Ферменты механизм действия

Активаторами и парализаторами называются вещества, которые способны ускорять или тормозить действие ферментов. Механизм действия активаторов и парализаторов не [c.110]

ГЛАВА 6 ФЕРМЕНТЫ. МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ [c.199]

Наибольшее значение имеют специфические ингибиторы, которые действуют на один фермент или на группу близких ферментов. Механизм действия этих ингибиторов заключается в том, что они соединяются, блокируют активные группы, или активные центры, молекул ферментов, связывающих субстрат. Некоторые ингибиторы соединяются с металлами — активаторами ферментов. При этом частично или полностью подавляется активность фер.мента. [c.48]

В зависимости от свойств фермента механизм действия гистидин-сериновой пары в активных центрах гидролаз может изменяться довольно сильно. Интересна в этом отношении ацетилхолинэстераза (КФ 3.1.1.7), в активном центре которой при катализе осуществляется обратимый перенос заряда с участием фенольной группы тирозина. [c.164]

Специфический РНК-синтезирующий фермент, механизм действия которого во многом сходен с механизмом действия ДНК-полимеразы, был открыт Вейссом и его сотрудниками в печени крысы. Этот фермент — РНК-полимераза, или транскриптаза,— катализирует образование полимера из рибо- [c.512]

Ферменты механизм действия [c.91]

Большинство приведенных примеров показывает, что в основе механизма действия самоуничтожающихся ингибиторов ферментов лежит отщепление протона. По этой причине пиридоксальзависи-мые ферменты являются наиболее вероятными объектами такого ингибирования. Б будущем можно ожидать появления еще большего числа ингибиторов пиридоксальзависимых ферментов, механизм действия которых основан на инактивации функциональной группы, обусловленной карбанионной природой промежуточных соединений [315]. Весьма вероятно, что именно создание более селективных ингибиторов активного центра продвинет вперед разработку самоуничтожающихся ферментативных ингибиторов, или инактиваторов. По сравнению с рассмотренными ранее специфичными к активному центру необратимыми ингибиторами преимущество самоуничтожающихся ингибиторов состоит в том, что, будучи относительно нереакционноспособными, они становятся активными после взаимодействия с остатками в активном центре фермента. Активная форма зависит от каталитических особенностей конкретного активного центра. Таким образом, ингибирование катализируется самим ферментом. Однако оба типа ингибирования позволяют вводить метку и идентифицировать группы активного центра и функциональные группы ферментов. [c.458]

Ферментативный перенос протона с участием атомов азота мы рассмотрим на примере ацетоацетатдекарбоксилазы, входя-щей в многочисленную группу ферментов, механизм действия которых включает образование в качестве промежуточного соединения основания Шиффа (имина). Ацетоацетатдекарбоксила- [c.146]

Осмий(У1П) оксид 0з04 применяется как фиксатор ткани (липидный стабилизатор) для гистологических исследований в виде 1 %-ного раствора в ацетоне. 0з04 можно использовать и для электронно-микроскопического выявления ферментов. Механизм действия 0з04 может быть представлен в следующем виде [c.302]

Для пируваткиназы [111], ускоряющей обратимую реакцию дефос-форилирования фосфонолпирувата в присутствии ADP с образованием АТР и пировиноградной кислоты, показано, что ADP и АТР делят общий связывающий центр на ферменте, как и в случае глице-раткиназы. Надо указать, что и в этом случае не предполагается фосфорилирования фермента. Механизм действия пируваткиназы относится к классу пуш-пульных реакций, при которой происходит прямой перенос фосфорильной группы с донора на акцептор с участием одного связывающего центра для ADP и АТР и другого — для пирувата и фосфоенолпирувата. Конкуренция за связывание с ферментом [112] происходит между АТР и фосфоенолпируватом [c.153]

Интересные данные получила Гудо [8] относительно механизма действия обоих ферментов. Механизм действия этих ферментов изучался путем определения магнитной восприимчивости системы при каталитическом процессе и комплексов пероксидазы с Н2О2 и вторым субстратом реакции. Осуществить подобные измерения для каталазы [c.213]

Глава 9. Ферменты механизм действия. Виктор Родуэлл 91 [c.376]

Биохимические функции. Витамин В часто называют королем обмена аминокислот вместе с тем его коферментные формы участвуют в реакциях, катализируемых почти всеми классами ферментов. Механизм действия всех пиридоксальфосфатзависимых ферментов сходен 1) вначале образуются шиффовы основания между аминокислотой и коферментом (рис. на с 33), при этом нитрофильныи азот пиридонового кольца действует как своеобразный электронный сток уводя электроны от аминокислоты и стабилизируя промежуточный интермедиат — карбанион 2) будучи неустойчивыми, шиффовы основания (альдимины) далее модифицируются в процессах трансами-нирования, декарбоксилирования, изомеризации и во многих других превращениях боковой цепи аминокислот. [c.31]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.257 , c.263 ]

Современная общая химия Том 3 (1975) -- [ c.3 , c.386 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.38 , c.71 , c.76 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.367 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.106 , c.111 ]

Современная общая химия (1975) -- [ c.3 , c.386 ]

Физическая биохимия (1949) -- [ c.72 , c.73 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.225 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.91 , c.97 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.91 , c.97 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.102 , c.104 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология