Ферменты ионы металлов

N 2+ до редко встречающихся многозарядных ионов ванадия и молибдена. Ионы металлов могут выполнять чисто структурные функции, однако чаще они прочно связаны с активным центром, принимая непосредственное участие в каталитической реакции. В этом случае роль иона металла может сводиться к стереоспецифическому образованию комплекса с молекулой субстрата, например с ее фосфатной группой. При катализе окислительно-восстановительными ферментами ион металла выступает в качестве переносчика электронов, осуществляя обратимый переход между двумя состояниями окисления. [c.149]

Наличие в составе ферментов ионов металлов во многом объясняет роль микроэлементов в живой природе. [c.187]

Фермент Ионы металлов Функции ионов металлов [c.96]

Активация фермента ионами металлов предполагает образование тройного комплекса фермент-—ион металла — субстрат. Можно представить несколько вариантов организации этого комплекса, и все они встречаются в реальных системах. Схемы координации, в которых связывающим мостиком служат лиганд (Е—5— М), металл (Е—М—5) или фермент (5—Е—М), рассмотрены в гл. 14 и в исчерпывающем обзоре Милдвана [79]. [c.644]

Кофакторы ферментов — простетические группы сложных белков-ферментов (ионы металлов и коферменты). [c.552]

Высвобождаемый под действием фермента неорганический фосфат осаждается в месте локализации фермента ионом металла (Са " ). [c.179]

Уравнение (5.34) — трехпараметрическое и достаточно часто используется в стационарной кинетике ферментного катализа. Помимо субстратного торможения, трехпараметрическое уравнение описывает рН-зависимости ферментных реакций, активацию и ингибирование ферментов ионами металлов и другие процессы. [c.573]

ЭФФЕКТОРЫ ФЕРМЕНТОВ, взмевягот скорость ферментативной р-ции. Различают ингибиторы (снижают скорость) и активаторы (повышают скорость). Конкурентные ингибиторы уменьшают константу Михаэлиса (см. Ферментативных реакций кинетика), неконкурентные — макс. скорость р-ции. Ингибиторы смет, типа действуют по обоим механизмам одновременно. Активаторы влияют, как правило, на макс. скорость р-ции. Для ферментов, состоящих из неск. субъединиц, Э. ф. часто влияют на сродство фермента к субстрату (аллостерич. Э. ф.). Прн этом связывание Э. ф. на одной субъединице может повышать или понижать сродство к субстрату др. субъединицы. Это проявляется в изменении характера зависимости скорости р-ции (или ф-ции насыщения фермента субстратом) от концентрации субстрата (появление З-образной или др. типов негипербо-лич. зависимости). Э. ф. могут быть аналоги субстратов (налр., производные.О-аминокислот — ингибиторы протеолитич. ферментов), ионы металлов, мн. анионы (Р , СЫ и др.). Формально Э. ф. является Н+, т. к. изменение pH таеды влияет на скорость ферментативной р-ции. Эхинопсин (М-метил-4-хинолон), хиноли-новый алкалоид, содержащийся в семенах О [c.724]

Первый шаг состоит в том, что измеряют скорость релаксации в присутстии Мп +-1-фермент, Мп ++фермент-ЬАДФ и (в качестве контроля) в присутствии только Мп +, Мп ++АДФ и одного фермента. Из этих измерений следует, что заметное усиление релаксации протонов воды наблюдается только в присутствии Мп +, АДФ и фермента одновременно. Отсюда следует, что, по всей вероятности, в системе присутствуют комплексы фермент - АДФ — Мп +, а не комплексы фермент — ион металла — АДФ, так как марганец связывается с ферментом только в присутствии АДФ. Можно, однако, предположить, что связывание АДФ усиливает сродство фермента к ионам Мп +. Поскольку предполагается, что субстратом реакции является комплекс Мп—АДФ, определив число молекул воды, связанных с Мп + в комплексе фермент — АДФ—Мп +, можно узнать, связывается ли металл непосредственно с ферментом и АДФ одновременно или только с АДФ. ч [c.386]

Для иммобилизации ферментов применяют растворы полиэлектролитов, способные к фазовому разделению при определенных условиях. Запатентован способ иммобилизации большой группы ферментов (более 10) путем смешения растворов хитозана и фермента с последующим осаждением комплекса щелочью либо ионами SOl с полным сохранением ферментативной активности белка (пат. 4167447 США). Аналогичным способом с использованием хитозана была иммобилизована уреаза (пат. 80—74794, 1980 Япония). Из кислого раствора фермента и хитозана отливали пластинки, которые после высушивания выдерживали в боратном буфере. Полученная пластинка имела удельную активность 0,08 ед/см . С помощью водорастворимого карбоди-имида на хитозане иммобилизовали глюкозоизомеразу [102]. Таким образом, процесс иммобилизации не вызывает инактивации фермента, более того, такая обработка снижала степень инактивации фермента ионами металлов. [c.127]

В случае р-метиласпартазы [7], изменения pH вызывают превращение металлофермента в металлактивируемую систему. Однако непохоже, что в этих условиях происходят существенные изменения в механизме катализа. Было высказано предположение, что константы устойчивости комплекса фермент—ион металла порядка 10 —10 М могут рассматриваться в качестве границы между собственно металлоферментами и металлактивируемыми ферментами [8]. [c.444]

СТИ пользу в качественной оценке, во-первых, доступности иона металла для растворителя и, во-вторых, того, какую из трех возможных ролей, описанных в разд. 1, выполняет ион металла в ферментативной реакции. Как установлено Кон [21], фактор усиления (ei) протонов воды для бинарного комплекса Е — М + (еь) может быть больше, чем ei для тройного комплекса Е — М + — лиганд (тип II) (вс). И наоборот, ферменты, образующие комплексы Е — лиганд — M + (тип I), проявляют небольшое взаимодействие фермент — ион металла (либо вообще его не проявляют) и имеют величину Ес> ь 1,0, в то время как в комплексах М.2+ — Е — лиганд (тип III) лиганд может оказывать небольшое влияние на окружение иона металла и еь 8с. Хотя эти закономерности наблюдались для большинства комплексов типов I и II [21], известны исключения. Изучением скоростей релаксации протонов субстрата в присутствии Мп + — фермента для ФДП-альдолазы из дрожжей доказано существование мостиковых комплексов Е — Мп + — субстрат (разд. 9), хотя и наблюдались небольшие изменения для ei протонов воды при образовании этих комплексов (т. е. еь Вс)- Следовательно, хотя сравнение величины ei протонов воды для бинарных и тройных комплексов фермента, металла и лиганда дает простой и быстрый метод определения типа образующегося комплекса, однако эти результаты должны рассматриваться как предварительные и подтверждаться с помощью других методов, например определением г и Ajh (константы сверхто-ного взаимодействия) путем измерения скоростей релаксации магнитного ядра лиганда. Быстрый метод определения констант диссоциации комплексов дает также наблюдение за изменениями ei протонов воды при взаимодействии фермента с Мп2+ и лигандом [21]. [c.456]

В отличие от этого класса ФДФ-альдолазы класса I, характерные для высших животных и растений, простейших и кишечнополостных, нечувствительны к ингибированию хелатирующими агентами и не содержат связанного иона металла [280, 281]. ФДФ-альдолазы класса I проявляют типичную субстратзависимую инактивацию при выдерживании комплекса фермент — диоксиаце-тонфосфат в боргидриде [286]. Инактивация происходит в результате восстановления основания Шиффа, которое образуется при конденсации диоксиацетонфосфата с е-ЫНг-группой остатка лизина в активном центре фермента [287]. В соответствии с этим механизмом действия ФДФ-альдолаз класса I основания Шиффа играют роль электрофильных центров и заменяют ион металла, который играет эту роль в случае ФДФ-альдолаз класса II [281, 288]. Это предположительное сходство механизмов действия проиллюстрировано на рис. 14.6 и подтверждается тем, что ФДФ-альдолазы класса I и II катализируют сходные реакции обмена и Ю в субстратах [288]. Сходство механизмов действия оснований Шиффа и связанных с ферментом ионов металла, изображенное на рис. 14.6, распространяется и на другие типы реакций, особенно на декарбоксилирование а-кетокислот [28, 289, 289а]. Для такого сходства механизмов действия ФДФ-альдолаз необходимо, чтобы ферменты класса II образовывали мостиковый комплекс фермент — М.2+ — субстрат. [c.481]

В металлофлавопротеидах создаются дополнительные связи за счет имеющихся в молекуле фермента ионов металла. Авторы работы [12] отмечают, что с увеличением количества металла в молекуле белка значительно меняются максимумы абсорбции. Для таких ферментов, как [c.162]