Водные растворы аминокислот и пептидов

Таблица 4.12. Парциальные мольные объемы при бесконечном разбавлении краун-эфиров (С) в 0,5 М водных растворах аминокислот и пептидов (Р) и объемы переноса краун-эфиров из воды в водные растворы аминокислот и пептидов при 25 °С

Еше один метод определения N-концевой аминокислоты в белках и пептидах был предложен Шоу (1961). В этом методе используется кристаллический а-ацетил-р-этокси-Н-карбэтоксиакриламид II, получаемый присоединением уретана к дикетену с последующей реакцией образовавшегося N-ацетоацетилуретана I с ортомуравьиным эфиром и уксусным ангидридом. Реагент II в слабощелочном водном растворе быстро реагирует с пептидом, при этом образуется соответствующее 5-ацетилурацильное производное III. При последующем кислотном гидролизе получается смесь аминокислот и замещенный урацил IV из концевой аминокислоты. [c.692]

Метод основан на разнице поведения аминокислот и пептидов в водном и спиртовом растворах. Если в водном растворе аминокислоты и пептиды, в силу наличия у них взаимно компенсирующихся кислых карбоксильных и основных аминогрупп, невозможно оттитровать щелочью, то в спиртовом растворе они титруются так же, как карбоновые кислоты в водном. [c.20]

ВОДНЫЕ РАСТВОРЫ АМИНОКИСЛОТ И ПЕПТИДОВ [c.189]

Образование перекисей из насыщенных кислородом водных растворов аминокислот и пептидов (10 М) при действии рентгеновских лучей [04] [c.244]

Допустим, что водный раствор аминокислот так или иначе образовался. Тут же возникает другой вопрос каким путем могли эти аминокислоты соединиться в молекулы пептидов и, если такая реакция произошла, могли ли из них в процессе эволюции образоваться полипептиды, обладаюш,ие каталитическими свойствами (предшественники ферментов) [c.138]

Отметим общие черты синтеза полипептидов на различных полимерах. Полимер, играющий в этом синтезе роль матрицы, имеет функциональные группы, способные реагировать с аминокислотами, присоединяя к себе их остатки ковалентной связью, а также функциональные группы, влияющие на прочность этой связи. Он представляет собой пористое твердое тело, набухающее в водных растворах, что увеличивает вместимость его пор, в которых должны помещаться синтезируемые цепи полипептидов. Чтобы избежать ограничений, зависящих от объема пор, синтез полипептидов проводят на линейных полимерах в растворе. В результате реакции молекул аминокислоты с функциональными группами полимера на его поверхности происходит ориентированная укладка присоединяющихся пептидов таким образом, что наружу обращены все карбоксильные или все аминогруппы. Входя в состав твердого вещества, полипептидные цепи приобретают [c.192]

Осадок ДНФ-производного пептида переносят в ампулу, добавляют 1 мл 5,7 н. НС1 (перегнанной), отсасывают воздух и запаивают (с. 124). Препарат гидролизуют в течение 8 ч при 105° С. Гидролизат переносят в пробирку с притертой пробкой, разбавляют 1—2 объемами воды и экстрагируют ДНФ-производные аминокислот эфиром, свободным от перекисей. Экстракцию проводят 2—3 мл эфира несколько раз. Эфирный слой осторожно отсасывают капилляром в маленький стаканчик. После испарения эфира осадок растворяют в небольшом количестве ацетона и исследуют методом хроматографии. Оставшийся после экстракции эфиром водный раствор может быть использован для хроматографического определения водорастворимых ДНФ-производных аминокислот. [c.146]

Аминный компонент можно растворить в любом подходя-щ,ем растворителе. Аминокислоты и пептиды обычно растворяют в 1 н. водном растворе едкого натра,- эфиры аминокислот или пептидов можно растворять в таких растворителях, как ацетон, бензол, хлороформ, диметилформамид, диоксан. этило- [c.208]

Высаливающее действие ионов особенно подробно изучалось в области химии аминокислот и пептидов (см., например, [1]). Влияние ионов прибавляемых солей на вещества, ионизующиеся в водных растворах, не сводится просто к снижению растворимости при прибавлении небольшого количества соли вначале растворимость повышается, и только при дальнейшем повышении концентрации соли достигается эффект высаливания (см. рис. 224). [c.207]

Как видно из данных табл. 4.11, перенос аминокислот и пептидов из воды в водные растворы КЭ приводит к увеличению парциальных [c.217]

Аминный компонент можно растворить в любом подходящем растворителе. Аминокислоты и пептиды обычно растворяют в 1 и. водном растворе едкого натра эфиры аминокислот или пептидов можно растворять в таких растворителях, как ацетон, бензол, хлороформ, диметилформамид, диоксан, этиловый эфир, этилацетат или тетрагидрофуран. Если растворитель, применявшийся для получения ангидрида, не смешивается с растворителем, который применяется для растворения амина, необходимо сильное перемешивание. Так как при ацилировании образуется двуокись углерода, следует добавлять амин осторожно, чтобы избежать чрезмерного вспенивания. Во многих органических растворителях вспенивание бывает еле заметным, однако в случае толуола или при добавлении к смешанному ангидриду водного раствора натриевой соли аминокислоты происходит бурное выделение двуокиси углерода. [c.208]

Таблица 4.11. Парциальные мольные объемы при бесконечном разбавлении аминокислот и пептидов (Р) в 0,5 м водных растворах краун-эфиров (С) и объемы переноса аминокислот н пептидов из воды в водные растворы краун-эфиров при 25 °С

Полный кислотный гидролиз ДИФ-пептида приводит к желтому ДНФ-производному Л -концевого остатка вместе со свободными аминокислотами и аминокислотами, меченными только в боковую цепь, такими продуктами как е-ДНФ-лизин и 0-ДНФ-тирозин. За исключением а-ДНФ-аргинина, сс-ДНФ- (или бис-ДИФ)производные Л -концевого остатка можно экстрагировать из подкисленного водного раствора подходящим органическим растворителем, например этилацетатом, и идентифицировать с помощью тонкослойной хроматографии. [c.266]

Пептиды обладают некоторыми свойствами белков. Водные растворы пептидов с большими молекулами, подобно растворам белков, легко образуют пену. Пептиды, состоящие из более чем трех или четырех аминокислот, дают биуретовую реакцию. Некоторые из них осаждаются из раствора при добавлении электролитов и вновь растворяются после их удаления. [c.411]

Свойства. Белый кристаллический порошок. Очень легко растворим в воде и этиловом спирте, практически не растворим в диэтиловом эфире, ацетоне, этилацетате, бензоле, сероуглероде и четыреххлористом углероде. Удельное вращение [а]д =-1-9,7° (с — 1,3, НгО). Чувствителен к воздействию окислителей. Водные растворы на воздухе легко окисляются в цистин. Неустойчив также в щелочной среде, разлагается на HjS, NH3 и пировиноградную кислоту. Незаменимая аминокислота, входящая в состав многих пептидов и всех белков, особенно много -цистеина в кератине. В организме образуется из метионина. [c.444]

Как видно из данных табл. 4.12, перенос краун-эфиров в водные растворы аминокислот и пептидов сопровождается увеличением их парциального мольного объема (А, У2 > 0), т.е. взаимодействие осуществляется по гидрофильному механизму. В случае 18-краун-б объе- [c.217]

Этап 1 протекает быстро в слегка щелочной среде. Этап II можно вести в кислой безводной среде, а гидрофобное производное (АТ-АК) легко перевести в такой органический растворитель, в котором укороченный пептид выпадет в осадок. Таким образом, АТ-АК и пептид можно отделить друг от друга. Иеред началом второго цикла секвенирования этот осадок должен быть снова растворен. Этап III протекает относительно медленно, так что его имеет смысл проводить отдельно, вне прибора, автоматически выполняющего последовательные циклы присоединения ФИТЦ к постепенно укорачивающимся остаткам полипептида и отщепления одной за другой АТ-ироизвод-ных аминокислот, которые выводятся наружу в коллектор фракций. Дополнительной обработкой водным раствором кислоты АТ-АК преобразуют в ФТГ-АК. [c.511]

Применение калориметрии и денсиметрии в биологических исследованиях позволило значительно продвинуться вперед в изучении взаимодействий как между низкомолекулярными веществами (ионы биометаллов, аминокислоты, пептиды, основания нуклеотидов и некоторые другие биомолекулы), так и между биополимерами (белки, липиды, полисахариды) в водных растворах [5, 6, 15-18]. Является чрезвычайно важным, что в этих исследованиях значительное место отведено рассмотрению взаимодействий растворенное вещество-растворитель и установлению роли сольватации в проявлении биологических функций молекул перечисленных выше соединений. [c.5]

В том случае, если между биомолекулами происходит комплексообразование, возникает необходимость расчета термодинамических функций указанного процесса (k ,A G,A H,A S). Процесс образования комплекса состава 1 1 между аминокислотами (пептидами) и биолигандами (L) в водном растворе можно представить следующим уравнением [c.188]

Как указывалось ранее, наклон (табл. 4.11,4.12) является объемным В1фиальным коэффициентом парного взаимодействия растворенных частиц одного типа и указывает, по какому механизму происходит взаимодействие. Положительные значения для описываемых аминокислот и пептидов в воде указывают, что молекулы взаимодействуют по гидрофильному механизму (диполь-дипольные силы, водородные связи). Присутствие 18-краун-б изменяет знак 5у для пептидов на отрицательный, т.е. комплексообразование пептид-краун препятствует гидрофильному взаимодействию пептид-пептид и делает его гидрофобным. Более слабое комплексообразование с 15-краун-5 несколько уменьшает положительные значения 5 для пептидов, но их знак не меняется. Присутствие 12-краун-4 в водных растворах диглицина и [c.219]

Аминокислоты, пептиды и нуклеиновые основания (НО) участвуют практически во всех процессах, происходящих в живом организме. Целый ряд лекарственных препаратов, в частности антибиотиков и противораковых средств, содержит пиримидиновые нуклеиновые основания и ароматические кольца аминокислот. Известно, что действие многих лекарств основано на явлении прослаивания (интер-каляции) ароматических колец АК между плоскостями НО в спиральной структуре ДНК. Кроме того, изучение взаимодействий аминокислот и пептидов с нуклеиновыми основаниями в водных растворах представляется перспективным в качестве модельного для исследования таких фундаментальных биохимических реакций, как взаимодействие пептид-нуклеиновая кислота. [c.234]

Для ступенчатого расщепления пептидов разработан метод [ИЗ, 114], по которому ФТК-пептид растворяют в 3 н. НС1 при комнатной температуре и ойределяют конец циклизации по изменению поглощения в диапазоне длин волн 235— 275 ммк. По мере образования ФТГ-производного N-концевой аминокислоты максимум поглощения смещается приблизительно от 240 до 262,5 ммк при минимуме около 240 ммк (рис. 13). Если реакция протекает медленно, то ее проводйт при более высокой температуре (например, при 40°). Обычно продолжительность реакции при комнатной температуре составляет 1,5—24 час. После завершения циклизации ФТГ-производное экстрагируют этилацетатом, а водный раствор выпаривают досуха при низкой температуре, чтобы избежать нежелательного действия кислоты и возможного гидролиза пептидных связей. [c.240]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

К гуминовым кислотам (ГК) относят вещества, извлекаемые из торфа щелочными водными растворами и осаждаемые при подкислении раствора в виде аморфного темноокрашенного вещества. К фульвокислотам (ФК) относят остаток, в котором кроме собственно фульвокислот имеются полисахаррады, пептиды, аминокислоты, фенолы. Содержание гуминовых кислот в торфе колеблется от 5 до 55 %. Минимальное количество их находится у слаборазложившегося торфа моховой группы верхового типа. В торфе низинного типа даже низкой степени разложения гуминовых кислот бывает не менее 20 %. Среднее содержание ГК составляет 24,5 [c.438]

Хотя выражение (13.3) получено для водных растворов, можно ожидать, что в общем виде оно справедливо для описания взаимодействия парамагнитных ионов с другими молекулами. Образование комплексов с органическими лигандами может приводить к резкому увеличению релаксации некоторых групп протонов аминокислот и пептидов. Это очень хорошо видно на сигналах метиленовых протонов в спектрах раствора аниона глицилглицина в ВгО, содержащего 10- , 10 и 10- М Сц2+ и 0,3 М НаОВ (рис. 13.8). [c.276]

Масс-спектрометр нашел применение в химии аминокислот и пептидов [73], диагностике работы легких [363], исследованиях липидов [433], измерениях давления газа в крови [468]. Исследовались неконденсируемые продукты фотохимического разложения ацетона в водном растворе аллилового спирта при 2537 A [496]. Ропп, Мелтон и Рудольф [422] изучали фотохимические реакции между муравьиной кислотой и хлором. Масс-спектрометр использовался в качестве детектора для газовой хроматографии [318], а также для определения ряда аминокислот [56]. Трент и Миллер [485] анализировали алифатические кислоты высокого молекулярного веса, а также их метиловые эфиры. Злотовский и Винкель [529] исследовали химические процессы, [c.655]

Понятие молекулярное сито с большим правом, чем к цеолитам, можно отнести к полупроницаемым мембранам. В первых работах по диализу мембранами служили пленки животного происхождения [7]. В настоящее время для диализа применяют преимущественно пленки из целлюлозы (Visking или Kalle). Эти пленки проницаемы в основном лишь для небольших молекул. Именно поэтому диализ вот уже в течение нескольких десятилетий используется как стандартный метод обессоливания высокомолекулярных соединений в водных растворах. Набухание мембран в растворе хлористого цинка или механическое растягивание значительно увеличивают их проницаемость [8]. Через такие мембраны довольно быстро могут диффундировать даже белки с молекулярным весом до 100 000 [8—10]. Из агара и агарозы получают мембраны, которые в набухшем состоянии полупроницаемы для белков [11] и даже для вирусов [12]. Изме- рение скорости диффузии через модифицированные мембраны из целлюлозы, обладающие ярко выраженной избирательностью, открывает новые возможности для изучения пространственной структуры сахаров [13], аминокислот [14] и пептидов [15]. Для такого тонкого разделения Крэйг предложил термин дифференциальный диализ [16]. [c.13]

Основы метода. Сайндж [10] показал, что сырой картофельный крахмал может быть употреблен в качестве неподвижной водной фазы. Если подвижной фазой служит водонасыщенный н-бутиловый спирт, то аминокислоты и пептиды двигаются на такой крахмальной колонке в виде резко очерченных полос в порядке, определяемом нх коэфициентами распределения между водой и н-бутиловым спиртом. Разделение аминокислот и пептидов на фракции может быть прослежено, если пропускать 0,5 д эфирный раствор нингидрина через проявленную /т -бутило-вым спиртом колонку. Эта реакция, как указывает Сайндж, позволяет различать аминокислоты от пептидов, так как окрашиваются только аминокислоты пептиды не дают окраски до нагревания. Хроматограмма на крахмале оказалась пригодной для разделения частичных гидролизатов белка, что очень важно для решения вопросов о структуре белка. [c.389]

Если в качестве аминного компонента используется эфир аминокислоты или пептида, то в дальнейшем сложноэфирную группировку приходится элиминировать. Хотя обычно применяют омыление, однако сложноэфирную группировку можно удалить и не прибегая к щелочной среде. Такие эфиры, как метиловый и этиловый, гидролизуются в водных растворах соляной и бромистоводородной кислоты [23, 24], а такие эфиры, как бензиловый, грег-бутиловый и циклопентиловый, можно подвергнуть расщеплению по связи алкильная группа — кислород при действии безводных галогеноводородных кислот [25—29]. Бензильные эфиры можно превращать в кислоты гидрогеноли-30 м [30]. [c.179]

Смотреть страницы где упоминается термин Водные растворы аминокислот и пептидов: [c.188] [c.39] [c.39] [c.22] [c.479] [c.179] [c.204] [c.219] [c.275] [c.111] [c.400] [c.322] [c.73] [c.139] [c.433] [c.305] [c.847] [c.280] [c.280] [c.204]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология