Кинин, биологическая активность

Суммарное определение уровня пептидов в крови производят сравнительно редко. Следует помнить, что многие пептиды крови являются биологически активными соединениями и их определение представляет большой клинический интерес. К таким соединениям относятся кинины (см. главу 8). [c.582]

Можно предположить, что биологическая активность кининов должна зависеть не только от химической природы 6-заместителя, [c.5]

Тахикинины объединяют группу биологически активных пептидов, которые в отличие от медленно действующих кининов быстро оказывают стимулирующий эффект на гладкую мускулатуру [722]. К этой группе принадлежат следующие пептиды [c.282]

Оказалось, однако, что такой синтетический полипептид, полученный Буассона и сотр. [293], Швицером и сотр. [2025], а также Николаидесом и Де Вальдом [1619], по фармакологическим свойствам отличается от брадикинина. Гуттманн и Буассона [899] (ср. [294]) предприняли попытку исправить неточность, допущенную при определении строения брадикинина, путем синтеза, других октапептидов с измененной последовательностью аминокислотных остатков. Когда в молекулу октапептида ввели еще один остаток пролина [292], то был получен нонапептид H-Arg-Рго-Рго-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH, который оказался по своей биологической активности полностью идентичным бради-кинину. Затем Эллиотт и сотр. [667] (ср. [663а]) провели повторное определение строения брадикинина, которое подтвердило наличие в пептидной цепи этого гормона еще одного остатка пролина таким образом было установлено, что строению бради- [c.105]

Метанольные экстракты кожи различных видов Phyllomedusa и Rana содержат три биологически активных пептида, которые были выделены с помощью хроматографии на основной окиси алюминия. Один из них обладает свойствами, подобными брадикинину, но, по-видимому, не идентичен ему. Второй заметно отличается от брадикинина. Гипотензивное действие третьего пептида в отличие от всех других кининов характеризуется длительностью [697]. [c.220]

Синтез и исследование аналогов природных аминокислот были начаты в середине 40-х годов XX столетия в связи с развитием концепции об антиметаболитах и изучением структур природных пептидных антибиотиков. Установление структур многих биологически активных пептидов (гормонов, кининов, токсинов, нейро- и иммунопептидов), их практическое применение как в научных исследованиях в качестве биохимических реактивов, так и в медицине и ветеринарии в качестве лекарственных препаратов и биостимуляторов послужили дальнейшим мощным стимулом для синтеза неприродных вариантов аминокислот и аналогов биологически активных пептидов на их основе. Такие аналоги во многих случаях выгодно отличаются от природных пептидов измененным метаболизмом и спектром биологического действия, более высокой активностью, более пролонгированным периодом действия в живых организмах. Некоторые неприродные аминокислоты нашли применение в медицине как лекарственные препараты, ингибиторы ферментов, компоненты различных лекарственных форм препаратов. Синтез и изучение свойств неприродных вариантов аминокислот — в настоящее время важное направление исследований в области биоорганической химии. [c.5]

Механизмы действия миотропных С. с. до конца не выяснены. Предполагают, что эти препараты влияют на биохим. и биофиз. р-ции, сопровождающие мышечное сокращение и регулирующие содержание циклич. нуклеотидов в глад-комышечной клетке, активность фосфодиэстеразы, перемещение ионов N3 , К и Са , образование или выделение из тканевых депо эндохенных биологически активньп в-в (гистамин, серотонин, кинины и др.), изменяющих тонус гладкой мускулатуры сосудов и внутр. органов. [c.391]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]