Метмиоглобин

Белок метмиоглобин и имидазол образуют в растворе комплекс. Молярные коэффициенты поглощения (в М" -см ) метмиоглобина (Мб) и комплекса (К) следующие [c.489]

А и 0,121 при 6300 А. Каковы концентрации метмиоглобина и комплекса [c.489]

Белок метмиоглобин и азид-ион (М ) образуют комплекс. Молярные коэффициенты поглощения (М- -см- ) метмиоглобина (Мб) и комплекса (К) в буферном растворе следующие [c.491]

А и 0,716 при 5400 А. а) Определить концентрации метмиоглобина и комплекса, б) Вычислить константу равновесия для реакции Мб+N = К, если полная концентрация азида равна 1,048-10— М. [c.491]

Белки, связы- Fe Метмиоглобин Мышца кашалота 17 500 1 1 P2i 200 10, 11 [c.14]

НИЯ в соответствии с зависящим от температуры спиновым равновесием сопровождается изменениями ориентации порфирина, аналогичными изменениям, наблюдаемым между высоко- и низкоспиновыми состояниями метгемоглобина и метмиоглобина [133, 136]. По-видимому, одни и те же структурные изменения ответственны за [c.64]

Вероятно, однако, что в случае комплексов u(II) необходимо рассматривать также два источника структурных искажений. В метмиоглобине кашалота ион 2п(П) специфически связан боковыми цепями аминокислот, направленными в сторону растворителя [66], и находится, вероятно, в тетраэдрической координации. Координируемыми остатками являются лизин-16, аспарагин-116 и атом Ni гистидина-113. Однако ион u(II) связывается на расстоянии 700 пм от Zn(II) при участии тех же остатков лизина и аспарагина (в качестве лигандов) и атома N3 гистидина-12. Особенностями геометрической структуры это различие не объясняется. По-видимому, координация атома N3 гистидина-12 Си(П) (электронная конфигурация d ) может оказаться предпочтительной вследствие более сильного поля лигандов, создаваемого атомом N3, чем атомом Ni [77]. Подобная ситуация может возникнуть в КПА при координации боковых цепей гистидина в области активного центра ионом металла. Фриман [77] указывал также, что при некоторых комбинациях донорных атомов кислорода и азота аминокислот и пептидов ион Си(П) образует квадратно-пирамидальные комплексы. Эти комбинации включают два или три донорных атома азота и два или один атом кислорода. Пятым лигандом в этом случае является молекула воды. Поскольку спектры ЭПР квадратно-пирамидальных комплексов u(II) недостаточно изучены, трудно сказать, совместима ли эта геометрия координации с результатами Брилла и сотр. [223]. [c.88]

Миоглобин и гемоглобин представляют собой высокоспиновые комплексы ферро-иона с имидазольной группой гистидина в пятом положении и молекулой воды в шестом. При замещении молекулы воды у атома железа кислородом или окисью углерода ферро-ион становится низкоспиновым, а парамагнитная молекула кислорода, имеющая два неспаренных спина, перестает быть парамагнитной (спины спариваются). Полный магнитный мо.мент молекулы оксигемоглобина становится равным нулю. Комплекс ферро-иона со спаренными спинами дает темно-красную окраску благодаря поглощению, связанному в основном с порфириновым кольцом. Окисление этих двух белков кислородом протекает сравнительно медленно, несмотря на то, что термодинамически это выгодно. Частично это связано с тем, что каждый такой процесс происходит с изменением спинового числа. При использовании других окисляющих агентов получаются высокоспиновые комплексы ферри-иона с белками, называемые метмиоглобином или метгемоглобином. Замещение молекул воды в шестом координационном положении атома железа в метгемоглобине на азид Мз или цианид СН дает низкоспиновый комплекс ферри-иона. [c.421]

Железо в миоглобине и гемоглобине имеет степень окисления (+П). Окисленные формы, называемые метмиоглобин и мет-гемоглобин, содержат железо(III) и не присоединяют кислород. Интересно отметить, что свободная гем-группа немедленно окисляется в присутствии кислорода и воды до гематина. Для био- [c.578]

Аналогичные результаты были получены для поли-Ь-лизина и поли-у-бензил-Ь-глутамата. Для нативного метмиоглобина [c.243]

ЭПР метмиоглобина зависимость от поля. [c.183]

Взаимодействие метмиоглобина кашалота с ионами меди и цинка [c.287]

Наиболее широко исследована пероксидаза, выделяемая из хрена и содержащая один гем на молекулу белка с мол. весом 40 000. Каталазы обычно представляют собой тетрамеры с мол. весом 250 000. Как пероксидазы, так и каталаза содержат высокоспиновое железо Ре(П1) и по свойствам напоминают метмиоглобин. Ферменты могут быть восстановлены до Fe (И)-состояния, в котором они могут присоединять (необратимо) О2. Мы видим, что тот же активный центр, который имеется в гемоглобине, присутствует также в пероксидазах и каталазе, но на химию этого активного центра сильное влияние оказывает белок. Очень сильно меняется сродство к О2, а у ферригемсодержащих белков возникают новые виды каталитической активности. [c.377]

Свертывание может происходить значительно быстрее, чем синтез цепи. Свертывание in vitro осуществляется чрезвычайно быстро, по крайней мере для малых белков, не содержащих дисульфидных мостиков. Нуклеаза стафилококка повторно свертывается в течение 1 с [438], а метмиоглобин — в течение 10 с [439]. Если эти величины применимы также и к условиям in vivo, свертывание цепи может происходить по крайней мере в 10 раз быстрее, чем биосинтез аминокислотной последовательности. Дисульфидсодержащие белки, например панкреатическая рибонуклеаза, повторно свертываются за время от 1 до 10 с, если дисульфидные связи не были разорваны в процессе предшеств ющей денатурации [440]. Однако если такие белки развернуты и восстановлены, последующее свертывание цепи (которое включает образование правильной системы дн-сульфидных связей) продолжается при оптимальных условиях в течение многих минут. [c.182]

Как уже указывалось (с. 134), рептгепоструктурный анализ позволил недавно определить относительную подвижность (конформационную и колебательную) различных аминокислотных остатков в белках. Исследования метмиоглобина и лизоцима показали, что остатки, расположенные внутри глобулы, имеют значительно меньшую подвижность, чем расположенные на ее поверхности. [c.191]

На рис. 7.16 приведены спектры поглощения и кривые ) АДМВ метмиоглобина, содержащего Ре +. Сильно перекрывающиеся полосы поглощения 5000, 5400, 5800 и 6300 А хорошо разрешены в АДМВ. Полосы 5400, 5800 А, по-видимому, отвечают яя -переходам в порфириновом кольце, 5000 и 6300 А — переходам с переносом заряда. При добавлении сильного лиганда, например азида. Ре переходит в низкоспиновое состояние, что выражается в усилении р- и особенно а-полос поглощения и в увеличении ДМВ. Аналогичные изменения наблюдаются при переходе к гидроксимиоглобину при увеличении pH среды. Этот [c.446]

При добавлении к железу гема одного электрона и при сохранении низкоспинового состояния ДМВ в а-полосе увеличивается на порядок, а поглощение — лишь на 20—30%. На рис. 7.17 показаны кривые поглощения и ДМВ окси- и дезокси-миоглобина. ДМВ в а-полосе очень чувствительна к изменениям электронной плотности в геме. Величина минимума на кривой ДМВ МЬОа примерно в 40 раз больше, чем у метмиоглобина. То, что эти различия действительно определяются изменениями электронной плотности в геме, вызываемыми различными лигандами, доказывается корреляцией между величиной минимума и изомерным сдвигом в эффекте Мёссбауэра, являющимся мерой электронной плотности у атома Ре [51, 58]. На рис. 7.18 показаны соответствующие кривые для комплексов МЬ, рис. 7.19 иллюстрирует указанную корреляцию. [c.447]

Нитрат/нитрит Феррицианид/ферроцианид Кислород/перекись водорода Цитохром а (РеЗ+/Рб2+) Цито.хром с (КеЗ+/Ре2+) Кротонил-КоА/бутирил-КоА Метгемоглобин/гемоглобин Цитохром 2 (РвЗ+/Ре2+) Убихинон (окисл./восстан.) Дегидроаскорбат/аскорбат Метмиоглобин/миоглобин Фумарат/сукцина т Метиленовый синий (окисл./восстан.) [c.32]

Одно из первых биологических применений ЭПР — анализ спектров монокристаллов ферригемоглобина и метмиоглобина [436]. Эти белки содержат трехвалентное железо. Четыре из шести координационных мест вокруг железа заняты амомами азота порфиринового кольца. Пятое место занято атомом азота гисти-дннового кольца, через который гемовая группа связывается с глобиновой частью белка. Шестое координационное место могут занимать различные лиганды, например О , СО, Н О, М , [c.417]

При анализе белковых структур, особенно для белков, требующих иона металла, возникают и другие факторы, осложняющие исследование. Хорошо известно, что при рентгеноструктурном анализе белков ошибки, связанные с различными стадиями структурного анализа, например с определением фазы, уточнением положения тяжелых атомов и т. д., могут приводить к искажению дифракционной картины в областях отрицательной электронной плотности расчетной карты Фурье в центрах нахождения атомов тяжелых металлов. Это явление было отмечено в ранних работах по исследованию структуры метмиоглобина кашалота [65]. Такие искажения картины электронной плотности могут значительно усложнить структурную интерпретацию этих областей. Действительно, Ба-насзак и др. [66] отмечали, что области отрицательной электронной плотности на карте Фурье метмиоглобина кашалота могут затруднить интерпретацию структурных свойств лигандов, координируемых в определенных условиях с ионами цинка и меди. Центры связывания тяжелых металлов в замещенных производных в этом случае близки к центрам связывания обоих этих ионов. Сходная ситуация может возникать для ферментов, активируемых металлом, при связывании каталитически активных металлов. [c.23]

Исследования миоглобина. В ранних исследованиях метмиоглобина кашалота [10] для установления соответствия каркасной модели гема карте электронной плотности использовали стереохимию плоского Ы1(П)-этиопорфиринового комплекса [123], однако повторное рассмотрение [74] показало, что атом железа должен отстоять по крайней мере на 25 пм от плоскости порфирина, аналогично высокоспиновому ферри-комплексу хлоргемина [121, 124]. Последнее исследование атомных параметров метмиоглобина кашалота [11] приводит к расчетному смещению железа из плоскости, равному 30 пм. Хотя метод уточнения параметров железопорфириновой группы не разработан, эта расчетная величина, вероятно, наиболее правильно отражает положение высокоспинового иона Ре(1П) по отношению к плоскости порфирина с точки зрения стереохимических корреляций Хорда [115,116]. Предварительная оценка смещения иона Ре(П1) на 60 пм от плоскости пиррольных атомов азота, полученная недавно методом нейтронографии [88], нуждается в уточнении. В предположении о незначительном изменении расстояния С1...Ы, равного 201 пм, смещение железа из плоскости в случае гексакоординированных комплексов оказывается гораздо большим по сравнению с расстоянием С1...М в высокоспиновых пентакоординационных комплексах (табл. 6). [c.47]

Изменения в стереохимии железопорфирина, сопровождающие изменение спинового состояния гемового железа, не были зарегистрированы в ранних исследованиях разностным методом Фурье производных миоглобина кашалота. Что касается структуры высокоспинового (акво) метмиоглобина, эти исследования включали трехмерные разностные синтезы Фурье азидметмиоглобина с разрешением 200 пм [70] и дезоксимиоглобина с разрешением 280 пм [91 ], а также серии высоко- и низкоспиновых производных метмиоглобина с разрешением 280 пм, рассчитанные только для центросимметричных проекций [92]. Учитывая, что для ряда кристаллических белков разностный метод Фурье дал отличные результаты, отсутствие изменений в стереохимии железопорфирина, наблюдавшегося в молекулах типа гемоглобина, в случае миоглобина может быть обусловлено недостаточной точностью данных. [c.47]

При восстановлении метмиоглобина кашалота до дезоксимиоглобина [91 ] не наблюдается никаких изменений в положении атома железа относительно плоскости порфирина. Никаких изменений смещения железа из плоскости не наблюдается также при восстановлении иона Ре(П1) в метэритрокруорине [96]. Оба восстановленных белка, изученные дифракционными методами, содержат пентакоординацнонный гемовый комплекс. Эти результаты не противоречат стереохимическому рассмотрению Хорда [115, 116]. Смещение железа из плоскости на 70 пм, предсказанное для высокоспинового комплекса Ре(П) [116], представляет собой оценку верхней границы и не предполагает изменения положений координированных пиррольных атомов азота по отношению к [c.48]

Влияние взаимодействия белок — порфирин на электронную структуру железа. Исследование высокоспиновых ферри-гемопротеинов в различном ли-гандном окружении методом магнитного резонанса показывает, что симметрия гема относительно электронной структуры железа зависят от структуры белковой части и взаимодействия белок — порфирин. Высокоспиновые ферригемопротеины, так же как и высокоспиновые феррипорфирины, обычно характеризуются спектром ЭПР, свойственным высокоспиновому иону Fe(III) в сильном тетрагональном поле [158]. Обычно предполагается, что направление аксиальной симметрии тетрагонального поля совпадает с нормалью к плоскости порфирина. Эта аксиальная симметрия свидетельствует о том, что электронное облако системы d-элек-тронов эквивалентно в двух перпендикулярных направлениях (х и ), лежащих в плоскости гема, и сильно отличается в направлении Z, перпендикулярном плоскости ху. Спектры ЭПР высокоспинового метмиоглобина [159, 160] и высокоспинового метгемоглобина [144, 161] представляют собой наиболее из- [c.64]

Ромбическое искажение низкоспиновых комплексов. Методом разностного синтеза Фурье азидметмиоглобина относительно метмиоглобина с разрешением 200 пм [61] показано, что азид-ион, [c.69]

При интерпретации карт разностной электронной плотности было предположено [142], что положение атома молекулы кислорода, координирующего с атомом железа, соответствует положению, занимаемому кислородом молекулы воды в метмиоглобине. Поскольку, согласно модели Полинга, с точки зрения электронной структуры атом железа должен образовывать резонансную двойную связь с координирующим атомом кислорода, следует ожидать некоторого уменьшения длины связи железо — кислород. Кроме того, в модели Полинга (рис. 17) требуется удлинение связи 0—0 вследствие образования простой связи между атомами координированного кислорода. Разностный синтез Фурье оксимиоглобина относительно метмиоглобина [142] не обладает достаточной точностью для определения столь детальных стереохимических соотношений. Кроме того, хотя образование водородной связи с остатком дистального гистидина может приводить к стабилизации молекулы в данном миоглобине, вообще говоря, она вовсе не обязательна. Как эритрокруорин hironomus [177], так и миоглобин Aplysia [178] не имеют остатка дистального гистидина, соответствующего остатку в миоглобине кашалота или гемоглобинах млекопитающих. [c.73]

Приведенный ранее неуточненный нейтронографический анализ метмиоглобина [2] основан на рентгеновской структуре, предложенной Уотсоном и Кендрю [3], и обнаруживает 106 пиков воды. В этом анализе рассматривали только пики, имеющие эквивалентную высоту, равную половине соответствующего значения для молекулы ОгО. Позднее Такано [4], получивший для метмиоглобина уточненные рентгенограммы высокого разреше ния, обнаружил на них 72 пика воды, тогда как авторы настоящего исследования нейтронографическим методом установили наличие в молекуле карбоксимиоглобина лишь 40 молекул воды. Эти молекулы воды были идентифицированы на разностной дифракционной карте (пики, относящиеся к структуре белка, вычитались). Структуру самого белка устанавливали путем последовательного уточнения расположения атомов в реальном пространстве [5—7] на восьми различных картах. Всего проведено более тридцати циклов уточнения [7, 8]. Затем на разностной карте отыскивали особенности, соответствующие пикам, высота которых составляет по меньшей мере половину высоты пи- [c.221]

Окраска мышечной ткани обусловлена содержанием в мышцах сложного белка хромопротеида — миоглобина. Миоглобин значительно легче связывается с кислородом, чем гемоглобин. В периферийных слоях миоглобин содержится в форме оксимио-глобина, который в процессе замораживания и последующего хранения в замороженном состоянии под влиянием солей повышенной концентрации и испарения из поверхностных слоев может превратиться в метмиоглобин. В результате замороженное мясо приобретает более темную окраску, чем незамороженное. Мясо, подвергшееся медленному замораживанию, имеет более темную окраску по сравнению с быстрозамороженным мясом. [c.136]

По стерическим соображениям образование оксомостиковых железо(III)гемопротеиновых димеров в щелочном растворе не кажется возможным. Структурные исследования показывают, что в кристаллических метгемоглобине и метмиоглобине [32] частицы железо(III)порфирина окружены белком. Следует, однако, заметить, что в железо (III) гемоглобине обмен гемовой группы в растворе происходит довольно быстро. Скорость обмена, который может обусловливать диссоциацию железо (III) порфиринового бло- [c.144]

Метмиоглобин (метМЬ) кашалота был первым белком, трехмерная структура которого была установлена методом рентгено- труктурного анализа [27]. В следствие этого он вскоре стал мо-телью для интерпретации взаимодействий металлов с белками. Несколько аспектов химии миоглобина непосредственно касаются го взаимодействия с ионами металлов. [c.287]

Теория и практические приложения метода ЭПР (1975) -- [ c.417 , c.418 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.14 , c.47 , c.48 , c.64 , c.67 , c.73 ]

Вода в полимерах (1984) -- [ c.221 , c.230 ]

Неорганическая химия (1987) -- [ c.578 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.135 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология