Каталитический участок

В работе [11] было показано, что при определенной (и сравнительно небольшой) степени полимеризации олигомеров h сумма Kii,n-i достигает практически постоянного предела, величина которого зависит от числа сайтов в активном центре и положения каталитического участка. Если число сайтов в активном центре фермента равно /, а каталитический участок находится между сайтами г и / +1, то [c.120]

Образование активного центра (АЦ). АЦ называют совокупность остатков АК, расположенных в молекуле фермента определенным образом, так, что именно эти аминокислоты участвуют в связывании субстрата и образовании продукта реакции. В АЦ различают участок связывания и каталитический участок. В образование АЦ могут быть вовлечены даже очень отдаленно расположенные в полипептидной цепи АК, связанные нековалентными связями водородными, ионными, диполь-дипольными. Их энергия не более 4-40 кДж/моль, но таких связей в молекуле фермента очень много, и они играют решающую роль в механизме действия ферментов. [c.29]

Наличие предуготовленной для субстрата полости обнаружено рентгенографически и у других ферментов. Активный центр рибонуклеазы, расположенный в этой полости, содержит основные остатки Лиз и Арг, взаимодействующие с фосфатными группами РНК (рибонуклеаза катализирует гидролитическое расщепление РНК). Каталитический участок в той же полости образован двумя остатками Гис, осуществляющими основный катализ [89, 90]. Аналогичная полость обнаружена в папаине, активными остатками которого являются Цис 25 и Гис 159 [91]. [c.392]

В каталитический участок фермента входят остатки аминокислот, непосредственно участвующие в катализе. Их называют каталитическими группами. В качестве каталитических обычно выступают ионогенные группы. [c.187]

Структурные данные, указывающие способ пространственной укладки полипептидной цепи, т. е. раскрывающие третичную структуру белковых глобул, подтверждают наличие адсорбционных центров, построенных в виде щели и расположенных недалеко от каталитических центров. Так, активный центр карбоангидразы представляет собой некоторую щель , на дне которой и располагается каталитический участок. Эти щели имеют вполне определенные геометрические размеры и такое распределение полярных и неполярных групп, которое позволяет пропускать к каталитическим центрам и придавать необходимую ориентацию молекулам со строго определенным строением и химическими свойствами. Этим самым обусловливается специфичный отбор субстратов. [c.506]

Каталитический участок активного центра непосредственно осуществляет ферментативную реакцию. [c.24]

НОЙ специфичности, но и прямые структурные данные подтверждают наличие адсорбционного центра, обычно построенного в виде щели над каталитическим центром и как бы играющего роль шаблона, наложенного на каталитический участок. Адсорбционный центр или щель в белковой глобуле обладает заданными геометрическими свойствами и таким распределением полярных и неполярных групп, которые позволяют пропускать к центру катализа и придавать необходимую ориентацию только молекулам со строго определенными геометрическими и химическими свойствами, т. е. осуществлять отбор субстратов. Реальные механизмы действия адсорбционного центра оказались довольно сложными, а сама щель — не простым жестким шаблоном, а подвижной структурой. [c.65]

Азид, цианид или НгЗ проявляют свойства ингибиторов главным образом из-за способности проникать к каталитическому центру и образовывать с ним прочные комплексы, как, например, с медью и железом. Ингибиторный эффект часто связан с их восстановительной способностью по отношению к пиридоксальфосфату, дисульфидным группам или воздействием на карбонильную группу ферментов. Эти ингибиторы также выводят из строя не адсорбционный, а каталитический участок ферментной глобулы. Точно так же действуют ингибиторы-реагенты на тиоловые группы, выводящие из строя соответствующие ферменты путем алкилирования 5Н-групп. Сюда относятся соединения типа иодацетамида, хлорацетофенона и т. п. [c.72]

Глобула фермента состоит из двух или четырех субъединиц с молекулярным весом 35 ООО. Каждая субъединица надрезана щелью, представляющей собой активный центр фермента. На дне щели располагается каталитический участок, в состав которого входят 5Н-груп- [c.114]

На фоне этого многообразия строение активного центра выглядит поразительно однообразно. Большая или малая щель (величина зависит от размера и формы молекулы субстрата) построена при участии большого числа аминокислотных заместителей, входящих в адсорбционный центр. Однако щелевой характер активного центра обусловлен не только необходимостью адсорбировать субстрат. С помощью щелевой адсорбции субстрата каталитически активные группы располагаются наиболее эффективным образом относительно превращаемых связей в молекуле субстрата и можно думать, что этим достигается высокая каталитическая активность функциональных групп фермента. Каталитический участок образуется немногими специфически ориентированными группами, функционирование которых в решаю- [c.122]

Некоторые позиционные изомеры связаны продуктивно (в том случае, когда какая-либо из потенциально расщепляемых связей в молекуле суктрата попадает в каталитический участок активного центра), тругие —непродуктивно (см. рис. 4). Обозначая константу ассоциации дл образования продуктивного фермент-субстратного комплекса Кп.у и непродуктивного — получим [c.42]

Так как каталитический участок активного центра р-амнлазы расположен между вторым и третьим сайтами, на что указывают данные но составу продуктов ферментативного гидролиза (почти исключительно мальтоза), то величины Лг и Лз не могут быть найдены с помощью онисанного метода картирования активного центра. Однако величину Л, можно найти при анализе состава продуктов гидролиза мальтотриозы под действием а-амилазы. Так, в работе [16] на примере гидролиза мальтотриозы, меченной по восстанавливающему концу, показали, что содержание радиоактивной глюкозы в продуктах реакции в 240 раз превыщает содержание радиоактивной мальтозы. Поскольку мальтотриоза может связываться с активным центром р-амилазы лишь двумя продуктивными способами (I и II, рис. 10), которые приводят соответственно к образованию меченых глюкозы и мальтозы как продуктов реакции, то можно заключить, что способ I — основной продуктивный способ связывания мальтотриозы. Далее, поскольку относительные количества образовавшихся меченых глюкозы и мальтозы соответствуют вероятности Р связывания субстрата в положениях I и II (рис. 10), что согласно рассматриваемой теории имеет прямое отношение к разнице в аффинностях соответствующих сайтов, то можно записать [c.55]

Отправные положения концепции картирования активных центров деполимераз, развитой Тома [1, 2] и впоследствии совместно с Алленом [3—5] независимо от Хироми, в целом согласуются с концепцией последнего. Предполагается, что а) мономерные остатки поли- или олигомерного субстрата, удаленные от его реакционного центра, могут взаимодействовать с активным центром фермента б) сорбционная область активного центра состоит из определенного числа сайтов, геометрически комплементарных мономерным звеньям субстрата в) каталитический участок фермента расположен между двумя определенными сайтами активного центра. Картирование активного центра заключается в экспериментальном определении числа сайтов связывающей области активного центра фермента, вычислении показателей сродства или аффинности каждого сайта по отношению к мономерным остаткам биополимера (обьппю гомополисахарида) и определении положения каталитического участка в активном центре. [c.62]

Используя метод последовательной минимизации, как описано выше для а-амилазы из В. amyloliquefa iens. Тома и Аллен [4] нашли, что активный центр а-амилазы из Asp. oryzae состоит из восьми сайтов, причем каталитический участок находится между сайтами 3 и 4, и вычислили показатели сродства для большинства сайтов (см. табл. 7). В той же таблице приведены соответствую- [c.72]

В соответствии с кинетической моделью и нотацией, принятой Хироми с сотр. [9], пгдролитическпй коэффициент / о ферментативной реакции является для каждого фермента характеристической величиной не зависит от способа связывания или длины цепи субстрата активный центр деполимеразы состоит из т сайтов, и каталитический участок расположен между сайтами г и гАг. [c.93]

Предполагая, что равновесие при образовании фермент-субстратного комплекса Е5и,, устанавливается очень быстро и что каталитический участок расположен между сайтами г и запищем дифференциальное уравнение для изменения концентрации текущего субстрата во времени [c.116]

Схема потока процесса Дизельмакс приводится на рисунке 3. Сырьевой ВГ сначала перерабатывается на участке МГК, где происходит удаление серы и азота, насыщение многокольцевых ароматических соединений и сокращение молекулярного веса крекингом. Сточные воды реактора подвергаются отгонке легких фракций и производится разделение их на светлый легкий дистиллят, дистиллят и неконверти-рованный остаток. Неконвертированный остаток подвергается термическому крекингу при относительно меягких условиях и производится ректификация его в отдельной колонне. Дистиллят, полученный в процессе термического крекинга, подлежит возврату на каталитический участок МГК для гидрообработки олефинов на стабильность. [c.391]

Трехмерные структуры, теперь известные для некоторых из-этих сериновых протеиназ (трипсин, химотрипсин, эластаза), показывают, что они имеют одинаковое пространственное строение активного центра с системой переноса заряда, аналогичной найденной у химотрипсина (см. рис. 24.1.14). Этот факт, возможно,, не удивителен, так как, по-видимому, все эти ферменты происходят от общего предшественника. Логическим продолжением явилось бы развитие эффективного каталитического механизма после эволюции субстратной специфичности, поэтому ферменты, следующие друг за другом в эволюционной цепи, должны иметь одинаковый каталитический участок, но различное строение центроа связывания и, возможно, других участков молекулы. [c.490]

Тот факт, что другая сериновая протеиназа, субтилизин, белок,, не обладающий структурной близостью к группе химотрипсина, содержит, тем не менее, тот же каталитический участок, явился ошеломляющим открытием. Из трехмерной структуры субтили-зина следует, что в последнем также имеется система водородных связей аспарагиновая кислота-32. .. гистидин-64. .. серин-221,. аналогичная найденной в химотрипсине [51] (см. рис. 24.1.14). Этот факт означает, что каталитические механизмы, используемые обоими этими ферментами, также идентичны. Отсюда, безусловно,, следует заключение, что две линии в эволюции ферментов пришли к одному и тому же решению проблемы гидролиза амидной связи. Если это заключение справедливо для сериновых протеиназ, оно может быть справедливо и для протеиназ, в механизмах действия которых участвуют другие аминокислотные остатки, и вообще для ферментов, катализирующих любую данную реакцию. Эти данные, таким образом, могут служить косвенным доказательством нашего предположения о том, что очень большое число-ферментов, участвующих в жизненных процессах, может использовать значительно меньшее число каталитических механизмов. [c.490]

Резюмируя данные о структуре аткивного центра и специфичности действия эндоглюканаз, можно отметить, что активный центр содержит несколько сорбционных участков (5-7), ответственных за связывание моносахаридных остатков [2, 7, 37]. Глюконовые участки связываются с субстратом более прочно, чем аг-люконовая часть субстрата. Каталитический участок активного центра эндоглюканаз обладает повышенным сродством к конформации полукресло глюкозил-катиона и состоит, по-видимому, из двух карбоксильных групп [2, 7, 25, 46, 50]. [c.64]

ДНК-зависимая РНК-полимераза. РНК-полимераза Е. соИ является мультимерным белком, состоящим из 5 субъединиц двух а, , , ст. Установлено, что -субъединица участвует в связывании с ДНК-матрицей, а-субъединица — в связывании рибонуклеозидтрифосфатов, ст-субъединица - в выборе участка инициации транскрипции. Весь комплекс субъединиц представляет собой холофермент РНК-полимераза без ст-субъединицы — кор-фермент. Каталитический участок фермента находится в кор-ферменте. В эукариотических клетках существует четыре типа РНК-полимераз в ядре — РНК-полимераза I (транскрипция рРНК), РНК-полимераза II (транскрипция мРНК), РНК-полимераза III (транскрипция тРНК), а также еще один тип в митохондриях (хлоропластах). [c.306]

Более детальные сведения в [14] не приводятся, но примечательным и важным для дальнейшего обсуждения является то, что активный центр корбоангидразы также представляет собой некоторую щель, на дне которой и располагается каталитический участок. В гл. XIII разбираются причины, почему такое строение активного центра позволяет добиться результатов, отличающих ферменты от других катализаторов. [c.114]

Активный центр — щель в глобуле рибонуклеазы имеет довольно сложное строение, а каталитический участок содержит остатки гистидина, лизина, серина и треонина. На рис. 32 по данным работы [19] показано на модели строение активного центра рибонуклеазы после адсорбции различных ингибиторов. Гистидиновые остатки (His 12 и His 119) в комплексе с двумя первыми ингибиторами заряжены положительно. В состав активного центра входят лизиновые остатки (Lys 41 и Lys 7), оксигруппы Ser 123 и Tlir 45. Фенилаланин 120 играет большую роль в адсорбционном центре. Механизм действия рибонуклеазы рассматривается в гл. V. Недостаточное разрешение рентгенограмм не позволяет пока с такой определенностью, как для лизоцима, установить молекулярный механизм действия фермента. Однако имеющиеся данные позволяют считать достоверным тот факт, что каталитическая активность рибонуклеазы связана со щелевой адсорбцией молекулы субстрата и стерически обусловленными (жесткими) конформациями каталитически активных аминокислотных остатков относительно молекулы субстрата. [c.118]

Примером неконкурентного ингибитора являются анионы N, которые прочно связываются ионом Fe " , входящим в каталитический участок геминового фермента — цитохромоксидазы. Блокада этого фермента выключает дыхательную цепь, и клетка погибает. Токсичность действия ионов тяжелых металлов (ртути, свинца, кадмия, мышьяка) и их органических соединений также обусловлена неконкурентным ингибированием, механизм которого заключается в блокировании сульфгидрильных групп каталитического участка фермента (подробнее о токсическом действии различных ионов металлов см. в главе 4). Снять действие неконкурентного ингибитора избытком субстрата нельзя, это можно сделать лишь веществами, прочно связывающими ингибитор, — реактиваторами (рис. 2.8). [c.118]

Как уже отмечалось, процессинг экспортируемых белков осуществляется сигнальной пептидазой, которая расположена в мембране так, что каталитический участок фермента находится на ее наружной поверхности. Непосредственно перед окончанием трансляции или же вскоре после окончания происходит отщепление сигнального пептида и зрелый белок перемещается в определенные отделы клетки или за ее пределы. Однако в лидер-ном пептиде содержится не вся информация, необходимая для правильной локализации белка в клетке. Зрелый белок может включать дополнительные последовательности (стоп-трансфер-ные сигналы, мембранные якоря), которые определяют, в частности, его расположение в пределах мембраны. Обычно это гидрофобные участки, напоминающие аналогичные последовательности сигнальных пептидов, детерминирующие задержку белка в липидном двуслое. В зависимости от характера расположения этих участков в пределах полипептидной цепи белок может или целиком размещаться в пределах мембраны, или же присоединяться к ней за счет концевой области. По-видимому, некоторые ферменты, которые остаются всегда связанными с поверхностью клетки, фиксированы в мембране подобным образом. [c.66]

Кальмодулинсвязывающий участок фермента, свободный от регулятора (обращен, как и каталитический участок, внутрь клеток), оказывает, по-видимому, ингибирующее воздействие на каталитический участок. Под действием кислых фосфолипидов, ненасыщенных жирных кислот или ограниченного протео-лиза, т. е. факторов, нарушающих структуру кальмодулинсвя-зывающего участка, АТФаза становится и нечувствительной к кальмодулину, и не отличимой по каталитическим параметрам от нативного фермента, обработанного кальмодулином. [c.49]

Рис. 75. Модели регуляции активности цАМФ- и цГМФ-зависнмых протеинкиназ циклическими нуклеотидами Р — регуляторный, С — каталитический участок молекулы белка

В митохондриальном матриксе, так же как и в строме хлоропласта, величина pH близка к 8, но она создается за счет переноса протонов из органеллы в цитозоль (pH около 7), а не в какой-то ее внутренний компартмент. Поэтому градиент pH относительно шл и протоно движущая сила на внутренней митохондриальной мембране, близкая к такой же силе на тишкоидной мембране хлоропласта, в основном создается за счет суммарного мембранного потенциала (см. разд. 7.1.7). Однако и в митохондриях, и в хлоропластах каталитический участок АТР-синтетазы находится в большом компартменте органеллы (соответственно в матриксе и в строме), который имеет pH около 8,0 [c.475]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология