Энергии связывания с подцентрами

Энергии связывания с подцентрами [c.398]

Энергия связывания различных остатков с подцентрами лизоцима яичного белка [c.398]

Исключительная физиологическая значимость полицентровой организации антигенсвязывающего центра антител определяется, по-видимому, следующими причинами. Во-первых, взаимодействие больших антигенных детерминант одновременно с несколькими подцентрами резко повышает прочность связывания. Так, энергия связывания KiOH с IgG (NEW) (29 кДж/моль) почти на 12,5 кДж/моль превышает- энергию связывания менадиона, что обусловлено наличием в молекуле KiOH дополнительного фитильного остатка. Во-вторых, если бы, молекула антитела обладала бы только ойной антигенной специфичностью, то благодаря чрезвы- [c.31]

Наиболее четкие данные об использовании энергии связывания в катализе получены при кинетических исследованиях сериновых протеаз. Напомним (гл. 1), что эти ферменты имеют ряд подцентров для связывания аминокислотных остатков полипептидных субстратов. Из табл. 10.1 видно, что, когда больщие по размеру группы занимают в химотрипсине центр связывания уходящей группы, их энергия связывания используется для увеличения кш/Кк. К увеличению k ax/Кж приводит и удлинение полипептидной цепи субстратов эластазы. Интересно отметить, что в приведенных примерах энергия связывания добавочных групп не понижает /См, т. е. используется не для связывания субстрата, а для увеличения at- [c.297]

Стадия ацилирования. Как указывалось в гл. 10, заполнение подцентров Зг, 5з, 84 и 5б часто увеличивает ксах для гидролиза полипептидных субстратов без уменьшения К/л- Причина такого явления неизвестна. Энергия связывания с подцентром 8/ также используется для увеличения ксаи а не для по- [c.368]

Ser-195, завершающаяся образованием тетраэдрического промежуточного соединения (рис. 12.8). В ходе этой реакции протон гидроксильной группы перемещается на имидазол остатка His-57 и одновременно протон от другого атома азота этого кольца может переместиться на карбоксилат Asp-102. По мере образования связи между Ser-195 и углеродным атомом карбонильной группы связь С=0 удлиняется, превращаясь в одинарную. Кислород, несущий отрицательный заряд, приближается к NH-rpynne Gly-193, образуя более короткую и более прочную водородную связь. Переходное состояние стабилизируется относительно комплекса Михаэлиса за счет уменьшения напряжения между уходящей группой и боковой цепью Ser-195 и образования более прочной водородной связи с Gly-193. Распад переходного состояния приводит к образованию ацилфермента и выбросу уходящей группы (рис. 12.9). Уходящая группа не может связываться с подцентром Si ацилфермента, так как это приводило бы к слишком сильному сближению аминогруппы и углеродного атома карбонильной группы. Таким образом, в обратной реакции, т. е. при атаке уходящей группой ацилфермента, энергия связывания с подцентром Si реализуется только в переходном состоянии. Деацилирование происходит при участии системы с переносом заряда, активирующей атаку молекулы воды. При этом образуется другое тетраэдрическое промежуточное соединение, которое разрушается с высвобождением Ser-195 и образованием комплекса между ферментом и продуктом. [c.371]

Первонач"ально предполагалось, что нековалентные взаимодействия между ферментом и сахарным кольцом на подцентре О приводят к тому, что сахар переходит в конформацию софы , свойственную карбоний-иону. Предпринимались попытки оценить энергию связывания с этим подцентром путем выделения соответствующей составляющей из суммарной энергии связывания, полученной из кинетических данных и экспериментов по связыванию [187, 189]. Некоторые результаты этих исследований представлены в табл. 12.3. Хотя приведенные значения не [c.398]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология