Пептиды в водных растворах

Предложен для синтеза пептидов в водных растворах [c.12]

Во-вторых, все больше появляется доказательств того, что активные центры ферментов, в том числе и металлоферментов, находятся в полостях или карманах белковой структуры, которые выстланы главным образом неполярными боковыми цепями аминокислот и моделируют, таким образом, неводные растворы. Следовательно, связывание металла таким активным центром или вблизи него по сути осуществляется в неводных растворах, диэлектрические проницаемости которых должны отличаться от диэлектрических проницаемостей водных растворов электролитов, в которых было исследовано большинство комплексов металлов с пептидами. В то время как взаимодействие металлов с пептидами в водных растворах может адекватно представлять условия на поверхности раздела между белком и окружающей средой, оно не может быть хорошей моделью того, что происходит внутри белковой молекулы. [c.153]

Большой интерес представляют исследования по созданию новых экспресс-методов синтеза полипептидов. К ним относятся работы Д. Г. Кнорре, предложившего метод синтеза пептидов в водном растворе без выделения промежуточных соединений, распространенный недавно на синтез аминокислотных производных нуклеиновых кислот. Новые возможности открывает и метод синтеза пептидов на полимерном носителе недавно был предложен метод синтеза пептидов на полимере в растворе, имеющий ряд преимуществ в сравнении с ранее известным твердофазным методом с помощью синтеза на полимерной подложке недавно был получен ряд природных пептидов, в частности гипертензии (Л. А. Щукина). [c.515]

ПЕПТИДЫ В ВОДНЫХ РАСТВОРАХ [c.17]

Неудобство пептидного синтеза с использованием /г-нитрофенило-Бых эфиров и эфиров Ы-оксифталимида заключается в плохой растворимости побочных продуктов — п-нитрофенола и Ы-оксифталимида, в воде (Андерсон, 1963). Ы-Оксисукцинимид хорошо растворим в воде а его эфиры с рядом Ы-ациламинокислот являются кристаллическими, высоко реакционноспособными соединениями, которые позволили получить многообещающие результаты в пептидном синтезе, особенно в случае присоединения ациламинокислот к соли пептида в водном растворе. [c.687]

Группы Кнорре [523], Шихана [524] и Подушки [525] уже с середины шестидесятых годов изучали на различных объектах ступенчатый синтез пептидов в гомогенном растворе без выделения промежуточных продуктов, синтез in situ. Отменой утомительных операций очистки на отдельных стадиях синтеза достигается значительная экономия времени. Разработанный Тилаком ПСА-метод (разд. 2.2.5.2.1) и особенно НКА/НТА-метод (метод Хиршмана) (разд. 2.2.5.2.3), который позволяет получать фрагменты пептидов в водном растворе, открыли новые возможности для широкого применения синтезов 1п situ. Методы синтеза пептидов без выделения разрабатывались и позже. [c.213]

Виланду и сотр. [2537] удалось осуществить синтез ряда пептидов при помощи смешанных ангидридов, полученных из натриевых солей карбобензоксиаминокислот и бензоилхлорида [2553]. Эти смешанные ангидриды мало устойчивы и очень легко диспропорционируют до симметричных ангидридов [2537]. Удаление бензойной кислоты после завершения пептидного синтеза в ряде случаев оказывается затруднительным. Во всех описанных синтезах была использована конденсация с солями аминокислот и пептидов в водном растворе, однако более удобно проводить эту реакцию с эфирами аминокислот. [c.138]

Времена жизни триплетных состояний фенольных соединений, тирозина и соответствующих пептидов в водном растворе при температуре 298 К приведены в табл. 4.4. Для растворов с концентрацией около 5-10" моль/дм они лежат в основном между 3 и 10 мкс. Время жизни триплетного состояния тирозина с учетом коррекции на тушение при взаимодействии с основным состоянием шставляет 10 мкс. Важно отметить, что триплетное состояние одного из этих соединений, цистинилбистирозина, имеет очень короткое время жизни 1 40 не), что более чем на два порядка величины меньше [c.175]

Еще один подход, позволяющий осуществлять лигирование полностью незащищенных пептидов в водных растворах при нейтральных значениях pH, был разработан в лаборатории С. Кента в 1994 г. [57]. В этом случае на первом этапе проводят химиосе-лективную реакцию между пептидом, содержащим N-концевой [c.310]

Каверзнева Е. Д., Калис В. В. Изучение устойчивости некоторых N-глюкозкдов аминокислот и пептидов -в водных растворах.— Биохимия, 23, № 1, 92, 1958. [c.281]