Щелевое строение активных центров

Щелевое строение активных центров [c.122]

Этот механизм объясняет многие необычайные свойства ферментов как катализаторов. Поэтому можно думать, что щелевое строение активных центров немногих изученных до настоящего времени ферментов — это не случайное обстоятельство или частное свойство изученных к настоящему времени ферментов, а основная структурная особенность строения ферментных глобул. [c.123]

В реальных системах ни субстрат, ни фермент не являются жесткими молекулами. Поэтому при связывании претерпевают конформационные изменения, как правило, молекулы обоих реагентов, о означает, что провести четкую грань между различными механизмами катализа (рис. 17, II и III) не представляется возможным. Более того, даже обычный механизм ориентации реагирующих групп (см. 3 этой главы) в ряде случаев можно трактовать как создание некоторых напряжений в структуре молекул реагентов. Поэтому, чтобы не дать себя дезориентировать изобилием предложенных теорий и механизмов (а также поправок и уточнений к ним), важно помнить, что отличие между ними состоит лишь в используемых терминах (таких как принудительная ориентация, индуцированное соответствие, механизм дыбы , щелевой эффект и т. п.) и некоторых частных предпосылках о строении активного центра. Термодинамическая же сущность всех этих теорий одна потенциальная свободная энергия связывания (сорбции) субстрата на ферменте тратится на понижение барьера свободной энергии активации последующей химической реакции. [c.60]

На фоне этого многообразия строение активного центра выглядит поразительно однообразно. Большая или малая щель (величина зависит от размера и формы молекулы субстрата) построена при участии большого числа аминокислотных заместителей, входящих в адсорбционный центр. Однако щелевой характер активного центра обусловлен не только необходимостью адсорбировать субстрат. С помощью щелевой адсорбции субстрата каталитически активные группы располагаются наиболее эффективным образом относительно превращаемых связей в молекуле субстрата и можно думать, что этим достигается высокая каталитическая активность функциональных групп фермента. Каталитический участок образуется немногими специфически ориентированными группами, функционирование которых в решаю- [c.122]

Активный центр — щель в глобуле рибонуклеазы имеет довольно сложное строение, а каталитический участок содержит остатки гистидина, лизина, серина и треонина. На рис. 32 по данным работы [19] показано на модели строение активного центра рибонуклеазы после адсорбции различных ингибиторов. Гистидиновые остатки (His 12 и His 119) в комплексе с двумя первыми ингибиторами заряжены положительно. В состав активного центра входят лизиновые остатки (Lys 41 и Lys 7), оксигруппы Ser 123 и Tlir 45. Фенилаланин 120 играет большую роль в адсорбционном центре. Механизм действия рибонуклеазы рассматривается в гл. V. Недостаточное разрешение рентгенограмм не позволяет пока с такой определенностью, как для лизоцима, установить молекулярный механизм действия фермента. Однако имеющиеся данные позволяют считать достоверным тот факт, что каталитическая активность рибонуклеазы связана со щелевой адсорбцией молекулы субстрата и стерически обусловленными (жесткими) конформациями каталитически активных аминокислотных остатков относительно молекулы субстрата. [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология