Группа имидазола

Пилокарпин. К группе имидазола принадлежит весьма ценный алкалоид пилокарпин (темп, плавл. 34 °С), выделяемый [c.603]

Схема, приведенная в уравнении (10-2), иллюстрирует еще одно свойство, часто наблюдаемое у гемопротеидов. N—Н-группа имидазола связана водородной связью с С=0-группой остова пептидной цепи. Далее уже нетрудно представить себе цепь изменений, порождаемых оксигенированием, включая изменение в положении протона, участвующего в упомянутой водородной связи, и дальнейшее перераспределение заряда в сети водородных связей белка ). [c.368]

Аксиальные лиганды — группы имидазола и катион железа смещен по направлению к наиболее удаленным группам. [c.42]

Группа имидазола, или глиоксалина [c.568]

ГРУППА ИМИДАЗОЛА. ИЛИ ГЛИОКСАЛИНА 569 [c.569]

В данной книге принята комбинированная химико-фармакологическая классификация лекарственных веществ. В качестве основных разделов приняты группа пиразола, группа имидазола, производные различных азолов, группа пиридина и пиперидина, группа трепана, группа изохино-лина, группа хинолина, группа акридина, группа пиримидина, группа индола. В каждом из разделов рассматриваются главные представители лекарственных веществ, являющихся производными данной гетероциклической системы. Совместно с сложными природными веществами, как правило, рассматриваются и их синтетические заменители, которые обычно имеют более простое химическое строение. Некоторые лекарственные вещества, имеющие второстепенное практическое значение или являющиеся аналогами рассмотренных в книге препаратов, опущены. Однако данные о них могут быть почерпнуты из литературных источников, на которые делаются ссылки в соответствующих местах текста. [c.20]

II. ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ВЕЩЕСТВА ГРУППЫ ИМИДАЗОЛА [c.39]

Лекарственные вещества группы имидазола [c.40]

Наиболее вероятный механизм действия а-амилазы — двойное замещение, сущность которого заключается в разрыве глюкозидной связи в результате про-тоиврования кислородного мостика МН-группой имидазола. В образующемся при этом фермеит-субстратном комплексе субстрат связан ковалентной связью с карбоксильной группой фермента. На этой стадии реакции происходит первое Валь-девовское обращение. На второй стадии, когда комплекс гидролизуется, происходит второе Вальденовское обращение и, таким образом, сохраняется а-аномерная конфигурация продукта реакции (Д. М. Беленький). [c.174]

Депротонирование МН-группы имидазола. Для имидазола определено рЛ а. равное 14,2 следовательно, это очень слабая кислота, хотя и заметно более сильная, чем пиррол (р/Са 17,5), поскольку в имадазолий-анионе возможна более высокая степень делокализации. При действии сильных оснований, например амида натрия, он депротонируется полностью. [c.338]

Перутца эффект Бора (см. стр. 425) получил молекулярное истолкование. Изменение структуры при переходах окси-НЬ дез-оксн-НЬ изменяет окружение трех пар слабых оснований таким образом, что они стремятся присоединять протоны при отщеплении Оз. В оксигемоглобине а-ЫНг-группы Вал 1а и имидазолы Гис 146 р свободны, но в дезоксиформе они сближаются с карбоксильными группами. Имидазол Гис 122 а сближается с гуанидином в оксигемоглобине, но с карбоксилом в дезоксигемоглобине. При дезоксигенации арцепь поворачивается относительно р2-цепи на 13,5°. Группа е-ЫНг ЛизС5(40)а1 смещается на 7 А в область контакта а Р и образует солевой мостик с С-конце- [c.431]

Многие имидазолы имеют важное биологическое значение. Гистидин (8 V = СООН) является важнейщей аминокислотой карно-зин (р-аланил-Ь-гистидин) находится в мясном экстракте. Гистамин (8 V = Н) находится в спорынье и гниющих белках среди многочисленных видов его физиологического действия предполагается способность вызывать аллергию у человека отсюда понятна важность антигистаминных препаратов (стр. 115). Эрготионеин (9) находится в спорынье и в крови аллантоин (10) является конечным продуктом азотного обмена у некоторых животных креа-тинин (И) представляет собой циклический ангидрид и метаболит креатина см. также биотин (стр. 150). Пилокарпин (12) может служить примером алкалоидов группы имидазола. Гидантоин (13) и парабановая кислота (14) являются продуктами окисления мочевой кислоты (стр. 215). В качестве примеров важных синтетических производных имидазола можно привести вазомоторный препарат прискол (2-бензил-А -имидазолин) и противосудорожное средство дифенин (5, 5-дифенилгидантоин) . [c.213]

Если в молекуле КСОХ X — плохая уходящая группа, имидазол катализирует гидролиз другим образом. Он просто выступает в качестве основания, отрывая протон от молекулы воды и генерируя таким образом гидроксил-ионы. В этом, по-видимому, заключается роль гистидина в некоторых гидролитических ферментах гидро-ксил-ион образуется в непосредственной близости от ашшьной группы субстрата. [c.348]

Спектры всех белков имеют большое сходство, но различаются в деталях, что обусловлено, в частности, связыванием малых молекул, свертыванием и развертыванием цепи и другими структурными изменениями. Общее отнесение резонансных сигналов протонов в спектрах белков подобно тому, которое используется для аналогичных малых молекул — аминокислот и пептидов, описанных в гл. 13 (см. табл. 13.1). Отнесение частот для 20 обычно встречающихся в белках аминокислот приведено на рис. 14.2. Эти данные взяты в основном из тщательно выполненной большой работы Мак-Дональда и Филиппса [11] сделаны лишь некоторые уточнения, учитывающие отклонения химических сдвигов для аминокислот в длинных полипептидных цепях по сравнению со свободными аминокислотами или короткими пептидами. Следует учитывать, что приведенные значения относятся к белковым цепям в полностью развернутом неупорядоченном состоянии в предположении (оно почти всегда соблюдается), что отсутствуют взаимодействия между соседними остатками. Для групп, состояние которых в значительной мере определяется протонированием, указан ожидаемый интервал изменений химических сдвигов в области,pH = 1 13. Это относится к протонам кольца гистидина и метиленовым группам, соседним с амино-группами или карбоксильными группами боковых цепей. Химические сдвиги концевых групп, а также про-стетических групп, таких, как гем-группы, не указаны. Не приводятся также сдвиги протонов групп ЫНг, ОН, СООН и МН-групп имидазола, поскольку их сигналы обычно сливаются с сигналом от растворителя вследствие быстрого обмена (см. разд. 13.3.4). Химические сдвиги специфических остатков (кроме тех, которые зави- [c.349]

В водных растворах протон ЫН-группы имидазола [57] обменивается между растворителем и двумя атомами азота достаточно быстро для того, чтобы положения 4 и 5 были эквивалентными. Спектр необменивающихся протопов содержит два сигнала с отношением площадей 1 2 и химическими сдвигами 2,7т и 3,4т. Сигнал в слабом поле может быть приписан водороду 2-Н, а сигнал в сильном поле — водородам 4-Н и 5-Н. Спектры ЯМР продуктов дейтерированпя имидазола показывают, что в ОгО происходит дейтерирование в положения 4 и 5, в то время как при действии дейтероокисп натрия в ВгО происходит дейтерирование в положение 2 [32] [c.444]

Если ЫН-группа имидазола не замещена, то это создает возможность таутомерии и связанную с ней эквивалентность положений 4 и 5 кольца. 4- и 5-Таутомеры часто нельзя выделить в индивидуальном состоянии, хотя реагировать они могут предпочтительно в какой-то одной форме. Это явление отчетливо выражено в спектрах ПМР имидазола, где содержится однопротонный сигнал протона при С-2 и двухпротонный сигнал протонов при С-4 и С-5. Аналогично, в спектре 4-метилимидазола содержится один синглет метильной группы и два однопротонных синглета — свидетельство, что обмен протонов МН-группы происходит с такой скоростью, что смесь таутомеров ведет себя в магнитном поле как индивидуальное соединение схема (6) . Обмен протона [c.439]

Группа имидазола. Имидазол, или глиоксалин, образуется при нагревании глиоксаля с аммиаком. Реакция приписывается частичному разложению глиоксаля с образованием формальдегида (Дебюс, 1858 г.). Лучшие выходы получаются, если формальдегид прибавляется сначала [c.666]

На поверхности молекулы расположены главным образом аминокислотные остатки, содержащие полярные группы. Внутри молекулы, напротив, преобладают неполярные остатки. Расстояние между атомами соседних остатков равно сумме вандерваальсовых радиусов. Полярные группы, расположенные на поверхности, связывают воду, внутри же молекула миоглобина воды не содержит. Некоторые боковые группы аминокислот образуют внутримолекулярные водородные связи, не принимающие участия в стабилизации а-спирали к ним относятся боковые цепи серина, треонина и тирозина, связанные с пептидной карбонильной группой ЫН-группа имидазола гистидина, образующего связь с железом гема, также связана с пептидной карбонильной группой боковая цепочка одного из остатков аргинина связана с пропионовой кислотой порфирина. По-видимому, некоторые карбонильные группы участвуют в так называемых вилочных водородных связях, образуя одну из связей в а-спирали, а другую — с боковой цепью какого-либо остатка, например серина. [c.265]

Эти мицеллярные модели химотрипсина включали гидроксильные [ 14-22] и имидазольные функциональные группы. Имидазол вводили в виде гидрофобных остатков ацилгистидина или бензимидазола, солюбилизованных в мицелле "носителе" [ 23-28]. В других случаях имидазол являлся частью самого ПАВ [29-33]. Несмотря на большое число работ, вьшолненных в этом направлении, гораздо меньше внимания бьшо уделено бифункциональному мицеллярному катализу [34—36], хотя есть сообщения о полифункциональных катализаторах на основе полимеров [37-39] и циклодекстрина [40-42]. [c.342]

Отдельные представители вегетотропных веществ рассматриваются в соответствич с их химической природой в различных разделах книги, главным образом в группе имидазола",. группе пиридина и пиперидина, группе тропана", группе индола и др. [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология