Трансальдолаза

Для дрожжевой трансальдолазы установлен следующий механизм реакции [c.134]

Ферменты, переносящие кетонные или альдегидные остатки, соответственно называются транскетолазами и трансальдолазами. Транскетолазы катализируют перенос остатков гликолевого альдегида [c.61]

Но на этом пути эволюционное развитие окислительного пентозофосфатного пути расщепления углеводов не остановилось. Была сформирована последовательность реакций, замыкающая этот путь в цикл, в результате чего стала возможной полная деградация молекулы сахара. Исходными субстратами на этом пути служат пентозы, образующиеся из рибулозо-5-фосфата, ксилулозо-5-фосфата и рибозо-5-фосфата (см. рис. 64). При участии двух дополнительных ферментов — транскетолазы и трансальдолазы — осуществляется перенос j- и Сз-фрагментов между изомерными пентозо-5-фосфатами и продуктами их взаимопревращений (рис. 66). Сначала транскетолаза переносит С2-фрагмент от молекулы ксилулозо-5-фосфата на молекулу рибозо-5-фосфата, в результате чего образуется С7-сахар и Сз-сахар — 3-ФГА. 3-ФГА, образующийся в транскетолазной реакции и, как известно, пред- [c.256]

Трансальдолазы, как и транскетолазы, катализируют реакции того же типа, но в отличие от транскетолаз они переносят оадикалы диоксиацетона [c.62]

В зависимости от участия ферментов трансальдолазы или транскетолазы из двух остатков триоз возникает фруктоза или глюкоза в виде соответствующих фосфорнокислых эфиров. Этот процесс обратим и в живой клетке древесины из )-фруктозо-6-фосфата с помощью ферментов может образоваться глицеротрифосфат. [c.332]

Затем 2 шля )-фруктозо-6-фосфата и 1 моль О-глицерино-З-фосфата при совместном воздействии ферментов транскетолазы и трансальдолазы с участием в качестве кофермента тиаминпирофо-сфата могут быть перестроены в 3 моля пентозо-5-фосфата [59] по схеме [c.332]

Фермент трансальдолаза катализирует перенос остатка диоксиацетона (но не свободного диоксиацетона) от седогептулозо-7-фосфата на глицеральдегид-3-фосфат [c.356]

В этих превращениях ключевую роль играют ферменты транскето-лаза и трансальдолаза, катализирующие перенос двух- и трехуглеродных фрагментов с кетоз на альдозы. Перед рассмотрением следующих стадий окислительного пентозофосфатного цикла целесообразно остановиться подробнее на механизме реакций, происходящих под действием транскето-лазы и трансальдолазы . [c.372]

Далее трансальдолаза действует на продукты транскетолазной реакции, перенося Сз-фрагмент от молекулы С7-сахара на С3-М0-лекулу — 3-ФГА. В результате образуются молекулы Сй- и Сд-сахара. Один из продуктов реакции — фруктозо-6-фосфат является промежуточным соединением гликолитического пути, поэтому данная реакция есть вторая точка пересечения обоих путей углеводного метаболизма. Наконец, транскетолаза осуществляет перенос С2-фрагмента от молекулы Д-ксилулозо-5-фосфата на молекулу С4-сахара по той же схеме, что и в первой транскетолазной реакции. [c.257]

Подкласс 2.2. Ферменты этого подкласса осуществляют перенос альдегидных и кетонных двух или трех углеродных остатков (транскетолаза, трансальдолаза). Трансферазы играют существенную роль в процессах взаимопревращения многих веществ, а также в реакциях дезинтоксикации. [c.66]

Неокислительная фаза. Основными ферментами неокислительной фазы являются два фермента транскетолаза и трансальдолаза. Они отщепляют от фосфорилированных кетосахаров соответственно С2- и Сз-фрагменты, перенося их на фосфоальдосахара. В результате взаимодействия фосфосахаров регулируется их количество в соответствии с потребностями клетки. [c.256]

Седиментационное исследование обычно является тестом на диссоциацию многоцепочечных молекул белков, обработанных малеиновым ангидридом. Если происходит диссоциация, то коэффициент седиментации заметно снижается по величине, например, от 7,68 5 до 1,71 5 для альдолазы мышц кролика, от 6,2 5 до 1,7 5 для альдолазы шпината, от 7,04 5 до 2,04 8 для фруктозодифосфатазы печени кролика, от 4,18 8 до 1,34 8 для трансальдолазы [139] и от 9,3 8 до 3,4 8 для глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы [140]. Снижение коэффициента седиментации еще не обязательно указывает на наличие диссоциации, потому что сильно заряженные белковые молекулы характеризуются заметной зависимостью седиментации от эффекта заряда. Поэтому изучение седиментации сильно заряженных макромолекул проводят в растворах с повышенной ионной силой (вплоть до 1). Кроме того, денатурация может приводить к раскручиванию полипептидных цепей, что также вызывает снижение коэффициента седиментации. Если обработка малеиновым ангидридом не дает достаточной степени гомогенности, можно проделать повторное малеилирование или разделить продукты диссоциации гель-фильтрацией на сефадексе 0-100 [140]. [c.417]

Затем происходит синтез седогептулезодифосфата. Он образуется в результате соединения эритрозо-4-фосфата с фосфо-диоксиацетоном из реакции (5). Реакция катализируется ферментом трансальдолазой и идет по следующей схеме [c.130]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.356 , c.357 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.371 , c.372 , c.373 , c.374 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.256 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.374 ]

Биохимия (2004) -- [ c.257 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.133 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.368 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.362 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.23 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.270 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.285 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.116 , c.126 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.296 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.2 , c.2 , c.314 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.201 , c.202 , c.203 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.201 , c.202 , c.203 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.96 , c.97 , c.102 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология