Дезоксимиоглобин

Практически не обнаруживаемая в поглощении, но сильная в ДМВ а-полоса в дезоксимиоглобине (ср. стр. 424, табл. 7.2) оказывается весьма чувствительной к гем-гем-взаимодействию. В ДМВ а- и р-полосам отвечают эффекты примерно одинаковой величины (см. рис. 7.17). В гемоглобине, спектр поглощения которого почти не отличается от спектра миоглобина, эффект в р-полосе тот же, что и у МЬ, а в а-полосе вдвое больше (рис. 7.20) [50]. У изолированных а- и р-субъединиц НЬ (см. рис. 7.20) картина такая же, как и у МЬ. Это также следует считать выражением ЭКВ — электронное состояние гема, проявляющееся в ДМВ, оказывается зависящим от четвертичной структуры, т. е. от конформационного состояния белка. [c.447]

Шульман и сотр. [64] описали спектры дезоксимиоглобина и оксимиоглобина на частоте 220 МГц. В спектре дезоксимиоглобина наблюдаются три линии, сгруппированные в области 10,3t, которые отсутствуют в спектре оксимиоглобина. Химические сдвиги двух из них зависят от температуры, и эти линии являются, по всей вероятности, сигналами от протонов гема, смещенными в эту область за счет контактного взаимодействия. Положение третьей линии, по интенсивности соответствующей 6 протонам, не зависит от температуры и, возможно, она относится к метильным группам, резонансные сигналы которых смещены под влиянием кольцевых токов. В спектре оксимиоглобина появляется пик при 12,84 т, которого нет в спектре дезоксимиоглобина. Это может быть только пик, смещенный за счет эффектов кольцевого тока. Можно предположить, что присоединение кислорода к миоглобину вызывает конформационные изменения, которые влияют на взаимное расположение некоторых ароматических колец и соседних с ними протонов. [c.374]

Изменения в стереохимии железопорфирина, сопровождающие изменение спинового состояния гемового железа, не были зарегистрированы в ранних исследованиях разностным методом Фурье производных миоглобина кашалота. Что касается структуры высокоспинового (акво) метмиоглобина, эти исследования включали трехмерные разностные синтезы Фурье азидметмиоглобина с разрешением 200 пм [70] и дезоксимиоглобина с разрешением 280 пм [91 ], а также серии высоко- и низкоспиновых производных метмиоглобина с разрешением 280 пм, рассчитанные только для центросимметричных проекций [92]. Учитывая, что для ряда кристаллических белков разностный метод Фурье дал отличные результаты, отсутствие изменений в стереохимии железопорфирина, наблюдавшегося в молекулах типа гемоглобина, в случае миоглобина может быть обусловлено недостаточной точностью данных. [c.47]

При восстановлении метмиоглобина кашалота до дезоксимиоглобина [91 ] не наблюдается никаких изменений в положении атома железа относительно плоскости порфирина. Никаких изменений смещения железа из плоскости не наблюдается также при восстановлении иона Ре(П1) в метэритрокруорине [96]. Оба восстановленных белка, изученные дифракционными методами, содержат пентакоординацнонный гемовый комплекс. Эти результаты не противоречат стереохимическому рассмотрению Хорда [115, 116]. Смещение железа из плоскости на 70 пм, предсказанное для высокоспинового комплекса Ре(П) [116], представляет собой оценку верхней границы и не предполагает изменения положений координированных пиррольных атомов азота по отношению к [c.48]

Вверху представлено состояние гема в дезоксигемоглобине или дезоксимиоглобине, внизу —оксигенированное состояние. К каждой полипептидной цепи (субъединице) гемоглобина или миоглобина присоединено по одной группе гема [c.363]

Предполагается [23, 25], что дистальный гистидин изменяет способ ориентации молекулы кислорода относительно железо-порфири-нового кольца. Вместо равновесной перпендикулярной (точнее — под углом 120°) ориентации в миоглобине молекула Ог прижата дистальным гистидином параллельно плоскости гема. Расчеты показывают, что в первом случае Ре комплекс легко окисляется до Ре , а это приводит к адсорбции миоглобинохм молекулы Н2О, а не Ог. Однако, если молекула Ог связана параллельно плоскости гема, Ре + комплекс остается устойчивым. В дезоксимиоглобине шестое координационное место железа, т. е. адсорбционный центр Ог, остается вакантным [24] и, таким образом, щелевое строение гидрофобного адсорбционного центра (вместе с рассмотренной стабилизацией комплекса) поз- [c.100]

РИС. 17.26. Окружение гема в дезоксигемоглобине или дезоксимиоглобине (рисунок И. Гейса). [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология