Белки корпускулярные

Форма белковых частиц в растворе может быть приблизительно определена IW основании константы диффузии и силы трения при помощи уравнения, установленного Сазерлендом и Эйнштейном, При этом оказалось, что частицы растворимых корпускулярных белков имеют не строго шарообразную форму, а форму эллипсоидов вращения или цилиндров с длиной, в 2—6 раз превышающей диаметр. [c.430]

Воздействия, приводящие к нарушению нормального синтеза нуклеиновых кислот и белков, называются мутагенными, а изменения, возникающие как следствие этих воздействий в ДНК и РНК,— мутациями. К мутагенным воздействиям (мутагенам) относятся, например, облучение (ультрафиолетовые лучи, рентгеновские лучи, корпускулярные излучения), обработка азотистой кислотой, некоторыми органическими веществами и т. д. [c.83]

В результате применения всех описанных способов было найдено, что есть две породы белков, отличающихся друг от друга по фигуре . Фибриллярные белки состоят из фибрилл, или нитей. К ним относятся белки шерсти, щелка, кожи, рогов, хрящей, волос, некоторые белки мышц. Все они выполняют в организме в основном механические функции покровные (шкура, шерсть, кожа), поддерживающие (хрящи, кости), двигательные (мышцы). Эти белки обычно плохо растворимы. Вторая группа белков — корпускулярные ( корпускула — частица). Они име- [c.54]

Молекулярные веса корпускулярных белков [c.423]

Первым важным результатом, полученным при применении рентгеновского метода, является установление существования двух типов белков, различающихся конформацией молекул корпускулярные, или глобулярные, белки и фибриллярные белки, соответствующие в общих чертах обычной классификации на растворимые и нерастворимые белки. [c.434]

Корпускулярные белки хорошо растворимы, недаром к ним относятся белки крови, яйца, протоплазмы. Они обычно обладают биологической активностью, именно они ответственны за основные процессы жизни. [c.55]

Химический анализ показал, что разница в структуре белка соответствует и разнице в аминокислотном составе корпускулярные белки содержат все аминокислоты. Набор аминокислот, входящих в состав фибриллярных белков, значительно беднее. Некоторые или вообще не встречаются в фибриллярных белках, или содержатся в очень малых количествах. Обычно всего три-четыре аминокислоты составляют основную массу полипептидных цепей этих белков. [c.56]

Подобная разница в аминокислотном составе вполне понятна ведь корпускулярные белки биологически активны, их функции более сложны. [c.56]

Рентгеновский анализ показал, что цепи аминокислот, входящих в состав белка, которые образуют нитевидные молекулы фибриллярных белков и палочковидные — корпускулярных, устроены не просто. Они сами имеют спиральную форму, наподобие растянутой пружины. Причем в фибриллярных, нитчатых, белках эти цепи-пружины более растянуты, а в корпускулярных сжаты. [c.56]

Ныне можно сказать, что спираль фибриллярных белков дополнительно спирально скручена, конфигурация же цепей молекулы корпускулярного белка еще сложнее. [c.56]

Другая, очень общая классификация белков основана на форме их молекул. Различают две группы белков — фибриллярные и глобулярные (или корпускулярные). Фибриллярные белки нерастворимы в воде, их молекулы вытянуты в виде нитей, например фиброин шелка, кератин волос. Они служат строительным материалом для различных тканей животных. У глобулярных белков молекула скручена в клубок, глобулу. Глобулярные белки растворимы в воде. К ним относятся альбумин яичного белка, белки плазмы, казеин. [c.286]

Все белковые тела делят обычно на волокнистые и корпускулярные. К волокнистым относят фиброин шелка, различные формы кератина, коллаген, эластин, фибрин крови и белки мышечных волокон. К корпускулярным причисляют все те, которые не образуют волокон, например альбумины, глобулины и пр. [c.324]

Корпускулярные (глобулярные) белки. Относительно действительной формы глобулярных белковых тел почти ничего пока неизвестно, В лучшем случае можно говорить об асимметрии их молекулы. Так, например, для вируса мозаичной болезни листьев табака показано, что этот чрезвычайно асимметричный белок имеет форму палочки. Молекула яичного альбумина почти шаровидна. Многие другие белки несимметричны, в особенности зеин, глиадин и различные фракции сывороточного глобулина. Гемоглобин лошадиной крови имеет форму сплющенного эллипсоида с асимметрией, равной приблизительно отношению 2 1. В других случаях белковые тела имеют вытянутую форму, причем длина молекулы некоторых белков может превышать остальные размеры в 4—5 раз. [c.324]

Чтобы установить строение корпускулярных белков, пытаются найти связи между ними и волокнистыми белками путем исследования природы и механизма денатурирования. Удалось получить в виде нитей и пленок с большой упругостью растяжения типичные глобулярные белки (эдестин, яичный глобулин). [c.324]

Прежде чем рассмотреть исследования Астбери, кратко остановимся на предложенной им классификации белков, в основу которой был положен структурный признак [11, 12]. По этому признаку все белки делятся на два больших класса фибриллярных и глобулярных белков. Первые имеют вытянутую, волокнистую структуру вторые -форму глобулы (во времена Астбери они назывались корпускулярными белками). Такое разделение отчасти согласуется со спецификой функционирования белков и растворимостью их в воде. Фибриллярные белки входят в состав кожи, соединительных тканей, хрящей, скелета, волос, рогов и т.д. Как правило, в обычных условиях они химически инертны, не растворяются в воде и выполняют структурную или защитную функцию. Глобулярные белки играют активную роль в метаболизме, участвуя во всех процессах жизнедеятельности организма. Многие глобулярные белки растворимы в воде. Четкой структурной или функциональной границы между двумя классами белков, однако, провести нельзя. Например, миозин (белок мышц), хотя и имеет волокнистое строение, тем не менее химически не инертен. Функция миозина связана с превращением химической энергии в механическую работу. Несмотря на значительную условность, предложенная Астбери и сохранившаяся до сих пор классификация белков по структурному признаку остается все еще целесообразной. Сама идея разделения белков в зависимости от топологии структуры хорошо согласуется с одной из задач молекулярной биологии, а именно с установлением связи между строением (в том числе пространственным) и функцией биологических молекул. У. Астбери были изучены структуры разнообразных фибриллярных белков [13, 14]. Оказалось, что эти белки по структурному признаку могут быть разделены на две конформационные группы. Первая группа, названная по начальным буквам входящих в нее белков группой к.т.е.Г., включает такие белки, как кератин (белок волос, шерсти, ногтей и т.д.), миозин (белок мышц), эпидермин (белок кожи) и фибриноген (белок плазмы крови). Во вторую группу фибриллярных белков (группа коллагена) входят белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. Белки каждой группы имеют близкие картины рентгеновской дифракции, что указывает на их конформационную аналогию. [c.11]

По форме частиц белки делят на фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются очень высоким отношением bja (несколько десятков единиц), их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют далее волокна. К числу фибриллярных белков принадлежат фиброин шелка, кератин волоса, коллаген кожи и др. Белки, имеющие невысокое отношение bja (в пределах нескольких единиц) и, следовательно, палочкообразную форму молекулы, называют корпускулярными (корпускула—частица) или глобулярными. Подавляющее число природных белков относится к корпускулярному типу. [c.80]

Другие физические методы. Молекулярные веса белков в растворе могут быть точно установлены методом, основанным на теории диффузии света Релея (Путцеис, 1935 г. Дебай, 1944 г.). При помощи рентгеновских спектров кристаллических корпускулярных белков можно определить вес элементарной ячейки кристалла. Эта ячейка состоит из целого и небольшого числа молекул белка, поэтому этот метод служит для проверки результатов, полученных при помощи других методов. Наконец, в случае белков с очень большими молекулами полезно также использовать электронный микроскоп. [c.429]

Определения при помощи метода ультрацентрифугирования показали, что растворимые белки (точнее, корпускулярные белки), как, например, приведенные в табл. 16, образуют монодисперсные растворы, т.е. растворы, содержащие однородные молекулы или частицы (Сведберг). Следовательно, такого рода белки похояш скорее па простые молекулы определенного строения II существенно отличаются от других природных макромолекулярных соединений, например от целлюлозы, имеющих полидисперсный характер, так как они состоят из многочисленных членов полимергомологического ряда. Однако белки, образующиеся из нерастворимого (фибриллярного) белка в результате гидролитического расщепления, являются полидисперсными. В качестве примера приведем желатину с молекулярным весом 10 ООО—70 ООО. [c.430]

Металлопротеиды. Дыхательные пигменты крови моллюсков и членистоногих (улиток, крабов, каракатиц, скорпионов и т.д.), называемые гемоцианинами, являются протеидами, содержащими медь. Этот металл, по-видимому, непосредственно связан с белком, а пе через органическую простетическую группу. Медь можно удалить синильной кислотой и вновь ввести при помощи хлористой меди. Гемоцианины характеризуются чрезвычайно высокими молекулярными весами, значения которых лежат в пределах 500 ООО и 10 ООО ООО. Они не содержатся в корпускулярных частицах, как гемогдобины, а растворены в плазме крови. Медь связана с белком, вероятно, в виде одновалентного иона. В неокисленном состоянии гемоцианины бесцветны или окрашены в желтоватый цвет, а в окисленном — голубые. При уменьшении парциального давления кислорода оксигемоцианины выделяют поглощенный кислород. [c.454]

Реакционная способность одной и той же функциональной группы в различных белках может быть неодинаковой в зависимости от природы последних и от описанного выше типа экранирования. Большинство исследований по модификации белка, представлявших интерес вследствие зависимости между структурой белка и его биологической активностью или функцией, проводилось на растворимых глобулярных белках. Однако было проведено также большое количество работ по окислению фибриллярных белков (например, кератина шерсти) и по введению групп, создающих поперечные связи в этих веществах. Исследование фибриллярных белков ограничено неприменимостью критериев идеальных реакций и отсутствием у этих белков биологической активности. Таким образом, для химика, исследующего белки, понятие о доступности функциональных групп связывается главным образом с исследованиями, которые проводятся на растворимых корпускулярных белках. Нерастворимые фибриллярные белки реагируют гораздо труднее. Александер и сотрудники [40] показали, что число карбоксильных групп в шерсти, доступных для этерификации с помощью спиртов, изменяется в зависимости от молекулярного веса последних. Не все карбоксильные группы шерсти доступны даже для таких небольших молекул, как молекулы метилового спирта, который, согласно ранее проведенным исследованиям Френкель-Конрата и [c.276]

Олькотта 41 а], полностью этерифицирует целый ряд белков [416]. Подобным же образом, окиси, за исключением эпихлоргидрина, не вступают в -реакцию с карбоксильными труппами шерсти - давление, -не наблюдавшееся в случае других белков [42]. Бейли (43] отметил, что такие способы экранирования, как метод ДНФ-производных, применялись преимущественно к растворимым корпускулярным белкам. Он распространил этот метод на растворимые асимметрические белки — тропомиоаин, миозин и фибриноген — и провел сравнительное физико-химическое исследование указанных белков. Было найдено, что в миозине реагируют все боковые цепи лизина, а в тропомиозине — только около 85% их. Неожиданно оказалось, что эти белки представляют собой, ловвдимому, циклические полипептиды, так -как в их молекулах не было обнаружено свободных концевых аминогрупп. Подобное же наблюдение было сделано ранее для яичного альбумина, однако оно может быть объяснено наличием связи с прсстетической углеводной группой [36]. Эти интересные результаты следует еще раз проверить с помощью анализа концевых групп, особенно карбоксильных. [c.277]

Нативные белки, альбумины и глобулины, имеют глобулярную структуру и относятся к глобулярным белкам. Такого типа белки в природе весьма распространены. Глобулярные белки иначг называются корпускулярными белками. Размеры этих глобул или корпускул могут достигнуть таких пределов, что коллоидные частицы состоят из отдельных глобул, что дает возможность определения молекулярного веса по методу Сведберг а. [c.333]

Итак, Т-клеточный ответ примируется тремя-типами антигенпрезентирующих клеток, каждый из которых адаптирован к обработке определенного класса антигенов (табл. 9.3). Макрофаги захватывают и перерабатывают до иммуногенной формы в основном бактерии и другие корпускулярные антигены, дендритные клетки — вирусы и В-клетки — белки, включая бактериальные токсины. Существенным моментом примирования Т-клеток является необходимость двойного сигнала для созревания Т-клеточных эффекторов. Отсутствие такого сигнала является препятствием для формирования ответа к собственным антигенам. Биологический смысл подобного явления понятен. Помимо внутритимусной отрицательной селекции аутореактивных клонов существует дополнительный заслон запрещенным клонам, действующий на периферии. Этот заслон создают макрофаги и В-клетки, у которых в условиях нормы отсутствует один из ключевых костимуляторов В7. [c.222]

Нейтрализация. Антитела препятствуют проникновению патогена в клетку, блокируя лиганды (антигены), которые взаимодействуют с рецепторами клеток хозяина. 2. Опсонизация. Макрофаги несут на своей поверхности рецепторы к F -фрагменту иммуноглобулинов. Предсуществующие антитела, взаимодействуя с антигенами патогена, опсонизируют последний и обеспечивают тем самым более эффективный его захват макрофагами. 3. Активация комплемента. Антитела, вступившие в реакцию с бактериальной клеткой или любыми другими корпускулярными или растворимыми антигенами, активируют белки системы комплемента, действие ксггорых двояко. Во-первых, они лизируют клетку и, во-вторых, выступают в качестве опсонинов, способствуя вместе с антителами более эффективному захвату патогена макрофагами [c.238]

Первым компонентом классического пути является С1, который построен из трех белков lq. lr и ls (рис. 9.22). lq состоит из шести идентичных субъединиц, конформационно напоминающих булаву с коллагеноподобной рукоятью. Он находится в прямо.м контакте с двумя другими белками — lr и ls. Головная часть lq образует связь с F -фрагментом IgM. Подробная связь возникает только на клеточной поверхности после того, как произошло взаимодействие IgM с эпитопом патогена или какого-либо иного корпускулярного антигена. В жидкой среде такого взаимодействия не происходит, и связано это с отсутствием конформационных изменений, свойственных иммуноглобулину, адсорбированному на клетке. [c.261]

Гуморальный иммунный ответ есть функция В-клеток, трансформирующихся в активные продуценты антител — плазмоциты. Офазуемые антитела выполняют три основные задачи нейтрализацию антигена, его специфическую опсонизацию и активацию белков системы комплемента. Белки системы комплемента, в свою очередь, выполняют ряд функций неспецифически опсонизируют антиген, формируют поры на поверхности корпускулярных антигенов, определяя их гибель, выступают в качестве атт-рактантов, привлекая в зону проникновения патогена клетки воспаления. [c.451]

ЮТ определенные типы клеток или белков и не распознают другие образования и структуры. Моноклональные антитела к, корпускулярным антигенам или гликопротеинам могут проявлять неожиданные серологические свойства, а именно окрашивать различные клетки или же связывать большое число разнообразных гликопротеинов. Такие антитела, как правило, распознают специфические углеводные структуры, которые могут входить в состав самых разнообразных белков. Примером служит углеводная структура З-фукозил-М-ацетиллактозамина,. которая может быть обнаружена в кислом гликопротеине а-К лактоферрине, а-амилазе секрета околоушной железы, цервикальном муцине и в секреторном компоненте. Моноклональные антитела различной специфичности могут найти практическое применение во многих областях биологии и медицины. С помощью серологических исследований следует предварительно определить, что определенные моноклональные антитела действительно проявляют специфичность именно в данной тестирующей системе. [c.150]

Реакция преципитации относится к числу наиболее простых и ускоренных методов серологического анализа. В оско-ве реакции лежит образование видимого осадка, состоящего из вступивших друг с другом в соединение антител и молекулярных антигенов (например, бактериальных белков или полисахаридов, образовавшихся при разрушении микробных тел). По своей сущности реакция преципитации аналогична реакции агглютинации. Основным различием между ними является то, что в первом случае применяется корпускулярный антиген, а во втором — антиген представляет собой коллоидное вещество белковой или полисахаридной природы. [c.128]

Каждый вирус представляет собой сложную смесь антигенов. Степень этой сложности определяется количеством вирус-специфических белков. Как большинство других сложных корпускулярных антигенов, вирусы обычно высоко иммуногенны, и большая часть их белков способна вызывать антительный ответ. Высокая иммуногенность, вероятно, объясняется боль- шим числом антигенных детерминант, доступных для распозна-,вания Т-хелперами. Особым свойством вирусов, важным для их функционирования в качестве антигена, является способность к репликации, благодаря которой удлиняется период воздействия антигена на иммунную систему. Для индукции антительно-го ответа В-клеток большая часть антигенов нуждается в помощи Т-клеток (является Т-зависимой). Вместе с тем некоторые полимерные антигены, состоящие из повторяющихся субъединиц, способны вызывать В-клеточный ответ в отсутствие Т-клеток (они Т-независимы). Как и предполагали, большинство изученных вирусов оказалось Т-зависимыми антигенами. Можно также ожидать, что некоторые вирусные белки более активны в качестве антигенов, чем другие. Это, в частности, относится к вирусным гликопротеинам, экспрессированным на поверхности зараженных клеток и на поверхности вирусных частиц. Эти специфические вирусные гликопротеины — наиболее явные и доступные мишени для иммунного ответа. [c.9]

Антитела — это особый вид белков, называемых иммуноглобулинами (Ig), который вырабатывается под влиянием антигенов и обладает способностью специфически реагировать с ними. При этом антитела могут не ализовать токсины бактерий и вирусы (антитоксины и вируснейтрали-зующие антитела), осаждать растворимые антигены (преципитины), склеивать корпускулярные антигены (агглютинины), повышать фагоцитарную активность лейкоцитов (опсонины), связывать антигены, не вызывая каких-либо видимых реакций (блокирующие антитела), совместно с комплементом лизировать бактерии и другие клетки, например эритроциты (лизины). [c.33]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология