Цинк, комплекс с ферментами

Железо может быть введено в протопорфирин IX без участия ферментов путем нагревания с солью железа(II) в уксусной кислоте или в пиридине. При физиологических значениях pH, однако, неферментативное включение железа осуществляется довольно медленно. Железо вообще не включается в порфириногены, конформация пиррольных колец которых не столь идеально соответствует образованию комплекса, как планарная сопряженная кольцевая система порфирина. В то же время цинк способен связываться с порфириногенами и порфиринами как ферментативным путем, так и без участия ферментов нежелательное образование комплексных соединений с цинком затрудняет изучение железопорфиринов. [c.658]

Биологические системы состоят главным образом из водорода, кислорода, углерода и азота. Действительно, более 99% атомов из числа необходимых биологическим клеткам приходится на долю этих четырех элементов. Тем не менее, как известно, биологические системы нуждаются во многих других элементах. На рис. 23.5 показаны необходимые для биологических систем элементы. К их числу относятся шесть переходных металлов-железо, медь, цинк, марганец, кобальт и молибден. Роль этих элементов в биологических системах обусловлена главным образом их способностью образовывать комплексы с разнообразными электронно-донорньши группами. Многие ферменты, выполняющие в организме роль катализаторов, функционируют благодаря наличию в них ионов металлов. Принцип действия ферментов будет рассмотрен подробнее в гл. 25. [c.375]

Исследования Теорелла [3] над механизмом действия алкогольдегид-разы печени, содержащей цинк, привели этого автора к выводу о существовании тройных комплексов фермента с коферментом и субстратами. Так как активной группой, т. е. коферментом, здесь является ДПН, то речь идет о расположении его молекулы в координационной сфере иоиа цинка. Строение активной группы алкогольдегидразы показано на схеме [c.129]

Тяжелые металлы являются протоплазматическими ядами, токсичность которых возрастает по мере увеличения атомной массы. Токсичность тяжелых металлов проявляется по-разному. Многие металлы при токсичных уровнях концентраций ингибируют деятельность ферментов (медь, ртуть). Некоторые тяжелые металлы образуют хелатоподоб-ные комплексы с обычными метаболитами, нарушая нормальный обмен веществ (железо). Такие металлы, как кадмий, медь, железо (П), взаимодействуют с клеточными мембранами, изменяя их проницаемость и другие свойства (например, разрыв клеточных мембран). Некоторые тяжелые металлы конкурируют с необходимыми растениям элементами, нарушая их функциональные роли. Например, кадмий замещает цинк, что приводит к цинковой недостаточности, вызывает угнетение и гибель растений. По чувствительности к кадмию растения располагаются в следующий восходящий ряд томаты < овес < салат < луговые травы < морковь < редька < фасоль < горох < шпинат. Токсичность ртути зависит от вида ее химических соединений. Наиболее токсичны органические соединения метил-, диметил- и этилртуть. Высокое содержание свинца могут подавлять рост растений, вызывать хлороз, обусловленный нарушением поступления железа. [c.153]

По мере увеличения норм макроэлементов под сахарную свеклу и другие культуры севооборота все более возрастает роль сбалансированного снабжения растений и микроудобрениями, особенно содержащими бор, медь, марганец, цинк, магний, молибден и др. Эти элементы активно участвуют в углеводном и белковом обмене в растении, так как входят в состав ферментов, витаминов, гормонов. Некоторые из микроэлементов (бор, молибден, марганец, цинк) можно использовать для обработки семян в комплексе с другими защитно-стимулирую-щими веществами. При остром недостатке в почве их применяют также с основным удобрением, в рядки и подкормки. [c.38]

Карбоксипептидаза А является металлоферментом, содержащим один атом цинка она сильно ингибируется хелатообразую-щими соединениями. Цинк можно удалить прп этом фермент оказывается неактивным, но активность его восстанавливается прн добавлении цинка или некоторых других металлов. Важная роль цинка в активном центре постулировалась много лет назад были предложены механизмы гидролиза, которые оказались в хорошем соответствии с результатами последующих рентгеноструктурных исследований фермента и комплексов фермента с ингибиторами. Данные, полученные с помощью химической модификации, свидетельствуют о том, что один из остатков тирозина фермента может участвовать в катализе. [c.318]

Многие белки также склонны к обратимому агрегированию. Это явление было очень наглядно показано группой японских авторов на примере -амилазы из Ba terium subtilis (мол. вес 48200) [99]. В присутствии ионов цинка устанавливается (зависящее от концентрации) равновесие между содержащим цинк димером и свободным от цинка мономером. На фиг. 37, Л приводятся результаты двух опытов (кривые наложены друг на друга) по хроматографированию фермента на сефадексе G-100 в присутствии ионов цинка (/) и без них (2). Однако при вторичном хроматографировании комплекса (1) в растворителе, не содержащем цинка (фиг. 37,Б), вновь получают дополнительный пик мономера. Таким путем удалось определить количество цинка в димере. Было показано, что на 1 моль мономера приходится 0,5 г-атом цинка. (По-видимому, димеризация не оказывает никакого влияния на ферментативную активность.) Эндрюс [100] после тщательного анализа кривых элюирования различных гормонов роста (на калиброванной колонке с сефадексом Q-100 для различных значений pH и концентрации) определил мо- [c.176]

Архитектура иммуноглобулина может служить основой для синтеза in vitro пептидов с заданными связывающими свойствами. Для теоретических и практических исследований может оказаться крайне полезным синтез in vitro полипептидной цепи с определенной специфичностью и сродством к данному соединению. Один из возможных путей может начаться с природной или синтетической области VlIVh без гипервариабельных петель в качестве остова. Путем включения подходящих последовательностей на место гипервариабельных сегментов можно затем сформировать специфичный центр связывания рассматриваемого лиганда без нарушения процесса свертывания и стабильности остова [498]. Пример Си —Zn -содержащей пероксид-дисмутазы [286] можно рассматривать как. природный прецедент этого метода пептидной инженерии. В этом случае геометрия координации атомов металла в активных центрах имеет очень много общего с соответствующими фрагментами кристаллических структур медь-имидазольных и цинк-имидазольных. комплексов [661]. Таким образом, обе основные особенности этогО фермента, структура иммуноглобулина и комплекс металла, могуг быть воспроизведены химиками-органиками. [c.246]

Наряду с коферментами существенную роль в формировании активных ферментов играют железо, медь, магний, марганец, кальций, цинк и др. Металлы могут выступать в качестве коферментов, а также активаторов ферментативной активности. Уже на организменном уровне можно оценить роль того или иного металла в функционировании фермента. Так, дефицит молибдена в пище животных проявляется в падении активности фермента ксантиноксида-зы. Дефицит этого же микроэлемента в питательной среде является причиной резкой инактивации нитратредуктазы у гриба Меигозрот сгавза. Для однозначного ответа на вопрос, является ли металл активатором или неотъемлемой частью зрелого фермента, необходимо получить последний в высокоочищен-ном или гомогенном состоянии. Если металл при диализе не отделяется от фермента, а более жесткое его удаление приводит к полному подавлению каталитической активности, значит, это истинный металлофермент. Металл в этом комплексе прочно связан с белком посредством множественных координационных связей. [c.63]

Прочные комплексы с азотсодержащими группировками белка образуют ионы меди и железа. Ионы кальция и магния преимущественно связываются с карбоксильными группами белка. Фермент алкогольдегидрогеназа содержит в своем составе цинк, прочно связанный с серосодержащими аминокислотными остатками белкового компонента макромолекулы. Ферридоксины переносят электроны при участии атомов железа, прочно связанных с остатками цистеина. В некоторых истинных металлоферментах присутствует более одного атома металла. Примером тому является супероксиддисмутаза — фермент, содержащий в своем составе медь и цинк. [c.63]

Многие ферменты в качестве активных центров содержат металлы или комплексы с металлами. Так, ксантиноксидаза представляет собой молибденфлавопротеид, дегидраза — бути-рил — медьфлавопротеид, железо входит в состав цитохрома, гидропероксидазы и т. п., пептидазы содержат цинк, фосфатазы и пептидазы — магний, последние так же марганец и кобальт и т. д. Все микроэлементы, необходимые для живых клеток, связаны с каталитическими процессами. [c.263]

Другой метод исследования заключается в использовании оптически неактивных катионных красителей, при связывании которых со спиралью поли-Ь-глутаминовой кислоты появляется сильный эффект Коттона. При этом кривая дисперсии пересекает линию нулевого вращения вблизи полосы поглощения красителя (фиг. I). Для поли-О-глутаминовой кислоты также можно получить подобный, но противоположный по знаку, эффект Коттона, который исчезает при переходе от спирали к хаотической конформации, несмотря на то что краситель остается связанным с макромолекулой. Белки, в состав которых входят гемогруппы, содержащие железо (миоглобин, гемоглобин, ката-лаза, пероксидаза), обладают своим собственным красителем , и в их спектрах наблюдается эффект Коттона в видимой области, т. е. в области поглощения гема. При денатурации этот эффект исчезает, но поглощение в видимой области при этом сохраняется. При добавлении оптически неактивного восстановленного никотинадениндинуклеотида к алкогольдегидрогеназе из печени (ферменту, содержащему цинк) наблюдается эффект Коттона в области поглощения нуклеотида. Однако в этом случае эффект Коттона обусловлен, по-видимому, асимметрией связывающей поверхности фермента, а не асимметрией спирали. Аналогичным примером могут служить комплексы оптически активных аминокислот (не поглощающих видимого света) с медью. В полосе поглощения медных комплексов, уже находящейся в видимой области, наблюдается эффект Коттона, индуцируемый аминокислотами. [c.294]

Комплексоны снижают активность алкогольдегидроге-назы (цинк), цитохром-с-редуктазы (железо), аскорбино ксидазы растений (медь) и др. Изучение свойств некоторых комплексных соединений металлов (Л. А. Николаев)) показало, что и относительно простые и довольно лабильные комплексы,способны проявлять высокую каталитическую активность и являются хорошими моделями активных групп металлсодержащих ферментов. Вместе с тем большое число этих комплексов и их высокая чувстви тельность к изменению природы лиганда делают понятным, почему соединения этого класса обязательно должны быть вовлечены в жизненный круговорот. Порфири-новые комплексы играют в поддержании процессов жизни важную роль не только потому, что магниевый комплекс такого типа хлорофилл осуществляет управление потоками солнечной энергии, направляя их на работу синтеза в фотосинтезирующих организмах, а гемоглобин и ряд ферментов выполняют важные функции, но еще и потому, что образование ДНК — основного кодирующего вещества — протекает по всем данным с участием порфи-ринового комплекса кобальта (витамина В12) [c.182]

Дитиокарбаматы или комплексы цинка с другими серусодержащими соединениями являются важными ускорителями процесса вулканизации резины. Дитиокарбаматы образуют комплексы с ами-нахп (1 1) с координационным числом пять такое соединение кадмия является, вероятно, единственным примером комплекса Сс1" с координационным числом пять [7 . Р-Дикетонаты цинка также образуют пятикоординационные продукты присоединения (1 1) с азотсодержащими основаниями 181. Цинк является также важной составной частью различных ферментов, например карбоксипептидазы. [c.475]

Цинк. В биологических средах устойчивы комплексы цинка, которые он образует с аминокислотами, пептидами и белками, нуклеотидами за счет взаимодействия с фрагментами биомолекул, содержащими в качестве электронодонорных атомов серу, кислород и азот. В цинкзависи-мых ферментах и цинксодержащих биокомплексах ион металла не участвует в окислительно-восстановительных процессах за счет переноса электронов. [c.194]

Карбоангидраза — первый металлофермент, в котором был обнаружен цинк. Данные о том, что в эритроцитах имеется белок, способный катализировать гидратацию — дегидратацию СОг, впервые были получены в лаборатории Рафтона [1—4]. Кейлин и Манн [5, 6] очистили фермент из эритроцитов быка и обнаружили в его препаратах 0,33% цинка. Молекулярная масса этого фермента около 30 000 [7—9]. В расчете на это значение, содержание цинка в белке колеблется от 0,92 до 1,52 г-атом/моль [5, 10, 11]. Было показано, что агенты, связывающие в комплекс металл (особенно анионы — цианид, сульфид, азид [4] и тиоцианат [12] и 2,3-димер-каптопропанол-1 [13]), являются сильными ингибиторами фермента. Эти данные указывали на важную роль ионов цинка для функционирования фермента из эритроцитов. [c.561]

Почти одинаковое значение атомного радиуса марганца (128 пм) и железа (126 пм) объясняет способность марганца замещать железо в порфириновом комплексе эритроцита. По той же причине марганец может замещать и цинк (атомный радиус 127 пм) в цинкзависимых ферментах, изменяя при этом их каталитические свойства. [c.275]

Металлы входят в активный центр металлофермента и участвуют в образовании фермент-субстратного комплекса, образуя координационные связи с субстратом. Возможно, что ион металла играет роль мостика при образовании фермент-субстратного комплекса. Субстрат взаимодействует при этом с металлом по крайней мере двумя группами, расположенными по обе стороны от связи, расщепляемой при ферментативной реакции. В качестве примера можно рассмотреть механизм действия карбоксипептидазы А, специфичной по отношению к С-концевой аминокислоте, имеющей свободную карбоксильную группу. В этом случае в образовании хелатного комплекса принимает участие концевая карбоксильная группа и карбонильный кислород пептидной связи. Металл — цинк, оттягивая на себя электроны, ослабляет пептидную связь. На основании этой гипотезы структура фермент-субстратного комплекса в случае карбокси-лептидазы А может быть представлена следующим образом [c.245]

Ферменты этой группы в основном представляют либо очень прочный комплекс специфического белка и металла, как это имеет место во многих медьсодержащих белках, либо столь же прочное комплексное соединение белка, металла и простетической группы. Такую сложную ферментную единицу мы имеем в случае порфириновых и некоторых других железо- и медьсодержащих катализаторов. Оба металла могут и не являться конституционными составляющими ферментов, а быть неспецифическими активаторами биохимических процессов, находясь в активном центре комплекса металл—фермент (белок) в последнем случае они выполняют ту же роль, что и марганец, кобальт, магний, цинк — металлы-катализаторы реакций, осуществляющихся с участием разнообразных групп ферментов. [c.146]

Кадмий. По конфигурации внещней электронной оболочки и склонности к образованию комплексов с биолигандами кадмий напоминает цинк, но в то же время проявляет большее сродство к сульфгидрильным группам. Поэтому кадмий замещает цинк в некоторых металлоферментных комплексах, чем и обусловлена его токсичность. Кадмий имеет высокое сродство к гемоглобину, нуклеиновым кислотам и поэтому способен вызывать нарушения их метаболизма. Введение кадмия в организм ингибирует ферменты, содержащие сульфгидрильные группы. [c.195]

Функцию коферментов выполняют такие металлы, как железо, марганец, цинк, молибден и магний, и такие витамины, как тиамин, рибофлавин, никотиновая кислота и пиридоксин. Как в той, так и в другой группе активный кофермент — это иногда яе просто металл или витамин, а более сложная структура. Железо, например, может входить в состав гема оно занимает центральное положение в этой сложной органической молекуле, содержащейся в гемоглобине и некоторых важных окислительных ферментах. Тиамин, рибофлавин и никотиновая кислота встречаются в виде фосфорилированных производных, обеспечивающих активность ряда дыхательных ферментов. Среди так называемых металлфлавопротеидов имеются ферменты, которые нуждаются в нескольких типах коферментов так, альдегидокси-даза в активной форме содержит (помимо основного структурного белка) еще и свободное железо, железо в составе гема и, наконец, рибофлавин в комплексе, носящем название флавин-адениндинуклеотид. Все эти коферменты необходимы для проявления активности альдегидоксидазы, причем, для того чтоОы быть эффективным, каждый из них должен быть присоединен к белку в соответствующем положении. [c.45]

Оказалось, однако, как это след ет из результатов, приведенных на рис 19, что активирующей способностью обладают и многие другие дв хвалентные катионы, причем степень активации фермента со многими из них была лищь незначительно ниже, чем с магнием, а с марганцем даже несколько выше По ст пени активации, при оптимальной их концентрации в среде, металлы-активаторы располагались в таком порядке марганец>маг-ний>железо, никель, цинк>кальций, кобальт>кадмий, т е. более сильное повышенпе активности транскетолазы вызывают катионы, которые образуют с белками комплексы наименыпей стабильности [c.97]

Пример 14-Л. Конформация карбоксипептидазы Л. В актив ном центре фермента карбоксипептидазы А содержится тирозин, а в определенном положении вне активного центра — атом цинка. Путем диазотирования и последующего азосочетания можно присоединить арсаниловую кислоту к тирозину, находящемуся в активном центре. Спектр поглощения свободного арсанилазоти-розина значительно изменяется при связывании цинка. Спектр модифицированного белка в растворе такой же, как спектр модельного цинкового комплекса. Значит, белок упакован таким образом, что место расположения цинка и активный центр находятся недалеко друг от друга. Это особенно интересный пример, так как при изучении кристаллов с помощью рентгеноструктурного анализа показано, что цинк не располагается вблизи активного центра. Однако спектр репортерной группы в кристалле белка также свидетельствует об отсутствии связывания цинка. Следовательно, структура белка в растворе не такая, как в кристаллах, используемых для рентгеноструктурного анализа. [c.406]

Молекулярный кислород является одним из распространенных соединений в природе, активно участвует в жизненно важных процессах [1,2]. При комплексообразовании он способен переносить часть своей я-электронной плотности на вакантные (/-орбитали центрального атома комплекса и выступать как мостиковый лиганд между атомами металла [3]. Цинк входит в состав различных ферментов, образует комплексы с различными веществами, в том числе и дипептидами, которые проявляют супероксидную актршность [2]. [c.148]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология