Нейротоксины кобры

Практически не имеет смысла говорить о химических свойствах каждого конкретного белка, поскольку любая белковая молекула имеет почти врсь арсенал функциональных групп, пожалуй, за исключением олефиновых и карбонильных, и в связи с этим, все белки должны обладать фиксированным набором химических реакций. В небольшом количестве случаев молекулы белков имеют какой-либо преобладающий состав. Так, в полипептидах коллагена треть аминокислотного состава приходится на глицин в полипептидной цепи нейротоксина-11 (яд кобры) около 20% аминокислотного состава приходится на долю основных аминокислот (His, Lys, Arg), тогда как количество кислых аминокислот (Asp, Glu) — менее 10%. [c.100]

Нейротоксин яда среднеазиатской кобры (Naja п. oxiana Ei hw.) был использован нами для анализа нейрохимических мехаии шов генерации прямых корковых ответов коры, вызываемых непосредственным электри- [c.185]

Общим и любопытным структурным фактом для всех вышеописанных полипеп-тццых нейротоксинов является наличие в их молекулярных структурах, как правило, 8 цистеиновых аминокислот, что соответствует 4 дисульфидным мостикам, и только нейротоксин-1 (яд кобры) содержит пять таких мостиков (схема 4.4.3). [c.83]

Миорелаксирующая активность яда кобры в основном определяется действием нейротокеина, обладающего выраженным курареподобным эффектом. Действительно, как показали наши эксперименты, нейротоксин а дозах даже меньших DL50 способен укорачивать время балансирования мышей на вращающемся стержне. [c.50]

Поскольку мишенью для пост-НТ, так же как и ацетилхолина, является холинорецептор, то, видимо, активные участки нейротоксинов должны иметь сходство с четвертичной аммониевой и карбонильной группами ацетилхолина. Было установлено, что свободные аминогруппы, в том числе и N-концевые, не являются облигатными для обеспечения токсической активности (Karlsson, 1973). Ацетилирование 6 аминогрупп в нейротоксине из яда таиландской кобры прпвело к потере /з активности (Yang, 1974). [c.68]

Постсинаптические нейротоксины (пост-НТ). В отличие от цельного яда кобры пост-НТ избирательно блокируют передачу возбуждения в иервно-мышечном соединении, не оказывая влияния иа электрические свойства нерва н мышцы ( hang, Lee, 1966 Lee, 1970 heymol ei al., 1972 Lester, 1972, a, в и др.). Инкубация в течение часа изолированных нервно-мышечных препаратов в растворе, содержащем пост-НТ в концентрации около [c.118]

Используя меченый яд кобры, нейротоксин и [c.160]

Лучше изучены нейротоксины из некоторых змей, особенно кобр (семейство Elapidae) и морских змей (семейство Hydrophiidae). Выделены и исследованы последовательности токсинов ряда родов и видов обоих этих семейств. Большинство изученных к настоящему времени нейротоксинов змей относится к одному из двух типов. Токсины типа I содержат 61—62 аминокислотных остатка, м. м. 6700—7000 токсины типа И — 71—74 аминокислоты, м. м. 7800—8000. Для токсинов типа I показано наличие четырех дисульфидных связей, которые занимают гомологичные позиции в последовательностях токсинов обоих типов. В токсинах типа П содержится еще одна дополнительная дисульфидная связь (табл. 24.2.5). При сравнении последовательностей 13 токсинов [c.570]

Изучение токсичности образцов ядов позволило установить, что наибольшей токсичностью обладает нейротоксин яда кобры. [c.47]

Хим. синтез широко применяют для получения пептидов, в т. ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биол. функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты разл. Б. и применяемьк для приготовления соответствующих вакцин. Первые хим. синтезы Б. в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы 5), осуществленные в р-ре с помощью тех же методов, к-рые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни хим. р-ций и окончательный выход Б. был очень низок (менее 0,1%), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы нек-рые химически чистые Б., в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В. Т. Иванов). Однако до снх пор хим. синтез Б. представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретич., чем практич. значение. Более перспективны методы генетической инженерии, к-рые позволяют наладить пром. получение практически важных Б, и пептидов. [c.253]

Рис. 8.12. а-Нейротоксин из змеиного яда. Эрабутоксин, показанный здесь по структуре аналогичен а-бунгаротоксину и а-нейротокснну кобры, а — пер вичная структура с четырьмя дисульфидными связями, существенными для его токсического действия о — третичная структура, полученная методом рентгеноструктурного анализа [13, 14]. (Воспроизводится с разрешения Elsevier- [c.211]

Среди классических синтезов простейших белков необходимо отметить синтез рибонуклеазы А, состоящей из 124 аминокислотных остатков (X. Яджима, 1980), и синтез нейротоксина И (61 остаток) из яда среднеазиатской кобры Naja naja oxiana (В. Т. Иванов и сотр., 1982). [c.159]

Среди пептидных токсинов наиболее хорошо изучены токсические компоненты змеиных ядов, прежде всего нейротоксины пост-сннаптического действия, блокирующие рецепторы ацетилхолина. Такие нейротокснны присутствуют в яде змей семейства элапидов (кобры, мамбы, крайта), а также многих морских змей. [c.280]

Змеиные яды—богатейший источник ферментов. Так, в яде среднеазиатской кобры содержатся фосфолипаза [124], рибонуклеаза [125] и другие ферменты гидролитического характера. Высокой физиологической активностью обладает яд змей из рода Bungarus. Выделяемый из него а-бунгаротоксин обладает активностью фосфолипазы А и одновременно является мощным ингибитором дыхательных ферментов [126] помимо белков с активностью фосфолипазы А, протеазы и гиалуронидазы в яде Bungarus содержатся сильнодействующие кардио- и нейротоксины [127] и ацетилхолинэстераза [c.200]

Рис. VIH.6. Хроматограммы синтетического защищенного пептида 20—26 — фрагмента белка Нейротоксина II из яда среднеазиатской кобры, полученные на колонке 600X8 мм, заполненной частицами 32 < < dp < 40 мкм геля Spheron P-3O0 (ЧССР) при скорости элюции 40 мл/ч в чистом ДМФА (/) и в ДМФА с добавкой 1% ледяной уксусной кислоты (II). Концентрация 0,2 ( —) и 0,02

Справочник химика 21

Химия и химическая технология