Гидрофобное ядро

Характерная особенность структуры мицелл — это гидрофобное ядро, образованное углеводородными цепями молекул ПАВ, окруженное гидрофильным слоем их головных групп. Этим создается некоторое подобие мицеллярной структуры со структурой глобулярных белков (см. гл. I). Однако если белковая глобула — это относительно жесткое и весьма неоднородное образование, то мицелла ПАВ, напротив, носит псевдожидкий характер [1001 и образована совершенно идентичными молекулами ПАВ. Хотя эти различия и накладывают существенные ограничения на использование мицелл как моделей ферментов [1011, с другой стороны, именно благодаря простоте в построении мицелл в мицеллярных системах наиболее четко и достоверно могут быть прослежены такие эффекты, как стабилизация переходного состояния химической реакции за счет дополнительных сорбционных взаимодействий (или же сближение реагентов при их концентрировании), далее сдвиг р/Са реагирующих групп и влияние микросреды на скорость реакции. [c.115]

Следует сказать несколько слов о биологическом значении мицеллообразования. Биологические мембраны — сложные бислои с гидрофобным ядром и гидрофильным окружением. Действительно, биологическая активность и специфичность многих биохимических процессов требует соответствующей структурной организации. Агрегация обеспечивает один из уровней организации молекул, причем эта агрегация обратима. [c.327]

Учет дальних взаимодействий основан на том, что значительное число гидрофобных групп должно быть погружено в гидрофобное ядро, а гидрофильные группы должны преимущественно находиться на поверхности белка. При оценке склонности определенного участка полипептидной цепи к формированию а-спирали проверялась возможность образования им гидрофобного кластера, который в геометрии а-спирали определялся как поверхность, вырезаемая центральным двухгранным углом 120° вдоль которой группируется максимальное число гидрофобных остатков. Для количественной оценки рассчитывались такие характеристики, как число аминокислотных остатков в кластере, средняя гидрофобная энергия кластера, суммарная энергия кластера и аналогичные характеристики для стороны, противоположной кластеру. [c.114]

Таким образом, гидрофобный момент "грубо" характеризует направление встраивания а-спиралей в гидрофобное ядро белка. [c.135]

Некоторые компоненты удалось получить в чистом виде и подробно проанализировать. Методами ионообменной хроматографии и гель-фильтрации был изолирован [80] альбумин с молекулярной массой 16 000 Да, который не имеет свободной SH-группы. Изолирован и другой альбумин [62] с молекулярной массой от 26 000 до 31 ООО Да, также не имеющий свободной SH-группы. Анализ аминокислот показывает, что соотношение (ионные-(-полярные) неполярные = 0,71, тогда как этот альбумин превосходно растворяется в воде. Отсюда автор [62] делает вывод, что структура этих белков стабилизируется гидрофобным ядром, а боковые полярные и ионные цепи преимущественно вынесены в наружную часть молекулы, т. е. в водную среду. [c.181]

Полифенолы составляют группу разнообразных веществ, обладающих обычно высокой способностью к химическим реакциям (через посредство гидроксилов, фенольных и хиноновых групп, через ароматическое гидрофобное ядро, моносахариды, способные к очень специфичным взаимодействиям, и пр.). Более подробные сведения о реактивности этих молекул приводятся в обзорных работах [80, 104]. Касательно пищевых белков эти вещества особенно характерны тем, что реагируют с аминогруппами лизинов в е-положении алифатической цепи и уменьшают запас этой незаменимой аминокислоты. Полифенолы обусловливают также появление окрасок с доминированием коричневых (см. главу 13). [c.254]

Таким образом, структурная организация глобулярных белков не отвечает модели с гидрофобным ядром и гидрофильной оболочкой, а эффект гидрофобных взаимодействий не может быть использован для вывода полезных коррекций. [c.79]

Развитый в работах Ф. Коэна, М. Стернберга и соавт. [156-158, 168, 169, 171] подход не опирается на общую физическую теорию и единый метод расчета, устанавливающие логические и количественные связи между аминокислотной последовательностью белка и координатами атомов нативной конформации молекулы. Каждая стадия комбинированного подхода следует своим эмпирическим правилам, корреляционным соотношениям, предсказательным алгоритмам и методологическим приемам. Объединяющим (скорее, отягощающим) все его составные части началом служит традиционное, сложившееся еще в 1950-е годы, представление о пространственной организации белковой глобулы в виде ансамбля регулярных вторичных структур (концепция Полинга и Кори) с внутренним гидрофобным ядром и внешней гидрофильной оболочкой (концепция Козмана). Несмотря на отсутствие заметного прогресса и разочаровывающие результаты предсказаний, стремление решить проблему пространственной организации белков на основе эмпирического подхода не ослабевает ни в 1980-е, ни в 1990-е годы [107. Гл. 6, 7]. Оставаясь на тех же идейных позициях, работы последнего десятилетия приобретают большее разнообразие. [c.510]

Эмпирические корреляции структурной организации белка базируются на гидрофобной концепции Козмана, т.е. на представлении о белковой глобуле, состоящей из гидрофобного ядра и гидрофильной внешней оболочки. [c.519]

Уже давно было отмечено, что свободные полирибосомы продуцируют в основном водорастворимые белки для внутренних потребностей самой цитоплазмы, в то время как мембраносвязанные частицы синтезируют либо белки для мембран, либо секреторные белки, выводимые через мембраны из клетки. Очевидно, что растворимые цитоплазматические белки, синтезируемые на свободных полирибосомах, сворачиваются по мере выхода из рибосомы в водном окружении, в результате формируя типичную глобулярную структуру с гидрофобным ядром внутри и более или менее полярной поверхностью. В то же время, синтез белков на мембраносвязанных рибосома х приводит к тому, что растущий пептид вводится в контакт с гидрофобным окружением липидного бислоя мембраны, и значит, должен сворачиваться, по крайней [c.274]

На первый взгляд белки напоминают капли масла. Как было показано на примере системы масло — вода, все неполярные группы стремятся соединяться, чтобы уменьшить площадь поверхности Между неполярной цепью и водой. Действительно, в нативных белках большая часть неполярных боковых групп удалена от воды и сосредоточена в гидрофобных ядрах. Это дало основание Козману [15] сравнивать белки с каплями масла. [c.51]

Плотность упаковки нельзя смешивать с электронной плотностью или с плотностью массы. Гидрофобные ядра, как н все углеводороды, имеют значительно более низкую плотность массы, чем полярные участки. [c.56]

Фишер дал грубую оценку влияния гидрофобных остатков на форму глобулы. Он разбил все аминокислотные остатки на две группы полярные и гидрофильные (Арг, Асп, Гис, Глу, Лиз, Сер, Тир, Тре) и гидрофобные (остальные двенадцать). Считая, что все остатки имеют примерно одинаковые объемы и зная процентное содержание обоих типов остатков, можно найти форму глобулы. При заданном объеме наименьшую поверхность имеет сфера. Если число гидрофильных остатков достаточно для того, чтобы покрыть поверхность сферического гидрофобного ядра, то глобула имеет сферическую форму. Если это число больше, то глобула приобретает форму эллипсоида. Наконец, если гидрофильных остатков не хватает и они не могут закрыть ядро глобулы, то остаются незащищенные гидрофобные участки. При этом глобулы должны слипаться, образуя четвертичную структуру. Эти представления находятся в грубом соответствии с опытом. [c.107]

В работе Лима [151] реализован более содержательный подход к проблеме. Как уже сказано, раздельное рассмотрение вторичной и третичной структуры белка не имеет самостоятельного смысла — вторичная структура является элементом пространственной структуры глобулы, ею определяемым (см. стр. 220). Лим исходит из того, что глобула состоит из гидрофобного ядра и полярной оболочки. Целиком гидрофильные участки не могут образовать более одного витка спирали, так как спирализация препятствует взаимодействию с водой. Спира-лизуются лишь те гидрофильные участки, которые примыкают к спирали, скрепленной с ядром. Образование длинных спиралей возможно лишь из участков, содержащих гидрофобные боковые группы, которые входят в ядро. Целиком гидрофобные участки спиральны, если они находятся внутри глобулы. Смешанные участки спиральны, если гидрофильные остатки расположены на поверхности глобулы, а гидрофобные — внутри нее. Об этом свидетельствуют, в частности, результаты изучения гемоглобина (см. стр. 232). Для спиралей характерны скобы , состоящие из гидрофобных остатков и находящиеся в положениях i, i 4- 4. [c.251]

При солюбилизации мицел-лярный вес ПАВ возрастает не только за счет включения молекул солюбилизата, но и из-за увели" ния числа молекул ПАВ в мицелле. Подобная пе рёстройка мицелл вызвана тем, что при солюбилизации углеводородов увеличивается гидрофобность ядра мицеллы, а поэтому для сохранения равновесия должно увеличиться и число молекул ПАВ, образующих мицеллу. [c.413]

Фосфоэфирная связь имеет конформацию, обеспечивающую сближение гетероциклических оснований соседних нуклеотидов до расстояния 3,4 А между ядрами осуществляется межплоскостное взаимодействие (sta king intera tion) за счет гидрофобных сил. В результате гетероциклические основания наслаиваются друг на друга, образуя гидрофобное ядро, на наружной стороне которого располагаются гидрофильные фосфатные группы и остатки сахара. Схематично это можно изобразить так [c.645]

В широком интервале концентраций выше ККМ молекулы ПАВ объединяются в сферические мицеллы, так называемые мицеллы Гартли — Ребиндера. При этом углеводородное ядро мицеллы является жидким, хотя и отличающимся от жидкого состояния объемной фазы соответствующего углеводорода, например капель эмульсий. На жидкоподобное состояние ядра указывает образование смешанных мицелл с различными добавками (даже при значительных различиях в размерах молекул, образующих такие мицеллы), а также растворение в гидрофобных ядрах мицелл жидких углеводородов, нерастворимых в воде, — явление солюбилизации (см. 4). [c.230]

В стабилиза1р1и Т. с. ведущая роль принадлежит гидрофобному ядру (или ядрам), формирующемуся из липо-фильных боковых цепей аминокислот. Гидрофильные остатки могут содержаться в таком ядре лишь тогда, когда это обусловлено особыми функц. требованиями. Пов-сть глобулы содержит как гидрофильные, так и гидрофобные радикалы аминокислот. [c.588]

Сумма ги фофобных моментов -спиралей, входящих в белок, составляет гидрофобный момент всего белка. Принимая во внимание существование гидрофобного ядра в глобуле, можно предположить, что величина суммарного момента невелика, так как моменты разных в-спиралей должны быть направлены к центру белка. [c.134]

К недостаткам метода следует отнести предпочтительное осаждение влаги на более крупных частицах, а также трудность кон денсации в таги на гидрофобных ядрах, например на весьма мелких капельках парафинового масла Дпя укрупнения частиц можно также применить диффузионную камеру с температурным градиен том или же воспользоваться химическим диффузионным ме ходом Уместно обратить внимание читателя также на описанный в главе 2 (стр 31) другой метод укрупнения частиц, позволяющий определять размеры субмикроскопических частиц монодисперсных аэрозолей, и на методы, описанные на стр 30 и 32 [c.236]

Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратащ1я молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных (ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. Группы, оказавшиеся замаскированными, не подвергаются внешним воздействиям (изменение pH, реакции модификации и др.). Более того, измененная реакционноспособность таких функциональных групп, имеющая значение для каталического действия ферментов, определяется гидрофобным окружением и взаимодействием с [c.382]

Предложено несколько гипотез структуры клейковины. По одной из них [87] гидратированная клейковина имеет структуру листа липопротеидного типа, организованную вокруг бимолекулярного слоя из фосфолипидов. Боковые неполярные цепи полипептидов составляют гидрофобные ядра. Полярные группы, ориентированные наружу, образуют с фосфолипидами солевые связи между основными группами белков и кислыми группами липидов. Ориентированный бимолекулярный липидный слой создает плоскость скольжения между двумя слоями листка, обеспечивая тем самым вязкую текучесть. [c.219]

Эмпирическое направление, рассмотрение которого было начато во втором томе настоящего издания, базируется на данных статистического анализа известных кристаллических структур белков, равновесной термодинамики, формальной кинетики и концепциях Полинга-Кори и Козмана, т.е. исходит из предположения об исключительной роли в сборке гетерогенной аминокислотной последовательности регулярных вторичных структур и представления о гидрофобных взаимодействиях как главной упаковочной силе. Считается, что по сравнению с множеством мыслимых нерегулярных локальных структур вторичные структуры являются самыми стабильными их возникновение, инициирующее процесс и обусловливающее дальнейшее его развитие, осуществляется с наибольшей скоростью. Благодаря гидрофобным взаимодействиям вторичные структуры образуют супервторичные, т.е. полярные остатки стремятся расположиться на внешней оболочке глобулы, а неполярные - в ее интерьере. Идеальная модель трехмерной структуры белка, согласно эмпирическому подходу, должна представлять собой ансамбль вторичных и супервто-ричных структур и иметь гидрофобное ядро, экранированное от водной среды гидрофильной оболочкой. Процесс создания такой модели из статистического клубка должен быть равновесным фазовым переходом первого рода, подчиняющимся классической термодинамике, статистической физике и формальной кинетике так же, как им подчиняются процессы кристаллизации малых молекул и образования линейных спиральных сегментов гомополипептидов. [c.6]

Во всех предложенных равновесных термодинамических моделях важнейшей характеристикой упорядоченного состояния белка считается глобулярность его нативной конформации с внутренним гидрофобным ядром и внешней гидрофильной оболочкой. Такое укоренившееся представление имеет, как уже отмечалось, мало общего с действительными трехмерными структурами белков в отношении как пространственной формы, так и характера распределения в глобуле аминокислотных остатков, в значительной мере искусственно подразделяемых на полярные и неполярные. Чтобы избежать рассмотрения неподдающихся учету при данном подходе гетерогенности белковой цепи и неравномерности упаковки аминокислотных остатков в нативной конформации, глобула предполагается структурно гомогенной, что не отвечает реальной ситуации. [c.83]

Рис. 2.12. Схематическое изображение Иа плоскости сферической мицеллы амфифильного аниона, например СНз(СН2)иС02 М в воде. Здесь показаны относительные положения ионизированной группы (б), противоиона ( ) и углеводородной цепи [96, 132]. Несущая высокий заряд поверхность раздела (ионные группы и связанные противоионы) между гидрофобным ядром мицеллы, и раствором называется слоем Стерна.

Однако в мучае лков, проходящих сквозь мембрану снова в водную фазу (межмембранный просвет эндоплазматического ретикулума эукариот, периплазматическое пространство грамотрицательных бактерий, или вообще наружу), ситуация оказывается более сложной. Здесь, по-видимому, осуществляется многоэтапное сворачивание белка, с вовлечением ко-трансляционного и пост-трансляционного процессинга полипептидной цепи и ее энзиматических ковалентных модификаций. Как бы то ни было, в случае водорастворимых секреторных белков, полипептидная цепь сначала оказывается в гидрофобном окружении липидного бислоя мембраны и сворачивается, по-видимому, без формирования компактного гидрофобного ядра, а затем, по выходе из мембраны, она вынуждена перестраиваться из этой промежуточной конформации в водорастворимую глобулу с гидрофобным ядром и полярной поверхностью. [c.275]

Примеры отщепляемых N-концевых последовательностей секреторных и мембранных пребелков даны в табл. 3. Как уже указывалось, все они носят сильно гидрофобный характер. Наиболее гидрофобная область (чаще всего сплошь гидрофобная) лежит приблизительно в середине отщепляемой последовательности это гидрофобное ядро обычно включает около десятка аминокислотных остатков. Последний аминокислотный остаток отщепля- [c.281]

Белки упакованы так же плотно, как хорошие молекулярные кристаллы. Наблюдаемые локальные плотности упаковки в белках варьируют от 0,68 до 0,82. Низкая плотность найдена в активных центрах [63, 64], что подтверждает предположение о подвижности активных центров. Высокую плотность имеют гидрофобные ядра в центре белка. Средняя плотность упаковки белка составляет около 0,75 (плотность упаковки правильных твердых сферических тел составляет 0,74). Для кристаллов малых молекул, связанных вандерваальсовыми силами, характерны значения от 0,70 до 0,78, в среднем 0,74. Стекла, масла или исключительно мягкие вандерваальсовы кристаллы (или некоторые кристаллы, построенные за счет направленных связей, например водородных связей обычного льда. [c.56]

Сочетание двух последовательных рар-звеньев. К сверхвторичной структуре можно отнести также свертыванием по Россману [229] (рис. 5.12, б). Оно представляет собой частный случай Р1[-1-звена и состоит из двух последовательных Ра -звеньев. Такое рарар-звено, которое может содержать между слоями и спиралями гидрофобное ядро, было обнаружено в ряде белков [186, 230—240]. [c.102]

Спирали, находящиеся между гидрофобным ядром и растворителем, можно узнать по расположению в них неполярных остатков. С помощью графов, содержащих пять витков спирали, Шиффер и Эдмундсон [376, 377] показали, что неполярные остатки группируются на одном краю спирали, образуя неполярные дуги. Пример такого а-спирального колеса показан на рис. 6.1. Для предсказания спирали авторы исследовали наличие неполярных триплетов в положениях i, i + 3, t + 4 (относительные положения 1-4-5), а также в положениях i, i—3, i—4 (1-2-5) данной аминокислотной последовательности. Затем эти положения были приняты за спиральные нуклеации и относительно них были построены спиральные колеса . Предполагалось, что спираль будет наращиваться в обоих направлениях до тех пор, пока неполярная дуга не будет прервана полярными остатками или остатком Pro. Этот метод предназначался для поиска спиралей, экранирующих гидрофобное ядро от растворителя, как в случае миоглобина. Обнаружить с его помощью спирали в других положениях более трудно. [c.141]

Спиральный круг С-концевой о[-спирали аденилаткиназы. а — круг представляет собой проекцию положений всех боковых цепей вдоль осгг спирали на плоскость. Остаток в положении 1—Уа1-179, а последний остаток в положении 16—Ьуз-194. Неполярные остатки (обведены кружками) располагаются с одной стороны спирали, которая в трехмерной структуре [186] обращена к гидрофобному ядру другая сторона спирали составляет часть внешней поверхности молекулы, б — положения боковых цепей на цилиндрической диаграмме а-спирали (рис. 5.2). Остатки, образующие неполярные дуги, обведены кружками. [c.142]

Более сложно происходит всасывание жирных кислот с длинной углеродной цепью и моноглицеридов. Этот процесс осуществляется при участии желчи и главным образом желчных кислот, входящих в ее состав. В желчи соли желчных кислот, фосфолипиды и холестерин содержатся в соотношении 12,5 2,5 1,0. Жирные кислоты с длинной цепью и моноглицериды в просвете кишечника образуют с этими соединениями устойчивые в водной среде мицеллы. Структура мицелл такова, что их гидрофобное ядро (жирные кислоты, моноглицериды и др.) оказывается окруженным снаружи гидрофильной оболочкой из желчных кислот и фосфолипидов. Мицеллы примерно в 100 раз меньше самых мелких эмульгированных жировых капель. В составе мицелл высшие жирные кислоты и моноглицериды переносятся от места гидролиза жиров к всасывающей поверхности кишечного эпителия. Относительно механизма всасывания жировых мицелл единого мнения нет. Одни исследователи считают, что в результате так называемой мицеллярной диффузии, а возможно, и пиноцитоза мицеллы целиком проникают в эпителиальные клетки ворсинок, где происходит распад жировых мицелл. При этом желчные кислоты сразу поступают в ток крови и через систему воротной вены попадают сначала в печень, а оттуда вновь в желчь. Другие исследователи допускают возможность перехода в клетки ворсинок только липидного компонента жировых мицелл. Соли желчных кислот, выполнив свою физиологическую роль, остаются в просвете кишечника позже основная масса их всасывается в кровь (в подвздошной кишке), попадает в печень и затем выделяется с желчью. Таким образом, все исследователи признают, что происходит постоянная циркуляция желчных кислот между печенью и кишечником. Этот процесс получил название печеночно-кишечной (гепатоэнтеральной) циркуляции. [c.367]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология