Неприродные аминокислоты

Для большинства антибиотиков-полипептидов характерно наличие остатков неприродных -аминокислот и циклическое строение. [c.699]

В чем именно заключается значение оксидазы D-аминокислот, катализирующей окислительное дезаминирование неприродных аминокислот [c.346]

В чем именно заключается значение окислительного дезаминирования неприродных аминокислот Прежде всего необходимо выяснить, встре- [c.346]

Аминокислоты, получающиеся в результате полного гидролиза белка, представляют собой оптически активные соединения (если гидролиз не сопровождается рацемизацией). Все выделенные из хорошо известных белков аминокислоты имеют одну и ту же конфигурацию, т. е. одинаковое пространственное расположение четырех радикалов у сс-углеродного атома, хотя одни аминокислоты являются правовращающими, другие — левовращающими. Все аминокислоты, встречающиеся в природе, относятся к -ряду. Их взаимная связь доказывается путем превращения в идентичные производные [70]. В некоторых алкалоидах спорыньи и бактериальных токсинах найдены оптические стереоизомеры этих природных аминокислот — неприродные -аминокислоты (см. гл. XV) [70]. Глицин оптически неактивен, так как он не содержит в своей молекуле асимметрического углеродного атома. [c.35]

Еще одной важной проблемой в стереохимии природных соединений является установление строения полипептидных антибиотиков, продуцируемых бактериями и грибами. Такие полипептиды часто содержат в своей структуре неприродные аминокислоты, т. е. имеющие в-конфигурацию или обладающие структурой, не обнаруженной в белках. Очистка и установление структуры таких сложных соединений, часто вьщеляемых в очень небольших количествах, требует квалифицированного разделения и точных аналитических методов. В этом отнощении исключительно важным является непосредственное определение конфигурации аминокислот методом хиральной хроматографии. Особенно большое значение имеет применение хиральной ГХ для хирального аминокислотного анализа и создания аминокислотных карт гидролизатов. Приведенный ниже пример [24] должен проиллюстрировать сказанное. [c.182]

Дегидропролин и его производные перспективны как противовоспалительные средства и как добавки к другим активным препаратам, в частности антибиотику блеомицину. Весьма перспективной областью применения 3,4-дегидропролина является его использование в пептидном синтезе. Аналоги пептидов, содержащие остаток неприродных аминокислот, обладают весьма высокой биологической активностью и в ряде случаев измененным спектром действия и увеличенной устойчивостью к ферментативному расщеплению. [c.136]

Оксидазы широко распространены в природе и могут быть использованы для расщепления неприродных аминокислот L-оксидазы найдены главным образом в змеиных ядах и различных плесенях. Грин-штейн (1958) получила в небольших количествах ряд оптически чистых аминокислот при обработке Z)L-aминoки лoт двумя ферментами. При действии -ам инооксидазы, выделяемой из яда гремучей змеи, остаются >-аминокислоты, при действии же / -аминооксидазы, выделяемой из почек свиньи, сохраняются лишь L-изомеры. [c.659]

Окислительное дезаминирование а-аминокислот в а-кетокислоты и моноаминов в альдегиды. Окислительное дезаминирование а-аминокислот катализируют флавопротеиды—оксидазы L-аминокислот, катализируюш,ие окисление природных аминокислот L-ряда, и оксидазы D-аминокислот, действующие на неприродные аминокислоты D-ряда. Ферменты высокоспецифичны по отношению к стереохимической конфигурации аминокислот и малоспецифичны по отношению к боковой цепи, а-Аминокислота при каталитичес-, ком действии флавопротеида дегидрогенизируется до иминокислоты, об- разующийся дигидро-ФАД передает водород на молекулярный кислород, а иминокислота неферментно превращается в а-кетокислоту [369] [c.565]

Эти данные свидетельствуют о том, что фермент оказывает воздействие преимущественно на амидные и моноаминокислотные производные нуклеотидов. Отмечена особенность действия фермента — он гидролизует нуклеотидные производные как L-, так и D-аминокислот, причем активность в отношении производных неприродных аминокислот в три раза выше. [c.377]

Аналогичный простой и дешевый способ улучшения разделения белков с близкими значениями р1 (изоферментов) был предложен Касперсом и др. [ aspers et al., 1977]. Вместе с ам-фолитамн в гель вносили в довольно высокой концентрации (1—4%) природные или неприродные аминокислоты, выбирая их таким образом, чтобы р1 аминокислоты была близка к р1 фракционируемых белков. Эти аминокислоты и создавали пологий участок градиента в области фокусирования нужных белков. [c.17]

Несмотря на большой потенциал, обсуждаемая группа методов TRAMPE из-за ряда недостатков пока еще не получила широкого распространения в современной белковой инженерии. Для дальнейшего внедрения этих методов требуются усовершенствования в дизайне тРНК, подвергающейся аминоацилированию, разработка более эффективных химических методов аминоаци-лирования тРНК неприродными аминокислотами, а также повышение производительности самих систем биосинтеза модифицированных белков. Работы в данном направлении не прекращаются, а, следовательно, и прогресс в этой области исследований неизбежен. [c.305]

Синтез и исследование аналогов природных аминокислот были начаты в середине 40-х годов XX столетия в связи с развитием концепции об антиметаболитах и изучением структур природных пептидных антибиотиков. Установление структур многих биологически активных пептидов (гормонов, кининов, токсинов, нейро- и иммунопептидов), их практическое применение как в научных исследованиях в качестве биохимических реактивов, так и в медицине и ветеринарии в качестве лекарственных препаратов и биостимуляторов послужили дальнейшим мощным стимулом для синтеза неприродных вариантов аминокислот и аналогов биологически активных пептидов на их основе. Такие аналоги во многих случаях выгодно отличаются от природных пептидов измененным метаболизмом и спектром биологического действия, более высокой активностью, более пролонгированным периодом действия в живых организмах. Некоторые неприродные аминокислоты нашли применение в медицине как лекарственные препараты, ингибиторы ферментов, компоненты различных лекарственных форм препаратов. Синтез и изучение свойств неприродных вариантов аминокислот — в настоящее время важное направление исследований в области биоорганической химии. [c.5]

В соответствии с программой в области исследований кардиоваскулярных, нейро- и иммуноактивных пептидов работы по синтезу неприродных аминокислот и аналогов пептидов на их основе начаты также в Институте органического синтеза АН ЛатвССР. В настоящем издании рассматриваются проблемы синтеза в основном четырех важных групп аналогов природных аминокислот Ы-метиламинокислот, а-метиламинокислот, дегидроаминокислот и аминоальдегидов. На основе новейшего литературного материала, охватывающего период 1980— 1985 гг., критически сопоставлены отдельные методы синтеза модифицированных аминокислот с точки зрения [c.5]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология