Фурье разностный метод

Разностный метод Фурье. В некоторых случаях удается уточнить детали стереохимии, отражающие малые конформацион-ные изменения белковых остатков. Пределы разрешения изменений распределения электронной плотности между двумя изоморфными кристаллическими структурами т) могут быть расширены путем применения разностного метода Фурье. По этому методу при фурье-синтезе рассчитывается разность в распределении электронной плотности между двумя структурно подобными молекулами. При этом расчете в отличие от уравнения (1.1) пользуются коэф- [c.24]

Следовательно, перспективность разностного метода Фурье заключается в том, что достаточно использовать фазы только одной структуры, чтобы исследовать большое число сходных структур, для которых необходимо Измерить лишь структурные амплитуды. Для белков, активных в присутствии иона металла, метод важен не только потому, что при этом отпадает необходимость независимого определения набора фаз для структуры химически видо- [c.25]

Уточнение белковых структур методом наименьших квадратов. В то время как при применении разностного метода Фурье повышается точность стереохимического описания модифицированного белка по сравнению с описанием структуры исходного белка, определение трехмерной структуры исходного белка продолжает оставаться менее точным. Данные последних лет наводят на мысль, что можно достигнуть той же степени уточнения трехмерной структуры белковых молекул, что и при уточнении структуры малых молекул, методом наименьших квадратов. Можно ожидать, что методы уточнения, впервые предложенные в ранних исследованиях миоглобина кашалота [74], в сочетании с разностным методом Фурье позволят значительно повысить точность стереохимического описания функциональных координационных центров металлов в белках и ферментах. [c.26]

Высокая точность определения стереохимической структуры, достигнутая в этом исследовании, очевидно, может быть получена и при структурном анализе других белков, так что подобные методы уточнения структуры следует разрабатывать и далее. Успешное применение способа уточнения структуры белка в совокупности с разностным методом Фурье приведет в дальнейшем к более совершенным методам определения стереохимических свойств координационных центров металлопротеинов и металлоферментов. Можно предположить, что результаты таких исследований окажутся весьма полезными при изучении структуры и типов связи в металлосодержащих центрах и взаимосвязи между структурой и активностью. Поэтому полезно рассмотреть результаты рентгеноструктурного анализа белков, изученных при высоком разрешении стандартными методами, и выяснить, в какой степени эти результаты способствуют пониманию их биологической функции. Тщательный анализ результатов рентгеновских исследований биологических макромолекул и применение новейших методов уточнения структуры лет через десять позволит получить более точные величины стереохимических параметров. Только тогда можно будет полностью оценить значение таких данных по сравнению с результатами других химических и физических исследований. [c.27]

В идеале следовало бы использовать разностный метод Фурье для определения структуры фермент-субстратного (ES) комплекса в процессе катализа. Однако в обычных условиях превращение связанного субстрата в продукт реакции происходит значительно быстрее, чем диффузия новых молекул субстрата в кристалл. В некоторых случаях это осложнение удается устранить [c.135]

В случае комплекса марганца с помощью разностного синтеза Фурье удалось определить положение атома водорода, которое уточнялось затем по методу наименьших квадратов. Расстояние Мп—Н составляет 1,86(6) А, а угол Мп—Н—Мп 104(5)°. [c.73]

Если положения всех атомов, кроме атомов водорода, известны, то вычитая расчетную плотность рассеяния на этих известных атомах из наблюдаемой плотности рассеяния, в принципе можно определить плотность рассеяния только на атомах водорода. Подобный метод расчета называется разностным синтезом Фурье, [c.77]

В разделе 8.5 приведено изложение двух наиболее распространенных методов численного дифференцирования — разностного метода Батлера — Хопкинса [36] и полиномиального дифференцирования по Савицкому—Голею [37,38]. Значительно более сложным в вычислительном отношении является дифференцирование с помощью преобразования Фурье [32] или методом сплайновой функции [39]. [c.25]

Для улучшения совпадения между наблюдаемыми и рассчитанными структурными факторами по окончании уточнения по методу Фурье используются две основные методики. В одной из них применяются так называемые разностные синтезы. Такие синтезы аналогичны обыч- [c.182]

Уточнение методом наименьших квадратов Окончательный расчет разностного синтеза Фурье [c.142]

В этом случае возможны два подхода. Например, для машины IBM ИЗО, имеющей память 16К и систему с несколькими дисками, программы, написанные для большой ЭВМ, можно расчленить и пропускать по частям, при этом, по-видимому, основным затруднением будет недостаток машинного времени. Другой подход состоит в использовании программ для ряда предварительных расчетов, таких, как введение поправок в интенсивности, проекции Патерсона, сечения Харкера и Фурье, на машине с памятью 8К, а затем переходе на большую машину, на которой можно уже проводить последние стадии определения структуры — уточнение методом наименьших квадратов и трехмерный разностный синтез Фурье. [c.229]

Параметры решетки а 8,320, 2=1, ф. гр. Р 43 т. Структура расшифрована по проекциям Паттерсона, обычным и разностным проекциям Фурье (использовано 175 рефлексов) с привлечением метода проб и геометрического анализа для определения координат легки.х атомов. Лйо = 0,144. [c.95]

Успешное применение разностного метода Фурье при изучении больших белковых молекул впервые было продемонстрировано в работе Страйера с сотр. [70], в которой на примере метмио-глобнна было изучено расположение азид-аниона относительно железопорфириновой группы и ближайших аминокислотных остатков (разд. 2.1.6, /), Проведенный недавно анализ [71] происхождения ошибок разностного метода Фурье показывает, что уровень ошибок разностной карты Фурье, как правило, гораздо меньше, чем соответствующей карты Фурье исходной структуры, и что с помощью разностной карты Фурье можно выявить более тонкие особенности электронной плотности, чем те, которые обнаруж иваются с помощью обычной карты Фурье с теми же фазами. Это объясняет широкую распространенность метода и успешное применение его при исследовании кристаллических белков. В благоприятных условиях при использовании разностного метода Фурье предел разре- шения структурных изменений может достигать 10 пм. [c.25]

Разностный метод Фурье, однако, применим только тогда, когда, сравниваются кристаллы со сходными структурами. В тех случаях, когда исследуемый белок образует при химической модификации кристаллы с различными пространственными группами симметрии, например в случае гемоглобина морской миноги 172], или огда при связывании малых молекул изменения структуры слишком велики для прямого применения метода, как в случае трио-зофосфатизомеразы [73], необходимо проводить новый структурный анализ. В этих условиях сравнение двух независимо разре-игенных белковых структур приводит к менее точным количественным данным. В результате такого сравнения не может быть получено столь детального описания стереохимии, которое в принципе достигается разностным методом Фурье. [c.25]

Изменения в стереохимии железопорфирина, сопровождающие изменение спинового состояния гемового железа, не были зарегистрированы в ранних исследованиях разностным методом Фурье производных миоглобина кашалота. Что касается структуры высокоспинового (акво) метмиоглобина, эти исследования включали трехмерные разностные синтезы Фурье азидметмиоглобина с разрешением 200 пм [70] и дезоксимиоглобина с разрешением 280 пм [91 ], а также серии высоко- и низкоспиновых производных метмиоглобина с разрешением 280 пм, рассчитанные только для центросимметричных проекций [92]. Учитывая, что для ряда кристаллических белков разностный метод Фурье дал отличные результаты, отсутствие изменений в стереохимии железопорфирина, наблюдавшегося в молекулах типа гемоглобина, в случае миоглобина может быть обусловлено недостаточной точностью данных. [c.47]

Увеличение поляризационного отношения Соре, наблюдаемое при переходе от метгемоглобина к дезоксигемоглобину, модифицированному БМЭ (рис. 11), приобретает особое значение для прямого подтверждения интерпретации структуры на основе спектроскопических данных Макинена и Итона [133 — 136]. Изменение поляризационного отношения соответствует [135] среднему минимальному изменению ориентации порфириновых колец а- и р-субъединиц примерно на 4°. Последние исследования дезоксигемоглобина, модифицированного БМЭ, относительно метгемоглобина разностным методом Фурье с разрешением 350 пм обнаруживают [89, [c.55]

Липскомб и сотр. [29, 188, 189] определили структуру КПА с точностью до атомного разрешения, что позволило детально описать третичную и вторичную структуры фермента. Методом рентгеноструктурного анализа, частично с применением разностного метода Фурье при изучении субстратов и ингибиторов, связанных с ферментом [29, 195, 1961, были получены детальные сведения о структуре и вероятном пути ферментативной реакции. Для иллюстрации расположения области активного центра КПА относительно остальной молекулы на рис. 18 изображена структура полипептидной цепи. Как показано на рис. 19, потенциальными каталитическими группами фермента в соответствии с данными рентгеноструктурного анализа являются следующие 1) тирозин-248 — вероятный донор для NH-группы пептидной связи, чувствительной к гидролизу, 2) ион Zn(Il), связывающий карбонильный атом пеп- [c.76]

Вероятно, уменьшение или потеря ферментативной активности при замещении иона металла является следствием переупорядочения или разрушения структуры растворителя в области активного центра в результате изменения геометрии координации, а не следствием изменения всей белковой структуры. Поскольку предварительные данные, полученные разностным методом Фурье [69], для металлзамещенных производных должны быть пересмотрены на [c.106]

Атомные координаты (х, у, z), локализованные прямыми методами и (или) разностными синтезами Фурье, можно улучшить при помощи уточнения методом наименьших квадратов, который находит наилучшую модель ( F ), аппроксимирующую набор экспериментальных данных ( Fq )- Традиционно большинство кристаллических структур уточняют относительно Fq(, при этом на блюдаемые структурные амплитуды, меньшие, чем тп lFol, считаются ненаблюдаемыми. Величина ет представляет собой экспериментально найденное стандартное отклонение, а m — произвольно взятое значение между 2 и 4. Отбрасывание таких слабых отражений широко используется на практике, так как оно приводит к улучшению окончательных значений параметров добротности (ур. 11.2-14-11.2-16). Метод уточнений включает минимизацию функции w( Fo — F ) с индивидуальными весовыми коэффициентами w для каждой структурной амплитуды. Эта методика обычно приемлема для хороших наборов данных, но оказывается менее надежной для слабо дифрагирующих кристаллов, так как 60-70% экспериментальных данных можно признать ненаблюдаемыми. В таких случаях очевидно, что необходимо включать все значения Fo . В настоящее время наблюдается существенный рост числа структур, уточненных с использованием метода для полного набора данных об интенсивностях относительно Fl в котором минимизируют сумму X w(Fq — Подобная стратегия также позволяет избежать проблем, связанных с расчетом [c.410]

Вьшод об искажении электронной структуры иона Со(П) удаленными кислородсодержащими группами позволяет предположить, что спектр Со(П) КАС, наблюдаемый при высоких значениях pH, отражает образование упорядоченной структуры молекул растворителя. Этот вывод подтверждается также спектральными исследованиями [270, 277] Со(П)-замещенного фермента в присутствии анионных и ацетазоламидного ингибиторов в сочетании с кристаллографическими исследованиями [37, 252, 278]. Увеличение концентраций ацетазоламида, анионов азида или цианида в щелочных условиях приводит к исчезновению спектра, характерного для Со(П)-фермента при высоких pH (рис. 25). Кроме того, Линдског [270] указывал, что ингибиторные анионы, такие, как 1 , Вг и С1 , сдвигают величины р/Сд спектральных изменений к более высоким значениям. Данные ЯМР-исследования С1 [254] показывают, что связывание С1 ионом Zn(II) происходит при pH 6, постепенно уменьшается при увеличении pH и полностью исчезает при pH 9. Исследование кристаллов КАС, ингибированной галогенидами, разностным методом Фурье [69,252,278] показывает, что при низких значениях pH ( 7,2) анионы присоединяются вблизи иона Zn(II) и что при увеличении pH расстояние Zn — галоген ид возрастает. Связывание галогенид-ионов вблизи иона Zn(I I) [c.110]

Больщинство применяемых сейчас разнообразных численных методов можно разделить на два основных класса — конечно-разностные и спектральные. Разработка конечно-разностных методов начинается с поиска подходящих средств для описания локальных дифференциальных характеристик физических полей. Поэтому конечно-разностные методы более универсальны и, в конечном счете, более щироко распространены. В частности, они могут быть приспособлены к геометрически разнообразным задачам и, если необходимо, путем введения неоднородных расчетных сеток — к большим перепадам значений переменных в пределах расчетной области. С другой стороны, переход от локального описания полей к глобальному может вызвать значительное накопление ошибок. Спектральные же (галеркинские) методы представляют поля как конечные суммы базисных функций (т.е. как отрезки рядов Фурье), менее гибки в указанном смысле слова и обычно используются в задачах со сравнительно простой геометрией. Но если задача допускает их успешное применение, спектральные методы демонстрируют во многих случаях важные преимущества перед конечно-разностными. Эти преимущества были подробно обсуждены Орсагом [70]. [c.59]

Обычно в кристаллографии белков для расчетов по разностному методу Фурье используются коэффициенты ю( Ез — / Е )ехр( гаЕ) . Поскольку вклад, соответствующий структуре нативного фермента, вычитается, то суммирование рядов Фурье позволяет получить изображение различий между структурами Е и Е5. Если некоторые атомы белка смещаются в результате комплексообразования, то на их месте появляются участки с отрицательной электронной плотностью. На предварительных разностных картах комплекса с глицилтирозином при разрешении 2,8 А хорошо наблюдалось расположение атомов тирозильной группы. Однако глицильный остаток субстрата, который на рис. 15.6 и 15.8 находится над атомом цинка, особенно его карбонильная группа, был виден плохо. Причиной этого могло быть то, что при связывании субстрата электронная плотность небелкового происхождения вблизи атома цинка замещалась на эквивалентную ей. Были рассмотрены две возможные ориентации глицильной части субстрата. Более вероятная из них предполагает образование связи между атомом металла и кислородом карбонильной группы [2]. [c.518]

По сравнению с СОВ-80 мы несколько сократили информацию о методике рентгеноструктурного анализа, поскольку в последнее десятилетие она в значительной мере стандартизировалась (прямые методы или паттерсоновская функция, синтез Фурье, разностный синтез, уточнение методом наименьших квадратов). В работах этих лет атомы водорода чаще всего удавалось локализовать, хотя по-прежнему их координаты определялись со значительной погрешностью. Вместе с тем во многих исследова- [c.5]

Ромбическое искажение низкоспиновых комплексов. Методом разностного синтеза Фурье азидметмиоглобина относительно метмиоглобина с разрешением 200 пм [61] показано, что азид-ион, [c.69]

В этой клинообразной структуре плоские циклопентадиениль-ные кольца наклонены таким образом, что угол между кольцами составляет 34(1) ° [68]. Положения атомов водорода, определенные с помощью разностных синтезов Фурье, приводят к необычно коротким расстояниям длина связи Мо—Н равна 1,2(3) А. Данные о положениях атомов водорода, а также об асимметрии циклопен-тадиенильных колец были опровергнуты в работе [69]. Уточнение по методу наименьших квадратов [69], базировавшееся на первоначальных данных, показало, что положения атомов водорода определить нельзя и что отдельные длины связей С—С в кольцах не отличаются существенно от среднего расстояния (1,42 А) [69]. [c.51]

НОВЫМИ энергиями. При более высоких температурах у этих молекул отсутствует стереохимическая жесткость и наблюдается магнитная эквивалентность атомов фосфора. Для комплекса в твердом состоянии предполагалась искаженная структура с псевдотетра-эдрическим расположением фосфорсодержащих лигандов [78]. Рентгеноструктурное исследование [33] подтвердило это предположение. Атомы фосфора образуют координационный полиэдр, промежуточный между октаэдром и тетраэдром (см. табл. 3-2 и рис. 3-19). Положения координированных атомов водорода установлены с помощью разностного синтеза Фурье уточнение положений водорода по методу наименьших квадратов показало, что среднее расстояние Ре—Н составляет 1,51(4) А. [c.64]

Параметры решетки а 15,882, Ь 19,078, с 10,418 А, ll04 Z = 2, ф. гр, Р2. Структура определена по полному набору F(hkl). уточнена методом разностных синтезов Фурье и по ЛШК с изотропным тепловыми параметра> и / = 0,il00. [c.63]

Параметры решетки а 9,540, Ь 8,669, с 5,019 А, 2 = 4, ф. гр. Рпта. Структура расшифрована по трехмерным экспериментальным данным методами обычных и разностных синтезов Фурье. За основу взяты координаты атомов лзоструктурных соединений МРе =0,155. [c.88]

Параметры решетки а 9,48, Ь 12,59, с 17,79 А, Р 1114,75°, 2 = 4, ф. гр. Р21/С. Структура определена по 2,119 отражениям, лолучеяны.м фитографическим методом, построением обостренных синтезов Паттерсона, синтезов Фурье обычных и разностных, уточнена МНК с введением весовой схемы =0,096 с учетом анизотропного температурного фактора. [c.100]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология