Фактор роста инсулиноподобные

Рис. 46.4. Регуляция биосинтеза гормонов щитовидной железы по механизму обратной связи. Сплошными линиями и знаками ф обозначены пути стимуляции, пунктирными линиями и знаками —ингибиторные пути. ИФР— инсулиноподобный фактор роста СС—соматостатин ТРГ—тиреотропин-рилизинг-гормон (тиролиберин) ТТГ — тиреотропный гормон.

Секреция гормона роста человека регулируется совместным действием двух других гормонов, выделяемых гипоталамусом (рис. 22.27). Это рилизинг-фактор гормона роста человека, известный также под названием соматолиберина или соматокринина, и гормон, ингибирующий гормон роста, известный также как соматостатин. Гормон роста человека оказывает непосредственное воздействие на весь организм, но в особенности на рост скелета и скелетных мышц. Он обладает также опосредованным действием, стимулируя высвобождение малых белковых гормонов, называемых соматомединами, из печени. Соматомедины, известны также как инсулиноподобные факторы роста, потому что по своей структуре и по некоторым функциональным аспектам они похожи на инсулин, опосредуя или регулируя некоторые эффекты гормонов роста человека. Схема, иллюстрирующая регуляцию секреции этих гормонов и их воздействие на организм, представлена на рис. 22.27. [c.140]

СТГ состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 191 аминокислотный остаток (у человека). Его молекулярная масса равна 22 kDa. Биосинтез гормона роста индуцируется действием гормона гипоталамуса — соматолибе-рина. После синтеза в клетках гипофиза полипептидного предшественника в результате локального протеолиза образуется активный СТГ. Секреция сома-тотропина регулируется биогенными аминами, опиоидными пептидами и глюкагоном. Независимая регуляция его синтеза осуществляется инсулиноподобными факторами роста, которые ингибируют секрецию соматолиберина и стимулируют секрецию соматостатина. [c.148]

Инсулиноподобный фактор роста Сахарный диабет, почечная недостаточность [c.205]

Инсулиноподобный фактор роста I 135 - 449 мкг/л [c.16]

Инсулиноподобный фактор роста II 288 - 736 мкг/л [c.16]

Инсулиноподобные факторы роста (ИФР 1, ИФР [c.159]

ИНСУЛИНОПОДОБНЫЕ ФАКТОРЫ РОСТА [c.263]

Инсулиноподобные факторы роста (ИФР-1 и ИФР-2) не относятся к панкреатическим гормонам, но тем не менее близки к инсулину по структуре и функции. Влияние инсулина на рост и репликацию клеток трудно отделить от аналогичных эффектов со стороны ИФР-1 и ИФР-2. Действительно, инсулин и инсулиноподобные факторы роста могут взаимодействовать в этом процессе. О структурном сходстве этих белков уже говорилось (см. также рис. [c.263]

Более детальное сравнение проведено в табл. 51.5. ИФР-1 и ИФР-2 представляют собой одноцепочечные полипептиды, состоящие из 70 и 67 аминокислот соответственно. Степень гомологии между двумя этими гормонами достигает 62%, причем 50% аминокислотных остатков в каждом из них идентичны таковым в инсулине. Молекулы этих факторов роста имеют разные антигенные участки и по-разному регулируются (табл. 51.5). Инсулин оказывает более сильное влияние на метаболизм, чем инсулиноподобные факторы роста, однако последние сильнее стимулируют рост клеток. Каждый из этих гормонов имеет свой специфический рецептор. Ре- [c.263]

В некоторых случаях при гиперпродукции рекомбинантных белков образуются как растворимые, так и нерастворимые продукты, что усложняет процедуру очистки. Например, при экспрессии в клетках Е. соН гена инсулиноподобного фактора роста I (IGF-I) человека мол. массой 7,6 кДа примерно 90% рекомбинантных молекул локализуется в периплазме, а 10% секретируется. Чтобы вьщелить растворимую и нерастворимую формы IGF-I из периплазмы, для солюбилизации нерастворимой формы in situ добавляли мочевину и дитиотрейтол до высоких [c.367]

Инсулиноподобные факторы роста I и II 70 и 73 аминокислоты соответственно Действует совместно с PD F и ФРЭ, стимулируют деление (I F-I и I F-II) жировых и соединительнотканных клеток [c.419]

Была осуществлена секреция из клеток Е. oli гибридного белка белок А-инсулиноподобный фактор роста 1 (ИФР-1) [c.131]

Содержание других рецепторов очень мало, и это препятствовало проведению их очистки и анализа. В настоящее время методы генной инженерии позволяют получать необходимое количество материала, и такие исследования стали активно развиваться. Удалось показать, что рецептор инсулина представляет собой гетеротетрамер (а, Pj), в котором субъединицы соединены множественными дисульфидными связями выступающая из мембраны а-субъединица связывает инсулин, а пронизывающая мембрану Р-субъединица обеспечивает передачу сигнала, вероятно, при участии тирозинкиназы, составляющей цитоплазматическую часть этого полипептида. Рецепторы инсулиноподобного фактора роста [c.154]

Для многих важных гормонов внутриклеточный посредник не идентифицирован. Любопытно, что эти гормоны распадаются на две группы. Одну из них составляют инсулин, инсулиноподобные факторы роста (ИФР-1 и ИФР-2) и ряд других факторов роста, причем все они, видимо, происходят от общего предшественника. Другая большая группа — это белки, принадлежащие генетически к семейству гормона роста (гормон роста, пролактин, хорионический соматомаммотропин) и явно родственные между собой (см. гл. 45). Указанные группы несколько перекрываются, поскольку ИФР-1 опосредует, по-видимому, многие эффекты гормона роста. Окситоцин не входит ни в первую, ни во вторую группу. [c.168]

На высвобождение ГР оказывает влияние множество агентов, в том числе эстрогены, дофамин, а-адренергические соединения, серотонин, опиатные полипептиды, гормоны кищечника и глюкагон. Точкой приложения действия всех этих факторов является вентромедиальное ядро гипоталамуса, где осуществляется регуляция секреции гормона роста по типу обратной связи (рис. 45.5). Короткая петля системы включает положительный (стимулирующий) регулятор секреции—соматолиберин—и отрицательный (тормозящий) регулятор—соматостатин. Периферическая петля включает инсулиноподобный фактор роста 1 (ИФР-1, известный также как соматомедин С и сульфирующий фактор). [c.174]

Д. Предшественники пептидов, родственных инсулину. Структурная организация молекулы прогормона неспецифична для предшественника инсулина. Предшественники близкородственных инсулину пептидных гормонов (релаксина и инсулиноподобных факторов роста) имеют такую же организацию (рис. [c.252]

В отличие от инсулиноподобных факторов роста инсулин не имеет белка-носителя в плазме. Поэтому в норме период его полужизни не достигает и 3—5 мин. Метаболические превращения инсулина происходят в основном в печени, почках и плаценте. Около 50% этого гормона исчезает из плазмы за один пассаж через печень. В метаболизме инсулина участвуют две ферментные системы. Первая представляет собой инсулин-специфическую протеиназу, обнаруживаемую во многих тканях, но в наибольшей концентрации—в органах, перечисленных выше. Эта протеиназа была выделена из скелетных мышц и очищена. Установлено, что ее активность зависит от сульфгидрильных групп и проявляется при физиологических значениях pH. Вторая система — глутатион-инсулин-трансгидрогеназа. Этот фермент восстанавливает дисульфидные мостики, после чего отделенные друг от друга А- и В-цепи быстро расщепляются. Какой из двух механизмов наиболее активен в физиологических условиях, не ясно не ясно также, является ли каждый из них регулируемым. [c.254]

Таблнца 51.5. Сравнение инсулина и инсулиноподобных факторов роста [c.263]

Инсулиноподобные факторы роста 1 и 2(ИФР-1, ИФР-2, называемые также соматомединами С и А) [c.363]

Смотреть страницы где упоминается термин Фактор роста инсулиноподобные: [c.54] [c.30] [c.272] [c.435] [c.504] [c.330] [c.383] [c.330] [c.196] [c.55] [c.58] [c.60] [c.170] [c.171] [c.175] [c.186] [c.252] [c.253] [c.258] [c.385] [c.170] [c.171]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология