Роль ионов металлов в механизме каталитического действия ферментов

Роль ИОНОВ металлов в механизме каталитического действия ферментов [c.443]

Исследование металлокарбоангидраз химическими и кристаллографическими методами указывает на важность тонкого стерического соответствия при взаимодействии упорядоченных молекул растворителя с молекулой субстрата. Из сравнения активностей Со(П)- и 2п(11)-содержащих ферментов (табл. И) следует, что каталитическое действие сложным образом зависит от природы связи металл—кислород, образуемой в области активного центра. Согласно предположению Оргела [267] и Дженкса [268], роль иона металла в белке заключается в увеличении кислотности связанной молекулы воды. В рамках механизма каталитической реакции 2п-(И)-фермента [249, 259] за-счет более сильной поляризации связи ОН координированной воды (как показано на рис. 24) следовало ожидать большего каталитического эффекта при координации карбоангидразы с Со(П), чем с 2п(П). Сильное влияние незначительных стерических искажений на упорядоченную структуру молекул растворителя в области активного центра карбоангидразы подчеркивает важность тонкого стерического соответствия, которое должно выполняться при катализе гидратации— дегидратации СОг. [c.107]

Анализ механизмов ферментативных реакций при помощи ингибиторов издавна применялся в энзимологии. Первоначальные качественные методы исследования действия ингибиторов на ферменты позволили выявить участие в каталитических процессах некоторых белковых функциональных групп и группировок, принадлежащих коферментам. Так, благодаря применению алкилирующих агентов (йодацетата, йодацетамида, бромацетофенона и т. п.), мягких окислителей (феррицианид) и ионов тяжелых металлов (Hg , Сс " ) была установлена важная роль белковых сульфгид-рильных групп для каталитического действия многих биокатализаторов, которые получили наименование тиоловых ферментов. [c.78]

Ион металла может также взаимодействовать с ферментом не по тому месту, по которому связывается лиганд. Это взаимодействие может вызывать изменение в свойствах каталитического центра (или центра связывания лиганда). В таких комплексах фермент играет роль мостика между лигандом и металлом (рис. 14.1, 1П). В противоположность комплексам с мостиковыми металлами или мостиковыми лигандами (разд. 1.2 и 1.3) в случае этих комплексов уделялось мало внимания механизмам с их участием, хотя многие эффекты иона металла могут быть объяснены образованием комплексов с мостиковым ферментом. Например, действие ионов одновалентных металлов на каталитические свойства многих ферментов обусловлено стабилизацией каталитически активного состояния путем образования комплекса с мостиковым ферментом [40—42] (было предложено также и другое объясне- [c.448]