Каталитически активные вещества и функциональные группы

Известно, что скорость ферментативной реакции может быть сравнительно легко изменена при изменении условий реакции. Наиболее часто встречаются случаи, когда скорость реакции изменяется вследствие влияния некоторых веществ на структуру и реакционноспособность (каталитическую активность) ферментов. Вещества, уменьшающие активность ферментов, называются ингибиторами ферментов. Вообще говоря, активность ферментов, являющихся белками, может быть уменьшена при различных воздействиях, вызывающих необратимую денатурацию белков (нагревание, действие сильных кислот и оснований и т. п.). Однако такое неспецифическое ингибирование ферментов не представляет большого интереса для изучения механизма ферментативных реакций. Наоборот, изучение действия веществ, не вызывающих денатурации белка в обычном смысле слова, но способных лишать ферменты их каталитических свойств благодаря специфическому взаимодействию с определенными функциональными группами, имеет большое значение для изучения химического строения активных центров и механизма ферментативных реакций. [c.78]

Такие реакции известны достаточно давно [1—4]. Они успешно проходят на двух группах катализаторов. К первой относятся катализаторы с чисто металлической поверхностью (монокристаллы, пленки, черни), а также катализаторы, содержащие один или несколько металлов на носителях, не имеющих своей особой функциональной активности, например на активированном угле. К другой группе принадлежат катализаторы, состоящие из металла, чаще всего переходного, отложенного на каталитически активном веществе, выполняющем особую каталитическую функцию. Такие катализаторы называют бифункциональными. [c.87]

Важно отметить, что на долю функциональных групп приходится сравнительно небольшое количество вещества, основная масса которого сосредоточена в макрорадикале активного соединения. Поэтому очень малое количество поглощенных веществ может сильно изменять химические свойства высокомолекулярных соединений, в особенности их каталитические свойства. Дело в том, что изменение только части функциональных групп может испортить набор функциональных групп и свободных мест, обусловливающих непрерывный ход катализа катализатор отравляется небольшими количествами примесей. Таким же образом можно объяснить и активирование катализаторов некоторыми дозами примесей. [c.74]

Кроме ионов переходных металлов, высокая каталитическая активность характерна для ферментов. Ферменты — это вещества белкового происхождения, имеющие в своем составе определенные функциональные группы и катализирующие многие биохимические процессы в живых организмах. Основное их преимущество— высокая специфичность действия. Фермент обычно катализирует превращение только одного вещества— субстрата, что позволяет определить это со- [c.448]

Вещества, снижающие перенапряжение водорода, можно разделить на две группы а) деполяризаторы, которые после разряда на электроде образуют на его поверхности каталитически активные продукты (активные центры) б) соединения с определенными функциональными группами, имеющие характер доноров протонов и адсорбирующиеся на поверхности электрода. [c.381]

Газо-адсорбционный метод этих недостатков не имеет. Основным его недостатком является лишь нелинейность изотерм адсорбции, приводящая к несимметричности пиков. Нелинейность связана с геометрической и химической неоднородностью поверхности обычных активных адсорбентов. Особенно резко она проявляется в случае сильно адсорбирующих молекул. Неоднородность и высокая адсорбционная, а иногда и каталитическая активность обычных адсорбентов ограничивают их применение в газовой хроматографии. Поэтому такие адсорбенты применяются в основном лишь для анализа газообразных веществ, не содержащих активных функциональных групп, изотермы адсорбции которых при исполь- [c.84]

Для каталитической активности многих ферментов требуются те или иные кофакторы небелковой природы. Такими кофакторами могут быть органические соединения (в этом случае их называют коферментами) или какие-либо неорганические вещества, например металлы (в форме ионов). У одних ферментов кофакторы непосредственно участвуют в каталитическом процессе, у других же они выполняют функцию промежуточных переносчиков определенных функциональных групп от молекулы субстрата к ферменту. Хотя такие кофакторы присутствуют в клетках в крайне незначительных количествах, они необходимы для действия многих ферментов и потому играют жизненно важную роль в метаболизме клетки. [c.273]

Возможность сорбции на ионообменных материалах различных биологически активных веществ с сохранением их биологического действия — новая область применения ионитов (см. раздел X. 4). Химизм взаимодействия органического вещества с ионитом может быть различным (ионный обмен, комплексообразование с противоионом или с функциональными группами полимерного каркаса, молекулярная сорбция), но в конечном итоге должен обеспечивать необходимую прочность связи. Иммобилизованные ферменты можно применять для проведения сложных каталитических реакций, пропуская раствор, биологическую жидкость, кровь через колонку с сорбентом без введения вещества-катализатора в реакционную среду. Показана перспективность применения иммобилизованных антител для воздействия на антигены (соответственно — иммобилизованных антигенов для специфического связывания антител) при непосредственном взаимодействии с кровью (иммуносорбция) ] 625, с. 136]. [c.390]

Однако оно не применимо, по-видимому, в полной мере для таких относительно простых веществ, какими являются обычные комплексы металлов. Так, например, путем простого образования комплексов нельзя скомбинировать в водном растворе ионы таких металлов, как и Hg с очень сильными основаниями, либо из-за ограниченной растворимости (как в случае ОН ), либо из-за того, что взаимодействие лигандов с металлом нивелирует каталитическую активность. Для того чтобы обе функциональные группы были эффективными, они должны располагаться таким образом, чтобы действовать на молекулу водорода, но в то же самое время не реагировать (нейтрализующим образом) друг с другом. Такое расположение требует закрепления групп на некотором жестком основании, каким может являться поверхность или подходящая молекула. [c.365]

Следовательно, можно утверждать, что если функциональные группы центров катализа основного каталитического процесса сохраняются при углеобразовании в своей первоначальной связи с массой гетерогенного катализатора, т. е. они не закрываются углистым веществом, не мигрируют и число их не изменяется, то возможны следующие варианты изменения суммарной каталитической активности некоторого количества катализатора . [c.252]

В этом случае могут произойти такие же изменения каталитических свойств центра катализа основной органической каталитической реакции, как и в случае обычной замены носителя активного компонента, т. е. активность центра катализа может возрасти или уменьшиться В несколько раз. При дальнейшем нарастании слоев углистого вещества под группой атомов, образующих функциональную группу центра катализа, его активность не должна меняться. [c.254]

Вариант 2. Если допустить изменение числа функциональных групп в связи с увеличением поверхности и разрыхлением основного вещества катализатора, то, согласно сказанному, в начальной стадии обугливания число центров катализа возрастет, достигнет предела и после полной блокировки поверхности углистыми отложениями станет уменьшаться. При этом также возможно увеличение (рис. 16, кривая 3) или уменьшение каталитической активности центра катализа при выносе его функциональной группы с поверхности катализатора на поверхность углистого отложения (рис. 16, кривая 4). Максимумы кривых 3 я 4 соответствуют предельному увеличению числа центров катализа на обугленном катализаторе перед полной экранировкой его исходной поверхности. [c.255]

Выделим следующие функциональные группы компонентов катализатора каталитически активные вещества, промоторы, инертные вещества. Последние следует рассматривать как условно инертные , так как в некоторых случаях компоненты катализатора, считающиеся инертными, в действительности так или иначе влияют на активность катализатора. Классификация компонентов катализатора представлена на рис. 1. Согласно этой классификации, каждая из перечисленных функциональных групп делится на две или три подгруппы. Группа каталитически активных веществ содержит подгруппы смешанных и нанесенных активных компонентов, т. е. находящихся в составе смешанных и нанесенных катализаторов. Группы промоторов разделены на две большие подгруппы модификаторы — вещества, так или иначе (чаще положительно) влияющие на удельную каталитическую активность и селективность катализатора, и диспергаторы — вещества, оказывающие положительное влияние на удельную поверхность активного компонента. Условно инертные вещества подразделяются на следующие подгруппы наполнители, связующие, порообразую-щие. Функции этих веществ ясны из их наименования. [c.8]

Молекулярный вес энзима в тысячи раз превышает молекулярный вес субстрата. Размеры частиц ферментов лежат в коллоидной области, во много,раз превышая размеры молекул субстрата. Поэтому при образовании промежуточного соединения на молекуле фермента должна быть область, к которой присоединяются как продукт, так и субстрат. Промежуточное соединение представляет собой своеобразное переходное состояние субстрат-фермент и фермент-продукт. Имеется ряд доказательств того, что в молекуле фермента каталитически активными являются определенные группы. Активная часть ферментов составляет малую долю от всей его молекулы. Для выявления этой активной части применяют специфические реагенты, не вызывающие денатурации фермента, но реагирующие с активной группой. Такой реагент должен тормозить действие фермента и связывать определенную группу в низкомолекулярных соединениях. Торможение активности под действием ингибитора обычно обратимо и по удалении ингибитора активность восстанавливается. Так, например, п-хлормеркурибензоат реагирует с 5Н-группой низкомолекулярных веществ, образуя меркаптиды. 5Н-группа часто является активной функциональной группой ферментов, в частности дегидраз. При добавлении п-хлормерку-рибензоата происходит торможение дегидраз за счет реакции [c.258]

При изомеризации происходит перестройка органических молекул без изменения молекулярного веса. Такие реакции очень распространены в органической химии и органической технологии. Они включают миграции двойных и тройных связей, сужение и расширение циклов, перемещение функциональных групп, изомеризацию углеродного скелета и т. д. Эти процессы можно проводить некаталитически и каталитически. Изомеризация является доказательством динамичности атомов в молекулах. Изомеризация играет огромную роль в органической технологии топлива, синтетических каучуков, химии поверхностно-активных веществ, химии душистых веществ, биохимии и т. д. Из-за громадного числа и разнообразия реакций изомеризации в этой главе будут рассмотрены лишь каталитические изомеризации углеводородов с учетом их практического значения. [c.553]

Поверхность катализатора — точнее активное высокомолекулярное вещество в целом — приобретает новые свойства в результате химического воздействия на него каталитически преобразующих веществ. Эти свойства зависят от химического характера образовавшихся функциональных групп. [c.74]

Итак, создание синтетическим путем макромолекулы с уникальной устойчивой третичной структурой в принципе возможно. Трудно, однако, сказать, какова вероятность отбора при синтезе именно каталитически активной конформации. Тем не менее (даже без закрепленной третичной структуры) полимерные модели привлекают к себе столь широкое внимание, что число работ, посвященных этим системам, исчисляется сотнями. Однако обнаруживаемое увеличение реакционной способности функциональных групп, присоединенных к полимерной цепи, в большинстве изученных систем обусловлено лишь тривиальными эффектами среды (приводящими, например, к кажущемуся сдвигу р/(а) или же локальным концентрированием субстрата на полимере [62]. Те же эффекты играют основную роль и в мицелляр-ном катализе (см. 6 этой главы). Это не удивительно, поскольку мак-ромолекулярные частицы полимерного мыла (типа ХЬУ ) по таким свойствам, как характер взаимодействия гидрофобных и гидрофильных фрагментов друг с другом и с другими компонентами раствора, подвижность отдельных звеньев, диэлектрическая проницаемость и др., близки к мицеллам поверхностно-активных веществ [64]. Рассмотрим некоторые примеры. [c.105]

Изучение реакционной способности поверхности твердых веществ и путей ее целенаправленного изменения открывает большие возможности для создания новых материалов с заданными свойствами. Каталитические и сорбционные свойства, проявляемые твердым веществом, определяются химическим составом и строением поверхности твердого вещества — его надрадикале и функциональных групп, причем внутренняя масса вещества определенным образом влияет на химическую природу и, следовательно, на активность поверхностных группировок. [c.199]

Метод молекулярного на .,.аивания позволяет изменять поверхностные свойства активных твердых веществ за счет синтеза на поверхности новых функциональных групп, обладающих другой химической активностью. Активность твердых веществ проявляется в различных химических реакциях, в том числе кг1т . л п ических. В качестве стандартной каталитической реакции лля определения активности образцов обычно используют модсльп )1е реакции, отражающие протекание целой группы процессов на катализаторах определенного типа. [c.212]

Можно констатировать, что тетразамещенные производные мочевины обладают крайне низкой каталитической активностью тризамещенные производные относительно мало активны. Дизаме-щенные симметричные и несимметричные производные мочевины, а также монозамещенные производные мочевины обладают весьма ярко выраженными каталитическими свойствами однако лучшие катализаторы в рассматриваемом ряду — М,Н-дибутилмочевина и мочевина. На рисунке приведены данные, полученные и с другими веществами, выбранными для идентификации каталитически активных функциональных групп. [c.105]

Применение классической полярографии для определения фосфорорганических соединений, не говоря о косвенных методах, в каждом случае определяется либо наличием восстанавливаемых функциональных групп, таких, как в паратионе - и параоксоне либо образованием при гидролитическом разложении полярографически активных продуктов. К таким веществам относятся мала-тион (определяется фумаровая кислота ), систокс и тинокс °, при определении которых измеряют каталитические волны водорода, вызываемые образовавшимися при гидролизе тиольными группами. Успехи в развитии осциллографической полярографии привели к тому, что при помощи ее методов можно анализировать [c.216]

Необходимо также иметь в виду возможность протекания в процессе формирования соединения каталитических реакций и возникновение в результате этого новых функциональных групп и химических связей, образование полисопряженных систем, наличие поверхностно-активных веществ и др. [c.8]

Прежде всего следует отметить важное методическое различие в изучении природных и синтетических полимерных катализаторов. Высокая каталитическая активность ферментов объясняется большим разнообразием входящих в их состав химических функциональных групп, что позволяет ферменту участвовать во многих взаимодействиях (обычно в определенной последовательности). Большое число функциональных групп и сложность структур в целом не позволяют в эксперименте выявить полную картину протекающих процессов. Поэтому исследователям приходится вьщелять и изучать какое-либо одно, изолированное взаимодействие, сводящееся к элементарной реакции. После выяснения его роли в реагирующей системе переходят к следующему взаимодействию и т. д. Такой метод исследований очень медленно приближает химиков-синтетиков к получению веществ, сколь-нибудь близких по своим каталитическим свойствам к природным ферментам, хотя при этом уже удается получать вещества, которые по отдельным, изол1фо-ванным функциональным характеристикам сравнимы с ферментами или даже превосходят их. [c.62]

Газо-адсорбционный метод этих недостатков не имеет. Основным его недостатком является лишь нелинейность изотерм адсорбции, приводящая к несимметричности пиков. Эта нелинейность связана с геометрической и химической неоднородностью поверхности обычных активных адсорбентов. Особенно резко она проявляется в случае сильно адсорбирующихся молекул. Неоднородность и высокая адсорбционная, а иногда и каталитическая активность обычных адсорбентов ограничивает их применение в газовой хроматографии. Поэтому такие адсорбенты применяются в основном лишь для анализа газообразных веществ, не содержащих активных функциональных групп, изотермы адсорбции которых при используемых в хроматографии концентрациях и температурах близки к линейным. После появления ряда работ 1947—1954 гг., в частности работ Классопа [14], Филлипса [15], Туркельтауба [16], Кремер [17], Янака [18] и Рэя [19], газо-адсорбционный метод хроматографии до начала 60-х годов рассматривался лишь как метод, дополняющий газо-жидкостную хроматографию для разделения газов и паров низкокипящих веществ, так как в этом случае разделительная способность жидких фаз благодаря малой растворимости газов недостаточна [20]. [c.8]

В проявлении каталитической активности фермента принимает участие не вся его молекула, а только незначительная часть, которая называется активным центром (рис. 33). Активный центр — это часть молекулы фермента, которая взаимодействует с коферментом и субстратом и участвует в преобразовании вещества. Активный центр ферментов может быть образован несколькими функциональными группами отдельных аминокислот, расположенными в различных участках полипептидной цепи белка (рис. 34). Поэтому для проявления каталитической активности фермента важна его нативная структурная организация. При нарушении этой структуры изменяется активный центр, а значит, и активность фермента. Существуют ферменты, которые состоят из нескольких белковых молекул, т. е. имеют субъ-единичное строение. Они могут иметь несколько активных центров или единый центр, образованный при взаимодействии этих субъединиц. [c.91]

Для сколько-нибудь сложных органических молекул на активных твердых катализаторах как без второго реагента, так и особенно в присутствии таких активных реагентов, какОз, H2SO4, Rj=R2, NO2 и т. д. в хемосорбционном слое нередко одновременно происходят ослабление и разрыв многих частных связей исходных молекул (С — Н, С—С, С — ОН, С — N и т. д.) с изомеризацией и образованием новых, подробнее не изученных связей и ассоциативных форм. Это, в частности, характерно для крекинга на алюмосиликатах и для мягкого окисления олефинов и ароматических соединений на смешанных окислах. получающихся сложных хемосорбционных продуктах может быть представлено несколько функциональных групп и могут сосуществовать разные типы связей и радикалов, которые являются зачатками различных устойчивых полупродуктов и конечных продуктов катализа. Подобное явление наблюдается, например, в возможности продолжения катализа некоторое время без притока новых количеств исходных веществ и в неожиданных продуктах изотопного обмена. Эти особые хемосорбционные коллективные системы могут служить промежуточной коллективной формой как для различных каталитических реакций, так н для закоксовывания поверхности катализатора [c.22]

Изучение. инактивации дало сведения об активной области некоторых гидролитических ферментов, в частности химот1рипсина и ацетилхолинэстеразы. а-Амино-кислоты или некоторые функциональные производные этих соединений, которые являются специфическими субстратами или конкурирующими ингибиторами для а-химотрипсина, могут быть описаны общей формулой R HR R", где R, R и R" — группы, определяющие свойства этих молекул соответственно а-амино- и.чи ацил-аминогруппа, боковая цепь а-аминокислоты и карбоксильная группа или производное карбоновой кислоты. Было высказано предположение [346], что вышеупомянутые специфические субстраты и конкурируюшие инги- биторы могут соединяться с ферментом путем взаимодействия групп R, R, R" и определенного ряда центров рь р2 и рз, которые, как предполагается, составляют каталитически активную область фермента. Полагают, что степень, с которой любое данное вещество будет связываться с активной областью фермента, зависит от того, в какой мере молекула и асимметрическая каталитическая поверхность дополняют друг друга, и также от того, насколько присоединяющаяся молекула и активная область способны изменять свои поверхности для улучшения контакта. Результаты кинетических исследований с применением ряда субстратов и конкурирующих ингибиторов а-химотрипсина согласуются [c.135]

Следовательно, так называемые инертные носители, сильно влияющие на каталитические свойства активных центров гетерогенных катализаторов и активных групп органических катализаторов, нельзя считать инертной, неактивной частью. Зона трансмолекулярного -<индукционно-го) влияния также принимает активное участие в каталитическом процессе, но не путем непосредственного взаимодействия с реагирующими веществами, а при посредстве реакционной группы. При этом только различия в специфике участия в каталитическом процессе реакционной группы центра катализа и его зоны трансмолекулярного влияния заставляют подразделять это единое целое — центр катализа — на две части. Выделение реакционной группы в пределах центра катализа лишь подчеркивает ее особую роль как функциональной группы, при помощи которой происходит взаимодействие центра катализа с реагирующими веществами. [c.30]

Известно, что изучение влияние ингибиторов на каталитическую активность ферментов является одним из методов, позволяющих исследовать их механизм действия. Ингибиторный метод был использован и ранее для исследования механизма пероксидазного окисления неорганических и органических соединений, катализируемого пероксидазой [Pettigrew et all., 1976]. Ингибиторы пероксидазы могут различными путями влиять на катализируемый ферментом окислительный процесс. Ионы цианида, фторида и азида подавляют каталитическую активность пероксидазы за счет образования прочных комплексов по шестому координационному положению железа гема, предотвращая реакцию с перекисью водорода. Ряд органических соединений ингибируют пероксидазу, реагируя с ее промежуточными Е, и Е соединениями. Некоторые из них, такие как аскорбиновая кислота, НАДН [Лебедева, Угарова, 1997], сахара [Saunders et. al., 1964], тиомочевина [Pettigrew et al., 1976], относятся к медленно окисляемым субстратам пероксидазы, ингибирующий эффект которых в реакции окисления о-дианизидина достигается за счет их прочного связывания в активном центре фермента. Некоторые вещества, реагируя с пероксидазой, инактивируют фермент. Так, необратимое инактивирующее действие фенилгидразина связано с модификацией функциональных групп пероксидазы (предположительно остатка триптофана) свободнорадикальными продуктами его некаталитического и каталитического окис- [c.125]

Если функциональная группа центра катализа основного каталитического процесса не совпадает с центром углеобразования и отлагающийся уголь не затрагивает даже зоны трансмолекулярного влияния, то каталитические свойства центра катализа в процессе накопления угля не изменятся. Изменения активности станут наблюдаться только после того, как накапливающееся углистое вещество затронет либо, функциональную группу, либо ее зону трансмолекулярного влияния. В начальной же стадии обугливания не будет вовсе изменения каталитической активности катализатора. Этот случай в точности соответствует картине, предусматриваемой дендритной теорией независимо от того, образуются ли дендриты, или углистое вещество отлагается в-виде островков и микрокристаллов. [c.252]

После того как накапливающееся углистое вещество начнет закрывать зону трансмолекулярного влияния центра катализа основного каталитического процесса, или же, если углистое вещество, не затрагивая функциональной группы центра катализа, будет отлагаться с самого начала в пределах его зоны трансмолекулярного влияния, каталитические свойства центра катализа изменятся. Его каталитическая активность для основного процесса либо увеличится, либо уменьшится. Можно допустить и редкий случай, когда каталитическая активность таких обугленных центров катализа останется не изменившейся. [c.252]

Вариант 1. С самого начала обугливания каталитическая активность не изменяется вплоть до некоторой степени обугленности. Затем она начинает расти или уменьшаться. При больших степенях обугливания, когда наступает экранировка функциональных групп, в случае неактивности углистого вещества для основного процесса происходит падение суммарной активности до нуля (рис. 15, кривые 1 я 2). Это-вариант первоначального несовпадения зон обугливания с зонами трансмолекулярного влияния центров катализа основного каталитического процесса. [c.252]

Таким образом, в реакциях оксидазного окисления, пероксидаза способна катализировать окисление органических соединений, среди которых могут быть и функционально активные вещества. Причем в каталитическом процессе участвует белковый компонент. Реакция сопровождается образованием продуктов свободнорадикального окисления которые приводят к образованию активных форм кислорода. При этом образующаяся перекись водорода взаимодействует с ферментом с образованием соединения I, которое инициирует пероксидазные реакции. По-видимому, в этом случае могут параллельно протекать как реакции оксидазного, так и пероксидазного окисления. Причем последние ускоряют окисление органических субстратов. Образование радикалов органических соединений может способствовать модификации функциональных групп белка, участвующих в катализе, что может приводить к инактивированию фермента, проявляемое в понижении скорости ферментативной реакции. Наличие данного процесса продемонстрировано в реакции оксидазного окисления диоксифумаровой кислоты [Березин и др., 19756]. Используя в качестве субстрата пероксидазы о-дианизидин, который окисляется только перекисью водорода и не окисляется кислородом. Показано, что в системе ДФК-ПО-О наблюдается окисление о-дианизидина, причем скорость его окисления возрастала с увеличением концентрации ДФК. Поэтому образование перекиси водорода в ходе оксидазных реакций пероксидазы является пусковым механизмом для последующего протекания пероксидазных реакций фермента. Данный механизм может быть использован организмами, находящимися в состоянии покоя или гибернации, поскольку активизация оксидазных процессов в биогенной системе может служить пусковым механизмом для покоящихся систем, обеспечивая их энергетические потребности при выходе из состояния покоя. [c.36]

Подавляющее большинство биологически активных веществ (гормонов, нейромедиаторов, ядов, токсинов, лекарственных препаратов или любых других агентов) действует на функциональную или метаболическую активность клеток по одному из трех путей 1) изменение компартментализации веществ в клетке или в клеточном ансамбле 2) усиление или ослабление каталитической активности ферментов, что достигается чаще всего их модификацией 3) изменение концентрации ферментов в клетке путем воздействия на их синтез или деградацию (см. главу 1). Первый механизм регуляции осуществляется главным образом путем изменения проницаемости биологических мембран для нонов, коферментов или метаболитов. Потенциал действия, возникаю-" щий под влиянием ацетилхолина или катехоламинов (при связывании с а-адренергическими рецепторами), вызывается входом Са2+ и Ма+ и последующим выходом К+ из клетки. Поступление Са " " в клетку стимулируют также ангиотензин и простагландинь группы Р, а проницаемость мембран почек для Ыа+ и воды находится под контролем альдостерона и антидиуретического гормона. Транспорт в клетку сахаров и аминокислот усиливают инсулин и соматомедины. [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология