Комплементарность поверхностей субстрата и фермента

Уникальность белков состоит в том, что они могут менять свою конформацию, делая поверхность комплементарной лиганду, например активный центр фермента — субстрат (по Кошланду). Различные лиганды связываются с белковыми молекулами по центрам связывания. Очевидно, что эти центры должны быть комплементарны функциональным группам лиганда. Связи между лигандом и центром связывания белка нековалентные (водородные, ионные, гидрофобные), поэтому такое связывание обратимо. Мономерные белки связываются с лигандом по гиперболической зависимости мультимерные — по сигмоидной зависимости из-за кооперативного эффекта. Связывание белка с лигандом зависит от числа мест (центров) связывания и количества молекул лиганда. Если оно превышает число центров связывания на белке, дальнейшего связывания не происходит (белок насыщен лигандом). Специфическое взаимо-ыдействие за счет комплементарных поверхностей объясняет большинство функций белков (фермент — субстрат гормон — рецептор антиген — антитело и т.д.) [c.48]

Кроме того, благодаря рентгеноструктурному анализу бьши идентифицированы активные центры многих ферментов. Активный центр часто представляет собой щель (или углубление) на поверхности молекулы фермента по своей форме эта щель оказывается комплементарной входящей в нее молекуле субстрата. У одних ферментов активные центры выстланы петлями полипептидных цепей, находящихся в р-конформации, а у других они имеют форму кармана , внутреннюю поверхность которого образуют аминокислотные остатки с заряженными полярными группами. В некоторых случаях рентгеноструктурный метод позволил определить структуру фермент-субстратного комплекса. Приме- [c.255]

Комплементарность поверхностей не менее важна и для множесгва химических реакций, протекающих в клетке. Эти реакции катализируются, или направляются , ферментами, содержащими реакционноспособные химические группы, которые расположены в строго определенном месте и ориентированы таким образом, чтобы иметь возможность взаимодействовать с другими молекулами — субстратами и химически модифицировать их. Избирательный катализ — это характерная особенность биологических систем основные усилия биохимиков направлены на изучение именно этого вопроса. Изменения структуры клетки то- [c.242]

За время активного соударения субстрата и фермента обе молекулы случайньЕм образом поворачиваются, поэтому последовательные столкновения застают их в различных взаимных ориентациях. В одной из таких ориентаций комплементарные. поверхности (т. е. субстрат и суб-страт-связывающий центр) оказываются в непосредственной близости друг к другу, что приводит к образованию продуктивного комшле -са ЕЗ. [c.17]

Способность фермента распознавать один пз пары атомов водорода, входящих в состав СНг-группы, поначалу очень удивила биохимиков Однако теперь совершенно ясно, что подобная особенность действия ферментов является скорее правилом, чем исключением, и не более удивительна, чем тот факт, что на правую ногу можно надеть только правую туфлю Стереоспецифичность ферментов — это естественное спедствие комплементарности поверхностей фермента и субстрата [c.45]

Связывание антигена с антителом, так же как и субстрата с ферментом, обратимо. Оно определяется суммой многих относительно слабых нековадентных взаимодействий, включая гидрофобные и водородные связи, вандерваальсовы силы и ионные взаимодействия. Эти слабые взаимодействия эффективны только в том случае, если молекулы антигена и антитела настолько комплементарны друг другу, что некоторые атомы антигена входят в соотаетствую-щие углубления на поверхности антитела. Комплементарные антигену области четырехцепочечной молекулы антитела-это ее два идентичных антиген-связывающих участка, а соответствующая область антигена-его антигенная детерминанта (рис. 17-26). Большинство антигенных макромолекул имеют много различных детерминант если две из них или большее число (как в некоторьи полимерах) одинаковы, антиген называют мультивалентным (рис. 17-27). [c.26]

О высокой комплементарности потенциальных поверхностей активного центра ренина и декапептидного ингибитора (субстрата), а следовательно, их предрасположенности к эффективным невалентным взаимодействиям можно судить по многочисленности межатомных контактов фермента с лигандом. Количественно это подтверждают данные, представленные в табл. 1.5, и показывающие резкое сокращение при сорбции ингибитора доступной растворителю поверхности аминокислотных остатков, образующих локусы 8 —8 Около половины остатков, в том числе А5р-32, А5р-215 и некоторые остатки флепа, оказываются полностью экранированными лигандом от контактов с внешней средой. Доступная растворителю общая площадь активного центра 460 А уменьшается в комплексе до 220 А. [c.98]

В вопросе о конформации НАД и НАДН следует выделить две стороны (в порядке важности и сложности) 1) конформация НАД в растворе и 2) конформация НАД jp фермент-коферментном комплексе. Строгая ориентация в пространстве отдельных частей молекулы динуклеотида необходима для вполне определенного расположения нико- инамидного кольца относительно функциональных групп фермента, а также молекулы субстрата. Малейшее изменение углов валентных связей или межатомных расстояний в молекуле кофермента должно приводить к нарушению уникальной согласованности и эффективности каталитического процесса. Вследствие комплементарности молекулы кофермента участку связывания поверхности фермента (кофермент является слепком с участка связывания) изучение структуры НАД в фермент-коферментном комплексе дает непосредственную информацию о пространственном расположении функциональных групп активного центра фермента, взаимодействующих с коферментом. [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология