Другие феразы

Задачи, для решения которых предназначены механизмы клетки, заключаются, с одной стороны, в том, чтобы изменить поступающие из внешней среды молекулы пищевых веществ, а с другой — в том, чтобы создать из полученных фрагментов разнообразные клеточные структуры. Поэтому мы находим в организмах совокупности ферментов, вызывающих разложение (например, гидролазы), перенос атомов или групп (феразы), перестройку молекул (изомеразы) и разнообразные процессы окисления (дегидразы, оксидазы). [c.63]

Механизм действия трансфераз Трансферазы в зависимости от природы переносимых химических групп и остатков могут участвовать в различных процессах метаболизма. Для реакций, катализируемых транс-феразами, характерно образование соединения фермента с транспортируемой группой. Например, в случае переноса фосфатной группы образуется фосфорилированный фермент. Однако в результате реакции, катализируемой креатинкиназой, происходит перенос фосфатной группы от одного субстрата (АТФ) к другому (креатину) без промежуточного присоединения [c.243]

К феразам относятся ферменты, катализирующие реакции перенесения химических групп от молекул одних органических соединений на молекулы других. Известно значительное число таких ферментов и их различают по тем группам, перенесение которых ими катализируется. [c.187]

Кроме метил- и фосфофераз, существует ряд других фераз. Имидин-фераза катализирует реакцию перенесения имидиновой группы аргинина на глицин с образованием гуанидинуксусной кислоты [c.191]

Н1. Ферменты переноса, называемые феразами, катализируют межмолекулярное перемещение некоторых атомных групп, илн радикалов остатков фосфорной кислоты, групп ННг, СНз. Например. фосфофераза участвует в переносе остатков фосфорной кислоты во время брожения с одного органического соединения на другое. [c.526]

В настоящее время определение аминотрансфераз в сыворотке крови приобретает важное диагностическое значение. В норме содержание аминотрансфераз в сыворотке крови незначительно, а в тканях, например в мышце сердца, в ткани печени, скелетных мышцах и других относительно велико. При гепатитах вирусного происхождения (болезнь Боткина) происходит резкое повышение содержания аланинаминотрансферазы в сыворотке крови, при инфарктах миокарда резко возрастает содержание в крови аспартатаминотранс-феразы . [c.193]

К трансферазам, переносящим одноуглеродные остатки, относят вдетилтрансферазы, переносящие с одного соединения на другое метильные группы—СНз, к а р бо к с и л т р а н с-феразы, катализирующие перенос карбоксильных групп — СООН, и некоторые другие ферменты. [c.61]

Можно было бы привести много других примеров использования современных методов ферментативной кинетики. Тем, кто особенно интересуется такими исследованиями, мы рекомендуем ознакомиться с прекрасными работами Герша и Дженкса [20] поКоА-транс-феразе и Рея с сотр. [21] по фосфоглюкомутазе. [c.155]

Как трактовать эти различия Тенденция объяснить их несовершенством методов изучения неверна (хотя некоторые авторы и допускают методические ошибки в определениях). Их следует понимать, прежде всего, как выражение динамики, с одной стороны, распределения различных ферментов (уридиндифосфатглюкозотранс-феразы, фосфорилазы, амилазы и т. п.),-с другой — степени их местной активации (или торможения), и с этих позиций нужно стремиться к экспериментальному раскрытию существа дела. Опыт гистохимического изучения последних лет показывает, что механизмы синтеза гликогена представлены в нервной системе и у млекопитающих универсально, но степень их активности очень различна в конкретных условиях существования. В периоды относительного покоя синтез во многих разделах системы заторможен (например, в кор.е мозга), что отражается на многих функциональных свойствах. Обогащение гликогеном возникает при гипергликемии, что неоднократно было воспроизведено нами даже простейшими средствами (например, введением глюкозы), при толерантных дозах аминазина [19], причем начальные этапы реакции характеризуются обогащением олигодендроцитов полисахаридом,. .ферментируемым амилазой и фосфорилазой при этом аминазин не только повышает количество гликогена в нейронах коры мозга и мозжечка, но и в синапсах спинного мозга. [c.160]

С фосфоглицеромутазой, катализирующей взаимное превращение 2-фосфоглицериновой кислоты в 3-фосфоглицериновую кислоту [50]. В обоих случаях действие фермента сводится к тому, что он, временно соединяясь с остатком фосфорной кислоты, переносит его с одной молекулы на другую. Подобным же образом, как фосфоферазы, действуют миокиназа и гексокиназа см. ниже). Если фосфатный остаток переносится на молекулу воды, то происходит гидролиз органического фосфорсодержащего соединения. В соответствии с этим фосфатазы можно рассматривать как фосфоферазы, катализирующие перенос фосфатного остатка с органических соединений на молекулу воды или с неорганического фосфата на органические соединения. Сходным образом и про- теолитические ферменты можно рассматривать как аминоацил-феразы, которые, соединяясь с аминокислотным остатком, переносят его на другую аминокислоту, пептид или на молекулу воды. Если происходит перенос аминокислотного остатка на другую аминокислоту, то образуются новые пептиды, при перенесении же аминокислотного остатка на молекулу воды происходит гидролиз с освобождением аминокислот. [c.289]

Некоторые ферменты катализируют в биологических системах перенос различных группировок с одного вещества па другое в процессе разнообразных трансформаций органических веществ такие ферменты носят название трансфераз Сюда относятся переносчики метильных групп метилтранс< феразы), различных ацильных групп ацилтрансферазы), фосфатных группировок (киназы) и др. Особое значение имеют трансаминазы, с помощью которых осуществляется превращение различных кетокислот в аминокислоты и обратно.. [c.37]

Эксперименты на животных по изучению генетической изменчивости метаболизма катехоламинов [2002 2021 2022]. Бьшо обнаружено, что в надпочечниках мышей линии ВАЬВ/с активность ферментов тирозингидроксилазы, дофамин-Р-гидроксилазы и фенилэтаноламин-Ы-метилтранс-феразы примерно вдвое выше, чем у другой инбредной линии-ВАЬВ/сЫ. При исследовании [c.123]

Магний играет большую роль в углеводном обмене и всех синтезах на основе использования энергии фосфорных связей. Около 50 ферментативных реакций у грибов идут с участием магния. Так, 18 фосфокиназ осуществляют фосфорилирование и перенос энергии фосфорных связей с одного соединения на другое, 16 транс-фераз осуществляют с помощью энергии фосфорных связей синтезы с переносом углеродсодержащих фрагментов с одного соединения на другое. Ряд фосфатаз производят отщепление Н2РО4 , ряд синтетаз осуществляют конденсацию с участием фосфорилирова-ния. Другие ферменты также действуют при участии магния (му-тазы, изомеразы, лиазы и редуктазы) (Диксон, Уэбб, 1982). [c.41]

Наряду с гидролитическим распадом крахмала существует и другой тип его расщепления — фосфоролитическип под действием растительной фосфорилазы (Р-фермент из класса трано- фераз), осуществляющей ступенчатый перенос остатков глюкозы молекулы крахмала на неорганический фосфат. В результате образуется глюкозо-1-фосфат. [c.355]

Возможный механизм, объясняющий участие карнитина в окислении жирных кислот в митохондриях, приведен на рис. 23.1. Кроме того, в митохондриях находится другой фермент—карнитин-ацетилтранс-фераза, который катализирует перенос короткоцепочечных ацильных групп между СоА и карнитином. Функция этого фермента пока не ясна. Возможно, [c.226]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология