Белок состояние гомогенное

Высокополимерные и высокомолекулярные соединения (ВМС) и их растворы занимают особое место в коллоидно-химической классификации. Растворы ВМС, являясь, по существу, истинными молекулярными растворами, обладают в то же время признаками коллоидного состояния. При самопроизвольном растворении ВМС диспергируются до отдельных макромолекул, образуя гомогенные, однофазные, устойчивые и обратимые системы (например, растворы белка в воде, каучука в бензоле), принципиально не отличающиеся от обычных молекулярных растворов. Однако размеры этих макромолекул являются гигантскими по сравнению с размерами обычных молекул и соизмеримы с размерами коллоидных частиц. Приведенные на стр. 13 данные показывают, что размеры макромолекул (гликоген) могут быть не меньшими, а иногда большими, чем размеры обычных коллоидных частиц (золь Аи) и тонких пор. Поскольку дисперсность, как мы уже видели, существенно влияет на свойства системы, очевидно, что растворы ВМС должны обладать рядом признаков, общих с высокодисперсными гетерогенными системами. Действительно, по целому ряду свойств (диффузия, задержка на ультрафильтрах, структурообразование, оптические и электрические свойства) растворы ВМС стоят ближе к коллоидным системам, нежели к молекулярным растворам. Поскольку растворы ВМС диалектически сочетают свойства молекулярных растворов и коллоидных систем, целесообразно называть их, по предложению Жукова, молекулярными коллоидами, в отличие от другого класса, — типичных высокодисперсных систем — суспензоидов [1]. [c.14]

Выделение и очистка. — Выделение гомогенных белков в нативном состоянии — весьма трудная задача, так как большинство белков весьма чувствительно к действию различных агентов и находится в виде смеси близких по свойствам веществ. Растворимость белка минимальна в изоэлектрической точке, а так как изоэлектрические точки разных белков лежат в разных интервалах pH, то создание определенного значения pH ведет к отделению одного компонента смеси от других, особенно при добавлении определенного количества соли или смешивающегося с водой органического растворителя — этилового спирта или ацетона. [c.689]

Важнейшая особенность белковой цепи, определяющая существование необратимых флуктуаций и, следовательно, возможность спонтанного возникновения высокоорганизованной структуры из хаоса, заключена в специфической конформационной неоднородности природной аминокислотной последовательности. Можно утверждать, что суть рассматриваемого явления состоит в наличии четкой взаимообусловленности между химическим строением, конформационными свойствами и необратимыми флуктуациями. Гетерогенность аминокислотной последовательности ответственна за различие в конформационных возможностях ее отдельных участков, что, в свою очередь порождает термодинамическую неоднородность флуктуаций, дифференциацию их на обратимые равновесные и необратимые неравновесные. Сочетание последних и порядок их следования определяют содержание и направленность механизма быстрой и безошибочной самосборки белковой цепи. Отмеченная связь присуща только эволюционно отобранным аминокислотным последовательностям. В случае же гомогенных, регулярных или даже гетерогенных синтетических полипептидов со случайным порядком аминокислот тот же беспорядочный по своему характеру процесс не имеет развития и не выводит цепь из состояния статистического клубка. Сказанного, однако, недостаточно для объяснения высокой скорости сборки трехмерной структуры белка при его биосинтезе или ренатурации. Чтобы беспорядочно-поисковый механизм мог действительно привести к свертыванию цепи, селекция бифуркационных флуктуаций не должна представлять собой перебор возможных комбинаций всех случайных изменений целой полипептидной цепи, количество которых невероятно велико, и сборка структуры даже такого низкомолекулярного белка, как БПТИ, должна была бы продолжаться не менее 10 ° лет. [c.474]

По фазовому состоянию реагентов и катализатора каталитические процессы разделяют на гомогенные и гетерогенные. В особую группу выделяют микрогетерогенные и ферментативные (биохимические) каталитические процессы, очень распространенные в природе и применяемые в промыш ленном масштабе для производства спиртов, кормовых белков, органических кислот, а также при обезвреживании сточных вод. [c.25]

Высокополимерные и высокомолекулярные соединения (ВМС) и их растворы занимают особое место в коллоидно-химической классификации. Растворы ВМС, являясь, по существу, истинными молекулярными растворами, обладают в то же время многими признаками коллоидного состояния. При самопроизвольном растворении ВМС диспергируются до отдельных макромолекул, образуя гомогенные, однофазные, устойчивые и обратимые системы (например, растворы белка в воде, каучука в бензоле), принципиально не отличающиеся от обычных молекулярных растворов. Однако размеры этих макромолекул являются гигантскими по сравнению с размерами обычных молекул и соизмеримы с размерами коллоидных частиц. Приведенные выше данные показывают, что размеры макромолекул (гликоген) могут быть не меньшими, а иногда большими, чем размеры обычных коллоидных частиц (золь Аи) и тонких пор. [c.15]

Попытки расчленить и вновь реконструировать систему окислительного фосфорилирования имеют важнейшее значение в плане постанов-.ки будущих экспериментов. Однако при интерпретации результатов возникают значительные трудности. Лишь немногие из компонентов были выделены в совершенно гомогенном состоянии. Необходимо осуществить дальнейшую очистку этих компонентов и исследовать их свойства, и при этом научиться так работать с каждым белком, чтобы не вызывать его денатурации. Вероятно, мы все же можем надеяться, что придет время, когда станет возможным, смешивая многие высоко-очищенные компоненты митохондриальных мембран, реконструировать функционально активную систему переноса электронов и фосфорилирования. Такого рода эксперименты помогут также ответить на вопрос обязательно ли для окислительного фосфорилирования нужна мембрана Хотя, по мнению некоторых исследователей, проведенные эксперименты уже показали, что интактная мембрана при этом может быть и не нужна, никому еще не удавалось осуществить фосфорилирование на (ИСТИННО растворимых ферментных препаратах. Синтез АТР наблюдался лишь в тех случаях, когда соответствующие белки были встроены в фосфолипидные пузырьки . [c.410]

Для получения из биологического материала белков в чистом, гомогенном, состоянии применяют различные детергенты, способствующие расщеплению белок-липидных комплексов и разрыву белок-белковых связей . В частности, для освобождения белков (ферментов), прочно связанных с биомембранами митохондрий или других субклеточных структур, применяют тритон Х-100, додецилсульфат натрия и дезоксихолат натрия. [c.24]

Необратимые флуктуации и механизм самоорганизации белка. Предполагают, что в начальный период все флуктуации - периодические вращения атомных групп вокруг ординарных связей - являются беспорядочными и несинхронизированными друг с другом. В равновесных системах все флуктуации обратимы и согласно основной теории вероятности (так называемого закона больших чисел) составляют пренебрежимо малые поправки к средним значениям. За редким исключением (например, рассеяние света гомогенной средой и броуновское движение, вызываемые обратимыми флуктуациями плотности) они не коррелируют со свойствами системы и не оказывают влияние на ее переход в равновесное состояние В неравновесных системах среди множества обратимых, неустойчивых флуктуаций возникают необратимые флуктуации, оказывающие радикальное воздействие на эволюцию системы. Они не остаются малыми поправками к средним значениям, а существенно меняют сами эти значения, стирая различие между случайным отклонением и макроскопическим проявлением системы. При свертывании белка подавляющее большинство флуктуаций также обратимо и неустойчиво. Но некоторые из них приводят к сближению определенных аминокислотных остатков, и тогда те могут эффективно взаимодействовать между собой. По своим последствиям образующиеся контакты между валентно-несвязанными атомами могут быть подразделены на близко-, средне- и дальнодействующие. Флуктуации, приводящие к образованию первого вида, изменяют взаимное расположение атомных групп в пределах одного аминокислотного остатка второго вида - расположение остатка относительно соседних в последовательности третьего - относительно удаленных по цепи остатков. В зависимости от конформационного состояния белковой цепи по ходу ее сборки одни и те же флуктуации могут быть как обратимыми, так и необратимыми. Последними, т.е. бифуркационными, флуктуации становятся только в том случае, если каждая из них возникает в строго определенном месте последовательности бифуркаций между флуктуирующим клубком и трехмерной структурой. Обратимые флуктуации бесследно исчезают, а необратимые, стабилизированные специфическими невалентными взаимодействиями остатков, остаются в виде гигантских "застывших флуктуаций". [c.96]

Примером высокоселективного и наиболее эффективного катализа может служить ферментативный катализ. Ферменты катализируют почти все физиологически важные реакции, которые в присутствии ферментов быстро идут в мягких условиях при невысокой температуре. Многие ферменты выделены из природных соединений в индивидуальном состоянии, все они представляют сложные полимерные соединения - белки и комплексы белков с низкомолекулярными соединениями. Полимерные молекулы ферментов имеют размеры коллоидных частиц, поэтому их иногда относят к микрогетерогенным катализаторам, занимающим промежуточное положение между гомогенными и гетерогенными катализаторами. [c.158]

Для подробного исследования физико-химических и биологических свойств белков, а также для изучения их химического состава и структуры непременным условием является получение белков из природных источников в химически чистом, гомогенном состоянии. Последовательность операций по выделению белков обычно состоит в следующем измельчение биологического материала (гомогенизация) извлечение белков, точнее, перевод белков в растворенное состояние (экстракция) вьщеление исследуемого белка из смеси других белков, т.е. очистка и получение индивидуального белка. [c.23]

Перед вьщелением белков из биологических объектов (органы и ткани животных, микроорганизмы, растения) исследуемый материал тщательно измельчают до гомогенного состояния, т.е. подвергают дезинтеграции [c.23]

Для изолирования и выделения ферментов из биологических объектов в чистом (гомогенном) состоянии используют весь арсенал методов выделения белков в индивидуальном виде (см. главу 1). [c.159]

Ход работы. 1. Для разрушения клеток 2 г измельченной ножницами мышечной ткани помещают в ступку добавляют 2 мл 5%-ного раствора хлорида калия и растирают СО стеклянным песком до гомогенного состояния. Продолжая экстракцию белков, добавляют еще 3 мл раствора хлорида калия и растирают кашицу в течение 5 мин, затем еще раз добавляют 5 мл 5%-ного раствора хлорида калия и растирают 5 мин. [c.6]

Хотя ряд растительных белков получен в высокоочищенном и кристаллическом состоянии, при проверке препарата по всем описанным выше тестам ни в одном случае не удалось доказать его полной гомогенности. [c.17]

Современное состояние наших знаний в этой области достигнуто благодаря использованию целого ряда экспериментальных подходов. К ним относятся 1) применение более совершенного спектроскопического оборудования для измерения содержания переносчиков (НАД, флавопротеидов, цитохромов) и кинетики их восстановления и окисления в разнообразных дыхательных органеллах 2) использование разнообразных методов, позво-ляюш их удалять из митохондрии ферменты, участвующие в окислении субстратов, окислительном фосфорилировании и других реакциях, связанных с дыханием, с тем чтобы можно было исследовать лишь те реакции, которые ответственны за перенос электронов 3) дальнейшее дробление митохондрий и дыхательных субчастиц для получения комплексов дыхательных ферментов, свободных от структурных белков эти комплексы можно подвергать дальнейшей очистке для получения гомогенных препаратов и исследования свойств, функций и взаимосвязи их компонентов 4) воссоздание цепи переноса электронов с использованием вышеупомянутых препаратов совместно с растворимыми ферментами 5) использование ингибиторов дыхания. [c.389]

На заключительных этапах очистки в отдельных случаях удается кристаллизация ферментного белка. Чаще всего ее проводят из растворов сульфата аммония, реже — из водноацетоновых или водноспиртовых растворов. Неоднократно подтверждалось, что кристаллическое состояние не является доказательством гомогенности белка и даже не всегда указывает на высокую степень очистки. Часто кристаллы содержат 50—60% ферментного белка и даже меньше. Во многих случаях это бывает при кристаллизации микробных ферментов, где иногда говорят о кристаллах, богатых белком. В составе примесей могут быть иные ферменты [c.153]

Кристаллизация, а также многократная перекристаллизация являются хорошими методами дополнительной очистки белка на заключительных этапах выделения. Не следует, однако, полагать, что получение белка в кристаллическом, состоянии свидетельствует о достижении наивысшей степени очистки —-гомогенности белка. Известно немало случаев, когда кристаллические препараты белка содержат некоторое (обычно небольшое) количество примесей. Следует также иметь в виду, что многие белки пока не поддаются кристаллизации. [c.21]

Важным признаком гомогенности является проба на постоянство растворимости. Она основана на том, что в одинаковых условиях растворимость чистого белка должна быть постоянной, независимо оТ того, какое количество этого белка присутствует в виде твердой фазы. Согласно правилу фаз (Гиббса), число степеней свободы в системе, находящейся в состоянии равновесия при постоянном давлении и температуре, связано с числом компонентов и фаз следующим уравнением [c.35]

Отрезок АВ будет соответствовать однофазной системе, а горизонтальная часть графика — двухфазной системе с насыщенным раствором белка постоянной концентрации, независимой от количества твердой фазы. Иная картина наблюдается, если мы имеем нефракционированную белковую смесь, состоящую, например, из двух компонентов. В этом случае, даже если раствор насыщен одним из компонентов, мы будем иметь двухфазную систему. Концентрация растворенного белка в ней будет изменяться при увеличении количества общего белка, хотя темп этих изменений замедлится. Этому состоянию на графике растворимости такой белковой смеси (кривая 2) будет соответствовать отрезок В С. Таким образом, наличие более чем одного излома на графике растворимости, или вообще более сложный характер зависимости, нежели представленный на кривой 1, является свидетельством негомогенности белка. Проба на постоянство растворимости — самый строгий тест на гомогенность.. Однако применимость ее ограничена необходимостью использовать относительно большие количества очищенного белка, опасностью денатурации лабильных белков при встряхивании и медленностью растворения некоторых белков. [c.36]

Постоянная трудность, возникающая при изучении белков,— это отсутствие надежного критерия, по которому можно было бы судить о степени чистоты очищенных препаратов белка. Долгое время критерием гомогенности считали кристаллическое состояние препарата в очень немногих случаях прибегали к тестам количественной растворимости. Минимальные требования, предъявляемые к белковым препаратам,— это их относительная гомогенность по таким критериям, как данные, полученные методами хроматографии и электрофореза на колонках при различных значениях pH, а также данные седиментационного анализа в ультрацентрифуге. Две главы книги посвящены описанию методов хроматографии и электрофореза белков на колонках. В книгу не включено обсуждение метода ультрацентрифугирования, так как данные по этому вопросу можно найти в специальных руководствах. Ввиду небольшого объема книги не включено также описание некоторых сложных приборов, например аппарата для противоточного распределения. [c.7]

Было ясно показано и неоднократно подтверждено, что кристалличность не является критерием гомогенности однако следует отметить, что кристаллизация представляет собой весьма важный препаративный метод при получении белков. Кристаллизация редко осуществляется, если смесь природных белков не содержит одного из компонентов в большом избытке или если эта смесь не подвергалась предварительной очистке. Кристаллизация сама по себе часто сопровождается значительной очисткой препарата, и нередко с помощью многократной кристаллизации можно удалить следы других белков. Кристаллические белки относительно удобны в обращении. Наконец, в связи с тем, что до настоящего времени ни один денатурированный белок не был получен в кристаллическом состоянии, кристаллизуемость белкового препарата дает уверенность в том, что основная масса его находится в нативном состоянии. [c.33]

В целях очистки можно также воспользоваться реакциями между антигенами и антителами, которые были уже обсуждены выше как средство, применяемое для установления степени гомогенности белков. Образование осадка типа антиген — антитело является чрезвычайно специфической реакцией, и можно предполагать, что в осадке, помимо двух осаждаемых компонентов и некоторого количества окклюдированного или адсорбированного вещества, не содержится никаких других соединений. Обычно антиген применяется в довольно чистом виде, так что если комплекс антиген—антитело может быть затем расщеплен, то антитело должно выделиться в чистом состоянии. С другой стороны, антитело можно подвергнуть достаточной очистке и использовать его после этого для очистки антигена или для удаления последнего из тех белковых препаратов, в которых антиген присутствует в качестве примеси. [c.79]

Размывание границы при электрофорезе было описано Тизе-лиусом и другими исследователями [138—141]. Были рассмотрены преимущества работы при значениях рН, близких к средней изо-электрической точке [138—141] была развита теория этого явления [140—142] и произведено исследование гомогенности ряда белков [138—144]. Из числа многих исследованных указанным методом белков электрофоретически гомогенной оказалась одна лишь рибонуклеаза (ср., однако, это доказательство с доказательством гетерогенности, полученным распределительной хроматографией [145]). Был применен также метод стационарного состояния , не требующий проведения опыта в изоэлектрической точке [144]. (Дальнейшее обсуждение этих методов см. в статье IV т. П.) [c.26]

Во всех предложенных равновесных термодинамических моделях важнейшей характеристикой упорядоченного состояния белка считается глобулярность его нативной конформации с внутренним гидрофобным ядром и внешней гидрофильной оболочкой. Такое укоренившееся представление имеет, как уже отмечалось, мало общего с действительными трехмерными структурами белков в отношении как пространственной формы, так и характера распределения в глобуле аминокислотных остатков, в значительной мере искусственно подразделяемых на полярные и неполярные. Чтобы избежать рассмотрения неподдающихся учету при данном подходе гетерогенности белковой цепи и неравномерности упаковки аминокислотных остатков в нативной конформации, глобула предполагается структурно гомогенной, что не отвечает реальной ситуации. [c.83]

Кристаллизация фермеявляется сложным методом их очистки и применяется для субстанций, проше1Щ1их концентрирование и многоступенчатую очистку [49]. Кристаллическое состояние не является единственным критерием гомогенности ферментного белка, а требует дополтштель-ного подтверждения другими методами (диск-электрофорезом в полиакриламидном геле, ультрацентрифугированием и др.). Методы и техника кристаллизации подбираются индивидуально для каждого фермента. [c.170]

Р1нтересный класс липопротеинов — белки липидного обмена— был открыт в лаборатории ван Деенена. Эти липопротеи-ны способны удалять липид из мембран или включать его в них. В печени, например, были найдены белки обмена, которые преимущественно переносят фосфатидилхолин между липосомами и клеточными мембранами. В мозге найдены два белка, специфичных к фосфатидилинозиту [22]. И хотя не наблюдалось полного транспорта какого-то вида липидов, совершенно-очевидно, что эти белки не имеют отношения к формированию мембран они играют, по-видимому, важную роль лишь в поддержании правильного липидного состава. В гомогенном состоянии получены многие белки этого класса с М 12000- 30 000 [22, 23]. Однако мы отклонились от обсуждения липид-белковых взаимодействий интегральных мембранных белков вернемся же к этому вопросу. [c.81]

Для изучения структур и функций белков требуется вьщеление и очистка их с минимальным количеством примесей, а в идеале — до гомогенного состояния. Связи, поддерживающие высшие структуры белковых макромолекул, легко разрываются, число гидрофобных и гидрофильных группировок на поверхности белковых глобул изменяется, что сказывается в первую очередь на их растворимости. Для выделения белков из клеток последние разрушаются, причем если для деградации цитоплазматических мембран животньгх клеток достаточно применения гомогенизаторов, то разрушение клеточных стенок растительных и особенно микробных клеток требует больших усилий (ультразвук, шаровые мельницы и т. д.). [c.54]

Наряду с коферментами существенную роль в формировании активных ферментов играют железо, медь, магний, марганец, кальций, цинк и др. Металлы могут выступать в качестве коферментов, а также активаторов ферментативной активности. Уже на организменном уровне можно оценить роль того или иного металла в функционировании фермента. Так, дефицит молибдена в пище животных проявляется в падении активности фермента ксантиноксида-зы. Дефицит этого же микроэлемента в питательной среде является причиной резкой инактивации нитратредуктазы у гриба Меигозрот сгавза. Для однозначного ответа на вопрос, является ли металл активатором или неотъемлемой частью зрелого фермента, необходимо получить последний в высокоочищен-ном или гомогенном состоянии. Если металл при диализе не отделяется от фермента, а более жесткое его удаление приводит к полному подавлению каталитической активности, значит, это истинный металлофермент. Металл в этом комплексе прочно связан с белком посредством множественных координационных связей. [c.63]

Этот прием был использован при определении структуры фактора элонгации биосинтеза белка EF—С (Ю. Б. Алахов и др., 1976). Инкубирование EF—С (М 81 ООО) в нативном состоянии с трипсином приводит к образованию четырех сравнительно устойчивых к дальнейшему действию трипсина фрагментов T4,Ts,Ti, и Т (М 41 ООО, 27 000, 8000 и 30U0 соответственно). Фрагменты были выделены в гомогенном виде, установлено их строение и расположение а полипептидной цепи белка (рис. 32). [c.79]

Частичная очистка белков и полипептидов может быть достигнута осаждением концентрированными растворами солей, органическими растворителями или путем образования определенных соединений [31, 175]. Для очистки применяются также физические методы ультрацентрифугирование [175], электрофорез [179] и противоточное распределение [36, 187]. При любом методе очистки необходимо иметь критерий гомогенности белка или пептида. Даже кристаллическое состояние не может служить однозначным критерием чистоты [166]. В литературе имеются данные, которые дают возможность предположить, что многие высокоочищенные белки микрогетерогенны [32]. Тесты на гомогенность обычно включают иммунологические испытания, ультрацентрифугирование, электрофорез, диффузию, хроматографию и определение ферментативной или биологической активности [32]. [c.387]

Гомогенные гели из полиакриламида широко применяются для электрофоретического разделения белков. Гранулированные гели вполне могут служить носителями для гель-хроматографии в водных средах [11, 12]. Получают гели очень просто. В качестве окислительно-восстановительного катализатора радикальной полимеризации используют главным образом персульфат аммония, а в качестве регулятора — р-диметиламинопропионитрил. Когда слой реакционной массы не слишком велик, полимеризацию можно также инициировать путем облучения видимым светом в присутствии рибофлавина [13]. Готовый гель после лиофильной сушки измельчают в ступке, а затем просеивают или же его продавливают во влажном состоянии через сито с порами соответствующего размера (0,1—0,2 мм). Специальная аппаратура для этой цели описана Хьертеном [14]. Гранулирование можно также проводить, продавливая гель стеклянной пробкой через стальное сито (например, с отверстиями 160 мк) из обычного набора. Величина пор в готовом геле определяется прежде всего общей концентрацией мономера в реакционной массе и во вторую очередь— содержанием бифункционального мономера. Варьируя концентрацию мономера от 4 до 16% при постоянном содержании сшивки 5%, Хьертен [14] получил серию гелей с различной степенью набухания [c.35]

Метод, разработанный Коном и Эдсоллом, включает фракционное осаждение спиртом при низкой температуре и подходящей вариации значений pH и имеет то преимущество, что в этих условиях на растворимость белков заметно влияет ничтожно малое изменение концентрации солей. Этим методом были получены пять основных фракций, которые не были гомогенными, но оказались пригодными для клинических целей и дальнейшего фракционирования на индивидуальные компоненты. Одна фракция состоит в основном из альбумина и особенно эффективна как противошоковое средство. Другая фракция содержит у-глобулин, который захватывает большое количество антител. Эти белки образуются в живом организме ш ответ на проникновение чужеродных тел (антигенов), например белков различных патогенных организмов. Эта фракция находит клиническое применение для предохранительной временной пассивной иммунизации к различным болезням. Примерно десять глобулинов, принадлежащих к этим трем типам, были получены в индивидуальном, состоянии. Два, из них являются липопротеннами или, может быть, различными формами одного и того же липопротеина. Липопротеины крови состоят из белка, фосфолипи- [c.656]

В последующие годы, главным образом работами Глезера и сотр. [83, 84], приведенная схема биосинтеза рамнозы была подтверждена и детализирована. Энзим, катализирующий стадию А, был очищен до гомогенного состояния. Это белок с молекулярной массой 80 ООО, прочно связывающий НАД (1 моль на моль белка). Этот энзим ( с НАД) сопровождает НДФС на всех этапах, из которых слагается стадия А, окислительно-восстановительный процесс у С-4 и С-5, который более детально можно представить так [c.201]

I уреаза) в кристаллическом состоянии был получен чолько в 1926 г. Затем в кристаллическом виде были получены м1югие ферменты. Но кристаллы ферментов по чистоте своей не безукоризненны они не гомогенны и содержат не только смесь нескольких белков (во всяком случае не менее двух), 1Ю и примесь посторонних веществ. Все же их мож1Ю перекристаллизовы-.вать но нескольку раз без изменения элементарного состава и потери ферментных свойств. [c.339]

В поисках подходящих условий для четкого разделения некоторых компонентов 255—260] были получены полные кривые высаливания белковых смесей различными солями. Однако взаимное перекрывание нескольких ветвей результирующих кривых достаточно велико, и можно предположить, что лишь немногие фракции, полученные из таких смесей в результате однократного высаливания, являются гомогенными. Диализам таких приготовленных из плазмы фракций было показано, что они, как и следовало ожидать, гетерогенны дальнейшим исследованием было установлено, что гомогенные препараты некоторых компонентов трудно получить с помощью этого метода даже при многократном повторении процесса фракционирования [30, 237, 260]. Однако в случае высаливания белков из мышечного экстракта, проводимого при нескольких значениях рН, на графиках зависимости количества осажденного белка от величины рН (при данной Концентрации сернокислого аммония) были обнаружены четмие минимумы растворимости [261]. На основании этих данных. из мышечного экстракта были выделаны в кристаллическом состоянии f261] четыре белка, один из которых представляет собой, повидимому, альдол азу [96, 98]. [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология