Транскетолаза катализируемые реакции

Трансальдолазы, как и транскетолазы, катализируют реакции того же типа, но в отличие от транскетолаз они переносят оадикалы диоксиацетона [c.62]

Фермент транскетолаза (см. гл. XI) катализирует другую аналогичную реакцию, в которой участвуют кетол и тиаминпирофосфат. [c.224]

В других условиях пентозофосфатный путь не ограничивается окислительным и завершается неокислительным этапом, протекающим в анаэробных условиях. Основные реакции этой стадии катализируются специфическими ферментами — транскетолазой и трансстьдолазой. Транскетолаза катализирует перенос гликоальдегидной группы от ксилулозо-5-фосфата к рибозо-5-фосфату, промежуточным переносчиком этой группы служит ТДФ [c.414]

Реакция катализируется ферментом транскетолазой, получившим такое название благодаря тому, что здес имеет место перенесение остатка Н СОН [c.295]

Транскетолаза катализирует реакцию (18) между тиаминпирофосфатом и седогентулозо-7-фосфатом, идущую с образованием гликоль-альдегида тиаминпирофосфата и Сз-соединения, рибозо-5-фосфата (XIII), меченного в положениях 1, 2 и 3. [c.542]

Протонирование этого промежуточного соединения (стадия а) могло бы сопровождаться распадом до альдегида гликолевой кислоты (стадия б). Обычно полагают, что синтез гликолевого альдегида может протекать в хлоропластах именно этим путем как побочная реакция, катализируемая транскетолазой (гл. 13, разд. Д, 9, б). Однако фосфокетолаза катализирует реакцию, которая в сущности является внутримолекулярной оксидоредукцией. Альдегидная группа альдегидного фрагмента гликолевой кислоты окисляется в карбоновую кислоту, в то время как —СНгОН-группа восстанавливается до —СНз. Один из возможных механизмов включает образование 2-ацетилтиаминдифос-фата в качестве промежуточного соединения, тогда как в основе другого варианта лежит присоединение Р, к двойной связи [c.207]

Система структурной перестройки сахара включает два фермента, транскетолазу и траисальдолазу. Оба фермента катализируют разрыв цепи и реакции переноса [уравнения (9-14) и (9-15)] у одной и той же группы субстратов. Эти ферменты осуществляют два основных типа разрыва связи С—С в двух положениях по соседству с карбонильной группой (а) и у соседнего с карбонильной группой углеродного атома (Р). Как и в цикле трикарбоновых кислот, для пентозофосфатных путей оказываются необходимы разрывы цепи обоих типов. [c.341]

З./Фаза регенерации первичного акцептора диоксида углерода и синтеза конечного продукта фотосинтеза. В результате описанных выше реакций при фиксации трех молекул СО2 и образовании шести молекул восстановленных 3-фосфотриоз пять из них используются затем для регенерации рибулозо-5-фосфата, а один — для синтеза глюкозы. 3-ФГА под действием триозофосфатизомеразы изомеризуется в фосфодиокси-ацетон. При участии альдолазы 3-ФГА и фосфодиоксиацетон конденсируются с образованием фруктозо-1,6-дифосфата, у которого отщепляется один фосфат с помощью фруктозо-1,6-дифосфатазы. В дальнейших реакциях, связанных с регенерацией первичного акцептора СО 2, последовательно принимают участие транскетолаза и альдолаза. Транскетолаза катализирует перенос содержащего два углерода гликолевого альдегида от кетозы на альдозу [c.92]

Данный фермент катализирует реакцию, которая, как н предыдущая [уравнение (6.25)], является изомеризацией, но ее субстрат и продукт представляют собой эпимеры, отличающиеся друг от друга лишь ориентацией водородного атома и гидроксильной группы прн третьем углеродном атоме. Субстратом служит ксилулозо-5-фосфат (Ку5Ф), который образуется в результате двух реакций, катализируемых транскетолазой [уравнения (6.21) и (6.24)], а продуктом — тоже рибулозо-5-фосфат. [c.141]

В третьей реакции транскетолаза катализирует синтез фруктозо 6-фосфата и глицеральдегид-З-фосфата из эритрозо-4-фос-фата и ксилулозо-5-фосфата. [c.98]

Важное значение имеет реакция расщепления а-кетолов, в которой используется стадия в (рис. 8-3) с последующим обращением этой же стадии, но с другим акцептором альдегида. Эту реакцию катализирует транскетолаза [уравнение (9-15)] —фермент, необходимый в пентозо-фосфатных путях метаболизма и в фотосинтезе. Родственная реакция (рис, 8-4), которая имеет более сложный механизм, катализируется ферментом фосфокетолазой эта реакция играет важную роль в энергетическом метаболизме некоторых бактерий. Продуктом реакции, ка- [c.206]

Конкретное химическое содержание эти.ч нерест] оек представлено следующими тремя реакциями, две из которых — первая и последняя — катализируются ферментом транскетолазой, а средняя — альдолазой. Первый фермент содержит в качестве кофактора тиаминпирофосфат (см. 4.1). Перед последней перестройкой проис.чодит удаление остатка фосфор1Юй кислоты из положения / гептозы, катализируемое ферментом седогептулозо-дифосфатазой [c.369]

Показано, что система, состоящая из очищенных ферментов, участвующих в обмене углеводов, катализирует превращение 1 моль глюкозы в 6 моль СОг- Обычно путь этого окисления изображают так, как показано на фиг. 30. Широкая специфичность транскетолазы позволяет составить другую не менее обоснованную схему, приведенную на фиг. 31. Согласно обеим схемам, окисление происходит полностью, не связано непосредственно с синтезом АТФ и сопровождается специфическим восстановлением НАДФ, но не НАД. Полное окисление возможно благодаря действию ферментов переноса, которые постепенно перемещают все атомы углерода исходной молекулы глюкозы в положение 1 отсюда они отщепляются в виде СОг- На фиг. 32 и 33 показано, что окисление глюкозы по любой из предполагаемых двух схем приводит к одинаковому распределению углеродных атомов. В настоящее время нет определенных данных в пользу той или иной схемы. Этот факт заставляет сосредоточить внимание на вопросе о том, правильно ли рассматривать пентозофосфатный путь как неизменную, установившуюся последовательность реакций. Для действия ферментов в такой последовательности необходима или их высокая специфичность, или их пространственная разобщенность. Все ферменты пентозофосфатного пути, по-видимому, растворимы, а его основ- [c.135]

Далее, в реакции (8), фермент транскетолаза, относящийся к группе трансфераз, катализирует перенос концевого двууглеродного остатка от (Ззруктозо-6-фосфата на фосфоглицериновый альдегид, синтезированный в реакции (4). В результате этой реакции образуются четырех- и пятиуглеродпые сахара — эри-трозо-4-фосфат и ксилулезо-5-фосфат [c.130]

В патологии тиаминовой недостаточности (стр. 160) существенное значение имеет недостаток транскетолазы (стр. 284). Хорошо известно, что при недостатке витамина В1 нарушается углеводный обмен (стр. 164), имеющий исключительно важное значение для нормальной деятельности центральной нервной системы. Ряд реакций углеводного обмена катализируется транскетолазой (стр. 284). При тиаминовой недостаточности транс-кетолазная активность резко снижается. Снижение трапскетолазной активности в крови обнаруживается уже на ранних стадиях авитаминоза, когда животное еще прибавляет в весе и степень уменьшения этой активности соответствует тяжести заболевания. [c.434]

Все реакции катализируются ферментами. Эти ферменты следующие глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа (1), 6-фосфоглюконат-дегидрогеназа (2), рибозофосфатизомераза (3), В-ксилулозо-5-фосфат-эпимераза (4), транскетолаза (6), трансальдолаза (6), [c.115]

Следующая реакция снова катализируется транскетолазой. В этой реакции ксилулозо-5-фосфат служит донором активного гликоальдегида . Роль акцептора выполняет образовавшийся ранее эритро-зо-4-фосфат. Продуктами этой реакции являются фруктозо-6-фосфат и глицеральдегид-З-фосфат. [c.201]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология