Иммобилизованные ферменты промышленности

Для промышленных целей иммобилизуют ферменты в основном микробного происхождения ввиду их доступности, дешевизны (они в 100 раз дешевле, чем ферменты животного и растительного происхождения), независимости массового производства от сезона вегетации растений или сроков выращивания животных, короткого периода накопления бактериальной массы для вьщеления ферментов. Важно, что иммобилизация, как правило, сопровождается повышением в тысячи и десятки тысяч раз стабильности ферментов, что создает условия для их использования в качестве гетерогенных катализаторов. Кроме того, механическое изменение матрицы, на которой закреплен фермент, открывает возможность варьировать его активность и понять принцип работы природных механохимических систем. [c.141]

Все перечисленные выше методы являются физико-химическими. Однако в настоящее время для получения многих лекарств широкое применение нашли биотехнологии. Например, иммобилизованные ферменты позволяют быстро, специфично и без побочных продуктов (являющихся главным недостатком химического синтеза) осуществлять синтез биологически активных веществ (о том, как иммобилизуют ферменты, см. главу 2). Так, иммобилизованная пенициллинамидаза используется для промышленного получения 6-аминопенициллановой кислоты, являющейся исходным сырьем в производстве новых полусинтетических пени- / /имяов широкого спектра действия (см. ниже). Производство гормональных препаратов — кортизола и преднизолона осуществляется в колонках, заполненных гранулами нерастворимого носителя с иммобилизованными ферментами. [c.504]

Сегодня в промышленности реализовано всего четыре крупномасштабные технологии на основе иммобилизованных ферментов (глюкозоизомеразы, аминоацилазы, пенициллинацилазы и лактазы). Последнюю иммобилизовали на частицах кремнезема и применяли для конверсии лактозы сыворотки в глюкозу и га- [c.170]

Книга посвящена методам иммобилизации ффментов, т. е, закреплению их на матрицах — полимерах, что позволяет стабилизировать и усиливать активность ферментов. Иммобилизо-шанные ферменты находят все более широкое применение кав в научных исследованиях, так, и в промышленной биотехноло [c.343]

Хлюкоамилаза распространена повсеместно она открыта Е. Л. Розенфельд (1959) в тканях животных, где ярко представлена, как, впрочем, и в плесневых грибах. Из ряда источников глюкоамилаза выделена в гомогенном состоянии. Ее молекулярная масса в большинстве случаев близка к 100000 (у-амилаза из почек человека—97 ООО, из печени быка — 107 ООО, из печени крысы —114 ООО, из гриба аспергилла—всего 62 ООО). Для глюкоамилазы из печени быка доказана мультимерная структура молекулы 4 субъединицы по 26000 каждая. Обнаружено 2 вида глюкоамилаз—кислая (оптимум pH 4,8—5,0, локализована в лизосомах, для гликогена—5,45 10 М) и иейтральнан (оптимум pH6,0—6,5, локализована в микросомальной фракции клетки и в гиалоплазме, для гликогена—16,25 -10 М). Отсутствие кислой глюкоамилазы у человека связано с тяжелым наследственным заболеванием—гликогенозом оно состоит в накоплении гликогена в клетках печени, мышц и других органов. Глюкоамилаза иммобилизована и в этом виде применяется в промышленном масштабе для гидролиза крахмала до глюкозы созданная у нас установка позволяет вести процесс в течение 3 месяцев без заметной потери активности фермента. [c.329]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология