Самосборка гемоглобина

Самосборка белков. Специфическое взаимодействие определяет уникальное свойство белков — их способность к самосборке. Например, после обработки молекулы гемоглобина мочевиной она распадается на функционально неактивные протомеры. После удаления мочевины они самопроизвольно объединяются в нативную структуру гемоглобина. Возьмем более поразительный пример — гигантскую молекулу вируса табачной мозаики с 40 ООО ООО Да. Она состоит из одной молекулы РНК и 2130 белковых субъединиц, каждая из которых имеет ММ 17 500 Да. Если РНК и субъединицы разделить добавлением детергента, а затем убрать его, то нативная структура вируса полностью восстановится, сохраняя его биологические свойства. Самосборка не требует никакой дополнительной информации, происходит самопроизвольно путем взаимодействия комплементарных поверхностей молекул. Подчеркнем, что комплементарность поверхности молекулы белка определяется мозаикой радикалов аминокислот (поверхность третичной структуры). Последовательность [c.48]

Процесс самосборки отличается высокой специфичностью. Если в растворе наряду с протомерами гемоглобина есть и протомеры других белков, они не образуют соединений с протомерами гемоглобина. Протомеры данного белка находят и узнают друг друга, соединяясь только друг с другом. Взаимное узнавание протомеров обусловлено особой структурой контактных поверхностей. Контактные поверхности содержат много гидрофобных аминокислотных остатков, которые при объединении протомеров образуют гидрофобное ядро олигомерного белка. При этом расположение групп, образующих связи, на одном протомере соответствует их расположению на другом протомере (рис. 1.22). [c.39]

Характерной особенностью белков с четвертичной структурой является их способность к самосборке. Легко происходит, например, самосборка гемоглобина из смеси а- и (1-цепей. Таким образом, в аминокислотной последовательности полипептидных цепей олигомерного белка закодированы как бы два уровня информации один [c.122]

Могут образоваться также димеры аа и рр. Димеры и протомеры называют субъединицами белка протомеры — это наименьшие субъединицы. Если из раствора удалить агент, вызвавший диссоциацию, субъединицы вновь объединяются в тетрамерную молекулу, т. е. происходит самосборка молекул гемоглобина. [c.38]

Мы рассмотрели самосборку вирусов, где жизненно важным является объединение белковых субъединиц в надмолекулярную структуру (икосаэдр, спираль). Интересно упомянуть о ситуации, когда самосборка белковых единиц в подобную структуру оказывается опасной для жизни. Таким случаем является известная наследственная болезнь - серповидно клеточная анемия, встречающаяся примерно в одном случае на 1(К)00 человек. Гемоглобин в здоровой клетке существует в виде тетрамеров, состоящих из двух идентичных а-цепей и двух идентичных 3-цецей. У больных серповидноклеточной анемией гемоглобин (называемый гемоглобином S в отличие от обычного гемоглобина А) отличается от нормального гемоглобина единственным аминокислотным остатком а-цепи этих двух гемоглобинов одинаковы, а в )3 цепи в гемоглобине S нормальный шестой (начиная с А -конца) аминокислотный остаток — глютаминовая кислота — замещен валином. В отличие от глютаминовой кислоты, в которой имеется кислая A-rpynna A-группа валина является нейтральной. В настоящее время считается, что валин [c.95]

В качестве иллюстрации того, какие попытки делаются, чтобы перебросить мост через пропасть, отделяющую мир простейших биологических объектов от мира более высокоорганизованных существ, можно рассказать вот о чем. Науке хорошо известны примеры самосборки сложнопостроенных, мультимолекулярных образований из их отдельных составных частей. Известно, например, что многие белки обладают так называемой четвертичной структурой, то есть состоят из нескольких самостоятельных субъединиц. Они могут быть разложены на эти свои составные часги, и замечательно, что если смешать эти части, то при благоприятных условиях снова самопроизвольно проис.ходит образование исходной, сложной структуры. Такой способностью обладает, например, гемоглобин, о котором рассказывалось выше. [c.161]

Взаимодействие молекул без изменения их ковалентной структуры образование олигомерных белков из протомеров самосборка клеточных органелл, включая мембраны образование двойной спирали ДНК присоединение аминоацил-тРНК к мРНК и рибосомам присоединение аллостери-ческих эффекторов к регуляторным центрам ферментов присоединение кислорода к гемоглобину и др. Все эти взаимодействия представляют собой физико-химические процессы. Наиболее характерной чертой молекулярных физико-химических процессов в живых организмах является соединение молекул за счет комплементарных поверхностей центров связывания (узнавание). [c.179]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология