Белковые самосборка

Эти же отношения в еще более тонкой форме наблюдаются при образовании мультиферментных комплексов. Такой комплекс может состоять, например, из семи различных ферментов, причем каждый из них представляет собой большую белковую молекулу. Собираясь вместе, эти молекулы испытывают определенные изменения формы, так что в итоге образуется высокоактивная структура. Подобные процессы относятся к явлениям самосборки , в которых точное взаимное структурное и энергетическое соответствие фрагментов приводит к созданию динамических структур, наделенных новыми свойствами, отличными от свойств фрагментов. Если проследить, что зто за новые свойства, то можно заметить, что они обеспечивают развитие новых кодовых связей, как правило, имеющих меньший термодинамический эквивалент. [c.341]

Нуклеиново-белковые взаимод. в Н. бывают специфическими, когда белок связан с участком нуклеиновой к-ты строго определенной нуклеотидной последовательности (такие взаимод. наз, также нуклеиново-белковым узнаванием), и неспецифическими, когда с белком взаимодействует любая нуклеотидная последовательность. Специфические нуклеиново-белковые взаимод. лежат в основе обнаруженной для нек-рых Н. (напр., рибосом, вируса табачной мозаики) способности к самосборке, когда структура природного Н. может быть полностью реконструирована из его отдельных компонентов-нуклеиновых к-т и белков. Процесс образования Н. всегда сопровождается сильными изменениями конформации нуклеиновых к-т, а иногда и белков, причем в составе Н. нуклеиновая к-та имеет, как правило, существенно более компактную структуру, чем в изолир. виде. [c.304]

Изменение конформации белка в результате его взаимодействия с другим белком происходит не только в таких экзотических объектах, как фаги с отростком. Это некий принцип, безусловно играющий важную роль в процессах самосборки микротрубочек, миофибриллярных ансамблей мышцы и многих других более лабильных, но не менее важных каскадных систем, в которых имеют место белок-белковые взаимодействия, например системы, обеспечивающей свертывание крови (рис. 6-16). Формирование мембран также осуществляется за счет самосборки, причем в ходе этого процесса в них должны включаться рецепторы, способные надежно реагировать (хотя и не совсем ясно, каким образом) на химические сигналы, поступающие из окружающей среды. Еслн посмотреть на все эти процессы с единой точки зрения, то становится ясно, что между белок-белковыми взаимодействиями, которые ве- [c.330]

Итак, благодаря избирательности бифуркационных флуктуаций и их строгой согласованности структурная самоорганизация белковой молекулы приобретает детерминистические черты (случайность порождает необходимость). Из конформационно жестких и взаимодействующих с ними лабильных фрагментов возникают нуклеации, которые через ряд чисто случайных, но тем не менее неизбежных и строго последовательных событий входят в домены или в нативную трехмерную структуру белка. Весь процесс самосборки пространственной структуры не требует времени больше, чем затрачивается на рибосомный синтез белковой цепи. Уникальность бифуркаций, порядок их возникновения и устойчивый конструктивный характер обусловлены конкретной, отобранной в ходе эволюции аминокислотной последовательностью. В то же время рассматриваемая модель свертывания не исключает образование "неправильных" промежуточных состояний, содержащих структурные элементы, отсутствующие в конечной конформации. Более того, поскольку в основу модели положен беспорядочно-поисковый механизм, осуществляющий сборку белка методом "проб и ошибок", то возникновение непродуктивных состояний белковой цепи становится неизбежным. Однако они нестабильны, так как продуктивные состояния, появляющиеся в результате бифуркационных флуктуаций, всегда более предпочтительны по энергии. К обсуждению этого вопроса вернемся в главе 17 при количественном описании механизма ренатурации панкреатического трипсинового ингибитора. [c.98]

Какие силы управляют процессом структурной самосборки белковой цепи [c.472]

Важнейшая особенность белковой цепи, определяющая существование необратимых флуктуаций и, следовательно, возможность спонтанного возникновения высокоорганизованной структуры из хаоса, заключена в специфической конформационной неоднородности природной аминокислотной последовательности. Можно утверждать, что суть рассматриваемого явления состоит в наличии четкой взаимообусловленности между химическим строением, конформационными свойствами и необратимыми флуктуациями. Гетерогенность аминокислотной последовательности ответственна за различие в конформационных возможностях ее отдельных участков, что, в свою очередь порождает термодинамическую неоднородность флуктуаций, дифференциацию их на обратимые равновесные и необратимые неравновесные. Сочетание последних и порядок их следования определяют содержание и направленность механизма быстрой и безошибочной самосборки белковой цепи. Отмеченная связь присуща только эволюционно отобранным аминокислотным последовательностям. В случае же гомогенных, регулярных или даже гетерогенных синтетических полипептидов со случайным порядком аминокислот тот же беспорядочный по своему характеру процесс не имеет развития и не выводит цепь из состояния статистического клубка. Сказанного, однако, недостаточно для объяснения высокой скорости сборки трехмерной структуры белка при его биосинтезе или ренатурации. Чтобы беспорядочно-поисковый механизм мог действительно привести к свертыванию цепи, селекция бифуркационных флуктуаций не должна представлять собой перебор возможных комбинаций всех случайных изменений целой полипептидной цепи, количество которых невероятно велико, и сборка структуры даже такого низкомолекулярного белка, как БПТИ, должна была бы продолжаться не менее 10 ° лет. [c.474]

Согласно предложенной феноменологической бифуркационной теории, самосборка белка осуществляется в неравновесной термодинамической системе, состоящей из двух подсистем - одиночной полипептидной цепи и водного окружения. Возникновение в такой системе процесса свертывания белковой цепи и его самопроизвольное развитие от беспорядка к порядку без нарушения второго начала термодинамики обусловлены неоднородностью случайных изменений флуктуирующей белковой цепи - наличием наряду с множеством обратимых равновесных флуктуаций также необратимых (неравновесных, бифуркационных) флуктуаций, определяемых конкретной аминокислотной последовательностью и текущим конформационным состоянием. Последовательная реализация специфического для данной аминокислотной последовательности набора бифуркационных флуктуаций завершается созданием трехмерной структуры белка. Вызванное спонтанным процессом свертывания уменьшение энтропии одной подсистемы - гетерогенной полипептидной цепи - компенсируется повышением энтропии другой подсистемы - окружающей среды (см. разд. 2.1). [c.586]

Применительно к белкам проблема самосборки является кардинальной. Генетически кодируется биосинтез (гл. 8), т. е. формирование первичной структуры белка. Однако биологически функциональна нативная пространственная структура белковой молекулы, возникающая в результате самосборки. Естественный отбор белков идет по пространственным — третичным и четвертичным — структурам. Молекулярная биология, молекулярная генетика не имели бы смысла, если бы между генетически предопределенной первичной структурой белка и его пространственным строением не было однозначного или вырожденного соответствия (см. 7.1). [c.108]

Если природа вируса такова, что в его нуклеиновой кислоте закодирован синтез нескольких различных белковых субъединиц, которые образуют капсид вируса, то форма капсида и процесс его самосборки усложняются. [c.93]

По-видимому, образование крюка, стержня и колец бактериального ротора также происходит путем самосборки из белковых субъединиц. [c.101]

Основные научные работы посвящены биоэнергетике и биохимии белка. Установил (1939), что энергия окисления метаболитов кислородом используется в цепи реакций переноса электронов, где три звена сопряжены с синтезом аденозинтрифосфорной кислоты из аденозиндифосфорной кислоты и фосфата. Доказал (1952) скачкообразность денатурационного перехода белковых молекул (или их субъединиц), исходя из того факта, что при неполной денатурации часть подвергнутого воздействию вещества претерпевает глубокое превращение, а другая часть остается в исходном состоянии. Охарактеризовал (1957 — 1980) процесс образования волокон фибрина — основу свертывания крови— как многоэтапную самосборку, осуществляемую мономерным фибрином с помощью присущей ему системы специфических реактивных центров. [22, 82, 208] [c.46]

Скручивание полипептидной цепи обусловливается специфик ческими связывающими свойствами составляющих ее элементов. Получено много экспериментальных данных, подтверждающих гипотезу (22—24] о том, что конформация белковой молекулы является просто функцией ее аминокислотной последовательности и вся структурная информация содержится в ее первичной структуре. Если нативному состоянию соответствует только ассоциированная молекула, то можно предположить, что процесс самосборки до ассоциированной молекулы (т. е. спонтанная равновесная ассоциация) приводит к достижению минимума свободной энергии, а, следовательно, единичная полипептидная цепь в нативной конформации не стабильна. [c.391]

Хотя ВЯП и ВГ образуются путем самосборки, заворачиваясь в белковый матрикс, чтобы обеспечить защиту от ультрафиолета, производство вирусных пестицидов является новой технологией, за которую еще только начинают браться большие концерны. [c.315]

Самосборка белков. Специфическое взаимодействие определяет уникальное свойство белков — их способность к самосборке. Например, после обработки молекулы гемоглобина мочевиной она распадается на функционально неактивные протомеры. После удаления мочевины они самопроизвольно объединяются в нативную структуру гемоглобина. Возьмем более поразительный пример — гигантскую молекулу вируса табачной мозаики с 40 ООО ООО Да. Она состоит из одной молекулы РНК и 2130 белковых субъединиц, каждая из которых имеет ММ 17 500 Да. Если РНК и субъединицы разделить добавлением детергента, а затем убрать его, то нативная структура вируса полностью восстановится, сохраняя его биологические свойства. Самосборка не требует никакой дополнительной информации, происходит самопроизвольно путем взаимодействия комплементарных поверхностей молекул. Подчеркнем, что комплементарность поверхности молекулы белка определяется мозаикой радикалов аминокислот (поверхность третичной структуры). Последовательность [c.48]

Новые фаговые / частицы образуются в результате спонтанной самосборки белковой оболочки вокруг фаговой ДНК фаговая ДНК детерминирует синтез лизоцима [c.37]

Удовлетворение этих достаточно жестких требований в сочетании с плотной нерегулярной конфигурацией и при отсутствии большого числа остатков в конформациях с высокой энергией обусловливает уникальный характер белковой глобулы. Определенная конформация данной полипептидной цепи в глобулярном белке является в этом смысле действительно исключительным явлением, а не просто одной из многих возможных конформаций, лишь слегка различающихся по энергии. Согласованность ближних и дальних взаимодействий обеспечивает направленный характер самосборки глобулы при зарождении элементов будущей вторичной структуры уже на ранних стадиях сворачивания. Для обеспечения этого необходимо, чтобы в цепи возникали регулярные (а- и -) участки, имеющие хотя бы одну непрерывную гидрофобную поверхность. Это условие является грубым . Более тонкие свойства структуры функциональных белков связаны с определенным расположением остатков на поверхности для топографической совместимости белков вторичной структуры, с наличием гидрофобных и гидрофильных поверхностей на разных сторонах некоторых а-спиральных участков. [c.215]

Белковые субъединицы способны к самосборке в большие клеточные структуры [28] [c.150]

Многие белковые клеточные структуры, такие, как вирусы и рибосомы, построены из белковых субъединиц и молекул РНК или ДНК. Информация о сборке таких сложных агрегатов заключена в строении самих макромолекулярных субъединиц и в соответствующих условиях изолированные субъединицы могут самопроизвольно собираться в пробирке в конечную структуру. Впервые возможность самосборки большого макромолекулярного агрегата из отдельных компонентов была обнаружена у вируса табачной мозаики (ВТМ). Этот вирус представляет собой длинный стержень, в котором белковый цилиндр окружает спиральную сердцевину из РНК (рис. 3-44 и рис. 3-45). Если очищенную вирусную РНК и белковые субъединицы смещать в растворе, они агрегируют с образованием полностью активных вирусных частиц. Процесс самосборки оказался неожиданно сложным он сопряжен с образованием особых промежуточных структур - двойных белковых колец, присоединяющихся к растущей ободочке вируса. [c.153]

До сих пор неясно, каким образом осуществляется регуляция некоторых более сложных процессов самосборки. Оказалось, например, что многие клеточные структуры имеют точно определенную длину, во много раз превышающую длину всех составляющих их макромолекул. Как достигается столь точное ограничение длины, остается загадкой. На рис. 3-46 представлены три возможных механизма такого ограничения. В простейшем случае длинный каркас белка или другой макромолекулы является ограничителем, который определяет размер конечной структуры. Именно такой механизм определяет длину частицы ВТМ, где молекула РНК служит таким стержнем. Аналогично было показано, что белковый каркас определяет длину хвостов некоторых бактериальных вирусов (рис. 3-47) [c.153]

Некоторые клеточные структуры, удерживаемые вместе нековалентными связями, не способны к самосборке. Например, митохондрии, реснички или миофибриллы не могут самопроизвольно собираться в растворе из макромолекулярных компонентов, поскольку часть информации для их сборки заложена в специальных ферментах и других клеточных белках, выполняющих функции шаблонов и матриц, но не входящих в состав окончательной структуры. Норой даже маленькие структуры лишены некоторых необходимых для сборки компонентов. Например, при формировании некоторых бактериальных вирусов головка, построенная из одинаковых белковых субъединиц, собирается на временном каркасе, построенном из другого белка. Этого второго белка нет в окончательной вирусной частице, и. следовательно, головка не может самопроизвольно собраться в его отсутствие. Известны другие [c.154]

Г. в. между неполярными атомными группами (углеводородными, гало гену глеродными и т.п.), входящими в состав большинства орг. молекул, определяет особые св-ва их водных р-ров, в т. ч. способность к мицеллообразованию и солюбилизацию (резкое повышение р-римости неполярных в-в типа масел в мицеллярных р-рах). Взаимод. между неполярными группами, входящими в состав полимерных молекул, оказывает решающее влияние иа их конформационное состояние в воде. В частности, устойчивость нативной конформации белковых молекул обусловлена определенной последовательностью расположения гидрофобных аминокислотных остатков в полипептидной цепочке. Г. в. обеспечивает специфич. взаимод. ферментов с субстратами, самосборку и разл. аспекты функционирования биомембран и др. надмолекулярных структур. Г. в.-движущая сила адсорбции ПАВ из водных р-ров на границе с воздухом и неполярными жидкими и твердыми фазами ( маслами , гидрофобными минералами типа угля, серы, полимерами типа полиэтилена, полистирола, фторопластов и др.). С Г. в. связана неустойчивость водиых пленок между неполярными фазами, коагуляция и структуро-образование в водных дисперсиях гидрофобных частиц (суспензиях, латексах, флотационных пульпах и др.). [c.568]

Существующие представления о принципах структурной организации белка и путях многостадийного процесса самосборки полипептидной цепи можно отнести к трем альтернативным точкам зрения. Каждой из них отвечает свой специфический набор экспериментальных и теоретических методов, свой особый подход к изучению этого уникального природного явления и своя возможность в достижении конечной цели - количественного описания механизма сборки и расчета координат атомов нативной трехмерной структуры и динамических конформационных свойств белковой молекулы по известной аминокислотной последовательности. Обсуждению современного состояния и перспектив развития трех направлений исследований структурной самоорганизации белка, условно названных эмпирическим, теоретическим (аЬ initio) и генетическим, уделено в этой книге основное внимание. [c.6]

Основой количественного метода конформационного анализа служат бифуркационная теория самосборки и физическая теория структурной Организации пептидов и белков (см. гл.2) Бифуркационная теория Исходит из представления о самопроизвольном свертывании белковой цепи Как о нелинейном неравновесном процессе, обусловленном и направляемом еобратимыми флуктуациями. Согласно физической теории нативная конформация белка считается плотно упакованной структурой, обладающей Минимальной внутренней энергией и согласованной в отношении всех 1утриостаточных и межостаточных взаимодействий валентно-несвязан- [c.219]

Теоретической основой метода априорного расчета глобальных конформаций являются представление о механизме свертывания белковой цепи как о нелинейном неравновесном процессе, обусловленном и направляемом необратимыми флуктуациями (бифуркационная теория самосборки белка) (см. разд. 2.1) и представление о нативной конформации белка как о плотно упакованной структуре, обладающей минимальной югутренней энергией и согласованной в отношении всех внутриостаточных межостаточных взаимодействий валентно-несвязанных атомов белковой молекулы (физическая теория структурной организации белка) (см. разд. 2.2). [c.247]

Заверщение трансляции С-цистрона первыми рибосомами приводит к тому, что в системе появляются свободные молекулы белка оболочки. По мере трансляции этот белок накапливается и в будущем будет вовлечен в самосборку готовых вирусных частиц. Однако он оказался обладающим также и другой функцией он имеет сильное специфическое сродство к определенному участку MS2 РНК между С- и S-цистронами, включающему инициирующий кодон S-цистрона. Соответственно, он присоединяется к этому участку и репрессирует инициацию трансляции S-цистрона. Вероятно, репрессия происходит вследствие стабилизации лабильной вторичной структуры, показанной на рис. 11, белком оболочки фага и получающейся отсюда недоступности инициирующего кодона S-цистрона. Следовательно, через сравнительно короткое время после того, как трансляция S-цистрона была разрешена трансляцией предшествующего цистрона, происходит репрессия инициации трансляции S-цистрона вследствие накопления белкового продукта трансляции предшествующего цистрона. В этих условиях рибосомы, уже начавшие трансляцию, продолжают ее и в конце концов заканчивают синтез соответствующего количества молекул субъединиц синтетазы. Ограниченного количества этого белка достаточно, чтобы образовать активные молекулы РНК-репликазы, которые начнут репликацию MS2 РНК. В то же время репрессия дальнейшего синтеза этого белка позволяет избежать ненужной суперпродукции фермента. Белок оболочки фага, являющийся репрессором S-цистрона, [c.235]

Хорошим примером дискретной системы, которую можно выделить и которая содержит тесно ассоциированные друг с другом белки и нуклеиновые кислоты, является вирус. Вирус простейшего типа состоит из РНК или ДНК, одно- либо двухцепочечной, окруженной белковой оболочкой, состоящей из идентичных или различных субъединиц, организованных в симметричную структуру. В более сложных типах вирусов имеется также внешний слой, состоящий из липидов и гликопротеинов. Между нуклеиновой кислотой и белком (белками) оболочки существует тесная взаимосвязь, генетическая информация для биосинтеза этого белка закодирована в нуклеиновой кислоте, и в то же время белок предохраняет нуклеиновую кислоту от действия нуклеаз клетки-хозяина. Еще более тесная физическая связь имеет место между белковыми субъединицами. Такая связь была продемонстрирована в результате разрушения вируса табачной мозаики, за которым следовала спонтанная самосборка белка в отсутствие нуклеиновой кислоты. Пустая оболочка, или капсида, была, однако, менее стабильна, чем содержавшие нуклеиновую кислоту реконструированные вирусные частицы. Этот результат указывает, что взаимодействия белок-ну-клеиновая кислота играют важную, хотя, вероятно, не столь значительную роль, по сравнению с белок-белковыми взаимодействиями. Вирусы, таким образом, как бы образуют смысловой мостик между предыдущим разделом и рассматриваемым ниже взаимодействием гистонов с нуклеиновыми кислотами. [c.567]

РНК (см. главу 3) и 2130 белковых субъединиц, масса каждой из которых составляет 17500. Длина вируса примерно 300 нм, ширина—около 17 нм. РНК вируса имеет спиралеобразную форму. Вокруг РНК нанизаны белковые частицы, образующие гигантскую надмолекулярную спиральную структуру, в которой насчитывается около 130 витков (рис. 1.26). Удивительной особенностью вируса является то, что после разъединения соответствующими приемами (добавление детергента) РНК и белковых субъединиц и последующего их смешивания (с предварительным удалением детергента) наблюдаются полная регенерация четвертичной структуры, восстановление всех физических параметров и биологических функций (инфектив-ная способность вируса). Подобная точность процесса спонтанной самосборки вируса обеспечивается, вероятнее всего, информацией, содержащейся в первичной структуре молекулы РНК и белковых субъединиц. Таким образом, последовательность аминокислот содержит в себе информацию, которая реализуется на всех уровнях структурной организации белков. [c.70]

В различных нуклеопротеинах количество нуклеиновой кислоты колеблется от 40 до 65% (например, в рибосомах про- и эукариот). В вирусных нуклеопротеинах количество нуклеиновых кислот не превышает 2—5% от общей массы. Так, у вируса табачной мозаики (ВТМ) на долю РНК, правда, с огромной молекулярной массой —около 2000000, приходится всего около 2%. Остальная часть этой гигантской вирусной частицы приходится на долю однотипных белковых субъединиц (рис. 2.3). Ионная связь между РНК и белковыми молекулами ВТМ весьма непрочная и легко разрывается даже в мягких условиях, что позволяет отделить РНК от белка. Интересно, что после удаления разрывающего ионную связь агента при смешивании этих продуктов происходят полная регенерация исходного ВТМ, восстановление всех его физических параметров и биологических свойств, включая способность поражать зеленый лист. Это явление самосборки, впервые открытое у ВТМ, в дальнейшем было обнаружено также у бактериофагов, представленных нуклеопротеинами. Акад. A. . Спирин и одновременно М. Номура разделили 70S рибосомы (рибонуклеопротеины) на их состав- [c.87]

Белковая цепь может иметь громадное число конформащ1Й. Нахождение уникальной конформации, отвечающей абсолютному минимуму свободной энергии, путем перебора всех возможных конформаций невозможно. Эта задача, по-видимому, обходится и природой, так как такой перебор потребовал бы очень большого времени, а самосборка белковой глобулы происходит за время порядка 1 с. Основная идея современных работ, посвященных предсказанию структуры глобулы, исходя из знания первичной структуры цепи, состоит в том, что нативная глобула есть конечный результат самосборки, не обязательно отвечающий абсолютному минимуму свободной энергии. При нахождении нативной глобулы надо исходить из определенной иерархии структур. Белок может быть разделен на спиральные или вытянутые структурные сегменты, соединенные разнообразными изгибами или петлями. Два или три соседних по цепи структурных сегмента образуют элементарные комплексы шпильки из антипараллельных а-спиралей, антипараллельные -шпильки и параллельные р-шпильки, прикрытые а-спиралью. Далее возникает домен, т. е. компактная структура, построенная из нескольких соседних элементарных комплексов и структурных сегментов. Глобулы малых белков состоят из одного домена, больших — из нескольких. Эта иерархия структур показана схематически на рис. 4.14. Таким образом, предполагается блочный механизм сворачивания белка — более простые структуры нижнего иерархического уровня служат блоками для формирования высших структур (Пти-цын). [c.109]

Вирус табачной мозаики (рис. 5.1) представляет собой полый цилиндр длиной 3000 А, с внутренним диаметром 40 А и внешним диаметром 180 А. Каждый вирус ВТМ содержит 2200 белковых субъединиц, расположенных в виде правой спирали, в которой на один виток спирали приходится 16 1/3 субъединиц. Цепь РНК, длиной 6600 нуклеотидов, располагается также в виде спирали между последовательными витками белковой спирали. Самосборка ВТМ in vitro из белка и РНК начинается ср связывания двойного диска белка ВТМ с участком молекулы РНК, отстоящим от конца молекулы РНК примерно на 750 нуклеотидов (см. ниже). Образовавшийся кусочек белково-нуклеиновой Спирали служит затравкой для последующей конденсации белковых субъединиц совместно со спиралью РНК в цилиндрическую спиральную структуру ВТМ (см, рис. 5.1). Электронно-микроскопические исследования показывают, что соседние витки белковой спирали на внешнем радиусе цилиндра ВТМ соприкасаются плотно, а на внутреннем радиусе несколько отходят друг от друга. При самосборке капсида ВТМ цепь РНК протягивается сквозь полость цилиндра и укладывается изнутри в зазор между последовательными витками белковой спирали. При этом участок цепи РНК, примыкающий к 3-концу нуклеиновой кислоты, остается не закрытым белковой оболочкой, а для построения капсида используется участок РНК, прилегающий к 5-концу нуклеиновой кислоты, который последовательно протягивается через внутреннюю полость цилиндра ВТМ. Авторы [5] предполагают, что участок РНК длиной 750 нуклеотидов, прилегающий к З -концу нуклеиновой кислоты, используется (при сборке кап- [c.92]

Описанную самосборку ВТМ можно интерпретировать следующим образом. Если предположить, что боковая поверхность белковых субъединиц, имеющих вид усеченных конусов, является гидрофобной, а поверхность их оснований, большого (наружного) и малого (внутреннего), носит гидрофильный характер, то в воде система таких конусов должна собраться в цилиндрические или сферические полые (заполненные водой) мицеллы. При укла исе цепи, РНК (имеющей полярный характер) в зазор между внутренними концами усеченных конусов, образующих трубчатую цилиндрическую мицеллу, вся структура, естественно, принимает схшральный характер. Ха-ракт рные размеры полого цилиндра вируса табачной мозаики связаны, возможно, не только с определенными размерами белковых субъединиц -усеченных конусов, но также и с тем обстоятельством, что абсолютное значение радиуса внутренней полости ВТМ (20 A) примерно соответствует величине, водного зазора при максимальном набухании ограниченно набухающих ламеллярных фаз лиотропных жидких кристаллов (см. гл. 3). [c.93]

Мы рассмотрели самосборку вирусов, где жизненно важным является объединение белковых субъединиц в надмолекулярную структуру (икосаэдр, спираль). Интересно упомянуть о ситуации, когда самосборка белковых единиц в подобную структуру оказывается опасной для жизни. Таким случаем является известная наследственная болезнь - серповидно клеточная анемия, встречающаяся примерно в одном случае на 1(К)00 человек. Гемоглобин в здоровой клетке существует в виде тетрамеров, состоящих из двух идентичных а-цепей и двух идентичных 3-цецей. У больных серповидноклеточной анемией гемоглобин (называемый гемоглобином S в отличие от обычного гемоглобина А) отличается от нормального гемоглобина единственным аминокислотным остатком а-цепи этих двух гемоглобинов одинаковы, а в )3 цепи в гемоглобине S нормальный шестой (начиная с А -конца) аминокислотный остаток — глютаминовая кислота — замещен валином. В отличие от глютаминовой кислоты, в которой имеется кислая A-rpynna A-группа валина является нейтральной. В настоящее время считается, что валин [c.95]

Подобно рассмотренной з предыдущем разделе самосборке капсидов вирусов, жгутиковые нити бактерий также обладак)т свойством самосборки [4]. Диаметр нитей 135 А, длина - несколько десятков микрометров. Нити имеют спиральный характер, состоят из субъединиц белка флагеллина, расположенного так, что нить имеет вид полой спирали (рис. 5.9, а), в которой на один виток приходится 8-10 белковь,х субъединиц. При нагревании [c.100]

Функцию некоторых белков можно определить, проводя самосборку в их отсутствие. Очевидно, что этот прием можно использовать только в отношении белков, участвующих в завершающих стадиях самосборки, а не тех, которые определяют возможность связывания других белков. Таким образом, было установлено, что определенные белки 308-субчастицы принимают участие в определенных стадиях белкового синтеза, так как сформировавшиеся частицы были лишены некоторых ферментативных активностей. В составе 508-субчастицы имеется белок Т24. Он одним из первых включается в состав первого предшественника и прочно удерживается, связываясь с несколькими участками, находящимися на 5 -конце рРНК. Этот белок можно отделить от субчастицы в присутствии ЫС1. При этом субчастицы, лишенные Т24, полностью сохраняют активность при синтезе белка. Из этого следует, что Т24 необходим для процесса самосборки, но не играет никакой роли в последующем функционировании рибосомы. [c.110]

Следует отметить, что термостабильность Бр зависит от степени гидратиро-ванности препаратов ПМ. Так, методом синхротронного рассеяния рентгеновских лучей было показано, что в водной суспензии двумерная гексагональная структура ПМ имеет точку фазового перехода из твердого в жидкое состояние при температуре 69° С, а необратимая денатурация белка происходит при 90° С. Однако в обезвоженных мембранах многочасовой нагрев даже до 140° С не вызывает структурных и функциональных повреждений Бр. Такая высокая термоустойчивость, по существу, является рекордной для всех известных белков и ферментов и, очевидно, является результатом природной самосборки пигмент-белковых комплексов с липидами в двумерный квазикристалл. [c.390]

Рис. 3-42. Некоторые структуры, образующиеся при самосборке белковых субъедипиц. А. Три общих типа спиральных ансамблей белка В актиновой нити содержится примерно две глобулярные белковые субъединицы на один оборот, а многие другие цитоскелетные белки содержат стержневидные участки, в которых две а-спирали объединяются в структуру " oiled oil". В спирали коллагена три вытянутые белковые цепи объединяются друг с другом на большом расстоянии с образованием очень прочной стержнеобразной структуры. Б. Гексагонально упакованные

Реснички и жгутики эукариот содержат цилиндрический пучок из девяти дублетов микротрубочек. Скольжение оублетов относительно друг друга преобразуется в изгиб реснички или жгутика. Силу, сдвигающую дублеты, создают боковые динеиновые ручки, которые тянутся от каждого дублета к соседнему они используют для этого энергию гидролиза АТР. Ряд вспомогательных белков увязывает дублеты в цилиндрическую структуру и ограничивает амплитуду их скольжения. Другие вспомогательные белки образуют своего рода молекулярна-механическое реле , регулирующее активность динеина таким образом, что изгибание реснички совершается циклически, и это обеспечивает характерное для ресничек биение. Сложная структура аксонемы образуется путем самосборки белковых компонентов, а нуклеацию процесса сборки осуществляет цент-риоль (базальнее тельце), которая служит матрицей для формирования специфической структуры аксонемы-системы дублетов микротрубочек типа 9 + 2. [c.302]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология