также содержит целлюлозу. Бумага этой книги получена в процессе обработки целлюлозы. Даже деньги давно перестали делать из благородных металлов, заменив их целлюлозой. В этом разделе будет кратко рассмотрено, что представляют собой углеводы и как они используются. [c.308]

С органическими соединениями, молекулы которых отличались внушительными размерами, дело обстояло сложнее. Используя методы начала XIX в., было очень тяжело, вероятно и невозможно, установить точную эмпирическую формулу даже такого довольно простого по сравнению, например, с белками органического соединения, как морфин. В настоящее время известно, что в молекуле морфина содержатся 17 атомов углерода, 19 атомов водорода, 3 атома кислорода и 1 атом азота ( ijHisNOa). Эмпирическая формула уксусной кислоты (С2Н4О2) намного проще, чем формула морфина, но и относительно этой формулы в первой половине XIX в. не было единога мнения. Однако, поскольку химики собирались изучать строение молекул органических веществ, начинать им необходимо было с установления эмпирических формул. [c.74]

Гидролизу могут подвергаться химические соединения различных классов соли, углеводы, белки, эфиры, жиры и т. д. В неорганической химии чаще всего приходится иметь дело с гидролизом солей, т. е. с обменным взаимодействием ионов соли с ионами воды, в результате которого смещается равиовесие электролитической диссоциации воды. [c.202]

Высокомолекулярные соединения делятся на искусственные, полученные в результате выделения, очистки и переработки природных полимеров (целлюлоза, белки, лигнин, нуклеиновые кислоты, [c.185]

Выяснилось, что дело в белках. В натуральном каучуке между молекулами полиизопрена встроены молекулы белков. Они разделяют со своими соседями ответственность за уровень показателей, нужных для крупногабаритных шин. По этой причине развернуты поиски способа ввести молекулы белков в каучуки типа СКИ. [c.124]

Приближались рождественские каникулы, а особой надежды на то, что кому-нибудь по эту сторону Атлантики удастся раскрыть строение ДНК, не было. Хотя Фрэнсис и вернулся к белкам, ему вовсе не хотелось делать одолжение Брэггу, работая над своей диссертацией. Вместо этого, после нескольких дней относительного молчания, он начал разглагольствовать о сверхспиральном расположении самой а-спирали. Для разговоров о ДНК оставалось только обеденное время. К счастью, Джон Кендрью, почувствовав, что вето, наложенное на работу с ДНК, не распространяется на размышления о ней, не пытался возродить мой интерес к миоглобину. И я тратил холодные, темные декабрьские дни на изучение теоретической химии или же листал журналы в надежде найти какой-нибудь забытый ключ к проблеме ДНК. А старательнее всего я штудировал принадлежащий Френсису экземпляр Природы химической связи . Все чаще Фрэнсис, когда ему надо было посмотреть длину какой-нибудь связи, обнаруживал эту книгу на той четверти лабораторного стола, которую Джон отвел для моих экспериментов. Я надеялся, что где-то на страницах шедевра Полинга удастся найти разгадку тайны. Вот почему, когда Фрэнсис подарил мне другой экземпляр книги, я усмотрел в этом доброе предзнаменование. На титульном листе он написал Джиму от Фрэнсиса. Рождество, 1951 . И христианские обычаи бывают полезными. [c.63]

Слова Дельбрюка были немедленно переданы Полингу, который тут же написал мне письмо. Первая его часть выдавала скрытое беспокойство в ней ничего не говорилось о сути дела, и она содержала только приглашение на конференцию по белкам, к которой он решил добавить еще и доклады о нуклеиновых кислотах. Потом он все же раскрывал карты и просил сообщить подробности изящной новой структуры, о которой я писал Дельбрюку. Читая это письмо, я вздохнул с облегчением, сообразив, что в момент доклада Лайнуса Дельбрюк еще не знал о комплементарной двойной спирали. Он имел в виду не ее, а идею соединения подобного с подобным. К счастью, к тому времени, как мое письмо ДОШ.ЛО до Калифорнийского технологического института, наши пары оснований уже сложились. Если бы не это, я оказался бы в ужасном положении мне пришлось бы сообщить Дельбрюку и Полингу, что я поспешил написать им об идее, возникшей у меня всего за двенадцать часов до этого и прожившей лишь двадцать четыре часа. [c.121]

МИД, возникают положительно заряженные поверхности, образованные катионными головками ПАВ. Под действием кулоновских сил притяжения ионы брома собираются вблизи четвертичных атомов азота. Вокруг мицеллы формируется так называемый слой Штерна, где и проявляются наиболее интересные особенности химии мицелл. Внутри мицелла содержит очень мало молекул воды и образует углеводородное ядро. Именно это различие в полярности между внутренней частью и поверхностью делает мицеллы сходными с глобулярными белками. Полярность мицеллярных поверхностей в общем случае близка к полярности белков и занимает промежуточное положение менаду водой и этанолом. Поскольку активный центр фермента, очевидно, вовсе не полярен, даже когда фермент растворим в воде, весьма полезно и необходимо изучение мицелл [154, 155]. [c.284]

Согласно новым представлениям белки делятся на две морфологически различные группы — глобулярные и фибриллярные белки. К первым относятся кристаллические, в большей или меньшей степени растворимые в воде или солевых растворах вещества, молекулы которых по форме напоминают uiap, эллипсоид вращения, цилиндр или диск. Примерами таких белков могут служить гемоглобин и миогло-бин. Выводы о форме их молекул сделаны на основании вискозиметри-ческих, рентгенографических, осмометрическнх измерений и электронной микроскопии. [c.396]

Наличие хромофорной группы Ре—5 и относительно низкая молекулярная масса ( бООО—12000) делают эти белки удобным объектом исследований. В то же время о механизме их действия известно немногое. Они функционируют как сильные восстанавливающие агенты. [c.374]

Формальдегид в громадных количествах используется для получения фенолформальдегидных смол, в синтезе изопрена (диоксановыи метод), для синтеза многих лекарстве1шых веществ и красителей, для дубления кожи, как дезинфицирующее, антисептическое и дезодорирующее средство. Дело в том, что формальдегид легко соединяется с белками, делая при этом их более грубыми и умерщвляя. Но одновременно он убивает и другие микроорганизмы. Это и используют, применяя 40 %-ный раствор формальдегида в воде (формалин) как антисептик и для консервирования тканей, а первая искусственная пластмасса на основе формальдегида и фенола, полученная в 1905 году бельгийцем Бакеландом (бакелит), в разных модификащгях широко используется и сегодня. [c.93]

Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков [c.457]

Одна из причин раздражающего действия формальдегида состоит в том, что он легко соединяется с белками — самой важной составной частью всех живых тканей. При этом формальдегид делает белки более грубыми и умерщвляет их. Заодно он умерщвляет и есех микробов, которые попадутся ему под руку. Поэтому форм- [c.119]

Существовало и другое представление о белках, как об очень подвижных, ни на что не похожих веществах. Хотя оно было малопродуктивным, тем не менее его придерживалось большинство биохимиков. Их взгляды отражает следующее высказывание B. . Садикова, одного из авторов дикетопиперазиновой теории. В 1933 г., т.е. спустя десять лет после созданной им вместе с Зелинским теории, он писал "...белковые вещества являются не обычными, хотя и весьма сложными органическими соединениями, а органическими соединениями, своеобразными вследствие того, что они способны переходить в какое-то крайнее лабильное состояние, свойственное живому организму..., в виду своей сверхлабильности нативные белки не имеют постоянства состава и постоянства строения это вещества с неопределенным текучим составом и текучим строением" [3. С. 81]. От истинного строения белков такое представление находилось столь же далеко, как и представление Мульдера. Впрочем, высказанная Садиковым мысль о физической и химической неопределенности белков также не была оригинальна. Задолго до него Э. Пфлю-гер делил белки на "живые" и "неживые", а Э. Геккель представлял их в виде чуть ли не одушевленных бесструктурных микрочастиц организма, которым отказывал не только в детерминированной пространственной структуре, но и в постоянном химическом строении. [c.64]

Особый интерес представляет различие в содержании цистина и метионина в женском и коровьем молоке. Лактальбумин коровьего молока содержит несколько больше метионина, чем лактальбумин женского молока. Однако явно выраженный недостаток цистина в казеине коровьего молока делает белки коровьего молока менее полноценными в отношении серусодержащих аминокислот, чем белки женского молока. Эти аналитические наблюдения были подтверждены опытами на белых крысах. Если к коровьему молоку добавить цистин или метионин в таком соотношении, чтобы количество серусодержащих аминокислот было эквивалентно их содержанию в белках женского молока, то питательная ценность белков коровьего. молока за.метно повышается. Это вытекает из определений баланса азота, из опытов по росту и по питанию (см. таблицу Кератины. Серусодержащие аминокислоты в белках шерсти животных , стр. 236). [c.244]

Если репрессоры и в самом деле белки, то, конечно, вряд ли они непосредственно производятся геном-регулятором, скорее всего они образуются непрямым путем, через мРНК. Следует признать, что наши пред- [c.288]

Другое дело — белки. Они являются единственными поставщиками азота для организма. Строясь из аминокислотных остатков и распадаясь в пищевом тракте на аминокислоты, они поставляют эти структурные кирпичи для создания собственных белков организма, причем из 20 необходимых организму разнообразных аминокислот 8, так называемых незаменимых, непременно должны содержаться в пище. В табл. 1 они приведены в начале перечня аминокислот. Для детей к ним добавляется девя- [c.494]

Белки корма перевариваются путем гидролиза при участии ферментов желудочного сока и тонкого кишечника. Так как в слюне нет ферментов, ускоряющих распад белков, они в ротовой полости не перевариваются. Переваривание белков начинается в желудке. Важное значение для этого процесса имеет соляная кислота. Она вызывает набухание белков и тем самым облегчает действие ферментов желудочного сока, делает белки более доступными влиянию фермептоп. Вырабатываемый в не- [c.118]

Одним из решающих событий, приведших к формированию первой клетки, очевидно было формирование внешней мембраны. В самом деле, белки, синтезируемые под контролем определенного типа РНК. не могли бы облегчить репродукцию именно этих молекул РНК. если бы не удерживались поблизости от них. Более того, до тех пор, пока белки свободно диффундировали в популяции реплицирующихся молекул РНК, они в равной степени способствовали размножению любого из конкурирующих видов РНК. Если возникала РНК, производящая улучшенный тип фермента, новый фермент не способен был избирательно обеспечить выживание именно этой измененной РНК. Отбор молекул РНК по качеству кодируемых ими белков не мог начаться раньше, чем появился некий замкнутый объем (компартмент), заключивший в себя белки, произведенные молекулой РНК. Таким образом, эти белки становятся доступными только для РНК. порожлаюшей их (рис. 1-9). [c.19]

Наиболее изученные структурные белки хромосом - это несомненно гистоны, которые имеются только в эукариотическвх клетках. Количество их в клетках столь велико, что у эукариот принято делить белки, связывающиеся с ДНК, на два класса гистоны и негистоновые белки хромосом. Комплекс обоих классов белков с ядерной ДНК клеток эукариот известен под названием хроматин. Гистоны присутствуют в таких огромных количествах (около 60 млн. молекул каждого типа на клетку по сравнению с 10000 на клетку для типичного сайт-специфического белка), что их общая масса в хромосоме примерно равна содержанию ДНК. [c.110]

Образование антител, точно соответствующих чужеродному белку, — непростая задача. В ортанизме это умеют делать только некоторые виды белых кровяных телец (лейкоцитов). После того как такие клетки узнают, как построить специфические антитела, они в последствии легко могут делать то же самое. Именно так вырабатывается иммунитет к определенным вирусам и бактериям. Как только в кровь попадает определенный тип бактерий, некоторые из лейкоцитов могут сразу же синтезировать антитела, необходимые для разрушения бактерий. Человек, таким образом, выработал иммунитет к бо.лезни, вызываемой этими бактериями. [c.487]

Такова в общих чертах схема синтеза белка in vivo некоторые детали, например роль белковых факторов элонгации, опущены. Очевидно, что синтез белка — очень сложный процесс его основу составляет активация карбоксильной группы с последующим упорядоченным присоединением аминокислот на наирав-ляющей (организующей) матрице, которая делает практически невозможным образование неправильной последовательности или другие побочные реакции. Важное значение этих соображений станет ясным в дальнейшем, прн кратком рассмотрении проблем химического синтеза белков. Тем не менее, имея представление о синтезе белка in vivo, можно оценить фармакологическое действие лекарств или антибиотиков, которые нарушают белковый синтез. Такие антибиотики, вообще говоря, токсичные соединения, поскольку нарушают синтез белка и у болезнетворных бактерий, и у пациента, однако и ош1 могут оказаться весьма полезными терапевтическими препаратами. [c.60]

В общем пребиотическая конденсация небольших молекул, таких, как К Н,, Н2О, НСЫ, НСНО и НС = С—СК, приводила к образованию строительных блоков для синтеза полиаминокислот, или белков, а также полинуклеотидов, или нуклеиновых кислот. Оргел считает, что современное состоянис живых о паниз-мов определено непрерывностью процесса синтеза блоков, который проходил на первобытной Земле. Ему удалось показать, что полифосфаты, необходимые для синтеза полинуклеотидов, могут образоваться ири простом нагревании ортофосфатов с мочевиной и ионами аммония [44]. С помощью современных радиотелескопов большинство этих небольших молекул обнаружено также в межзвездных облаках, что делает такне предположения более вероятными. [c.185]

Между различными участками спиральной цепи белков (кислородом карбонильных групп и водородом аминогрупп) возникают водородные связи. Именно наличие большого количества водородных связей в полипептрцщой цепи делает возможным образование спирали и стабилизирует ее. Лршейное расстояние вдоль оси спирали между двумя однородньши атомными групшфовками полипептида составляет 1,5 А. Один виток спирали включает 3,6 единиц аминокислотных остатков. Эт о соответствует линейному расстоянию между витками спирали вдоль ее оси, равному 5,4 А. [c.270]

Существуют и некристаллические упорядоченные структуры. По причинам, которые изложены ниже, довольно бессмысленно их систематизировать, за исключением, разве что, глобул, которые вполне дискретны, но не обязательно обладают внутренним дальним порядком. Дело в том, что путаница, царящая в монографической и журнальной литературе по поводу надмолекулярных структур, особенно в некристаллизующихся полимерах, обусловлена пренебрежением принципами статистической физики и физической кинетики. Описание полимеров на всех уровнях структурной организации не может быть полным, если наряду с морфологией не учитывается подвижность соответствующих структурных элементов . А введение подвижности ав томатически требует, при описании надмолекулярной организации в целом, не только описания пространственного распределения и -сил взаимосвязи структурных элементов, но и усреднения во времени (ср. стр. 45). При этом сразу выявляется третий признак классификации структур по их стабильности. Как известно, по отношению к так называемой денатурации все глобулярные белки принято подразделять на кинетически и термодинамически стабильные. ЭтОт же принцип должен реализоваться и по отношению к надмолекулярным уровням структурной организации полимеров. Все дискретные организованные структуры являются термодинамически стабильными отдельные организованные морфозы (типа сферолитов, например) могут обладать определенной — и регистрируемой, (см. гл. VII) — внутренней и внешней подвижностью, но ниже температуры фазового перехода они вполне устойчивы в отсутствие внешних силовых полей их время жизни т->оо. [c.47]

Для объяснения этих фактов активный центр химотрипсина представляют обычно (в развитие идей школы Нимэнна [55, 64]) состоящим из участков, комплементарных по отношению к отдельным фрагментам молекулы специфического субстрата [7, 59, 65]. Движущая сила сорбции фрагмента К на ферменте — это гидрофобное взаимодействие. Фактически образование комплекса фермент — субстрат обусловлено тем, что боковая гидрофобная субстратная группа подвергается термодинамически выгодной экстракции из воды в органическую среду белка (см. 4—6 этой главы). Молекулярная модель активного центра была предложена Блоу с сотр. [66] на основании результатов рентгеноструктурного анализа кристаллического химотрипсина (см. рис. 9). Размеры гидрофобной полости в районе активного центра составляют (10—12) х(5,5—6,5)Х(3,5—4) А. Эти размеры достаточны, чтобы вместить боковую цепь триптофана или тирозина, но вместе с тем форма полости делает возможной только лишь одну, строго определенную ориентацию плоскости ароматического кольца. [c.134]

Метод Тизелиуса особенно широко применяется при исследовании белков и других высокомолекулярных электролитов, поскольку с его помощью можно не только определить скорость электрофореза, но и разделить смесь высокомолекулярных веществ на отдельные компоненты. В самом деле, если исследуемый раствор содержит несколько компонентов с различными электрофоретическими лодвижностями, то фронт передвижения более подвижных компонентов будет обгонять фронт движения компонентов, движущихся медленнее, и образуется столько границ, сколько компонентов, в смеси. [c.209]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология